я выписался
 | |
| Имена | |
|---|---|
| Другие имена L-альфа-аспартил-L-валил-L-пролил-L-лизил-L-серил-L-альфа-аспартил-L-глутаминил-L-фенилаланил-L-валилглицил-L-лейцил-L-метионинамид | |
| Идентификаторы | |
3D model ( JSmol ) | |
| ЧЕМБЛ | |
| ХимическийПаук | |
| МеШ | я выписался |
ПабХим CID | |
| НЕКОТОРЫЙ | |
Панель управления CompTox ( EPA ) | |
| Характеристики | |
| С 59 Ч 95 Н 15 О 18 С | |
| Молярная масса | 1334.54 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |
Кассинин — это пептид, полученный из Кассина лягушки . [1] Он принадлежит к тахикининов нейропептидов . семейству Он секретируется в качестве защитной реакции и участвует в передаче сигналов нейропептидов. [2]
Аминокислотная . последовательность: H-Asp-Val-Pro-Lys-Ser-Asp-Gln-Phe-Val-Gly-Leu-Met-NH2 (DVPKSDQFVGLM-NH2)
Ионный транспорт
[ редактировать ]В коже лягушки тахикинины . за транспортировку ионов отвечают [3] Кассинин является одним из пептидов тахикинина, который взаимодействует с рецептором NK2, увеличивая ток короткого замыкания (SCC), что приводит к транспортировке ионов в коже лягушки. Другой пептид, принадлежащий к семейству тахикининов, - это эледоизин , который взаимодействует с рецептором NK3 для стимуляции плоскоклеточного рака, но может быть снижен антагонистом NK1 или NK2, тогда как кассинин не может быть уменьшен ни одним из этих антагонистов NK1, NK2 или NK3. Кассинин очень эффективен в увеличении тока короткого замыкания до максимального значения в течение 10 минут с увеличением на 26,13 ± 1,53 мкА/см. 2 . [4]
Есть некоторые требования, которые необходимо выполнить, чтобы получить стимуляцию короткого замыкания. Одним из них является наличие последовательности Phe-X-Gly-Leu-Met-NH 2 на С-конце, где X может быть Val или Ile. Другое требование — наличие 2 или 1 остатка пролина на N-конце. [3] Если присутствует только один остаток пролина, то в последовательности должна присутствовать одна основная аминокислота. Например, кассинин имеет один остаток пролина и одну основную аминокислоту (Lys). Другим примером может служить энтерокассинин, в котором есть один пролин, но нет в последовательности какой-либо основной аминокислоты. Таким образом, он не увеличивает SCC и, следовательно, неэффективен при транспортировке ионов. [4] Кассинин играет эффективную роль в транспортировке ионов в коже лягушки.
Тахикинины
[ редактировать ]Изучение кассинина амфибий позволило сделать прорывные открытия тахикининов млекопитающих. Вещество Р (SP) первоначально считалось единственным нейропептидом млекопитающих, способным к нейромодуляции, причем в Х-положении карбоксильной последовательности, характерном для этих полипептидов, имеется остаток Phe. [5] В 1983 году два нейропептида с X = Val были обнаружены в спинномозговой сыворотке крупного рогатого скота, а биоанализы для проверки измеряемого синаптического ответа и его ингибирования известными антагонистами показали, что это было новое открытие, отличающееся от SP. Ранее считалось, что рецепторы млекопитающих специфичны только для SP и разделены на рецепторы SP-P и SP-E, последний из которых был гораздо более мощным (приблизительно в 10-100 раз) в ответ и назван в честь эледоизина, который не был свойствен млекопитающим. . Проверка гипотезы о том, что рецепторы SP-E являются мощными, поскольку они должны иметь другой лиганд с большей специфичностью, привела к открытию вышеупомянутых новых нейропептидов. Удачно названные Субстейк K (SK) и нейромедин K (NMK) из-за структурной гомологии с кассинином, фармакологические эффекты также делают их основными игроками в системах млекопитающих, при этом SK оказывает только 1/3 влияния на специфические рецепторы SP-P, тогда как SP Рецепторы -E в семявыносящих протоках крысы испытывали в 300 раз больший эффект при связывании SK. Поскольку были изучены только три тахикинина, именно изучение кассинина позволило провести эти эмпирические сравнения. [6]
Как инструмент исследования
[ редактировать ]Новое открытие новых тахикининов млекопитающих, сходных с Касшинином амфибий, привело к интересу к постулированию прямого действия кассинина на ЦНС млекопитающих. Инъекции кассинина, введенные крысам после того, как их клетки подверглись обезвоживанию из-за высокого содержания соли, привели к открытию, что нейропептид подавляет жажду, несмотря на клеточное обезвоживание на срок до нескольких часов. На протяжении всего исследования натрий, выводимый с мочой, также имеет низкую концентрацию, а учитывая, что количество выпитой воды через 6 часов недостаточно для восстановления осмотического баланса, ученые предполагают, что кассинин запускает осмотический обмен между внутри- и межклеточными компонентами для поддержания водный потенциал. Неизвестно, связано ли это с модификацией ЦНС в гомеостатической регуляции клеточного осмоса. [7]
Хотя кассинин не синтезируется в ЦНС и ПНС человека, о нем сообщалось при воздействии внешних элементов, и, следовательно, его можно считать компонентом экспосомы человека . [8] что, учитывая большую степень гомологии человеческого генома и скорости, оправдывает растущий интерес к нейропептиду.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Анастази А., Монтекукки П., Эрспамер В., Виссер Дж. (июль 1977 г.). «Аминокислотный состав и последовательность кассинина, додекапептида тахикинина из кожи африканской лягушки Kassina senegalensis». Эксперименты . 33 (7): 857–858. дои : 10.1007/bf01951242 . ПМИД 891753 . S2CID 19421025 .
- ^ «Кассинин» . ЮниПрот .
- ^ Jump up to: а б Липпе К., Лобассо С., Кассано Дж., Беллантуоно В., Ардиццоне К. (1 января 1998 г.). «Действие тахикининов на транспорт ионов через кожу лягушки». Пептиды . 19 (8): 1435–1438. дои : 10.1016/S0196-9781(98)00080-1 . ПМИД 9809659 . S2CID 33378999 .
- ^ Jump up to: а б Липпе С., Беллантуоно В., Ардиццоне С., Кассано Г. (ноябрь 2004 г.). «Эледоизин и Кассинин, но не Энтерокассинин, стимулируют транспорт ионов в коже лягушки». Пептиды . 25 (11): 1971–1975. doi : 10.1016/j.peptides.2004.06.014 . ПМИД 15501529 . S2CID 42684110 .
- ^ Симмонс, Массачусетс (2010). «Вещество П». xPharm: Комплексный справочник по фармакологии . стр. 1–4. дои : 10.1016/B978-008055232-3.63935-2 . ISBN 9780080552323 .
- ^ Маджио Дж. Э. (1 января 1985 г.). « Кассинин» у млекопитающих: новейшие тахикинины». Пептиды . 6 Приложение 3: 237–243. дои : 10.1016/0196-9781(85)90380-8 . ПМИД 2421262 . S2CID 20966612 .
- ^ М., Парфюми; Г., до Каро; И., Паночка; К., Полидори; М., Масси (1 декабря 1988 г.). «Влияние кассинина, тахикинина кожи африканской лягушки Kassina senegalensis, на гомеостаз жидкости организма у крыс» . Коммуникации по фармакологическим исследованиям . 20 : 67–70. дои : 10.1016/S0031-6989(88)80843-9 . ISSN 0031-6989 . ПМИД 3247356 .
- ^ «База данных метаболома человека: показана метабокарта Кассинина (HMDB0253764)» . hmdb.ca. Проверено 30 ноября 2021 г.