УБА2

УБА2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1Y8Q, 1Y8R, 2PX9, 3KYC, 3KYD, 4W5V
Идентификаторы
Псевдонимы	UBA2 , ARX, SAE2, HRIHFB2115, убиквитиноподобный модификатор, активирующий фермент 2
Внешние идентификаторы	Опустить : 613295 ; МГИ : 1858313 ; Гомологен : 4018 ; Генные карты : UBA2 ; ОМА : UBA2 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	34,471,251 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	33,869,024 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	ventricular zone; ; ganglionic eminence; ; Achilles tendon; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; right coronary artery; ; gonad; ; left coronary artery; ; thoracic aorta; ; ascending aorta;
	Top expressed in
	otic placode; ; otic vesicle; ; saccule; ; primitive streak; ; renal corpuscle; ; somite; ; medial ganglionic eminence; ; abdominal wall; ; mandibular prominence; ; superior cervical ganglion;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	metal ion binding; nucleotide binding; enzyme activator activity; ubiquitin-like modifier activating enzyme activity; transcription factor binding; protein binding; SUMO activating enzyme activity; magnesium ion binding; ATP binding; SUMO binding; small protein activating enzyme binding; ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding; protein heterodimerization activity; acid-amino acid ligase activity; transferase activity;
Cellular component	nucleus; SUMO activating enzyme complex; nucleoplasm; cytoplasm;
Biological process	protein sumoylation; positive regulation of catalytic activity; protein modification by small protein conjugation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	10054
	50995
	ENSG00000126261
	ENSMUSG00000052997
	Q9UBT2
	Q9Z1F9
	НМ_005499
	НМ_016682
	НП_005490
	НП_057891
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Убиквитин-подобный 1-активирующий фермент E1B (UBLE1B), также известный как субъединица 2 SUMO-активирующего фермента ( SAE2 ), представляет собой фермент , который у людей кодируется UBA2 геном . ^{[ 5 ]}

Посттрансляционная модификация белков путем добавления небольшого белка SUMO (см. SUMO1 ), или сумойлирование , регулирует структуру белка и внутриклеточную локализацию. SAE1 и UBA2 образуют гетеродимер , который действует как SUMO-активирующий фермент для сумойлирования белков. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Структура

ДНК

UBA2 Фрагмент кДНК длиной 2683 п.н. кодирует пептид из 640 аминокислот. ^{[ 6 ]} Предсказанная последовательность белка более аналогична дрожжевому UBA2 (идентичность 35%), чем человеческому UBA3 или E1 (в пути убиквитина ). Ген UBA расположен на 19 хромосоме. ^{[ 7 ]}

Белок

Uba2 Субъединица имеет длину 640 аминокислотных остатков и молекулярную массу 72 кДа. ^{[ 8 ]} Он состоит из трех доменов : домена аденилирования (содержащего активный сайт аденилирования), каталитического домена Cys (содержащего каталитический остаток Cys173, участвующего в образовании тиоэфирной связи) и убиквитиноподобного домена . SUMO-1 связывается с Uba2 между каталитическим доменом Cys и доменом UbL. ^{[ 9 ]}

Механизм

Фермент, активирующий SUMO (E1, гетеродимер SAE1 и UBA2), катализирует реакцию активации SUMO-1 и переноса его на Ubc9 (единственный известный E2 для SUMOилирования ). Реакция протекает в три стадии: аденилирование, образование тиоэфирной связи и перенос SUMO на E2. Во-первых, карбоксильная группа С-концевого остатка глицина SUMO атакует АТФ, образуя SUMO-AMP и пирофосфат . Затем тиоловая группа каталитического цистеина в активном центре UBA2 атакует SUMO-AMP, образуя высокоэнергетическую тиоэфирную связь между UBA2 и C-концевым глицином SUMO и высвобождая AMP. Наконец, SUMO переносится на цистеин E2, образуя еще одну тиоэфирную связь. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Функция

Убиквитиновая метка имеет хорошо понятную роль в направлении белка к деградации протеасомой. ^{[ 12 ]} Роль молекул SUMO более сложна и гораздо менее понятна. Последствия SUMOylation включают изменение сродства субстрата к другим белкам или ДНК, изменение локализации субстрата и блокирование связывания убиквитина (что предотвращает деградацию субстрата). Для некоторых белков SUMOylation, по-видимому, не имеет функции. ^{[ 10 ]}^{[ 13 ]}

НФ-кБ

Транскрипционный фактор NF-kB в нестимулированных клетках инактивируется связыванием белка-ингибитора IkBa . Активация NF-kB достигается за счет убиквитинирования и последующей деградации IkBa. SUMOилирование IkBa оказывает сильное ингибирующее действие на NF-kB-зависимую транскрипцию. Это может быть механизмом, позволяющим клетке регулировать количество NF-kB, доступных для активации транскрипции. ^{[ 14 ]}

стр.53

Фактор транскрипции р53 представляет собой супрессор опухоли , действующий путем активации генов, участвующих в регуляции клеточного цикла и апоптозе . Его уровень регулируется mdm2 -зависимым убиквитинированием. SUMOилирование p53 (по отдельному остатку лизина из сайтов модификации убиквитина) предотвращает деградацию протеасом и действует как дополнительный регулятор ответа p53. ^{[ 15 ]}

Выражение и регулирование

Исследования почкования и деления дрожжей показали, что SUMOylation может играть важную роль в регуляции клеточного цикла. ^{[ 16 ]} Во время клеточного цикла концентрация UBA2 не претерпевает существенных изменений, в то время как уровень SAE1 демонстрирует резкие колебания, что позволяет предположить, что регуляция экспрессии SAE1, а не UBA2, может быть способом регулирования SUMOилирования клетками. Однако в моменты времени, когда уровни SAE1 низкие, обнаруживается мало свидетельств наличия белковых комплексов, содержащих UBA2, кроме гетеродимера SAE1-UBA2. Одним из возможных объяснений может быть то, что эти комплексы существуют только в течение короткого периода времени и поэтому не очевидны в клеточных экстрактах. Экспрессия UBA2 обнаруживается в большинстве органов, включая мозг, легкие и сердце, что указывает на вероятное существование пути SUMOylation в этих органах. Повышенный уровень UBA2 (а также всех других ферментных компонентов пути) обнаруживается в семенниках, что указывает на возможную роль UBA2 в мейозе или сперматогенезе . Внутри ядра UBA2 распределен по всем ядрам , но не обнаружен в ядрышках , что позволяет предположить, что SUMOylation может происходить преимущественно в ядрах. Цитоплазматическое существование SAE 1 и UBA2 также возможно и отвечает за конъюгацию цитоплазматических субстратов. ^{[ 17 ]}

Взаимодействия

Было показано, что SAE2 взаимодействует с

САЭ1 , ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}
Малый модификатор, связанный с убиквитином 1 , ^{[ 7 ]}^{[ 20 ]} и
БЭ2И . ^{[ 19 ]}^{[ 21 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000126261 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052997 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: убиквитиноподобный модификатор, активирующий фермент 2» . Проверено 30 августа 2011 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б Окума Т., Хонда Р., Итикава Г., Цумагари Н., Ясуда Х. (январь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 in vitro требует двух ферментативных стадий: E1 и E2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 254 (3): 693–8. дои : 10.1006/bbrc.1998.9995 . ПМИД 9920803 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Гонг Л., Ли Б., Миллас С., Йе ET (апрель 1999 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческих AOS1 и UBA2, компонентов ферментного комплекса, активирующего сентрин». ФЭБС Летт . 448 (1): 185–9. дои : 10.1016/S0014-5793(99)00367-1 . ПМИД 10217437 . S2CID 7756078 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Дестерро Дж. М., Родригес М. С., Кемп Г. Д., Хэй RT (апрель 1999 г.). «Идентификация фермента, необходимого для активации небольшого убиквитиноподобного белка SUMO-1» . Ж. Биол. Хим . 274 (15): 10618–24. дои : 10.1074/jbc.274.15.10618 . ПМИД 10187858 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Лоис Л.М., Лима CD (февраль 2005 г.). «Структуры SUMO E1 дают механистическое представление об активации SUMO и рекрутировании E2 в E1» . ЭМБО Дж . 24 (3): 439–51. дои : 10.1038/sj.emboj.7600552 . ПМЦ 548657 . ПМИД 15660128 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Джонсон Э.С. (2004). «Модификация белка СУМО». Анну. Преподобный Биохим . 73 : 355–82. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074118 . ПМИД 15189146 .
^ Уолден Х., Подгорски М.С., Шульман Б.А. (март 2003 г.). «Понимание каскада переноса убиквитина на основе структуры активирующего фермента NEDD8». Природа . 422 (6929): 330–4. Бибкод : 2003Natur.422..330W . дои : 10.1038/nature01456 . ПМИД 12646924 . S2CID 4370095 .
^ Мюллер С., Хёге С., Пироволакис Г., Йентч С. (март 2001 г.). «СУМО, загадочный кузен убиквитина». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 2 (3): 202–10. дои : 10.1038/35056591 . PMID 11265250 . S2CID 5137043 .
^ Хохштрассер М. (октябрь 2001 г.). «SP-RING для SUMO: расцветают новые функции убиквитиноподобного белка» . Клетка . 107 (1): 5–8. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00519-0 . ПМИД 11595179 . S2CID 8021565 .
^ Дестерро Дж. М., Родригес М. С., Хэй RT (август 1998 г.). «SUMO-1 модификация IkappaBalpha ингибирует активацию NF-kappaB». Мол. Клетка . 2 (2): 233–9. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80133-1 . ПМИД 9734360 .
^ Родригес М.С., Дестерро Дж.М., Лейн С., Мидгли Калифорния, Лейн Д.П., Хэй RT (ноябрь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 активирует транскрипционный ответ р53» . ЭМБО Дж . 18 (22): 6455–61. дои : 10.1093/emboj/18.22.6455 . ПМК 1171708 . ПМИД 10562557 .
^ Сайто Х., Воробей Д.Б., Шиоми Т., Пу РТ, Нишимото Т., Мохун Т.Дж., Дассо М. (январь 1998 г.). «Ubc9p и конъюгация SUMO-1 с RanGAP1 и RanBP2» . Курс. Биол . 8 (2): 121–4. Бибкод : 1998CBio....8..121S . дои : 10.1016/S0960-9822(98)70044-2 . ПМИД 9427648 .
^ Азума Ю., Тан С.Х., Кавена М.М., Айнштейн А.М., Сайто Х., Дассо М. (август 2001 г.). «Экспрессия и регуляция фермента SUMO-1 E1 млекопитающих» . ФАСЭБ Дж. 15 (10): 1825–7. doi : 10.1096/fj.00-0818fje . ПМИД 11481243 . S2CID 40471133 .
^ Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Мол. Сист. Биол . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .
^ Тэтэм М.Х., Ким С., Ю Б., Джафрей Э., Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй RT, Чен Ю. (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия . 42 (33): 9959–69. дои : 10.1021/bi0345283 . ПМИД 12924945 .
^ Книпшер П., Флото А., Клуг Х., Олсен Дж.В., ван Дейк В.Дж., Фиш А., Джонсон Э.С., Манн М., Сиксма Т.К., Пихлер А. (август 2008 г.). «Сумойлирование Ubc9 регулирует дискриминацию целей СУМО» . Крот. Клетка . 31 (3): 371–82. doi : 10.1016/j.molcel.2008.05.022 . ПМИД 18691969 .

Дальнейшее чтение

Пихлер А., Гаст А., Зеелер Дж.С., Дежан А., Мельхиор Ф. (2002). «Нуклеопорин RanBP2 обладает лигазной активностью SUMO1 E3» . Клетка . 108 (1): 109–20. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00633-X . ПМИД 11792325 . S2CID 14656901 .
Богджио Р., Коломбо Р., Хэй РТ, Дрэтта Г.Ф., Чиокка С. (2004). «Механизм ингибирования пути SUMO» . Мол. Ячейка 16 (4): 549–61. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.007 . ПМИД 15546615 .
Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (2005). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .
Ли Т., Сантокайт Р., Шен Р.Ф., Текле Э., Ван Г., Ян Д.С., Чок П.Б. (2006). «Общий подход к исследованию ферментативных путей и субстратов для убиквитиноподобных модификаторов» . Арх. Биохим. Биофиз . 453 (1): 70–4. дои : 10.1016/j.abb.2006.03.002 . ПМИД 16620772 .
Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. (2005). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
Книпшер П., Флото А., Клюг Х., Олсен Дж.В., ван Дейк В.Дж., Фиш А., Джонсон Э.С., Манн М., Сиксма Т.К., Пихлер А. (2008). «Сумойлирование Ubc9 регулирует дискриминацию целей СУМО» . Крот. Клетка . 31 (3): 371–82. doi : 10.1016/j.molcel.2008.05.022 . ПМИД 18691969 .
Гилбрет Р.Н., Труонг К., Маду И., Койде А., Войчик Дж.Б., Ли Н.С., Пичирилли Дж.А., Чен Ю., Койде С. (2011). «Изоформ-специфичные монотелые ингибиторы небольших модификаторов, связанных с убиквитином, созданные с использованием структурно-ориентированного дизайна библиотеки» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 108 (19): 7751–6. Бибкод : 2011PNAS..108.7751G . дои : 10.1073/pnas.1102294108 . ПМК 3093456 . ПМИД 21518904 .
Мутти MC, Сакин В, Мельхиор Ф (2011). «Импортин α/β опосредует ядерный импорт отдельных субъединиц SUMO E1 и голофермента» . Мол. Биол. Клетка . 22 (5): 652–60. doi : 10.1091/mbc.E10-05-0461 . ПМК 3046061 . ПМИД 21209321 .
Боссис Дж., Мельхиор Ф. (2006). «Регуляция СУМОилирования путем обратимого окисления СУМО-конъюгирующих ферментов» . Мол. Клетка . 21 (3): 349–57. doi : 10.1016/j.molcel.2005.12.019 . ПМИД 16455490 .
Лоис Л.М., Лимский компакт-диск (2005). «Структуры SUMO E1 дают механистическое представление об активации SUMO и рекрутировании E2 в E1» . ЭМБО Дж . 24 (3): 439–51. дои : 10.1038/sj.emboj.7600552 . ПМЦ 548657 . ПМИД 15660128 .
Азума Ю., Тан С.Х., Кавена М.М., Айнштейн А.М., Сайто Х., Дассо М. (2001). «Экспрессия и регуляция фермента SUMO-1 E1 млекопитающих» . ФАСЭБ Дж. 15 (10): 1825–7. doi : 10.1096/fj.00-0818fje . ПМИД 11481243 . S2CID 40471133 .
Лемос Т.А., Кобарг Дж. (2006). «CGI-55 взаимодействует с ядерными белками и совместно локализуется с телами с положительной спиралью p80-коилина в ядре». Клеточная биохимия. Биофиз . 44 (3): 463–74. дои : 10.1385/CBB:44:3:463 . ПМИД 16679534 . S2CID 24544907 .
Ли Л, Лян Д., Ли Цзюй, Чжао Р.Ю. (2008). «Слияние APOBEC3G-UBA2 как потенциальная стратегия стабильной экспрессии APOBEC3G и ингибирования репликации ВИЧ-1» . Ретровирусология . 5:72 . дои : 10.1186/1742-4690-5-72 . ПМЦ 2535603 . ПМИД 18680593 .
Тэтэм М.Х., Ким С., Ю Б., Джафрей Э., Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй РТ, Чен Ю. (2003). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия . 42 (33): 9959–69. дои : 10.1021/bi0345283 . ПМИД 12924945 .
Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж.Э., Виллен Дж., Ли Дж., Кон М.А., Кэнтли Л.К., Гиги С.П. (2004). «Крупномасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (33): 12130–5. Бибкод : 2004PNAS..10112130B . дои : 10.1073/pnas.0404720101 . ПМК 514446 . ПМИД 15302935 .

Внешние ссылки

UBA2 Расположение гена человека в браузере генома UCSC .
Подробности о гене человека UBA2 в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000126261 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052997 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: убиквитиноподобный модификатор, активирующий фермент 2» . Проверено 30 августа 2011 г.

[pmid9920803-6] Перейти обратно: ^а ^б Окума Т., Хонда Р., Итикава Г., Цумагари Н., Ясуда Х. (январь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 in vitro требует двух ферментативных стадий: E1 и E2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 254 (3): 693–8. дои : 10.1006/bbrc.1998.9995 . ПМИД 9920803 .

[pmid10217437-7] Перейти обратно: ^а ^б ^с Гонг Л., Ли Б., Миллас С., Йе ET (апрель 1999 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческих AOS1 и UBA2, компонентов ферментного комплекса, активирующего сентрин». ФЭБС Летт . 448 (1): 185–9. дои : 10.1016/S0014-5793(99)00367-1 . ПМИД 10217437 . S2CID 7756078 .

[pmid10187858-8] Перейти обратно: ^а ^б Дестерро Дж. М., Родригес М. С., Кемп Г. Д., Хэй RT (апрель 1999 г.). «Идентификация фермента, необходимого для активации небольшого убиквитиноподобного белка SUMO-1» . Ж. Биол. Хим . 274 (15): 10618–24. дои : 10.1074/jbc.274.15.10618 . ПМИД 10187858 .

[pmid15660128-9] Перейти обратно: ^а ^б Лоис Л.М., Лима CD (февраль 2005 г.). «Структуры SUMO E1 дают механистическое представление об активации SUMO и рекрутировании E2 в E1» . ЭМБО Дж . 24 (3): 439–51. дои : 10.1038/sj.emboj.7600552 . ПМЦ 548657 . ПМИД 15660128 .

[pmid15189146-10] Перейти обратно: ^а ^б Джонсон Э.С. (2004). «Модификация белка СУМО». Анну. Преподобный Биохим . 73 : 355–82. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074118 . ПМИД 15189146 .

[pmid12646924-11] Уолден Х., Подгорски М.С., Шульман Б.А. (март 2003 г.). «Понимание каскада переноса убиквитина на основе структуры активирующего фермента NEDD8». Природа . 422 (6929): 330–4. Бибкод : 2003Natur.422..330W . дои : 10.1038/nature01456 . ПМИД 12646924 . S2CID 4370095 .

[pmid11265250-12] Мюллер С., Хёге С., Пироволакис Г., Йентч С. (март 2001 г.). «СУМО, загадочный кузен убиквитина». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 2 (3): 202–10. дои : 10.1038/35056591 . PMID 11265250 . S2CID 5137043 .

[pmid11595179-13] Хохштрассер М. (октябрь 2001 г.). «SP-RING для SUMO: расцветают новые функции убиквитиноподобного белка» . Клетка . 107 (1): 5–8. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00519-0 . ПМИД 11595179 . S2CID 8021565 .

[pmid9734360-14] Дестерро Дж. М., Родригес М. С., Хэй RT (август 1998 г.). «SUMO-1 модификация IkappaBalpha ингибирует активацию NF-kappaB». Мол. Клетка . 2 (2): 233–9. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80133-1 . ПМИД 9734360 .

[pmid10562557-15] Родригес М.С., Дестерро Дж.М., Лейн С., Мидгли Калифорния, Лейн Д.П., Хэй RT (ноябрь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 активирует транскрипционный ответ р53» . ЭМБО Дж . 18 (22): 6455–61. дои : 10.1093/emboj/18.22.6455 . ПМК 1171708 . ПМИД 10562557 .

[pmid9427648-16] Сайто Х., Воробей Д.Б., Шиоми Т., Пу РТ, Нишимото Т., Мохун Т.Дж., Дассо М. (январь 1998 г.). «Ubc9p и конъюгация SUMO-1 с RanGAP1 и RanBP2» . Курс. Биол . 8 (2): 121–4. Бибкод : 1998CBio....8..121S . дои : 10.1016/S0960-9822(98)70044-2 . ПМИД 9427648 .

[pmid11481243-17] Азума Ю., Тан С.Х., Кавена М.М., Айнштейн А.М., Сайто Х., Дассо М. (август 2001 г.). «Экспрессия и регуляция фермента SUMO-1 E1 млекопитающих» . ФАСЭБ Дж. 15 (10): 1825–7. doi : 10.1096/fj.00-0818fje . ПМИД 11481243 . S2CID 40471133 .

[pmid16189514-18] Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С., Лламосас Е., Чевик С., Бекс С., Ламеш П., Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж., Зогби Х.И., Смоляр А., Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Е., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .

[pmid17353931-19] Перейти обратно: ^а ^б Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Мол. Сист. Биол . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .

[pmid12924945-20] Тэтэм М.Х., Ким С., Ю Б., Джафрей Э., Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй RT, Чен Ю. (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия . 42 (33): 9959–69. дои : 10.1021/bi0345283 . ПМИД 12924945 .

[pmid18691969-21] Книпшер П., Флото А., Клуг Х., Олсен Дж.В., ван Дейк В.Дж., Фиш А., Джонсон Э.С., Манн М., Сиксма Т.К., Пихлер А. (август 2008 г.). «Сумойлирование Ubc9 регулирует дискриминацию целей СУМО» . Крот. Клетка . 31 (3): 371–82. doi : 10.1016/j.molcel.2008.05.022 . ПМИД 18691969 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

v т и Ферменты : CO CS и CN лигазы ( EC 6.1-6.3).
6.1: Carbon-Oxygen	Aminoacyl tRNA synthetase Alanine Arginine Asparagine Aspartate Cysteine D-alanine—poly(phosphoribitol) ligase Glutamate Glutamine Glycine Histidine Isoleucine Leucine Lysine Methionine Phenylalanine Proline Serine Threonine Tryptophan Tyrosine Valine
6.2: Carbon-Sulfur	Succinyl coenzyme A synthetase Acetyl—CoA synthetase Long-chain-fatty-acid—CoA ligase
6.3: Carbon-Nitrogen	Glutamine synthetase Ubiquitin ligase Cullin Von Hippel–Lindau tumor suppressor UBE3A Mdm2 Anaphase-promoting complex UBR1 Glutathione synthetase CTP synthetase Adenylosuccinate synthase Argininosuccinate synthase Holocarboxylase synthetase GMP synthase Asparagine synthetase Carbamoyl phosphate synthetase I II Glutamate–cysteine ligase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)