Стресс-индуцированный фосфопротеин 1

ЗАРПЛАТА1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1ELR, 1ELW, 2LNI, 3ESK, 3FWV
Идентификаторы
Псевдонимы	STIP1 , HEL-S-94n, HOP, IEF-SSP-3521, P60, STI1, STI1L, стресс-индуцированный фосфопротеин 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 605063 ; МГИ : 109130 ; Гомологен : 4965 ; Генные карты : STIP1 ; OMA : STIP1 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	64,204,543 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 19 (mouse)
End	7,017,335 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	left testis; ; ganglionic eminence; ; ventricular zone; ; right testis; ; islet of Langerhans; ; right adrenal gland; ; left adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; stromal cell of endometrium;
	Top expressed in
	morula; ; morula; ; tail of embryo; ; yolk sac; ; epiblast; ; blastocyst; ; ventricular zone; ; embryo; ; genital tubercle; ; neural tube;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	Hsp70 protein binding; protein C-terminus binding; chaperone binding; protein binding; RNA binding; Hsp90 protein binding;
Cellular component	cytoplasm; myelin sheath; Golgi apparatus; nucleus; cytosol; protein-containing complex; chaperone complex;
Biological process	response to stress; cellular response to interleukin-7;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	10963
	20867
	ENSG00000168439
	ENSMUSG00000024966
	P31948
	Q60864
	НМ_006819 ; НМ_001282652 ; НМ_001282653
	НМ_016737
	НП_001269581 ; НП_001269582 ; НП_006810
	НП_058017
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Стресс-индуцированный фосфопротеин 1, а также организующий белок Hsp70-Hsp90 ( Hop ), кодируется у человека геном STIP1 . Он действует как кошаперон, который обратимо связывает вместе белки- шапероны Hsp70 и Hsp90 . ^{[ 5 ]}

STI1 принадлежит к большой группе кошаперонов , которые регулируют и помогают основным шаперонам (в основном белкам теплового шока ). Это один из наиболее изученных кошаперонов комплекса Hsp70-Hsp90. Впервые он был обнаружен у дрожжей , а гомологи были идентифицированы у людей, мышей, крыс, насекомых, растений, паразитов и вирусов. Семейство этих белков называется STI1 (стресс-индуцируемый белок) и может быть разделено на дрожжевые, растительные и животные STI1 (Hop).

Синонимы

Прыгать
Белок, организующий Hsc70/Hsp90
Антиген NY-REN-11
Р60

СТИ1
СТИ1Л
ЗАРПЛАТА1
Трансформационно-чувствительный белок IEF-SSP-3521

Ген

STIP1 расположен на хромосоме 11q 13.1 и состоит из 14 экзонов .

Структура

Белки STI характеризуются некоторыми структурными особенностями: все гомологи имеют девять мотивов тетратрикопептидных повторов (TPR), которые сгруппированы в домены трех TPR. Мотив TPR является очень распространенной структурной особенностью, используемой многими белками и обеспечивающей способность управлять белок-белковыми взаимодействиями. Кристаллографическая структурная информация доступна для N-концевого домена TPR1 и центрального TPR2A в комплексе с Hsp90 соответственно. Hsp70 лиганды Пептиды- . ^{[ 6 ]}

Организующий белок Hsp70-Hsp90 (Hop, STIP1 у человека) является кошапероном, ответственным за перенос клиентских белков между Hsp70 и Hsp90. Хмель эволюционно консервативен у эукариот и встречается как в ядре, так и в цитоплазме. ^{[ 7 ]} Drosophila Hop представляет собой мономерный белок, который состоит из трех областей повторяющихся доменов тетратрикопептида (TPR1, TPR2A, TPR2B), одного повторяющегося домена аспарагиновой кислоты и пролина (DP). Домены TPR взаимодействуют с c-концами Hsp90 и Hsp70, при этом TPR1 и TPR2B связываются с Hsp70, а TPR2A предпочтительно связываются с Hsp90. Промежуточные структуры механизмов теплового шока трудно полностью охарактеризовать из-за преходящего и быстро меняющегося характера функции шаперона. ^{[ 8 ]}

Функция

Основная функция Hop — связать Hsp70 и Hsp90 вместе. Но недавние исследования показывают, что он также модулирует шаперонную активность связанных белков и, возможно, взаимодействует с другими шаперонами и белками. Помимо своей роли в «шаперонной машине» Hsp70/Hsp90, он, по-видимому, участвует и в других белковых комплексах (например, в комплексе сигнальной трансдукции EcR/USP и в гепатита вируса комплексе обратной транскриптазы B , который обеспечивает репликацию вируса). Он также действует как рецептор для прионных белков. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} Хмель расположен в различных клеточных регионах, а также перемещается между цитоплазмой и ядром .

Было показано, что в дрозофилы путях РНК-интерференции Hop является неотъемлемой частью комплекса pre-RISC для siRNA . ^{[ 11 ]} в дрозофилы , пути РНК-интерференции, ответственном за репрессию мобильных элементов (транспозонов), Hop взаимодействует с Piwi, пути РНК, взаимодействующей с Piwi Было показано, что ^{[ 12 ]} а в отсутствие Hop транспозоны дерепрессируются, что приводит к тяжелой геномной нестабильности и бесплодию. ^{[ 13 ]}

Взаимодействия

Было показано, что STI1 взаимодействует с PRNP. ^{[ 14 ]} и белок теплового шока 90 кДа альфа (цитозольный), член А1 . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000168439 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024966 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Одунуга О.О., Лонгшоу В.М., Блатч Г.Л. (октябрь 2004 г.). «Хмель: больше, чем адаптерный белок Hsp70/Hsp90». Биоэссе . 26 (10): 1058–68. дои : 10.1002/bies.20107 . ПМИД 15382137 . S2CID 45168091 .
^ Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .
^ Шмид А.Б. и др. (2012). «Архитектура функциональных модулей Hsp90 в кошапероне Sti1/Hop» . ЭМБО Дж . 31 (6): 1506–17. дои : 10.1038/emboj.2011.472 . ПМК 3321170 . ПМИД 22227520 .
^ Ямамото С. и др. (2014). «АТФазная активность и АТФ-зависимые конформационные изменения в белке-организаторе кошаперона HSP70/HSP90 (HOP)» . Ж. Биол. Хим . 289 (14): 9880–6. дои : 10.1074/jbc.m114.553255 . ПМЦ 3975032 . ПМИД 24535459 .
^ Мартинс В.Р., Гранер Э., Гарсиа-Абреу Дж., де Соуза С.Дж., Меркаданте А.Ф., Вейга С.С., Заната С.М., Нето В.М., Брентани Р.Р. (декабрь 1997 г.). «Комплементарная гидропатия идентифицирует клеточный рецептор прионного белка». ПриродаМедицина . 3 (12): 1376–82. дои : 10.1038/нм1297-1376 . ПМИД 9396608 . S2CID 20605773 .
^ Заната С.М., Лопес М.Х., Меркаданте А.Ф., Хадж Г.Н., Кьярини Л.Б., Номисо Р., Фрейтас А.Р., Кабрал А.Л., Ли К.С., Джулиано М.А., де Оливейра Э., Джакьери С.Г., Бурлингейм А., Хуанг Л., Линден Р., Брентани Р.Р., Мартинс VR (июль 2002 г.). «Стресс-индуцируемый белок 1 является лигандом клеточной поверхности для клеточного приона, который активирует нейропротекцию» . Журнал ЭМБО . 21 (13): 3307–16. дои : 10.1093/emboj/cdf325 . ПМЦ 125391 . ПМИД 12093732 .
^ Ивасаки С., Сасаки Х.М., Сакагути Ю., Сузуки Т., Тадакума Х., Томари Ю. (май 2015 г.). «Определение фундаментальных этапов сборки ферментного комплекса РНКи дрозофилы». Природа . 521 (7553): 533–6. Бибкод : 2015Natur.521..533I . дои : 10.1038/nature14254 . ПМИД 25822791 . S2CID 4450303 .
^ Гангараджу В.К., Инь Х., Вайнер М.М., Ван Дж., Хуан С.А., Линь Х. (февраль 2011 г.). «Drosophila Piwi участвует в подавлении фенотипических вариаций, опосредованном Hsp90» . Природная генетика . 43 (2): 153–8. дои : 10.1038/ng.743 . ПМЦ 3443399 . ПМИД 21186352 .
^ Карам Дж.А., Парих Р.Ю., Наяк Д., Розенкранц Д., Гангараджу В.К. (апрель 2017 г.). «Кошаперон-организующий белок Hsp70/Hsp90 (Hop) необходим для подавления транспозонов и биогенеза Piwi-взаимодействующей РНК (piRNA)» . Журнал биологической химии . 292 (15): 6039–6046. дои : 10.1074/jbc.C117.777730 . ПМЦ 5391737 . ПМИД 28193840 .
^ Заната С.М., Лопес М.Х., Меркаданте А.Ф., Хадж Г.Н., Кьярини Л.Б., Номисо Р., Фрейтас А.Р., Кабрал А.Л., Ли К.С., Джулиано М.А., де Оливейра Э., Джакьери С.Г., Бурлингейм А., Хуанг Л., Линден Р., Брентани Р.Р., Мартинс VR (июль 2002 г.). «Стресс-индуцируемый белок 1 является лигандом клеточной поверхности для клеточного приона, который активирует нейропротекцию» . Журнал ЭМБО . 21 (13): 3307–16. дои : 10.1093/emboj/cdf325 . ПМЦ 125391 . ПМИД 12093732 .
^ Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .
^ Джонсон Б.Д., Шумахер Р.Дж., Росс Э.Д., Тофт Д.О. (февраль 1998 г.). «Хмель модулирует взаимодействие Hsp70/Hsp90 при сворачивании белка» . Журнал биологической химии . 273 (6): 3679–86. дои : 10.1074/jbc.273.6.3679 . ПМИД 9452498 .

Дальнейшее чтение

Расмуссен Х.Х., ван Дамм Дж., Пуйпе М., Гессер Б., Селис Дж.Э., Вандекеркхове Дж. (декабрь 1992 г.). «Микропоследовательности 145 белков, записанные в базе данных двумерных гелевых белков нормальных эпидермальных кератиноцитов человека». Электрофорез . 13 (12): 960–9. дои : 10.1002/elps.11501301199 . ПМИД 1286667 . S2CID 41855774 .
Оноре Б., Лефферс Х., Мэдсен П., Расмуссен Х.Х., Вандекеркхове Дж., Селис Дж.Э. (апрель 1992 г.). «Молекулярное клонирование и экспрессия чувствительного к трансформации человеческого белка, содержащего мотив TPR и разделяющего идентичность с индуцируемым стрессом дрожжевым белком STI1» . Журнал биологической химии . 267 (12): 8485–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)42471-4 . ПМИД 1569099 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Диттмар К.Д., Пратт В.Б. (май 1997 г.). «Сворачивание глюкокортикоидного рецептора с помощью восстановленного шаперонного механизма на основе Hsp90. Первоначальный hsp90.p60.hsp70-зависимый этап достаточен для создания конформации, связывающей стероид» . Журнал биологической химии . 272 (20): 13047–54. дои : 10.1074/jbc.272.20.13047 . ПМИД 9148915 .
Диттмар К.Д., Демади Д.Р., Станкато Л.Ф., Кришна П., Пратт В.Б. (август 1997 г.). «Сворачивание глюкокортикоидного рецептора с помощью шаперонного механизма на основе белка теплового шока (hsp) 90. Роль p23 заключается в стабилизации гетерокомплексов receptor.hsp90, образованных hsp90.p60.hsp70» . Журнал биологической химии . 272 (34): 21213–20. дои : 10.1074/jbc.272.34.21213 . ПМИД 9261129 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Цзоу Дж, Го Ю, Геттуш Т, Смит Д.Ф., Воэллми Р. (август 1998 г.). «Подавление активации фактора транскрипции теплового шока HSF1 с помощью HSP90 (комплекс HSP90), который образует стресс-чувствительный комплекс с HSF1» . Клетка . 94 (4): 471–80. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81588-3 . ПМИД 9727490 . S2CID 9234420 .
Сканлан М.Дж., Гордан Дж.Д., Уильямсон Б., Стокерт Э., Бандер Н.Х., Джонджинил В., Гуре А.О., Ягер Д., Ягер Э., Кнут А., Чен Ю.Т., Олд Л.Дж. (ноябрь 1999 г.). «Антигены, распознаваемые аутологичными антителами у пациентов с почечно-клеточным раком». Международный журнал рака . 83 (4): 456–64. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19991112)83:4<456::AID-IJC4>3.0.CO;2-5 . ПМИД 10508479 . S2CID 21839750 .
Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .
Эрнандес, член парламента, Чадли А., Тофт Д.О. (апрель 2002 г.). «Связывание HSP40 является первым шагом в пути шаперона HSP90 для рецептора прогестерона» . Журнал биологической химии . 277 (14): 11873–81. дои : 10.1074/jbc.M111445200 . ПМИД 11809754 .
Бринкер А., Шойфлер С., Фон дер Мульбе Ф., Флекенштейн Б., Херрманн С., Юнг Г., Моарефи И., Хартл Ф.У. (май 2002 г.). «Дискриминация лигандов по доменам TPR. Актуальность и селективность EEVD-распознавания в комплексах Hsp70 x Hop x Hsp90» . Журнал биологической химии . 277 (22): 19265–75. дои : 10.1074/jbc.M109002200 . ПМИД 11877417 .
Заната С.М., Лопес М.Х., Меркаданте А.Ф., Хадж Г.Н., Кьярини Л.Б., Номисо Р., Фрейтас А.Р., Кабрал А.Л., Ли К.С., Джулиано М.А., де Оливейра Э., Джакьери С.Г., Бурлингейм А., Хуанг Л., Линден Р., Брентани Р.Р., Мартинс VR (июль 2002 г.). «Стресс-индуцируемый белок 1 является лигандом клеточной поверхности для клеточного приона, который активирует нейропротекцию» . Журнал ЭМБО . 21 (13): 3307–16. дои : 10.1093/emboj/cdf325 . ПМЦ 125391 . ПМИД 12093732 .
Эрнандес, член парламента, Салливан В.П., Тофт Д.О. (октябрь 2002 г.). «Сборка и межмолекулярные свойства молекулярного шаперонного комплекса hsp70-Hop-hsp90» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38294–304. дои : 10.1074/jbc.M206566200 . ПМИД 12161444 .
Аббас-Терки Т., Бриан П.А., Донзе О., Пикард Д. (сентябрь 2002 г.). «Кошапероны Hsp90 Cdc37 и Sti1 взаимодействуют физически и генетически». Биологическая химия . 383 (9): 1335–42. дои : 10.1515/BC.2002.152 . ПМИД 12437126 . S2CID 9277739 .
Имаи Ю, Сода М, Мураками Т, Сёдзи М, Абэ К, Такахаши Р (декабрь 2003 г.). «Продукт человеческого гена, соседнего с паркином, является компонентом телец Леви и подавляет гибель клеток, вызванную рецептором Паэля» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51901–10. дои : 10.1074/jbc.M309655200 . ПМИД 14532270 .
Лонгшоу В.М., Чаппл Дж.П., Балда М.С., Читэм М.Е., Блатч Г.Л. (февраль 2004 г.). «Ядерная транслокация организующего белка Hsp70/Hsp90 mSTI1 регулируется киназами клеточного цикла». Журнал клеточной науки . 117 (Часть 5): 701–10. дои : 10.1242/jcs.00905 . ПМИД 14754904 . S2CID 11902067 .
Раш Дж., Мориц А., Ли К.А., Го А., Госс В.Л., Спек Э.Дж., Чжан Х., Чжа К.М., Полакевич Р.Д., Комб М.Дж. (январь 2005 г.). «Иммуноаффинное профилирование фосфорилирования тирозина в раковых клетках». Природная биотехнология . 23 (1): 94–101. дои : 10.1038/nbt1046 . ПМИД 15592455 . S2CID 7200157 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000168439 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024966 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid15382137-5] Одунуга О.О., Лонгшоу В.М., Блатч Г.Л. (октябрь 2004 г.). «Хмель: больше, чем адаптерный белок Hsp70/Hsp90». Биоэссе . 26 (10): 1058–68. дои : 10.1002/bies.20107 . ПМИД 15382137 . S2CID 45168091 .

[6] Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .

[7] Шмид А.Б. и др. (2012). «Архитектура функциональных модулей Hsp90 в кошапероне Sti1/Hop» . ЭМБО Дж . 31 (6): 1506–17. дои : 10.1038/emboj.2011.472 . ПМК 3321170 . ПМИД 22227520 .

[8] Ямамото С. и др. (2014). «АТФазная активность и АТФ-зависимые конформационные изменения в белке-организаторе кошаперона HSP70/HSP90 (HOP)» . Ж. Биол. Хим . 289 (14): 9880–6. дои : 10.1074/jbc.m114.553255 . ПМЦ 3975032 . ПМИД 24535459 .

[9] Мартинс В.Р., Гранер Э., Гарсиа-Абреу Дж., де Соуза С.Дж., Меркаданте А.Ф., Вейга С.С., Заната С.М., Нето В.М., Брентани Р.Р. (декабрь 1997 г.). «Комплементарная гидропатия идентифицирует клеточный рецептор прионного белка». ПриродаМедицина . 3 (12): 1376–82. дои : 10.1038/нм1297-1376 . ПМИД 9396608 . S2CID 20605773 .

[10] Заната С.М., Лопес М.Х., Меркаданте А.Ф., Хадж Г.Н., Кьярини Л.Б., Номисо Р., Фрейтас А.Р., Кабрал А.Л., Ли К.С., Джулиано М.А., де Оливейра Э., Джакьери С.Г., Бурлингейм А., Хуанг Л., Линден Р., Брентани Р.Р., Мартинс VR (июль 2002 г.). «Стресс-индуцируемый белок 1 является лигандом клеточной поверхности для клеточного приона, который активирует нейропротекцию» . Журнал ЭМБО . 21 (13): 3307–16. дои : 10.1093/emboj/cdf325 . ПМЦ 125391 . ПМИД 12093732 .

[11] Ивасаки С., Сасаки Х.М., Сакагути Ю., Сузуки Т., Тадакума Х., Томари Ю. (май 2015 г.). «Определение фундаментальных этапов сборки ферментного комплекса РНКи дрозофилы». Природа . 521 (7553): 533–6. Бибкод : 2015Natur.521..533I . дои : 10.1038/nature14254 . ПМИД 25822791 . S2CID 4450303 .

[12] Гангараджу В.К., Инь Х., Вайнер М.М., Ван Дж., Хуан С.А., Линь Х. (февраль 2011 г.). «Drosophila Piwi участвует в подавлении фенотипических вариаций, опосредованном Hsp90» . Природная генетика . 43 (2): 153–8. дои : 10.1038/ng.743 . ПМЦ 3443399 . ПМИД 21186352 .

[13] Карам Дж.А., Парих Р.Ю., Наяк Д., Розенкранц Д., Гангараджу В.К. (апрель 2017 г.). «Кошаперон-организующий белок Hsp70/Hsp90 (Hop) необходим для подавления транспозонов и биогенеза Piwi-взаимодействующей РНК (piRNA)» . Журнал биологической химии . 292 (15): 6039–6046. дои : 10.1074/jbc.C117.777730 . ПМЦ 5391737 . ПМИД 28193840 .

[pmid12093732-14] Заната С.М., Лопес М.Х., Меркаданте А.Ф., Хадж Г.Н., Кьярини Л.Б., Номисо Р., Фрейтас А.Р., Кабрал А.Л., Ли К.С., Джулиано М.А., де Оливейра Э., Джакьери С.Г., Бурлингейм А., Хуанг Л., Линден Р., Брентани Р.Р., Мартинс VR (июль 2002 г.). «Стресс-индуцируемый белок 1 является лигандом клеточной поверхности для клеточного приона, который активирует нейропротекцию» . Журнал ЭМБО . 21 (13): 3307–16. дои : 10.1093/emboj/cdf325 . ПМЦ 125391 . ПМИД 12093732 .

[pmid10786835-15] Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .

[pmid9452498-16] Джонсон Б.Д., Шумахер Р.Дж., Росс Э.Д., Тофт Д.О. (февраль 1998 г.). «Хмель модулирует взаимодействие Hsp70/Hsp90 при сворачивании белка» . Журнал биологической химии . 273 (6): 3679–86. дои : 10.1074/jbc.273.6.3679 . ПМИД 9452498 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]