Пептид
Пептиды представляют собой короткие цепочки аминокислот, соединенные пептидными связями . [1] [2] Полипептид представляет собой более длинную, непрерывную, неразветвленную пептидную цепь. [3] Полипептиды, имеющие молекулярную массу 10 000 Да и более, называются белками . [4] Цепи, состоящие менее чем из двадцати аминокислот, называются олигопептидами и включают дипептиды , трипептиды и тетрапептиды .
Пептиды относятся к широкому химическому классу биологических полимеров и олигомеров , наряду с нуклеиновыми кислотами , олигосахаридами , полисахаридами и другими.
Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, расположенных биологически функциональным образом, часто связанных с лигандами , такими как коферменты и кофакторы , с другим белком или другой макромолекулой, такой как ДНК или РНК , или со сложными макромолекулярными сборками . [5]
Аминокислоты, включенные в пептиды, называются остатками . Молекула воды высвобождается при образовании каждой амидной связи. [6] Все пептиды, за исключением циклических пептидов, имеют N-концевой (аминогруппа) и С-концевой (карбоксильная группа) остатки на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).
Классификация [ править ]
Существует множество типов пептидов, которые классифицируются в зависимости от их источников и функций. Согласно Справочнику биологически активных пептидов , некоторые группы пептидов включают растительные пептиды, бактериальные/ антибиотические пептиды , грибковые пептиды, пептиды беспозвоночных, пептиды амфибий/кожи, пептиды яда, раковые/противораковые пептиды, вакцинные пептиды, иммунные/воспалительные пептиды, пептиды мозга. пептиды, эндокринные пептиды , пищеварительные пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиоидные пептиды , нейротрофические пептиды и пептиды крови и мозга. [7]
Некоторые рибосомальные пептиды подвергаются протеолизу . Они функционируют, как правило, у высших организмов как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые микробы производят пептиды в качестве антибиотиков , например, микроцины и бактериоцины . [8]
Пептиды часто имеют посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование , гидроксилирование , сульфирование , пальмитоилирование , гликозилирование и образование дисульфида . В целом пептиды имеют линейную структуру, хотя лариатные структуры. наблюдаются [9] Встречаются и более экзотические манипуляции, такие как рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яде утконоса . [10]
Нерибосомальные пептиды собираются ферментами , а не рибосомой. Распространенным нерибосомальным пептидом является глутатион , компонент антиоксидантной защиты большинства аэробных организмов. [11] Другие нерибосомальные пептиды наиболее распространены в одноклеточных организмах , растениях и грибах и синтезируются модульными ферментными комплексами, называемыми нерибосомальными пептидсинтетазами . [12]
Эти комплексы часто устроены одинаково и могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразного набора химических манипуляций с разрабатываемым продуктом. [13] Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь очень сложную циклическую структуру, хотя также распространены линейные нерибосомальные пептиды. Поскольку система тесно связана с механизмом построения жирных кислот и поликетидов , часто встречаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким способом. [14]
Пептоны получают из животного молока или мяса, перевариваемого протеолизом . [15] Полученный материал содержит не только небольшие пептиды, но и жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибов. [16]
Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественного определения исходного белка. [17] Часто это продукты ферментативной деградации, проводимой в лаборатории на контролируемом образце, но это также могут быть судебно-медицинские или палеонтологические образцы, разложившиеся в результате природных воздействий. [18] [19]
Химический синтез [ править ]
Белково-пептидные взаимодействия [ править ]
Пептиды могут взаимодействовать с белками и другими макромолекулами. Они отвечают за многочисленные важные функции в клетках человека, такие как передача сигналов клетками, и действуют как иммуномодуляторы. [21] Действительно, исследования показали, что 15-40% всех межбелковых взаимодействий в клетках человека опосредованы пептидами. [22] Кроме того, по оценкам, не менее 10% фармацевтического рынка составляют пептидные продукты. [21]
Примеры семей [ править ]
Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомальные пептиды, обычно обладающие гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками в виде более длинных «пропептидов» или «пропротеинов» и усекаются перед выходом из клетки. Они попадают в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.
Антимикробные пептиды [ править ]
- Магайниных Семья
- Цекропинов Семья
- кателицидинов Семейство
- Дефенсинов Семья
Тахикининовые пептиды [ править ]
кишечные Вазоактивные пептиды
- VIP ( вазоактивный кишечный пептид PHM27 ) ;
- PACAP Гипофизарный , денилат - циклазу пептид активирующий
- Пептид PHI ( Гистидин I пептид 27 солейцин 27 )
- GHRH 1-24 ( гормон роста , высвобождающий гормон 1-24 )
- глюкагон
- секретин
родственные , Пептиды
- NPY ( N европептид - Y )
- PYY ( Пептид YY )
- APP ( вианский панкреатический полипептид )
- PPY P анкреатический P ol Y пептид
пептиды Опиоидные
- Пептиды проопиомеланокортина (POMC)
- энкефалинов Пентапептиды
- Продинорфиновые пептиды
пептиды Кальцитониновые
Самособирающиеся пептиды
- Ароматические короткие пептиды [23] [24]
- Биомиметические пептиды [25]
- Пептидные амфифилы [26] [27] [28] [29]
- Пептидные дендримеры [30]
Другие пептиды [ править ]
- Натрийуретический пептид B-типа (BNP) – вырабатывается в миокарде и полезен в медицинской диагностике.
- Лактотрипептиды . Лактотрипептиды могут снижать кровяное давление . [31] [32] [33] хотя доказательства неоднозначны. [34]
- Пептидные компоненты традиционной китайской медицины Colla Corii Asini в кроветворении. [35]
- Желлин – производится из маточного молочка медоносных пчел.
Терминология [ править ]
Длина [ править ]
Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто частично совпадает:
- Полипептид представляет собой одну линейную цепь из множества аминокислот (любой длины), скрепленных амидными связями .
- Белок . состоит из одного или нескольких полипептидов (длиной более 50 аминокислот)
- Олигопептид . состоит всего из нескольких аминокислот (от двух до двадцати)
Количество аминокислот [ править ]
зеленым , отмеченный аминоконец ( L-валин ) и
( отмечен синим карбоксильный конец L -аланин )
Пептиды и белки часто характеризуются количеством аминокислот в их цепи, например, белок со 158 аминокислотами может быть описан как «белок длиной в 158 аминокислот». Пептиды определенной более короткой длины называются с использованием префиксов числовых множителей IUPAC :
- Монопептид состоит из одной аминокислоты.
- Дипептид состоит из двух аминокислот .
- Трипептид состоит из трех аминокислот.
- Тетрапептид состоит из четырех аминокислот.
- Пентапептид состоит из пяти аминокислот . ( например , энкефалин ).
- Гексапептид состоит из шести аминокислот . ( например , ангиотензин IV ).
- Гептапептид состоит из семи аминокислот . ( например , спинорфин ).
- Октапептид например содержит восемь аминокислот ( , ангиотензин II ).
- Нонапептид окситоцин содержит девять аминокислот ( например , ) .
- Декапептид например состоит из десяти аминокислот ( , гонадотропин -высвобождающего гормона и ангиотензина I ).
- Ундапептид , содержит одиннадцать аминокислот ( например вещество Р ).
Те же слова также используются для описания группы остатков в более крупном полипептиде ( например , мотив RGD ).
Функция [ править ]
- Нейропептид представляет собой пептид, активный в сочетании с нервной тканью.
- Липопептид — это пептид, к которому присоединен липид , а пепдуцины — это липопептиды, которые взаимодействуют с GPCR.
- Пептидный гормон – это пептид, который действует как гормон .
- Протеоза . – это смесь пептидов, образующихся в результате гидролиза белков Термин несколько архаичный.
- ( Пептергический агент или лекарство) — это химическое вещество, которое напрямую модулирует пептидные системы в организме или мозге. Примером являются опиоидергики , которые являются нейропептидергическими средствами .
- Пептид, проникающий в клетку, представляет собой пептид, способный проникать через клеточную мембрану.
См. также [ править ]
- Ацетил гексапептид-3
- Мясистый мясистый пептид
- Коллаген-гибридизирующий пептид — короткий пептид, способный связываться с денатурированным коллагеном в тканях.
- Бис-пептиды
- CLE пептид
- D-пептид
- Эпидермальный фактор роста
- Журнал пептидной науки
- лактотрипептиды
- Микропептид
- Многофункциональный пептид
- нейропептид
- Пальмитоил пентапептид-4
- Гормон поджелудочной железы
- спектральная библиотека пептидов
- Синтез пептидов
- Пептидомиметики (такие как пептоиды и β-пептиды ) до пептидов, но с разными свойствами.
- Белковая метка , описывающая добавление пептидных последовательностей для выделения или обнаружения белка.
- Репликин
- Рибосома
- Перевод (биология)
Ссылки [ править ]
- ^ Хэмли, Айленд (сентябрь 2020 г.). введение в пептидную науку . Уайли. ISBN 978-1-119-69817-3 .
- ^ Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 0-7167-4339-6 .
- ^ Саладин, К. (13 января 2011 г.). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). МакГроу-Хилл. п. 67. ИСБН 978-0-07-337825-1 .
- ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Интернет-исправленная версия: (2006–) « Белки ». два : 10.1351/goldbook.P04898 .
- ^ Ардеяни, Мазиар С.; Орнер, Брендан П. (3 мая 2013 г.). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука . 340 (6132): 561–562. Бибкод : 2013Sci...340..561A . дои : 10.1126/science.1237708 . ISSN 0036-8075 . ПМИД 23641105 . S2CID 206548864 .
- ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « Аминокислотный остаток в полипептиде ». два : 10.1351/goldbook.A00279 .
- ^ Абба Дж. Кастин, изд. (2013). Справочник по биологически активным пептидам (2-е изд.). Эльзевир Наука. ISBN 978-0-12-385095-9 .
- ^ Дюкен С., Дестумье-Гарсон Д., Педуцци Дж., Ребуффа С. (август 2007 г.). «Микроцины, антибактериальные пептиды, кодируемые генами энтеробактерий». Отчеты о натуральных продуктах . 24 (4): 708–34. дои : 10.1039/b516237h . ПМИД 17653356 .
- ^ Понс М., Фелис М., Антония Молинс М., Гиральт Э. (май 1991 г.). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры . 31 (6): 605–12. дои : 10.1002/bip.360310604 . ПМИД 1932561 . S2CID 10924338 .
- ^ Торрес А.М., Менц И., Алвуд П.Ф. и др. (июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде С-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса». Письма ФЭБС . 524 (1–3): 172–6. дои : 10.1016/S0014-5793(02)03050-8 . ПМИД 12135762 . S2CID 3015474 .
- ^ Мейстер А., Андерсон М.Е.; Андерсон (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 (1): 711–60. дои : 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431 . ПМИД 6137189 .
- ^ Хан М., Стахельхаус Т; Стахельхаус (ноябрь 2004 г.). «Избирательное взаимодействие между нерибосомальными пептидсинтетазами облегчается короткими доменами, опосредующими связь» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (44): 15585–90. Бибкод : 2004PNAS..10115585H . дои : 10.1073/pnas.0404932101 . ПМК 524835 . ПМИД 15498872 .
- ^ Финкинг Р., Марахил М.А.; Марахиэль (2004). «Биосинтез нерибосомальных пептидов1». Ежегодный обзор микробиологии . 58 (1): 453–88. дои : 10.1146/annurev.micro.58.030603.123615 . ПМИД 15487945 .
- ^ Ду Л, Шен Б; Шен (март 2001 г.). «Биосинтез гибридных пептидно-поликетидных природных продуктов». Текущее мнение об открытии и разработке лекарств . 4 (2): 215–28. ПМИД 11378961 .
- ^ «UsvPeptides-USVPeptides — ведущая фармацевтическая компания Индии» . USVПептиды .
- ^ Пейн, JW; Роуз, Энтони Х.; Темпест, DW (27 сентября 1974 г.). «Пептиды и микроорганизмы» . Достижения микробной физиологии, Том 13 . Том. 13. Оксфорд, Англия: Elsevier Science. стр. 55–160. дои : 10.1016/S0065-2911(08)60038-7 . ISBN 978-0-08-057971-9 . OCLC 1049559483 . ПМИД 775944 .
- ^ Хаммель Дж., Ниманн М., Винкуп С., Шульце В., Штайнхаузер Д., Селбиг Дж., Вальтер Д., Векверт В. (2007). «ProMEX: эталонная база данных масс-спектров белков и сайтов фосфорилирования белков» . БМК Биоинформатика . 8 (1): 216. дои : 10.1186/1471-2105-8-216 . ПМК 1920535 . ПМИД 17587460 .
- ^ Вебстер Дж., Оксли Д.; Оксли (2005). «Пептидная массовая дактилоскопия» . Химическая геномика . Методы молекулярной биологии. Том. 310. стр. 227–40. дои : 10.1007/978-1-59259-948-6_16 . ISBN 978-1-58829-399-2 . ПМИД 16350956 .
- ^ Марке П., Лашатр Ж; Лашатр (октябрь 1999 г.). «Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия: возможности судебной и клинической токсикологии». Журнал хроматографии Б. 733 (1–2): 93–118. дои : 10.1016/S0378-4347(99)00147-4 . ПМИД 10572976 .
- ^ «Propedia v2.3 — База данных пептидно-белковых взаимодействий» . bioinfo.dcc.ufmg.br . Проверено 28 марта 2023 г.
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Мартинс, Педро М.; Сантос, Лусианна Х.; Мариано, Диего; Кейрос, Фелиппе К.; Бастос, Луана Л.; Гомес, Изабела де С.; Фишер, Педро ХК; Роча, Рафаэль Э.О.; Сильвейра, Сабрина А.; де Лима, Леонардо ХФ; де Магальяйнс, Мариана, TQ; Оливейра, Мария Джорджия; де Мело-Минарди, Ракель К. (декабрь 2021 г.). «Пропедия: база данных для белково-пептидной идентификации на основе алгоритма гибридной кластеризации» . БМК Биоинформатика . 22 (1): 1. дои : 10.1186/s12859-020-03881-z . ISSN 1471-2105 . ПМЦ 7776311 . ПМИД 33388027 .
- ^ Недува, Виктор; Линдинг, Руне; Су-Ангранд, Изабель; Старк, Александр; Маси, Федерико де; Гибсон, Тоби Дж; Льюис, Джо; Серрано, Луис; Рассел, Роберт Б. (15 ноября 2005 г.). Мэтьюз, Ровена (ред.). «Систематическое открытие новых пептидов распознавания, опосредующих сети взаимодействия белков» . ПЛОС Биология . 3 (12): е405. doi : 10.1371/journal.pbio.0030405 . ISSN 1545-7885 . ПМЦ 1283537 . ПМИД 16279839 .
- ^ Тао, Кай; Макам, Пандесвар; Айзен, Рут; Газит, Эхуд (17 ноября 2017 г.). «Самособирающиеся пептидные полупроводники» . Наука . 358 (6365): eaam9756. дои : 10.1126/science.aam9756 . ПМК 5712217 . ПМИД 29146781 .
- ^ Тао, Кай; Левин, Авиад; Адлер-Абрамович, Лихи; Газит, Эхуд (26 апреля 2016 г.). «Fmoc-модифицированные аминокислоты и короткие пептиды: простые биостроительные блоки для изготовления функциональных материалов». хим. Соц. Преподобный . 45 (14): 3935–3953. дои : 10.1039/C5CS00889A . ПМИД 27115033 .
- ^ Тао, Кай; Ван, Цзицянь; Чжоу, Пэн; Ван, Чэндун; Сюй, Хай; Чжао, Сюбо; Лу, Цзянь Р. (10 февраля 2011 г.). «Самосборка коротких пептидов Aβ (16-22): эффект концевого кэпирования и роль электростатического взаимодействия». Ленгмюр . 27 (6): 2723–2730. дои : 10.1021/la1034273 . ПМИД 21309606 .
- ^ Ян Хэмли (2011). «Самосборка амфифильных пептидов» (PDF) . Мягкая материя . 7 (9): 4122–4138. Бибкод : 2011SMat....7.4122H . дои : 10.1039/C0SM01218A .
- ^ Кай Тао; Гай Джейкоби; Люба Бурлака; Рой Бек; Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Дизайн управляемых биостимулированных хироптических самосборок». Биомакромолекулы . 17 (9): 2937–2945. doi : 10.1021/acs.biomac.6b00752 . ПМИД 27461453 .
- ^ Кай Тао; Авиад Левин; Гай Джейкоби; Рой Бек; Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропийные фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными соединениями биоинспирированной самосборки». хим. Евро. Дж . 22 (43): 15237–15241. дои : 10.1002/chem.201603882 . ПМИД 27550381 .
- ^ Дунхуэй Цзя; Кай Тао; Цзицянь Ван; Чэндун Ван; Сюбо Чжао; Мохаммед Ясин; Хай Сюй; Гохэ Цюэ; Джон Р.П. Вебстер; Цзянь Р. Лу (16 июня 2011 г.). «Динамическая адсорбция и структура межфазных бислоев, адсорбированных из липопептидных поверхностно-активных веществ на гидрофильной границе раздела кремний/вода: влияние длины головной группы». Ленгмюр . 27 (14): 8798–8809. дои : 10.1021/la105129m . ПМИД 21675796 .
- ^ Хейтц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймонд, Жан-Луи (21 августа 2019 г.). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.9b00403 . ISSN 1043-1802 . ПМИД 31398014 . S2CID 199519310 .
- ^ Боэлсма Э., Клок Дж.; Клок (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор» . Британский журнал питания . 101 (6): 776–86. дои : 10.1017/S0007114508137722 . ПМИД 19061526 .
- ^ Сюй JY, Цинь LQ, Ван ПЯ, Ли В, Чанг С (октябрь 2008 г.). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Питание . 24 (10): 933–40. дои : 10.1016/j.nut.2008.04.004 . ПМИД 18562172 .
- ^ Припп А.Х. (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований» . Исследования продуктов питания и питания . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. дои : 10.3402/fnr.v52i0.1641 . ПМК 2596738 . ПМИД 19109662 .
- ^ Энгберинк М.Ф., Схоутен Э.Г., Кок Ф.Дж., ван Мирло Л.А., Брауэр И.А., Гелейнсе Дж.М. (февраль 2008 г.). «Лактотрипептиды не оказывают влияния на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования» . Гипертония . 51 (2): 399–405. doi : 10.1161/ГИПЕРТЕНЗИЯ.107.098988 . ПМИД 18086944 .
- ^ Ву, Хунчжун; Рен, Чунянь; Ян, Фанг; Цинь, Юфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Экстракция и идентификация пептидов коллагенового происхождения с гемопоэтической активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии . 182 : 129–136. дои : 10.1016/j.jep.2016.02.019 . ПМИД 26911525 .
