✖


Jump to content

О- связанное гликозилирование

(Перенаправлено с O-гликозилирования )

О -связанное гликозилирование — это присоединение молекулы сахара к кислорода атому остатков серина (Ser) или треонина (Thr) в белке. О- гликозилирование представляет собой посттрансляционную модификацию , которая происходит после синтеза белка. У эукариот он встречается в эндоплазматическом ретикулуме , аппарате Гольджи и иногда в цитоплазме ; у прокариотов он происходит в цитоплазме. [1] К серину или треонину можно добавить несколько разных сахаров, которые по-разному влияют на белок, изменяя стабильность белка и регулируя активность белка. О-гликаны, которые представляют собой сахара, добавленные к серину или треонину, выполняют многочисленные функции в организме, включая транспортировку клеток в иммунную систему, позволяя распознавать чужеродные материалы, контролировать клеточный метаболизм и обеспечивать гибкость хрящей и сухожилий. [2] Из-за множества функций, которые они выполняют, изменения в О-гликозилировании важны при многих заболеваниях, включая рак , диабет и болезнь Альцгеймера . О-гликозилирование происходит во всех сферах жизни, включая эукариоты , археи и ряд патогенных бактерий, включая Burkholderia cenocepacia . [3] Нейссерия гонорея [4] и Acinetobacter baumannii . [5]

Распространенные типы O -гликозилирования

[ редактировать ]

O - N -ацетилгалактозамин ( O -GalNAc)

[ редактировать ]
Общие основные структуры O -GalNAc; Структуры Core 1, Core 2 и поли -N -ацетилактозамина.

Добавление N -ацетилгалактозамина (GalNAc) к серину или треонину происходит в аппарате Гольджи после сворачивания белка. [1] [6] Этот процесс осуществляется ферментами, известными как трансферазы GalNAc (GALNT), которых существует 20 различных типов. [6] Первоначальная структура O -GalNAc может быть модифицирована путем добавления других сахаров или других соединений, таких как метильные и ацетильные группы. [1] Эти модификации создают 8 известных на сегодняшний день основных структур. [2] В разных клетках есть разные ферменты, которые могут добавлять дополнительные сахара, известные как гликозилтрансферазы , и поэтому структуры меняются от клетки к клетке. [6] Обычно добавляемые сахара включают галактозу , N -ацетилглюкозамин , фукозу и сиаловую кислоту . Эти сахара также можно модифицировать путем добавления сульфатов или ацетильных групп.

N- ацетилгалактозамин (GalNAc) можно добавить к H-антигену с образованием A-антигена. Галактозу (Gal) можно добавлять для образования B-антигена.

Биосинтез

[ редактировать ]

GalNAc добавляется к остатку серина или треонина молекулы-предшественника за счет активности фермента трансферазы GalNAc. [1] Этот предшественник необходим для того, чтобы сахар можно было транспортировать туда, где он будет добавлен к белку. Конкретный остаток, к которому будет присоединен GalNAc, не определен, поскольку существует множество ферментов, которые могут добавлять сахар, и каждый из них отдает предпочтение различным остаткам. [7] Однако рядом с треонином или серином часто присутствуют остатки пролина (Pro). [6]

После добавления этого исходного сахара другие гликозилтрансферазы могут катализировать добавление дополнительных сахаров. Двумя наиболее распространенными структурами являются Core 1 и Core 2. Core 1 образуется путем добавления сахара галактозы к исходному GalNAc. Ядро 2 состоит из структуры Ядра 1 с дополнительным сахаром N -ацетилглюкозамина (GlcNAc). [6] Структура поли -N -ацетилактозамина может быть образована путем попеременного добавления сахаров GlcNAc и галактозы к сахару GalNAc. [6]

Концевые сахара О-гликанов важны для распознавания лектинами и играют ключевую роль в иммунной системе. Добавление фукозных сахаров фукозилтрансферазами образует эпитопы Льюиса и каркас для детерминант группы крови. Добавление одной только фукозы создает H-антиген, присутствующий у людей с группой крови O. [6] Путем добавления галактозы к этой структуре создается B-антиген группы крови B. Альтернативно, добавление сахара GalNAc создаст А-антиген группы крови А.

PSGL-1 содержит несколько О-гликанов, позволяющих отводить лиганд от поверхности клетки. СЛЕ х эпитоп обеспечивает взаимодействие с рецептором для локализации лейкоцитов.

Функции

[ редактировать ]

Сахара O -GalNAc важны во многих процессах, включая циркуляцию лейкоцитов во время иммунного ответа, оплодотворение и защиту от вторжения микробов . [1] [2]

Сахара O -GalNAc распространены в мембранных гликопротеинах , где они помогают повысить жесткость области, близкой к мембране, так что белок отходит от поверхности. [6] Например, рецептор липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) проецируется с поверхности клетки посредством области, укрепленной О-гликанами. [2]

Чтобы лейкоциты иммунной системы могли проникнуть в инфицированные клетки, они должны взаимодействовать с этими клетками через рецепторы . Лейкоциты экспрессируют лиганды на своей клеточной поверхности, что позволяет осуществлять это взаимодействие. [1] Гликопротеин-лиганд-1 P-селектина (PSGL-1) является таким лигандом и содержит много О-гликанов, необходимых для его функции. О-гликаны вблизи мембраны сохраняют удлиненную структуру и терминальную поверхность. х эпитоп необходим для взаимодействия с рецептором. [8]

Муцины представляют собой группу сильно O-гликозилированных белков, которые выстилают желудочно-кишечный и дыхательный пути и защищают эти области от инфекции. [6] Муцины заряжены отрицательно, что позволяет им взаимодействовать с водой и не дает ей испаряться. Это важно для их защитной функции, поскольку смазывает пути, чтобы бактерии не могли связываться и заражать организм. Изменения муцинов важны при многих заболеваниях, включая рак и воспалительные заболевания кишечника . Отсутствие О-гликанов в белках муцина резко меняет их трехмерную форму и часто препятствует правильному функционированию. [1] [9]

O - N -ацетилглюкозамин ( O -GlcNAc)

[ редактировать ]
Основная статья: O-GlcNAc

Добавление N -ацетилглюкозамина (O-GlcNAc) к остаткам серина и треонина обычно происходит на цитоплазматических и ядерных белках, которые остаются в клетке, по сравнению с модификациями O -GalNAc, которые обычно происходят на белках, которые будут секретироваться. [10] Модификации O-GlcNAc были обнаружены лишь недавно, но число белков с известными модификациями O-GlcNAc быстро растет. [7] Это первый пример гликозилирования, которое не происходит в секреторных белках.

O-GlcNAc добавляется к белку с помощью трансферазы O-GlcNAc и удаляется с помощью O-GlcNAcase в непрерывном цикле.

O -GlcNAcylation отличается от других процессов O-гликозилирования тем, что к основной структуре обычно не добавляются сахара и потому что сахар может присоединяться к белку или удаляться из него несколько раз. [6] [7] Это добавление и удаление происходит циклично и осуществляется двумя очень специфическими ферментами. O-GlcNAc добавляется с помощью трансферазы O-GlcNAc (OGT) и удаляется с помощью O-GlcNAcase (OGA). Поскольку на эту конкретную модификацию влияют только два фермента, они очень жестко регулируются и зависят от множества других факторов. [11]

Поскольку O-GlcNAc можно добавлять и удалять, он известен как динамическая модификация и во многом похож на фосфорилирование . O-GlcNAcylation и фосфорилирование могут происходить по одним и тем же остаткам треонина и серина, что указывает на сложную взаимосвязь между этими модификациями, которые могут влиять на многие функции клетки. [6] [12] Модификация влияет на такие процессы, как реакция клеток на клеточный стресс, клеточный цикл, стабильность белка и оборот белка. Это может быть связано с нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Паркинсона с поздним началом . и болезнь Альцгеймера [1] [12] и было обнаружено, что он играет роль в развитии диабета . [13]

Кроме того, O-GlcNAcylation может усилить эффект Варбурга , который определяется как изменение метаболизма раковых клеток, способствующее их росту. [6] [14] Поскольку как O-GlcNAcylation, так и фосфорилирование могут влиять на определенные остатки и, следовательно, оба имеют важные функции в регуляции сигнальных путей, оба эти процесса представляют собой интересные цели для терапии рака.

О -Манноза ( О -Ман)

[ редактировать ]
Сахара О-маннозы, прикрепленные к остаткам серина и треонина на α-дистрогликане, разделяют два домена белка. Добавление рибитола-П, ксилозы и глюкуроновой кислоты образует длинный сахар, способный стабилизировать взаимодействие с базальной мембраной.

О-маннозилирование включает перенос маннозы из донорной молекулы долихол -P -маннозы на остаток серина или треонина белка. [15] В большинстве других процессов O-гликозилирования в качестве молекулы-донора используется сахарный нуклеотид. [7] Еще одним отличием от других O-гликозилирований является то, что процесс инициируется в эндоплазматическом ретикулуме клетки, а не в аппарате Гольджи. [1] Однако дальнейшее добавление сахаров происходит в Гольджи. [15]

До недавнего времени считалось, что этот процесс характерен только для грибов , однако он встречается во всех сферах жизни; эукариоты, (eu)бактерии и архе(бактерии)a. [16] Наиболее изученным О-маннозилированным белком человека является α-дистрогликан . [15] Сахара O-Man разделяют два домена белка, необходимые для соединения внеклеточных и внутриклеточных областей, чтобы закрепить клетку в нужном положении. [17] К этой структуре могут быть добавлены рибитол , ксилоза и глюкуроновая кислота в сложной модификации, образующей длинную сахарную цепь. [8] Это необходимо для стабилизации взаимодействия α-дистрогликана с внеклеточной базальной мембраной. Без этих модификаций гликопротеин не может закрепить клетку, что приводит к врожденной мышечной дистрофии (ВМД), характеризующейся тяжелыми пороками развития головного мозга. [15]

О -Галактоза ( О -Гал)

[ редактировать ]

О-галактоза обычно содержится в лизина остатках в коллагене , к которым часто добавляется гидроксильная группа для образования гидроксилизина . Из-за добавления кислорода гидроксилизин затем может быть модифицирован путем O-гликозилирования. Присоединение галактозы к гидроксильной группе инициируется в эндоплазматическом ретикулуме, но происходит преимущественно в аппарате Гольджи и только по остаткам гидроксилизина в определенной последовательности. [1] [18]

Хотя это О-галактозилирование необходимо для правильного функционирования всех коллагенов, оно особенно распространено в коллагенах типов IV и V. [19] В некоторых случаях к ядру галактозы можно добавить сахар глюкозы. [7]

О-Фукоза (O-Fuc)

[ редактировать ]

Добавление фукозных сахаров к остаткам серина и треонина представляет собой необычную форму О-гликозилирования, которая происходит в эндоплазматическом ретикулуме и катализируется двумя фукозилтрансферазами. [20] Они были обнаружены у Plasmodium falciparum. [21] и токсоплазма гонди . [22]

Несколько различных ферментов катализируют удлинение ядра фукозы, а это означает, что к исходной фукозе белка могут быть добавлены разные сахара. [20] Наряду с O-глюкозилированием, O-фукозилирование в основном обнаруживается в доменах эпидермального фактора роста (EGF), обнаруженных в белках. [7] О-фукозилирование доменов EGF происходит между вторым и третьим консервативными остатками цистеина в последовательности белка. [1] После добавления основной О-фукозы ее часто удлиняют за счет добавления GlcNAc, галактозы и сиаловой кислоты.

Notch является важным белком, находящимся в стадии разработки, с несколькими доменами EGF, которые O-фукозилированы. [23] Изменения в выработке основной фукозы определяют, какие взаимодействия может образовывать белок и, следовательно, какие гены будут транскрибироваться во время развития. О-фукозилирование также может играть роль в распаде белка в печени. [1]

О-глюкоза (O-Glc)

[ редактировать ]

Подобно О-фукозилированию, О-глюкозилирование представляет собой необычную О-связанную модификацию, поскольку оно происходит в эндоплазматическом ретикулуме, катализируется О-глюкозилтрансферазами, а также требует определенной последовательности для добавления к белку. О-глюкоза часто присоединяется к остаткам серина между первым и вторым консервативными остатками цистеина доменов EGF, например, в факторах свертывания крови VII и IX. [7] О-глюкозилирование также, по-видимому, необходимо для правильного сворачивания доменов EGF в белке Notch. [24]

Протеогликаны

[ редактировать ]
Основная статья: Протеогликаны
Структуры гепарансульфата и кератансульфата, образованные добавлением сахаров ксилозы или GalNAc соответственно к сериновым и треониновым остаткам белков.

Протеогликаны состоят из белка с одной или несколькими боковыми цепями сахаров, известных как гликозаминогликаны (ГАГ), присоединенных к кислороду остатков серина и треонина. [25] ГАГ состоят из длинных цепочек повторяющихся сахарных единиц. Протеогликаны обычно обнаруживаются на поверхности клеток и во внеклеточном матриксе (ECM) и важны для прочности и гибкости хрящей и сухожилий. Отсутствие протеогликанов связано с сердечной и дыхательной недостаточностью, дефектами развития скелета и увеличением метастазирования опухолей. [25]

Существуют различные типы протеогликанов в зависимости от сахара, который связан с атомом кислорода остатка белка. Например, гепарансульфат ГАГ присоединен к остатку серина белка через сахар -ксилозу . [7] Структура расширена за счет N добавления к ксилозе нескольких повторяющихся сахарных единиц -ацетилактозамина. Этот процесс необычен и требует специфических ксилозилтрансфераз. [6] Кератансульфат присоединяется к остатку серина или треонина через GalNAc и удлиняется двумя сахарами галактозы, за которыми следуют повторяющиеся звенья глюкуроновой кислоты (GlcA) и GlcNAc. Кератансульфат типа II особенно распространен в хрящах. [25]

Липиды

[ редактировать ]
Структура церамида, галактозилцерамида и глюкозилцерамида.

Сахара галактозы или глюкозы могут присоединяться к гидроксильной группе церамидных липидов в другой форме О-гликозилирования, поскольку этого не происходит в белках. [6] При этом образуются гликосфинголипиды , важные для локализации рецепторов в мембранах. [8] Неправильный распад этих липидов приводит к группе заболеваний, известных как сфинголипидозы , которые часто характеризуются нейродегенерацией и нарушениями развития.

Поскольку к церамидному липиду можно добавить как галактозу, так и сахар глюкозы, мы имеем две группы гликосфинголипидов. Галактосфинголипиды обычно имеют очень простую структуру, а ядро ​​галактозы обычно не модифицируется. Однако глюкосфинголипиды часто модифицируются и могут стать намного более сложными.

Биосинтез галакто- и глюкозфинголипидов происходит по-разному. [6] Глюкоза добавляется к церамиду из его предшественника в эндоплазматическом ретикулуме до того, как в аппарате Гольджи произойдут дальнейшие модификации. [8] Галактоза, напротив, добавляется к церамиду уже в аппарате Гольджи, где образующийся галактосфинголипид часто сульфатируется путем присоединения сульфатных групп. [6]

Гликогенин

[ редактировать ]

Одним из первых и единственных примеров O-гликозилирования по тирозину , а не по остаткам серина или треонина, является добавление глюкозы к остатку тирозина в гликогенине . [7] Гликогенин представляет собой гликозилтрансферазу, которая инициирует превращение глюкозы в гликоген, присутствующий в мышечных и печеночных клетках. [26]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Все формы О-гликозилирования широко распространены по всему организму и играют важную роль во многих клеточных функциях.

Эпитопы Льюиса важны для определения групп крови и позволяют генерировать иммунный ответ, если мы обнаруживаем чужеродные органы. Понимание их важно при трансплантации органов . [1]

Шарнирные области иммуноглобулинов содержат высоко O-гликозилированные области между отдельными доменами для поддержания их структуры, обеспечения взаимодействия с чужеродными антигенами и защиты области от протеолитического расщепления. [1] [8]

болезнь Альцгеймера О-гликозилирование может повлиять на . Тау, белок, который накапливается и вызывает нейродегенерацию при болезни Альцгеймера, содержит модификации O-GlcNAc, которые могут быть вовлечены в прогрессирование заболевания. [1]

Изменения О-гликозилирования чрезвычайно распространены при раке . Структуры О-гликанов, и особенно терминальные эпитопы Льюиса, важны для того, чтобы позволить опухолевым клеткам проникать в новые ткани во время метастазирования. [6] Понимание этих изменений в O-гликозилировании раковых клеток может привести к новым диагностическим подходам и терапевтическим возможностям. [1]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п Ван ден Стин П., Радд П.М., Двек Р.А., Опденаккер Г. (1998). «Концепции и принципы О-связанного гликозилирования». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 33 (3): 151–208. дои : 10.1080/10409239891204198 . ПМИД   9673446 .
  2. ^ Перейти обратно: а б с д Хаунселл Э.Ф., Дэвис М.Дж., Ренуф Д.В. (февраль 1996 г.). «Структура и функция гликозилирования O-связанного белка». Гликоконъюгатный журнал . 13 (1): 19–26. дои : 10.1007/bf01049675 . ПМИД   8785483 . S2CID   31369853 .
  3. ^ Литгоу К.В., Скотт Н.Е., Ивашкив Дж.А., Томсон Э.Л., Фостер Л.Дж., Фельдман М.Ф., Деннис Дж.Дж. (апрель 2014 г.). «Общая система O-гликозилирования белка в комплексе Burkholderia cepacia участвует в подвижности и вирулентности» . Молекулярная микробиология . 92 (1): 116–37. дои : 10.1111/mmi.12540 . ПМИД   24673753 . S2CID   25666819 .
  4. ^ Вик А., Аас Ф.Е., Анонсен Дж.Х., Билсборо С., Шнайдер А., Эгге-Якобсен В., Куми М. (март 2009 г.). «Широкий спектр гликозилирования О-связанного белка у человеческого патогена Neisseria gonorrhoeae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (11): 4447–52. Бибкод : 2009PNAS..106.4447V . дои : 10.1073/pnas.0809504106 . ПМЦ   2648892 . ПМИД   19251655 .
  5. ^ Ивашкив Дж.А., Сепер А., Вебер Б.С., Скотт Н.Е., Виноградов Е., Стратило С. и др. (2012). «Идентификация общей системы гликозилирования О-связанных белков у Acinetobacter baumannii и ее роли в вирулентности и формировании биопленок» . ПЛОС Патогены . 8 (6): e1002758. дои : 10.1371/journal.ppat.1002758 . ПМК   3369928 . ПМИД   22685409 .
  6. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д Варки А (2015). Основы гликобиологии (3-е изд.). Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор. ISBN  9781621821328 .
  7. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я Спиро Р.Г. (апрель 2002 г.). «Гликозилирование белков: природа, распределение, ферментативное образование и последствия гликопептидных связей для болезней» . Гликобиология . 12 (4): 43П–56П. дои : 10.1093/гликоб/12.4.43R . ПМИД   12042244 .
  8. ^ Перейти обратно: а б с д и Э. Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию (3-е изд.). Oxford University Press Inc. Нью-Йорк: ISBN  978-0-19-956911-3 .
  9. ^ Варки А (1999). Основы гликобиологии . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лабораторное издательство Колд-Спринг-Харбор.
  10. ^ Ян X, Цянь К. (июль 2017 г.). «Белок O-GlcNAcylation: новые механизмы и функции» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 18 (7): 452–465. дои : 10.1038/номер.2017.22 . ПМЦ   5667541 . ПМИД   28488703 .
  11. ^ Лазарус М.Б., Цзян Дж., Капурия В., Бхуян Т., Джанецко Дж., Зандберг В.Ф. и др. (декабрь 2013 г.). «HCF-1 расщепляется в активном сайте трансферазы O-GlcNAc» . Наука . 342 (6163): 1235–9. Бибкод : 2013Sci...342.1235L . дои : 10.1126/science.1243990 . ПМК   3930058 . ПМИД   24311690 .
  12. ^ Перейти обратно: а б Харт Г.В., Слоусон С., Рамирес-Корреа Г., Лагерлоф О. (2011). «Перекрестный разговор между O-GlcNAcylation и фосфорилированием: роль в передаче сигналов, транскрипции и хронических заболеваниях» . Ежегодный обзор биохимии . 80 (1): 825–58. doi : 10.1146/annurev-biochem-060608-102511 . ПМК   3294376 . ПМИД   21391816 .
  13. ^ Ма Дж., Харт Г.В. (август 2013 г.). «Белок O-GlcNAcylation при диабете и диабетических осложнениях» . Экспертное обозрение по протеомике . 10 (4): 365–80. дои : 10.1586/14789450.2013.820536 . ПМЦ   3985334 . ПМИД   23992419 .
  14. ^ де Кейруш Р.М., Карвалью Э., Диас В.Б. (2014). «O-GlcNAcylation: сладкая сторона рака» . Границы онкологии . 4 : 132. doi : 10.3389/fonc.2014.00132 . ПМК   4042083 . ПМИД   24918087 .
  15. ^ Перейти обратно: а б с д Ломмель М., Страл С. (август 2009 г.). «О-маннозилирование белка: сохраняется от бактерий до человека». Гликобиология . 19 (8): 816–28. дои : 10.1093/гликоб/cwp066 . ПМИД   19429925 .
  16. ^ Страль-Болсингер С., Генч М., Таннер В. (январь 1999 г.). «Белок О-маннозилирование». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1426 (2): 297–307. дои : 10.1016/S0304-4165(98)00131-7 . ПМИД   9878797 .
  17. ^ Инамори К., Ёсида-Моригучи Т., Хара Ю., Андерсон М.Э., Ю.Л., Кэмпбелл К.П. (январь 2012 г.). «Функция дистрогликанов требует БОЛЬШОЙ активности ксилозил- и глюкуронилтрансфераз» . Наука . 335 (6064): 93–6. Бибкод : 2012Sci...335...93I . дои : 10.1126/science.1214115 . ПМЦ   3702376 . ПМИД   22223806 .
  18. ^ Харвуд Р., Грант М.Э., Джексон Д.С. (ноябрь 1975 г.). «Исследование гликозилирования остатков гидроксилизина при биосинтезе коллагена и субклеточной локализации коллагенгалактозилтрансферазы и коллагенглюкозилтрансферазы в клетках сухожилий и хрящей» . Биохимический журнал . 152 (2): 291–302. дои : 10.1042/bj1520291 . ПМЦ   1172471 . ПМИД   1220686 .
  19. ^ Юргенсен Х.Дж., Мэдсен Д.Х., Ингварсен С., Меландер М.К., Гордсволл Х., Патти Л. и др. (сентябрь 2011 г.). «Новая функциональная роль гликозилирования коллагена: взаимодействие с эндоцитарным рецептором коллагена упарап/ENDO180» . Журнал биологической химии . 286 (37): 32736–48. дои : 10.1074/jbc.M111.266692 . ПМК   3173195 . ПМИД   21768090 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Молони DJ, Лин А.И., Халтивангер Р.С. (июль 1997 г.). «Путь O-связанного гликозилирования фукозы. Доказательства белок-специфического удлинения o-связанной фукозы в клетках яичника китайского хомячка» . Журнал биологической химии . 272 (30): 19046–50. дои : 10.1074/jbc.272.30.19046 . ПМИД   9228088 .
  21. ^ Лопатички С., Ян А.С., Джон А., Скотт Н.Э., Лингфорд Дж.П., О'Нил М.Т. и др. (сентябрь 2017 г.). «О-фукозилирование белка в Plasmodium falciparum обеспечивает эффективное заражение комаров и позвоночных-хозяев» . Природные коммуникации . 8 (1): 561. Бибкод : 2017NatCo...8..561L . дои : 10.1038/s41467-017-00571-y . ПМК   5601480 . ПМИД   28916755 .
  22. ^ Хурана С., Коффи М.Дж., Джон А., Уболди А.Д., Хьюн М.Х., Стюарт Р.Дж. и др. (февраль 2019 г.). «Тахизоитная инфекция Toxoplasma gondii» . Журнал биологической химии . 294 (5): 1541–1553. дои : 10.1074/jbc.RA118.005357 . ПМК   6364784 . ПМИД   30514763 .
  23. ^ Рана Н.А., Халтивангер Р.С. (октябрь 2011 г.). «Дополнительные преимущества: функциональные и структурные воздействия O-гликозилирования на внеклеточный домен рецепторов Notch» . Современное мнение в области структурной биологии . 21 (5): 583–9. дои : 10.1016/j.sbi.2011.08.008 . ПМЦ   3195399 . ПМИД   21924891 .
  24. ^ Такеучи Х., Кантария Дж., Сетхи М.К., Баккер Х., Халтивангер Р.С. (октябрь 2012 г.). «Сайт-специфическое O-глюкозилирование повторов Notch, подобных эпидермальному фактору роста (EGF): на эффективность гликозилирования влияет правильная укладка и аминокислотная последовательность отдельных повторов EGF» . Журнал биологической химии . 287 (41): 33934–44. дои : 10.1074/jbc.M112.401315 . ПМЦ   3464504 . ПМИД   22872643 .
  25. ^ Перейти обратно: а б с Помин В.Х., Маллой Б. (февраль 2018 г.). «Гликозаминогликаны и протеогликаны» . Фармацевтика . 11 (1): 17. дои : 10.3390/ph11010027 . ПМЦ   5874723 . ПМИД   29495527 .
  26. ^ Литвак Г. (2017). Биохимия человека . Академическая пресса. стр. 161–181. ISBN  978-0-12-383864-3 .
[ редактировать ]
  • GlycoEP : Платформа In silico для прогнозирования N- , O- и C -гликозитов в последовательностях эукариотических белков
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=O-linked_glycosylation&oldid=1225187510"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 7b8b206a0006b19e38a80f08faccf6ba__1716403800
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/7b/ba/7b8b206a0006b19e38a80f08faccf6ba.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
O-linked glycosylation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)