Белковый димер
В биохимии — димер белка это макромолекулярный комплекс или мультимер, образованный двумя белковыми мономерами или отдельными белками, которые обычно связаны нековалентно . Многие макромолекулы , такие как белки или нуклеиновые кислоты , образуют димеры. Слово димер имеет корни, означающие «две части», ди- + -мер . Димер белка представляет собой тип четвертичной структуры белка .
Белковый гомодимер образован двумя идентичными белками , а белковый гетеродимер образован двумя разными белками.
Большинство димеров белков в биохимии не связаны ковалентными связями . Примером нековалентного гетеродимера является фермент обратная транскриптаза , который состоит из двух разных аминокислотных цепей. [1] Исключением являются димеры, связанные дисульфидными мостиками, такие как гомодимерный белок NEMO . [2]
Некоторые белки содержат специализированные домены, обеспечивающие димеризацию (домены димеризации) и специфичность. [3]
Каннабиноидные связанные с G-белком, рецепторы, обладают способностью образовывать как гомо-, так и гетеродимеры с несколькими типами рецепторов, такими как мю-опиоидные , дофаминовые и аденозиновые А2- рецепторы. [4]
Примеры
[ редактировать ]- Транскрипционные факторы
- Лейциновые белки мотива молнии
- 14-3-3 белки
- Вариабельные поверхностные гликопротеины паразита Trypanosoma .
- Тубулин
- Некоторые факторы свертывания крови
- Некоторые рецепторы
- Ядерные рецепторы
- G-белка Димер βγ-субъединицы
- Толл-подобный рецептор
- Рецепторные тирозинкиназы
- Некоторые ферменты
Щелочная фосфатаза
[ редактировать ]E. coli Щелочная фосфатаза , димерный фермент, проявляет внутригенную комплементацию . [5] То есть, когда были объединены определенные мутантные версии щелочной фосфатазы, образовавшиеся в результате гетеродимерные ферменты проявляли более высокий уровень активности, чем можно было бы ожидать, исходя из относительной активности родительских ферментов. Эти результаты показали, что димерная структура щелочной фосфатазы E. coli обеспечивает кооперативные взаимодействия между составляющими ее мутантными мономерами, которые могут генерировать более функциональную форму холофермента . Димер имеет два активных центра, каждый из которых содержит два иона цинка и ион магния.[8]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Слуис-Кремер Н., Хамамуш Н., Сан Феликс А., Веласкес С., Бальзарини Дж., Камараса М.Дж. (август 2006 г.). «Взаимосвязь структура-активность [2',5'-бис-O-(трет-бутилдиметилсилил)-бета-D-рибофуранозил]-3'-спиро-5''-(4''-амино-1'', Производные 2''-оксатиол-2'',2''-диоксид)тимина как ингибиторы димеризации обратной транскриптазы ВИЧ-1». Дж. Мед. Хим . 49 (16): 4834–41. дои : 10.1021/jm0604575 . ПМИД 16884295 .
- ^ Херскович М., Комб В., Эннис Т., Коулман К., Йонг С., Армстед Б., Калаитцидис Д., Чандани С., Гилмор Т.Д. (февраль 2008 г.). «Для образования межмолекулярной дисульфидной связи в димере NEMO необходимы Cys54 и Cys347» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 367 (1): 103–8. дои : 10.1016/j.bbrc.2007.12.123 . ПМЦ 2277332 . ПМИД 18164680 .
- ^ Амуциас, Григорис Д.; Робертсон, Дэвид Л.; Ван де Пер, Ив; Оливер, Стивен Г. (1 мая 2008 г.). «Выберите своих партнеров: димеризация эукариотических факторов транскрипции». Тенденции биохимических наук . 33 (5): 220–229. дои : 10.1016/j.tibs.2008.02.002 . ISSN 0968-0004 . ПМИД 18406148 .
- ^ Филипюк, Леонтина Елена; Абабей, Даниэла Кармен; Алекса-Стратулат, Теодора; Прикопе, Космин Василика; Билд, Вероника; Стефанеску, Ралука; Станчу, Габриэла Думитрица; Тамба, Богдан-Ионел (01 ноября 2021 г.). «Основные фитоканнабиноиды и родственные им соединения: следует ли нам искать только лекарства, действующие на каннабиноидные рецепторы?» . Фармацевтика . 13 (11): 1823. doi : 10.3390/pharmaceutics13111823 . ISSN 1999-4923 . ПМЦ 8625816 . ПМИД 34834237 .
- ^ Хехир, Майкл Дж.; Мерфи, Дженнифер Э.; Кантровитц, Эван Р. (2000). «Характеристика гетеродимерных щелочных фосфатаз из Escherichia coli: исследование внутригенной комплементации». Журнал молекулярной биологии . 304 (4): 645–656. дои : 10.1006/jmbi.2000.4230 . ПМИД 11099386 .
6. Коннектикут (2013). Моделирование, активация, взаимодействие и виртуальный скрининг рецепторов, связанных с G-белком (1-е изд.). Академическая пресса.
7. Мэтьюз, Жаклин М. Димеризация и олигомеризация белков в биологии . Спрингер Нью-Йорк, 2012.
8. Хьорлейфссон, Йенс Гу[ет] Мундур и Бьярни Асгейрссон. «Холодная активная щелочная фосфатаза необратимо превращается в неактивный димер при низких концентрациях мочевины». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика , том. 1864, нет. 7, 2016, стр. 755–765, https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2016.03.016.
