HSPA1L

HSPA1L
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3GDQ
Идентификаторы
Псевдонимы	HSPA1L , HSP70-1L, HSP70-HOM, HSP70T, hum70t, член 1 семейства белков теплового шока A (Hsp70)
Внешние идентификаторы	Опустить : 140559 ; МГИ : 96231 ; Гомологен : 135835 ; GeneCards : HSPA1L ; OMA : HSPA1L — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 6 (human)
End	31,815,283 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 17 (mouse)
End	35,198,261 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	left testis; ; right testis; ; testicle; ; muscle of thigh; ; skeletal muscle tissue; ; gonad; ; blood; ; granulocyte; ; gastrocnemius muscle; ; ganglionic eminence;
	Top expressed in
	seminiferous tubule; ; spermatid; ; soleus muscle; ; muscle of thigh; ; spermatocyte; ; tibialis anterior muscle; ; intercostal muscle; ; plantaris muscle; ; temporal muscle; ; sternocleidomastoid muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	unfolded protein binding; nucleotide binding; protein binding; ATP binding; heat shock protein binding; ubiquitin protein ligase binding; ATPase activity; protein folding chaperone activity; misfolded protein binding;
Cellular component	COP9 signalosome; cytosol; mitochondrial matrix; blood microparticle; mitochondrion; nucleoplasm; zona pellucida receptor complex; cell body; cytoplasm;
Biological process	regulation of cellular response to heat; response to unfolded protein; protein refolding; positive regulation of protein targeting to mitochondrion; binding of sperm to zona pellucida; cellular response to heat; Unfolded Protein Response; chaperone cofactor-dependent protein refolding;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3305
	15482
showENSG00000234258 ; ENSG00000226704 ; ENSG00000236251 ; ENSG00000204390 ; ENSG00000206383 ;
	n/a
	ENSMUSG00000007033
	P34931
	P16627
	НМ_005527
	НМ_013558
	НП_005518
	НП_038586
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Белок 1L теплового шока массой 70 кДа — это белок , который у человека кодируется HSPA1L геном на хромосоме 6. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Являясь членом семейства белков теплового шока 70 ( Hsp70 ) и белка-шаперона , он облегчает правильное сворачивание вновь транслированных и неправильно свернутых белков, а также стабилизирует или деградирует мутантные белки. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Его функции способствуют биологическим процессам, включая передачу сигнала , апоптоз , гомеостаз белка, а также клеток рост и дифференцировку . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Это связано с большим количеством видов рака , нейродегенеративных заболеваний и старения клеток , старения , а также реакции «трансплантат против хозяина» . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Структура

Этот ген кодирует белок теплового шока массой 70 кДа и расположен в области III класса главного комплекса гистосовместимости , в кластере с двумя близкородственными генами, которые также кодируют изоформы белка теплового шока массой 70 кДа. ^{[ 7 ]} Аминокислотная последовательность кодируемого белка на 90% гомологична изоформам HSPA1A и HSPA1B . ^{[ 11 ]} Как белок Hsp70, он имеет С-концевой белковый субстрат-связывающий домен и N-концевой АТФ- связывающий домен. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} Субстрат-связывающий домен состоит из двух субдоменов, двухслойного β-сэндвич-субдомена (SBDβ) и α-спирального субдомена (SBDα), которые соединены петлей Lα,β. SBDβ содержит карман для связывания пептида, тогда как SBDα служит крышкой, закрывающей щель для связывания субстрата. Домен связывания АТФ состоит из четырех субдоменов, разделенных на две доли центральным карманом связывания АТФ/АДФ. ^{[ 14 ]} Два концевых домена связаны друг с другом консервативной областью, называемой петлей LL,1, которая имеет решающее значение для аллостерической регуляции . Считается, что неструктурированная область в самом конце С-конца является местом стыковки кошаперонов . ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}

Поскольку клон кДНК этого гена содержит область длиной 119 п.о. в 5'-UTR , вполне вероятно, что HSPA1L содержит один или несколько интронов в своей собственной 5'-UTR. ^{[ 11 ]}

Функция

В целом, HSPA1L широко распространен в тканях в небольших количествах, но, в частности, он конститутивно и обильно экспрессируется в семенниках . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}

Наряду с другими белками теплового шока, этот белок стабилизирует существующие белки против агрегации и опосредует сворачивание вновь транслированных белков в цитозоле и органеллах . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Чтобы правильно свернуть ненативные белки, этот белок взаимодействует с гидрофобными пептидными сегментами белков под контролем АТФ. Хотя точный механизм до сих пор остается неясным, существует по крайней мере два альтернативных способа действия: кинетическое разделение и локальное развертывание. При кинетическом распределении Hsp70 периодически связывают и высвобождают субстраты в циклах, которые поддерживают низкие концентрации свободного субстрата . Это эффективно предотвращает агрегацию, позволяя свободным молекулам сворачиваться в нативное состояние. При локальном разворачивании циклы связывания и высвобождения вызывают локализованное разворачивание субстрата, что помогает преодолеть кинетические барьеры для сворачивания в нативное состояние. В конечном счете, его роль в сворачивании белка способствует его функции в передаче сигнала, апоптозе, гомеостазе белка, а также росте и дифференцировке клеток. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Помимо процесса сворачивания, транспорта и деградации белков, этот член Hsp70 может сохранять функцию мутантных белков. Тем не менее, эффекты этих мутаций все еще могут проявляться, когда шапероны Hsp70 перегружены во время стрессовых условий. ^{[ 8 ]} Кроме того, этот белок усиливает антигенспецифический опухолевый иммунитет, способствуя более эффективной презентации антигена цитотоксическим Т-клеткам . ^{[ 9 ]} Хотя он имеет близкую гомологию с HSPA1A и HSPA1B, он регулируется по-другому и не индуцируется нагреванием. ^{[ 11 ]}

Клиническое значение

Белки-члены Hsp70 являются важными компонентами апоптоза. Во время нормальных эмбриологических процессов или во время клеточного повреждения (например, ишемически-реперфузионного повреждения во время сердечных приступов и инсультов ) или во время развития и процессов при раке апоптотическая клетка претерпевает структурные изменения, включая сморщивание клеток, образование пузырей плазматической мембраны, ядерную конденсацию и фрагментацию. ДНК и ядра . За этим следует фрагментация на апоптотические тельца, которые быстро удаляются фагоцитами , предотвращая тем самым воспалительную реакцию. ^{[ 17 ]} Это способ гибели клеток, определяемый характерными морфологическими, биохимическими и молекулярными изменениями. Впервые его описали как «усадочный некроз», а затем этот термин заменили на апоптоз, чтобы подчеркнуть его роль, противоположную митозу, в тканевой кинетике. На более поздних стадиях апоптоза вся клетка фрагментируется, образуя ряд апоптотических телец, ограниченных плазматической мембраной, которые содержат ядерные и/или цитоплазматические элементы. Ультраструктурный вид некроза весьма различен, основными признаками являются набухание митохондрий, разрушение плазматической мембраны и дезинтеграция клеток. Апоптоз происходит во многих физиологических и патологических процессах. Он играет важную роль во время эмбрионального развития как запрограммированная клеточная смерть и сопровождает множество нормальных инволюционных процессов, в которых он служит механизмом удаления «нежелательных» клеток.

Белки-члены Hsp70, включая Hsp72, ингибируют апоптоз, действуя на каспазо -зависимый путь и против агентов, индуцирующих апоптоз, таких как фактор некроза опухоли-α (TNFα), стауроспорин и доксорубицин . Эта роль приводит к его участию во многих патологических процессах, таких как онкогенез, нейродегенерация и старение. В частности, сверхэкспрессия HSP72 связана с развитием некоторых видов рака, таких как гепатоцеллюлярная карцинома , рак желудка , рак толстой кишки , рак молочной железы и рак легких , что привело к его использованию в качестве прогностического маркера для этих видов рака. ^{[ 9 ]} Повышенные уровни Hsp70 в опухолевых клетках могут увеличивать злокачественность и устойчивость к терапии за счет комплексообразования и, следовательно, стабилизации онкофетальных белков и продуктов и их транспортировки во внутриклеточные участки, тем самым способствуя пролиферации опухолевых клеток. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} В результате стратегии противоопухолевой вакцины против Hsp70 оказались весьма успешными на животных моделях и дошли до клинических испытаний. ^{[ 9 ]} Альтернативно, сверхэкспрессия Hsp70 может смягчить последствия нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона (БП), болезнь Хантингтона и спиноцеребеллярная атаксия , а также старение и старение клеток, как это наблюдается у долгожителей, подвергшихся тепловому шоку. ^{[ 8 ]} HSPA1L может бороться с БП путем совместной регуляции транслокации паркина . в поврежденные митохондрии , тем самым способствуя их удалению ^{[ 16 ]}

HSPA1L также участвует в реакции «трансплантат против хозяина» (РТПХ) и потенциально может служить диагностическим/прогностическим биомаркером. ^{[ 10 ]} Полиморфизмы гена HSPA1L , особенно в домене, связывающем субстрат, связаны с заболеванием. ^{[ 15 ]}

Взаимодействия

Было показано, что HSPA1L взаимодействует с PARK2 . ^{[ 16 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000226704, ENSG00000236251, ENSG00000204390, ENSG00000206383 GRCh38: Версия ансамбля 89: ENSG00000234258, ENSG00000226704, ENSG00000236251, 0000204390, ENSG00000206383 – Ансамбль , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007033 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ито Ю, Андо А, Андо Х, Андо Дж, Сайджо Ю, Иноко Х, Фудзимото Х (август 1998 г.). «Геномная структура специфичного для сперматид гена-гомолога hsp70, расположенного в области класса III главного комплекса гистосовместимости мыши и человека». Журнал биохимии . 124 (2): 347–53. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . ПМИД 9685725 .
^ Исихара М., Оно С. (ноябрь 1997 г.). «Генетические влияния на саркоидоз» . Глаз . 11. 11 (2): 155–61. дои : 10.1038/eye.1997.44 . ПМИД 9349405 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с «Ген Энтреза: белок 1, подобный тепловому шоку HSPA1L, 70 кДа» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–684. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Ван X, Ван Q, Линь Х, Ли С, Сунь Л, Ян Ю (февраль 2013 г.). «HSP72 и gp96 при гастроэнтерологическом раке». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 417 : 73–9. дои : 10.1016/j.cca.2012.12.017 . ПМИД 23266770 .
^ Jump up to: ^а ^б Атарод С., Тернер Б., Пирс К.Ф., Ахмед С.С., Норден Дж., Богуния-Кубик К., Ван XN, Коллин М., Дикинсон А.М. (февраль 2015 г.). «Повышенный уровень мРНК HSPA1L коррелирует с болезнью трансплантат против хозяина». Трансплантационная иммунология . 32 (3): 188–94. дои : 10.1016/j.trim.2015.02.002 . ПМИД 25680846 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Ито Ю, Андо А, Андо Х, Андо Дж, Сайджо Ю, Иноко Х, Фудзимото Х (август 1998 г.). «Геномная структура специфичного для сперматид гена-гомолога hsp70, расположенного в области класса III главного комплекса гистосовместимости мыши и человека». Журнал биохимии . 124 (2): 347–53. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . ПМИД 9685725 .
^ Равагнан Л., Гурбуксани С., Сусин С.А., Мейсс С., Даугас Е., Замзами Н., Мак Т., Яэттеля М., Пеннингер Дж.М., Гарридо С., Кремер Г. (сентябрь 2001 г.). «Белок теплового шока 70 противодействует фактору, индуцирующему апоптоз». Нат. Клеточная Биол . 3 (9): 839–43. дои : 10.1038/ncb0901-839 . ПМИД 11533664 . S2CID 21164493 .
^ Чжан Б., Жун Р., Ли Х., Пэн Х., Сюн Л., Ван Ю., Юй Х., Мао Х. (2015). «Белок теплового шока 72 подавляет апоптоз за счет повышения стабильности Х-связанного ингибитора белка апоптоза при почечной ишемии/реперфузионном повреждении» . Представитель Мол Мед . 11 (3): 1793–9. дои : 10.3892/ммр.2014.2939 . ПМК 4270332 . ПМИД 25394481 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Чжан П., Леу Цзи, Мерфи М.Э., Джордж Д.Л., Марморштейн Р. (2014). «Кристаллическая структура субстратсвязывающего домена индуцируемого стрессом человеческого белка теплового шока 70 в комплексе с пептидным субстратом» . ПЛОС ОДИН . 9 (7): е103518. Бибкод : 2014PLoSO...9j3518Z . дои : 10.1371/journal.pone.0103518 . ПМК 4110032 . ПМИД 25058147 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Вишневска М, Карлберг Т, Лехтиё Л, Йоханссон И, Котенёва Т, Моче М, Шулер Х (11 января 2010 г.). «Кристаллические структуры АТФазных доменов четырех изоформ Hsp70 человека: HSPA1L/Hsp70-hom, HSPA2/Hsp70-2, HSPA6/Hsp70B' и HSPA5/BiP/GRP78» . ПЛОС ОДИН . 5 (1): е8625. Бибкод : 2010PLoSO...5,8625W . дои : 10.1371/journal.pone.0008625 . ПМК 2803158 . ПМИД 20072699 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Хассон С.А., Кейн Л.А., Ямано К., Хуанг СН, Слитер Д.А., Бюлер Э., Ван С., Хеман-Ака С.М., Хесса Т., Гуха Р., Мартин С.Е., Юл Р.Дж. (декабрь 2013 г.). «Полногеномные скрининги РНКи с высоким содержанием генома идентифицируют регуляторы паркина, расположенные выше митофагии» . Природа . 504 (7479): 291–5. Бибкод : 2013Natur.504..291H . дои : 10.1038/nature12748 . ПМК 5841086 . ПМИД 24270810 .
^ Керр Дж. Ф., Уилли А. Х., Карри А. Р. (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление, имеющее далеко идущие последствия в кинетике тканей» . Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. дои : 10.1038/bjc.1972.33 . ПМК 2008650 . ПМИД 4561027 .

Дальнейшее чтение

Милнер К.М., Кэмпбелл Р.Д. (1992). «Полиморфный анализ трех генов HSP70, связанных с MHC». Иммуногенетика . 36 (6): 357–62. дои : 10.1007/BF00218042 . ПМИД 1356099 . S2CID 19947307 .
Милнер К.М., Кэмпбелл Р.Д. (1990). «Структура и экспрессия трех генов HSP70, связанных с MHC». Иммуногенетика . 32 (4): 242–51. дои : 10.1007/BF00187095 . ПМИД 1700760 . S2CID 9531492 .
Сарджент Калифорния, Данэм I, Троусдейл Дж, Кэмпбелл РД (март 1989 г.). «Основной комплекс гистосовместимости человека содержит гены главного белка теплового шока HSP70» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (6): 1968–72. Бибкод : 1989ПНАС...86.1968С . дои : 10.1073/pnas.86.6.1968 . ПМК 286826 . ПМИД 2538825 .
Гоут А.М., Купер Д.Н., Холл С., Люнг Т.К., Соломон Э., Лим Л. (февраль 1987 г.). «Локализация последовательности гена HSP 70 теплового шока человека на хромосоме 6 и обнаружение двух других локусов с помощью гибрида соматических клеток и анализа полиморфизма длины рестрикционного фрагмента». Генетика человека . 75 (2): 123–8. дои : 10.1007/BF00591072 . ПМИД 2880793 . S2CID 33788452 .
Харрисон Г.С., Драбкин Х.А., Као Ф.Т., Харц Дж., Харт И.М., Чу Э.Х., Ву Б.Дж., Моримото Р.И. (март 1987 г.). «Хромосомное расположение генов человека, кодирующих основной белок теплового шока HSP70» (PDF) . Соматическая клетка и молекулярная генетика . 13 (2): 119–30. дои : 10.1007/BF01534692 . hdl : 2027.42/45535 . ПМИД 3470951 . S2CID 16069170 .
Воеллми Р., Ахмед А., Шиллер П., Бромли П., Рангер Д. (август 1985 г.). «Выделение и функциональный анализ сегмента гена белка теплового шока человека массой 70 000 дальтон» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (15): 4949–53. Бибкод : 1985PNAS...82.4949V . дои : 10.1073/pnas.82.15.4949 . ПМК 390475 . ПМИД 3927293 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Сузуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Хартли Дж.Л., Темпл Г.Ф., Браш Массачусетс (ноябрь 2000 г.). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro» . Геномные исследования . 10 (11): 1788–95. дои : 10.1101/гр.143000 . ПМК 310948 . ПМИД 11076863 .
Фури А.М., Петерсон П.А., Ян Й. (июль 2001 г.). «Характеристика и регуляция белков Hsp70-Hom и Hsp70-1/2, кодируемых главным комплексом гистосовместимости» . Клеточные стрессы и шапероны . 6 (3): 282–95. doi : 10.1379/1466-1268(2001)006<0282:carotm>2.0.co;2 (неактивен 11 апреля 2024 г.). ПМК 434410 . ПМИД 11599570 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка )
Шредер О., Шульте К.М., Остерманн П., Рёр Х.Д., Эккернкамп А., Лаун Р.А. (январь 2003 г.). «Генотипы белка теплового шока 70 HSPA1B и HSPA1L влияют на концентрации цитокинов и влияют на исход после серьезной травмы». Медицина критических состояний . 31 (1): 73–9. дои : 10.1097/00003246-200301000-00011 . ПМИД 12544996 . S2CID 30753801 .
Се Т., Роуэн Л., Агуадо Б., Ахерн М.Е., Мадан А., Цинь С., Кэмпбелл Р.Д., Худ Л. (декабрь 2003 г.). «Анализ участка III класса главного комплекса гистосовместимости с высокой плотностью генов и его сравнение с мышами» . Геномные исследования . 13 (12): 2621–36. дои : 10.1101/гр.1736803 . ПМК 403804 . ПМИД 14656967 .
Баумистер Т , Баух А , Раффнер Х , Ангранд ПО , Бергамини Г , Кротон К , Круциат С , Эберхард Д , Гагнер Дж , Гиделли С , Хопф С , Хузе Б , Мангано Р , Мишон А.М. , Ширле М , Шлегль Дж , Шваб М , Стейн М.А., Бауэр А., Казари Г., Древес Г., Гэвин А.С., Джексон Д.Б., Джоберти Г., Нойбауэр Г., Рик Дж., Кастер Б., Суперти-Фурга Г. (февраль 2004 г.). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Природная клеточная биология . 6 (2): 97–105. дои : 10.1038/ncb1086 . ПМИД 14743216 . S2CID 11683986 .
Виманн С., Арльт Д., Хубер В., Велленройтер Р., Шлегер С., Мерле А., Бектель С., Зауэрманн М., Корф У., Пепперкок Р., Зюльтманн Х., Пустка А. (октябрь 2004 г.). «От ORFeome к биологии: конвейер функциональной геномики» . Геномные исследования . 14 (10Б): 2136–44. дои : 10.1101/гр.2576704 . ПМК 528930 . ПМИД 15489336 .

Внешние ссылки

HSPA1AL+белок+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000226704, ENSG00000236251, ENSG00000204390, ENSG00000206383 GRCh38: Версия ансамбля 89: ENSG00000234258, ENSG00000226704, ENSG00000236251, 0000204390, ENSG00000206383 – Ансамбль , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007033 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[Ito_1998-5] Ито Ю, Андо А, Андо Х, Андо Дж, Сайджо Ю, Иноко Х, Фудзимото Х (август 1998 г.). «Геномная структура специфичного для сперматид гена-гомолога hsp70, расположенного в области класса III главного комплекса гистосовместимости мыши и человека». Журнал биохимии . 124 (2): 347–53. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . ПМИД 9685725 .

[Ishihara_1997-6] Исихара М., Оно С. (ноябрь 1997 г.). «Генетические влияния на саркоидоз» . Глаз . 11. 11 (2): 155–61. дои : 10.1038/eye.1997.44 . ПМИД 9349405 .

[entrez-7] Jump up to: ^а ^б ^с «Ген Энтреза: белок 1, подобный тепловому шоку HSPA1L, 70 кДа» .

[Mayer_2005-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–684. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .

[Wang_2013-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Ван X, Ван Q, Линь Х, Ли С, Сунь Л, Ян Ю (февраль 2013 г.). «HSP72 и gp96 при гастроэнтерологическом раке». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 417 : 73–9. дои : 10.1016/j.cca.2012.12.017 . ПМИД 23266770 .

[Atarod_2015-10] Jump up to: ^а ^б Атарод С., Тернер Б., Пирс К.Ф., Ахмед С.С., Норден Дж., Богуния-Кубик К., Ван XN, Коллин М., Дикинсон А.М. (февраль 2015 г.). «Повышенный уровень мРНК HSPA1L коррелирует с болезнью трансплантат против хозяина». Трансплантационная иммунология . 32 (3): 188–94. дои : 10.1016/j.trim.2015.02.002 . ПМИД 25680846 .

[pmid9685725-11] Jump up to: ^а ^б ^с Ито Ю, Андо А, Андо Х, Андо Дж, Сайджо Ю, Иноко Х, Фудзимото Х (август 1998 г.). «Геномная структура специфичного для сперматид гена-гомолога hsp70, расположенного в области класса III главного комплекса гистосовместимости мыши и человека». Журнал биохимии . 124 (2): 347–53. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . ПМИД 9685725 .

[pmid11533664-12] Равагнан Л., Гурбуксани С., Сусин С.А., Мейсс С., Даугас Е., Замзами Н., Мак Т., Яэттеля М., Пеннингер Дж.М., Гарридо С., Кремер Г. (сентябрь 2001 г.). «Белок теплового шока 70 противодействует фактору, индуцирующему апоптоз». Нат. Клеточная Биол . 3 (9): 839–43. дои : 10.1038/ncb0901-839 . ПМИД 11533664 . S2CID 21164493 .

[pmid25394481-13] Чжан Б., Жун Р., Ли Х., Пэн Х., Сюн Л., Ван Ю., Юй Х., Мао Х. (2015). «Белок теплового шока 72 подавляет апоптоз за счет повышения стабильности Х-связанного ингибитора белка апоптоза при почечной ишемии/реперфузионном повреждении» . Представитель Мол Мед . 11 (3): 1793–9. дои : 10.3892/ммр.2014.2939 . ПМК 4270332 . ПМИД 25394481 .

[pmid25058147-14] Jump up to: ^а ^б ^с Чжан П., Леу Цзи, Мерфи М.Э., Джордж Д.Л., Марморштейн Р. (2014). «Кристаллическая структура субстратсвязывающего домена индуцируемого стрессом человеческого белка теплового шока 70 в комплексе с пептидным субстратом» . ПЛОС ОДИН . 9 (7): е103518. Бибкод : 2014PLoSO...9j3518Z . дои : 10.1371/journal.pone.0103518 . ПМК 4110032 . ПМИД 25058147 .

[pmid20072699-15] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Вишневска М, Карлберг Т, Лехтиё Л, Йоханссон И, Котенёва Т, Моче М, Шулер Х (11 января 2010 г.). «Кристаллические структуры АТФазных доменов четырех изоформ Hsp70 человека: HSPA1L/Hsp70-hom, HSPA2/Hsp70-2, HSPA6/Hsp70B' и HSPA5/BiP/GRP78» . ПЛОС ОДИН . 5 (1): е8625. Бибкод : 2010PLoSO...5,8625W . дои : 10.1371/journal.pone.0008625 . ПМК 2803158 . ПМИД 20072699 .

[pmid24270810-16] Jump up to: ^а ^б ^с Хассон С.А., Кейн Л.А., Ямано К., Хуанг СН, Слитер Д.А., Бюлер Э., Ван С., Хеман-Ака С.М., Хесса Т., Гуха Р., Мартин С.Е., Юл Р.Дж. (декабрь 2013 г.). «Полногеномные скрининги РНКи с высоким содержанием генома идентифицируют регуляторы паркина, расположенные выше митофагии» . Природа . 504 (7479): 291–5. Бибкод : 2013Natur.504..291H . дои : 10.1038/nature12748 . ПМК 5841086 . ПМИД 24270810 .

[17] Керр Дж. Ф., Уилли А. Х., Карри А. Р. (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление, имеющее далеко идущие последствия в кинетике тканей» . Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. дои : 10.1038/bjc.1972.33 . ПМК 2008650 . ПМИД 4561027 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]