Сопровождающий
Кошапероны — это белки, которые помогают шаперонам сворачивать белки и выполнять другие функции. Ко-шапероны представляют собой молекулы, не связывающиеся с клиентом, которые способствуют сворачиванию белка, опосредованному Hsp70 и Hsp90 . Они особенно важны для стимуляции АТФазной активности этих белков-шаперонов. Существует большое количество различных кошаперонов, однако по доменной структуре большинство из них делятся на две группы: белки J-домена и тетратрикопептидные повторы (TPR). [ 1 ]
Кошапероны помогают белкам теплового шока в процессе сворачивания белков. Эти со-шапероны могут функционировать по-разному. В первую очередь кошапероны участвуют в функциональности АТФазы связанных с ними белков теплового шока. Кошапероны катализируют гидролиз АТФ до АДФ на своих соответствующих шаперонах, что затем позволяет им претерпеть большие конформационные изменения, которые позволяют им либо связываться со своими субстратами с более высоким сродством, либо способствовать высвобождению субстрата после сворачивания белка, как в случае кошаперона p23. [ 2 ]
J-белки , DnaJ или Hsp40 являются важными кошаперонами для Hsp70 и обладают способностью связываться с полипептидами, а затем рекрутировать белок-шаперон DnaK и передавать полипептид этому шаперону, катализируя гидролиз АТФ, что позволяет DnaK связываться с развернутым полипептидом с помощью высокая близость. Другой кошаперон, GrpE, появляется после сворачивания этого белка и вызывает конформационные изменения в DnaK, которые позволяют ему высвободить свернутый белок. [ 3 ] Механизм действия белков TPR менее изучен: показано, что эти домены взаимодействуют с Hsp90 и Hsp70 и могут участвовать в создании мультишаперонного комплекса Hsp70-Hsp90. [ 4 ]
Ко-шапероны могут также играть важную роль в возникновении таких заболеваний, как муковисцидоз. Взаимодействие между Hsp90 и его ко-шапероном Aha1 необходимо для правильного сворачивания регулятора трансмембранной проводимости муковисцидоза (CFTR). [ 5 ] Другие примеры роли ко-шаперона в заболевании включают нейродегенеративные заболевания. Болезни Альцгеймера и Паркинсона содержат ряд белков, которые могут агрегировать, если их не контролировать должным образом. Кошапероны CSPα (DNAJC5), ауксилин (DNAJC6) и RME-8 (DNAJC13) важны для сохранения сворачивания и сборки и, следовательно, предотвращения агрегации белков. [ 6 ] Обнаружение мутаций в этих белках связано с ранним началом нейродегенеративных заболеваний. [ 7 ]
Список сопровождающих
[ редактировать ]- Ага1
- аидин
- СУМКА1
- CAIR-1 /Сумка-3
- CDC37 /p50
- Чп1
- Цистеиновый струнный белок (CSP)
- Cyp40
- Диджей1
- ДнаДж
- E3/E4- убиквитинлигаза
- ФКБП4
- НЕТ
- ГроЭС
- группа E
- Хч1
- Hip (белок, взаимодействующий с Hsc70) /ST13
- Hop (организующий белок Hsp70/Hsp90) /STIP1
- Миссис
- ПП5
- Саксен
- сержант
- Снл1
- СОДД /Мешок-4
- Сва2 /Всп1
- Том34
- Том70
- UNC-45
- WISp39
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Каплан Эй Джей (28 мая 2017 г.). «Что такое сопровождающий?» . Клеточные стрессы и шапероны . 8 (2): 105–7. doi : 10.1379/1466-1268(2003)008<0105:WIAC>2.0.CO;2 (неактивен 13 мая 2024 г.). ПМК 514860 . ПМИД 14627194 .
{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на май 2024 г. ( ссылка ) - ^ Янг Джей Си, Хартл ФУ (ноябрь 2000 г.). «Высвобождение полипептида с помощью Hsp90 включает гидролиз АТФ и усиливается ко-шапероном р23» . Журнал ЭМБО . 19 (21): 5930–40. дои : 10.1093/emboj/19.21.5930 . ПМК 305790 . ПМИД 11060043 .
- ^ Лангер Т., Лю К., Эколс Х., Фланаган Дж., Хейер М.К., Хартл Ф.У. (апрель 1992 г.). «Последовательное действие DnaK, DnaJ и GroEL на пути шаперон-опосредованного сворачивания белка». Природа . 356 (6371): 683–9. Бибкод : 1992Natur.356..683L . дои : 10.1038/356683a0 . ПМИД 1349157 . S2CID 4324738 .
- ^ Шойфлер С, Бринкер А, Буренков Г, Пегораро С, Мородер Л, Бартуник Х, Хартл Ф.У., Моарефи I (2000). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 .
- ^ Ван Х, Венейбл Дж., ЛаПойнт П., Хатт Д.М., Кулов А.В., Коппингер Дж., Гуркан С., Келлнер В., Маттесон Дж., Плантнер Х., Риордан Дж.Р., Келли Дж.В., Йейтс Дж.Р., Балч В.Е. (ноябрь 2006 г.). «Подавление регуляции кошаперона Aha1 Hsp90 спасает неправильное сворачивание CFTR при муковисцидозе» . Клетка . 127 (4): 803–15. дои : 10.1016/j.cell.2006.09.043 . ПМИД 17110338 .
- ^ Олджиати С., Квадри М., Фанг М., Руд Дж.П., Соте Дж.А., Чиен Х.Ф. и др. (февраль 2016 г.). «Мутации DNAJC6, связанные с болезнью Паркинсона с ранним началом». Анналы неврологии . 79 (2): 244–56. дои : 10.1002/ana.24553 . ПМИД 26528954 . S2CID 20940327 .
- ^ Горенберг Э.Л., Чандра С.С. (2017). «Роль кошаперонов в синаптическом протеостазе и нейродегенеративных заболеваниях» . Границы в неврологии . 11 : 248. дои : 10.3389/fnins.2017.00248 . ПМЦ 5437171 . ПМИД 28579939 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Янг Дж.С., Баррал Дж.М., Ульрих Хартл Ф. (октябрь 2003 г.). «Больше, чем сворачивание: локализованные функции цитозольных шаперонов». Тенденции биохимических наук . 28 (10): 541–7. дои : 10.1016/j.tibs.2003.08.009 . ПМИД 14559183 .
 | Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |