✖


Jump to content

Убиквитиноподобный белок

Edit links
Семейство убиквитинов
Суперпозиция структур убиквитина ( PDB : 1UBQ , зеленый) и NEDD8 ( PDB : 1NDD , пурпурный)
Идентификаторы
Символ Убикитин
Пфам PF00240
ИнтерПро ИПР029071
УМНЫЙ SM00213
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Убиквитиноподобные белки (UBL) представляют собой семейство небольших белков, участвующих в посттрансляционной модификации других белков в клетке , обычно выполняющих регуляторную функцию. UBL Семейство белков получило свое название от первого открытого члена класса, убиквитина (Ub), наиболее известного своей ролью в регулировании деградации белков посредством ковалентной модификации других белков. После открытия убиквитина были описаны многие дополнительные эволюционно родственные члены этой группы, включающие параллельные регуляторные процессы и аналогичную химию. UBL участвуют в широком спектре клеточных функций, включая аутофагию , транспортировку белков , воспаление и иммунные реакции , транскрипцию , репарацию ДНК , сплайсинг РНК и клеточную дифференцировку . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]

Открытие

[ редактировать ]

Сам убиквитин был впервые обнаружен в 1970-х годах и первоначально назывался «вездесущий иммунопоэтический полипептид». [ 4 ] Впоследствии о других белках со сходной последовательностью в литературе время от времени сообщалось с убиквитином, но первым, у которого было показано ключевое свойство ковалентной модификации белка, был ISG15 , открытый в 1987 году. [ 5 ] Ряд докладов середины 1990-х годов признан поворотным моментом в этой области. [ 6 ] с открытием SUMO ( маленького бикитиноподобного модификатора , также известного как Sentrin или SENP1) , о котором примерно в то же время сообщили различные исследователи в 1996 году, [ 7 ] NEDD8 в 1997 году, [ 8 ] и Apg12 в 1998 году. [ 9 ] С тех пор систематическое исследование выявило более 10 000 различных генов убиквитина или убиквитиноподобных белков, представленных в эукариот геномах . [ 10 ]

Структура и классификация

[ редактировать ]

Члены семейства UBL представляют собой небольшие неферментативные белки , имеющие общую структуру, примером которой является убиквитин, который имеет 76 аминокислотных остатков «бета-захвата», , организованных в белковую складку состоящую из пятинитевого антипараллельного бета-листа, окружающего альфа-спираль. . [ 1 ] [ 11 ] [ 12 ] Бета-складка широко распространена в других белках как эукариотического, так и прокариотического происхождения. [ 13 ] В совокупности убиквитин и убиквитиноподобные белки иногда называют «убиквитонами». [ 3 ]

УБЛ можно разделить на две категории в зависимости от их способности ковалентно конъюгировать с другими молекулами. UBL, способные к конъюгации (иногда называемые типом I), имеют характерный мотив последовательности , состоящий из одного-двух глицина остатков на С-конце , посредством которого происходит ковалентная конъюгация. Обычно UBL экспрессируются как неактивные предшественники и должны быть активированы путем протеолиза С-конца, чтобы обнажить активный глицин. [ 1 ] [ 12 ] Почти все такие UBL в конечном итоге связаны с другим белком, но есть по крайней мере одно исключение; ATG8 связан с фосфатидилэтаноламином . [ 1 ] UBL, которые не демонстрируют ковалентной конъюгации (тип II), часто встречаются в виде белковых доменов, генетически слитых с другими доменами в одной более крупной полипептидной цепи, и могут подвергаться протеолитическому процессингу для высвобождения домена UBL. [ 1 ] или могут функционировать как домены межбелкового взаимодействия . [ 11 ] Домены UBL более крупных белков иногда называют доменами UBX . [ 14 ]

Распределение

[ редактировать ]

Убиквитин, как следует из названия, повсеместно встречается у эукариот ; традиционно считается, что он отсутствует у бактерий и архей , [ 11 ] хотя несколько примеров было описано у архей . [ 15 ] UBL также широко распространены у эукариот, но их распределение варьируется в зависимости от линии; например, ISG15 , участвующий в регуляции иммунной системы , отсутствует у низших эукариот. [ 1 ] Другие семьи демонстрируют разнообразие некоторых линий; один член семейства SUMO обнаружен в геноме дрожжей их по крайней мере четыре , но в геномах позвоночных , что демонстрирует некоторую функциональную избыточность, [ 1 ] [ 2 ] а в геноме модельного растения Arabidopsis thaliana их не менее восьми . [ 16 ]

У людей

[ редактировать ]

Геном человека кодирует по меньшей мере восемь семейств UBL, не включая сам убиквитин, которые считаются UBL типа I и, как известно, ковалентно модифицируют другие белки: SUMO , NEDD8 , ATG8 , ATG12 , URM1 , UFM1 , FAT10 и ISG15 . [ 1 ] Еще один белок, известный как FUBI, кодируется как слитый белок в гене FAU и подвергается протеолитическому процессингу с образованием свободного С-конца глицина, но экспериментально не было продемонстрировано, что он образует ковалентные модификации белка. [ 1 ]

В растениях

[ редактировать ]

помимо убиквитина, по меньшей мере семь семейств UBL: SUMO , RUB (растительный гомолог NEDD8 Известно, что геномы растений кодируют , ), ATG8 , ATG12 , MUB , UFM1 и HUB1 , а также ряд UBL типа II. [ 17 ] Некоторые семейства UBL и связанные с ними регуляторные белки в растениях претерпели резкое расширение, вероятно, как из-за дупликации всего генома , так и из-за других форм дупликации генов ; По оценкам, семейства убиквитинов, SUMO, ATG8 и MUB составляют почти 90% генов UBL растений. [ 18 ] Белки, связанные с убиквитином и передачей сигналов SUMO, высоко обогащены геномами эмбриофитов . [ 15 ]

У прокариот

[ редактировать ]
Суперпозиция структур убиквитина ( PDB : 1UBQ , зеленый) и SAMP1 ( PDB : 2L52 , оранжевый)

По сравнению с эукариотами прокариотические белки, связанные с UBL, филогенетически ограничены. [ 19 ] [ 20 ] Прокариотический убиквитиноподобный белок (Pup) встречается у некоторых актинобактерий и имеет функции, очень аналогичные убиквитину, при мечении белков для протеасомной деградации; однако он по своей сути неупорядочен , и его эволюционная связь с UBL неясна. [ 19 ] родственный белок UBact в некоторых грамотрицательных линиях. Недавно был описан [ 21 ] Напротив, белок TtuB у бактерий рода Thermus действительно разделяет складку бета-захвата с эукариотическим UBL; Сообщается, что он выполняет двойную функцию: как белок-переносчик серы , так и как модификация ковалентно конъюгированного белка. [ 19 ] У архей малые архейные белки-модификаторы (SAMP) имеют общую бета-складку и, как было показано, играют убиквитиноподобную роль в деградации белка. [ 19 ] [ 20 ] архей был идентифицирован, по-видимому, полный набор генов, соответствующих эукариотоподобному пути убиквитина . у некультивируемых Недавно, в 2011 году, [ 22 ] [ 23 ] [ 24 ] и по крайней мере три линии архей — Euryarchaeota , Thermoproteota (ранее Crenarchaeota) и Aigarchaeota — обладают такими системами. [ 15 ] [ 25 ] [ 26 ] Кроме того, некоторые патогенные бактерии выработали белки, которые имитируют белки эукариотических путей UBL и взаимодействуют с UBL в клетке- хозяине , нарушая их сигнальную функцию. [ 27 ] [ 28 ]

Регулирование

[ редактировать ]
Кристаллическая структура комплекса между убиквитиноподобным белком SUMO-1 (темно-синий) и его активирующим ферментом (E1), гетеродимером между SAE1 и SAE2 (голубой, розовый). С-конец белка SUMO расположен рядом с сайтом АТФ (желтый). Из PDB : 1Y8R .

Регуляция UBL, способных к ковалентной конъюгации, у эукариот сложна, но обычно параллельна для каждого члена семейства, что лучше всего характерно для самого убиквитина. Процесс убиквитинирования представляет собой строго регулируемую трехэтапную последовательность: активация, осуществляемая ферментами, активирующими убиквитин (Е1); конъюгация, осуществляемая ферментами, конъюгирующими убиквитин (Е2); и лигирование, осуществляемое убиквитинлигазами (E3). Результатом этого процесса является образование ковалентной связи между С-концом убиквитина и остатком (обычно лизином ) целевого белка. Многие семейства UBL имеют схожий трехэтапный процесс, катализируемый отдельным набором ферментов, специфичных для этого семейства. [ 1 ] [ 29 ] [ 30 ] Деубиквитинирование или деконъюгация, то есть удаление убиквитина из белкового субстрата, осуществляется деубиквитинирующими ферментами (DUB); UBL также могут разрушаться под действием убиквитин-специфичных протеаз (ULP). [ 31 ] Диапазон UBL, на которые могут действовать эти ферменты, варьируется и его трудно предсказать. Некоторые UBL, такие как SUMO и NEDD8, имеют DUB и ULP для конкретных семейств. [ 32 ]

Убиквитин способен образовывать полимерные цепи с дополнительными молекулами убиквитина, ковалентно присоединенными к первой, которая, в свою очередь, прикрепляется к своему белковому субстрату. Эти цепи могут быть линейными или разветвленными, и разные регуляторные сигналы могут передаваться за счет различий в длине и разветвлении цепи убиквитина. [ 31 ] Хотя известно, что не все семейства UBL образуют цепи, все цепи SUMO, NEDD8 и URM1 были обнаружены экспериментально. [ 1 ] Кроме того, убиквитин сам может быть модифицирован с помощью UBL, что, как известно, происходит с SUMO и NEDD8. [ 31 ] [ 33 ] Наиболее изученные пересечения между отдельными семействами UBL включают убиквитин и SUMO. [ 34 ] [ 35 ]

Клеточные функции

[ редактировать ]

UBL как класс участвуют в очень большом разнообразии клеточных процессов. Более того, отдельные семейства UBL различаются по объему своей активности и разнообразию белков, с которыми они конъюгированы. [ 1 ] Самая известная функция убиквитина — идентификация белков, подлежащих , но деградации протеасомой убиквитинирование может играть роль и в других процессах, таких как эндоцитоз и другие формы переноса белков , транскрипция и регуляция транскрипционных факторов , передача сигналов в клетках , модификация гистонов и репарация ДНК. . [ 11 ] [ 12 ] [ 36 ] Большинство других UBL играют аналогичную роль в регуляции клеточных процессов, обычно с более ограниченным известным диапазоном, чем у самого убиквитина. Белки SUMO имеют самое большое разнообразие клеточных белков-мишеней после убиквитина. [ 1 ] и участвуют в процессах, включая транскрипцию , репарацию ДНК и клеточную реакцию на стресс . [ 33 ] NEDD8 наиболее известен своей ролью в регуляции белков куллина , которые, в свою очередь, регулируют деградацию белков, опосредованную убиквитином. [ 2 ] хотя, вероятно, у него есть и другие функции. [ 37 ] Два UBL, ATG8 и ATG12 , участвуют в процессе аутофагии ; [ 38 ] оба необычны тем, что ATG12 имеет только два известных белковых субстрата, а ATG8 конъюгирован не с белком, а с фосфолипидом , фосфатидилэтаноламином . [ 1 ]

Эволюция

[ редактировать ]
Суперпозиция структур убиквитина ( PDB : 1UBQ , зеленый) и MoaD ( PDB : 1FM0 , светло-серый)

Эволюция UBL и связанных с ними наборов регуляторных белков вызвала интерес вскоре после того, как они были признаны как семейство. [ 39 ] Филогенетические бета-захвата исследования суперсемейства белков предполагают, что эукариотические UBL монофилетичны , что указывает на общее эволюционное происхождение. [ 13 ] Регуляторные системы UBL, включая сами UBL и каскад ферментов, которые с ними взаимодействуют, как полагают, имеют общее эволюционное происхождение с путями биосинтеза прокариот для кофакторов тиамина и молибдоптерина ; бактериальные белки-переносчики серы ThiS и MoaD из этих путей имеют общую складку бета-захвата с UBL, в то время как сходство последовательностей и общий каталитический механизм связывают участников пути ThiF и MoeB с ферментами, активирующими убиквитин . [ 13 ] [ 17 ] [ 11 ] Интересно, что эукариотический белок URM1 функционирует как UBL и белок-переносчик серы, и был описан как молекулярное ископаемое, устанавливающее эту эволюционную связь. [ 11 ] [ 40 ]

Сравнительные геномные исследования семейств UBL и родственных белков позволяют предположить, что передача сигналов UBL уже была хорошо развита у последнего общего предка эукариот и в конечном итоге происходит от предковых архей . [ 15 ] теория, подкрепленная наблюдением о том, что некоторые геномы архей обладают необходимыми генами для полностью функционирующего пути убиквитинирования. [ 25 ] [ 18 ] Два различных события диверсификации внутри семейства UBL были идентифицированы в эукариотических линиях, что соответствует возникновению многоклеточности как в животных, так и в растительных линиях. [ 15 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н Каппадокия L, Лима CD (февраль 2018 г.). «Убиквитиноподобная белковая конъюгация: структура, химия и механизм» . Химические обзоры . 118 (3): 889–918. doi : 10.1021/acs.chemrev.6b00737 . ПМЦ   5815371 . ПМИД   28234446 .
  2. ^ Jump up to: а б с van der Veen AG, Ploegh HL (7 июля 2012 г.). «Убиквитиноподобные белки». Ежегодный обзор биохимии . 81 (1): 323–57. doi : 10.1146/annurev-biochem-093010-153308 . ПМИД   22404627 .
  3. ^ Jump up to: а б Уэлчман Р.Л., Гордон С., Майер Р.Дж. (август 2005 г.). «Убиквитин и убиквитиноподобные белки как многофункциональные сигналы». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 6 (8): 599–609. дои : 10.1038/nrm1700 . ПМИД   16064136 . S2CID   7373421 .
  4. ^ Гольдштейн Г., Шайд М., Хаммерлинг У., Шлезингер Д.Х., Найл Х.Д., Бойс Э.А. (январь 1975 г.). «Выделение полипептида, обладающего лимфоцит-дифференцирующими свойствами и, вероятно, универсально представленного в живых клетках» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (1): 11–5. Бибкод : 1975ПНАС...72...11Г . дои : 10.1073/pnas.72.1.11 . ПМЦ   432229 . ПМИД   1078892 .
  5. ^ Хаас А.Л., Аренс П., Брайт П.М., Анкель Х. (август 1987 г.). «Интерферон индуцирует белок массой 15 килодальтон, обладающий заметной гомологией с убиквитином» . Журнал биологической химии . 262 (23): 11315–23. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60961-5 . ПМИД   2440890 .
  6. ^ Йе ET, Гонг Л., Камитани Т (май 2000 г.). «Убиквитиноподобные белки: новые вина в новых бутылках». Джин . 248 (1–2): 1–14. дои : 10.1016/S0378-1119(00)00139-6 . ПМИД   10806345 .
  7. ^ Сайто, Хисато; Пу, Роберт Т.; Дассо, Мэри (октябрь 1997 г.). «СУМО-1: борьба с новым модификатором, связанным с убиквитином». Тенденции биохимических наук . 22 (10): 374–376. дои : 10.1016/S0968-0004(97)01102-X . ПМИД   9357311 .
  8. ^ Камитани Т., Кито К., Нгуен Х.П., Йе Э.Т. (ноябрь 1997 г.). «Характеристика NEDD8, убиквитиноподобного белка с пониженной регуляцией в процессе развития» . Журнал биологической химии . 272 (45): 28557–62. дои : 10.1074/jbc.272.45.28557 . ПМИД   9353319 .
  9. ^ Мизушима Н., Нода Т., Ёсимори Т., Танака Ю., Исии Т., Джордж М.Д., Клионски Д.Д., Осуми М., Осуми Ю. (сентябрь 1998 г.). «Система конъюгации белков, необходимая для аутофагии». Природа . 395 (6700): 395–8. Бибкод : 1998Natur.395..395M . дои : 10.1038/26506 . ПМИД   9759731 . S2CID   204997310 .
  10. ^ Чжоу Дж, Сюй Ю, Линь С, Го Ю, Дэн В, Чжан Ю, Го А, Сюэ Ю (январь 2018 г.). «iUUCD 2.0: обновление с богатыми аннотациями для убиквитина и убиквитиноподобных конъюгаций» . Исследования нуклеиновых кислот . 46 (Д1): Д447–Д453. дои : 10.1093/нар/gkx1041 . ПМЦ   5753239 . ПМИД   29106644 .
  11. ^ Jump up to: а б с д и ж Хохштрассер М (март 2009 г.). «Происхождение и функции убиквитиноподобных белков» . Природа . 458 (7237): 422–9. Бибкод : 2009Natur.458..422H . дои : 10.1038/nature07958 . ПМК   2819001 . ПМИД   19325621 .
  12. ^ Jump up to: а б с Кершер О., Фельбербаум Р., Хохштрассер М. (ноябрь 2006 г.). «Модификация белков убиквитином и убиквитиноподобными белками». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 22 (1): 159–80. doi : 10.1146/annurev.cellbio.22.010605.093503 . ПМИД   16753028 .
  13. ^ Jump up to: а б с Берроуз А.М., Баладжи С., Айер Л.М., Аравинд Л. (июль 2007 г.). «Маленький, но универсальный: необычайное функциональное и структурное разнообразие бета-складки» . Биология Директ . 2 (1): 18. дои : 10.1186/1745-6150-2-18 . ЧВК   1949818 . ПМИД   17605815 .
  14. ^ Бухбергер А., Ховард М.Дж., Проктор М., Байкрофт М. (март 2001 г.). «Домен UBX: широко распространенный убиквитиноподобный модуль». Журнал молекулярной биологии . 307 (1): 17–24. дои : 10.1006/jmbi.2000.4462 . ПМИД   11243799 .
  15. ^ Jump up to: а б с д и Грау-Бове X, Себе-Педрос А, Руис-Трилло I (март 2015 г.). «Предок эукариот имел сложную убиквитиновую сигнальную систему архейного происхождения» . Молекулярная биология и эволюция . 32 (3): 726–39. дои : 10.1093/molbev/msu334 . ПМЦ   4327156 . ПМИД   25525215 .
  16. ^ Миура К., Хасэгава, премьер-министр (апрель 2010 г.). «Сумойлирование и другие убиквитиноподобные посттрансляционные модификации у растений». Тенденции в клеточной биологии . 20 (4): 223–32. дои : 10.1016/j.tcb.2010.01.007 . ПМИД   20189809 .
  17. ^ Jump up to: а б Виерстра Р.Д. (сентябрь 2012 г.). «Расширяющаяся вселенная убиквитина и убиквитиноподобных модификаторов» . Физиология растений . 160 (1): 2–14. дои : 10.1104/стр.112.200667 . ПМК   3440198 . ПМИД   22693286 .
  18. ^ Jump up to: а б Хуа З, Дорудиан П, Ву В (июль 2018 г.). «Контрастные модели дупликации отражают функциональное разнообразие убиквитина и убиквитиноподобных белковых модификаторов в растениях» . Заводской журнал . 95 (2): 296–311. дои : 10.1111/tpj.13951 . ПМИД   29738099 .
  19. ^ Jump up to: а б с д Мопен-Ферлоу Дж. А. (2014). «Модификация прокариотического убиквитиноподобного белка» . Ежегодный обзор микробиологии . 68 : 155–75. doi : 10.1146/annurev-micro-091313-103447 . ПМЦ   4757901 . ПМИД   24995873 .
  20. ^ Jump up to: а б Гангули, С; Ратна Прабха, C (2017). «Щенки, SAMP и прокариотические протеасомы». В Чакраборти, С; Дхалла, Н. (ред.). Протеазы в физиологии и патологии . Спрингер. ISBN  978-981-10-2512-9 .
  21. ^ Леманн Г., Удасин Р.Г., Ливне И., Чехановер А. (февраль 2017 г.). «Идентификация UBact, убиквитиноподобного белка, а также других гомологичных компонентов системы конъюгации и протеасомы у различных грамотрицательных бактерий». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 483 (3): 946–950. дои : 10.1016/j.bbrc.2017.01.037 . ПМИД   28087277 .
  22. ^ Нунура Т., Такаки Ю., Какута Дж., Ниши С., Сугахара Дж., Казама Х., Чи Дж.Дж., Хаттори М., Канаи А., Атоми Х., Такаи К., Таками Х. (апрель 2011 г.). «Понимание эволюции архей и систем эукариотических белковых модификаторов, раскрытое на основе генома новой группы архей» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (8): 3204–23. дои : 10.1093/nar/gkq1228 . ПМК   3082918 . ПМИД   21169198 .
  23. ^ Хеннелл Джеймс Р., Касерес Э.Ф., Эскасинас А., Альхасан Х., Ховард Дж.А., Дири М.Дж., Эттема Т.Дж., Робинсон Н.П. (октябрь 2017 г.). «Функциональная реконструкция эукариотоподобного каскада убиквитилирования E1/E2/(RING) E3 из некультивируемого архея» . Природные коммуникации . 8 (1): 1120. Бибкод : 2017NatCo...8.1120H . дои : 10.1038/s41467-017-01162-7 . ПМЦ   5654768 . ПМИД   29066714 .
  24. ^ Фукс А.С., Мальдонер Л., Войтынек М., Хартманн М.Д., Мартин Дж. (июль 2018 г.). «Rpn11-опосредованный процессинг убиквитина в системе убиквитинирования предков архей» . Природные коммуникации . 9 (1): 2696. Бибкод : 2018NatCo...9.2696F . дои : 10.1038/s41467-018-05198-1 . ПМК   6043591 . ПМИД   30002364 .
  25. ^ Jump up to: а б Заремба-Недзведска К, Касерес Э.Ф., Со Дж.Х., Бекстрём Д., Юзокайте Л., Ванкестер Е., Зейтц К.В., Анантараман К., Старнавски П., Кьельдсен К.У., Стотт М.Б., Нунура Т., Банфилд Дж.Ф., Шрамм А., Бейкер Б.Дж., Спанг А., Эттема Т.Дж. (январь 2017 г.). «Археи Асгарда проливают свет на происхождение сложности эукариотических клеток» . Природа 541 (7637): 353–358. Бибкод : 2017Nature.541..353Z . дои : 10.1038/nature21031 . ОСТИ   1580084 . ПМИД   28077874 . S2CID   4458094 .
  26. ^ Хуа З.С., Цюй Ю.Н., Чжу Ц., Чжоу Э.М., Ци Ю.Л., Инь Ю.Р., Рао Ю.З., Тянь Ю., Ли Ю.С., Лю Л., Кастель С.Дж., Хедлунд Б.П., Шу В.С., Найт Р., Ли У.Дж. (июль 2018 г.). «Геномный вывод о метаболизме и эволюции архейного типа Aigarchaeota» . Природные коммуникации . 9 (1): 2832. Бибкод : 2018NatCo...9.2832H . дои : 10.1038/s41467-018-05284-4 . ПМК   6053391 . ПМИД   30026532 .
  27. ^ Чжоу Ю, Чжу Ю (январь 2015 г.). «Разнообразие бактериальных манипуляций с путями убиквитина хозяина». Клеточная микробиология . 17 (1): 26–34. дои : 10.1111/cmi.12384 . ПМИД   25339545 . S2CID   33328949 .
  28. ^ Рибет Д., Коссарт П. (ноябрь 2018 г.). «Убиквитин, SUMO и NEDD8: ключевые мишени бактериальных патогенов» (PDF) . Тенденции в клеточной биологии . 28 (11): 926–940. дои : 10.1016/j.tcb.2018.07.005 . ПМК   7028394 . ПМИД   30107971 .
  29. ^ Штрайх, Лима КД (6 мая 2014 г.). «Структурные и функциональные представления о конъюгации убиквитиноподобных белков» . Ежегодный обзор биофизики . 43 (1): 357–79. doi : 10.1146/annurev-biophys-051013-022958 . ПМЦ   4118471 . ПМИД   24773014 .
  30. ^ Шульман Б.А., Харпер Дж.В. (май 2009 г.). «Активация убиквитиноподобного белка ферментами E1: вершина последующих сигнальных путей» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 10 (5): 319–31. дои : 10.1038/nrm2673 . ПМЦ   2712597 . ПМИД   19352404 .
  31. ^ Jump up to: а б с Мевиссен Т.Э., Командер Д (июнь 2017 г.). «Механизмы специфичности и регуляции деубиквитиназы» . Ежегодный обзор биохимии . 86 (1): 159–192. doi : 10.1146/annurev-biochem-061516-044916 . ПМИД   28498721 .
  32. ^ Ронау Дж.А., Бекманн Дж.Ф., Хохштрассер М. (апрель 2016 г.). «Субстратная специфичность убиквитиновых и Ubl-протеаз» . Клеточные исследования . 26 (4): 441–56. дои : 10.1038/cr.2016.38 . ПМЦ   4822132 . ПМИД   27012468 .
  33. ^ Jump up to: а б Сватек К.Н., Командер Д (апрель 2016 г.). «Модификации убиквитина» . Клеточные исследования . 26 (4): 399–422. дои : 10.1038/cr.2016.39 . ПМЦ   4822133 . ПМИД   27012465 .
  34. ^ Денюк А., Марфани Г. (февраль 2010 г.). «Пути СУМО и убиквитина сходятся» Труды Биохимического общества . 38 (Часть 1): 34–9 дои : 10.1042/BST0380034 . ПМИД   20074031 .
  35. ^ Уилкинсон К.А., Хенли Дж.М. (май 2010 г.). «Механизмы, регуляция и последствия сумоилирования белков» . Биохимический журнал . 428 (2): 133–45. дои : 10.1042/BJ20100158 . ПМК   3310159 . ПМИД   20462400 .
  36. ^ Мухопадхьяй Д., Ризман Х. (январь 2007 г.). «Независимые от протеасом функции убиквитина в эндоцитозе и передаче сигналов». Наука . 315 (5809): 201–5. Бибкод : 2007Sci...315..201M . дои : 10.1126/science.1127085 . ПМИД   17218518 . S2CID   35434448 .
  37. ^ Енчев Р.И., Шульман Б.А., Питер М. (январь 2015 г.). «Неддилирование белков: за пределами лигазы кулин-RING» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 16 (1): 30–44. дои : 10.1038/nrm3919 . ПМК   5131867 . ПМИД   25531226 .
  38. ^ Шпилька Т., Мизушима Н., Элазар З. (май 2012 г.). «Краткий обзор убиквитиноподобных белков и аутофагии» . Журнал клеточной науки . 125 (Часть 10): 2343–8. дои : 10.1242/jcs.093757 . ПМИД   22736434 .
  39. ^ Хохштрассер М. (август 2000 г.). «Эволюция и функции убиквитиноподобных белковых систем конъюгации». Природная клеточная биология . 2 (8): Е153-7. дои : 10.1038/35019643 . ПМИД   10934491 . S2CID   29557235 .
  40. ^ Ван Ф., Лю М., Цю Р., Цзи С. (август 2011 г.). «Двойная роль убиквитиноподобного белка Urm1 как модификатора белка и переносчика серы» . Белок и клетка . 2 (8): 612–9. дои : 10.1007/s13238-011-1074-6 . ПМЦ   4875326 . ПМИД   21904977 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ubiquitin-like_protein&oldid=1190101916"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 37bc2bfb770e5d458e101653b7ebb0a9__1702672320
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/37/a9/37bc2bfb770e5d458e101653b7ebb0a9.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Ubiquitin-like protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)