α-эндорфин
 | |
 | |
| Идентификаторы | |
|---|---|
3D model ( JSmol ) | |
| ХимическийПаук | |
ПабХим CID | |
| Характеристики | |
| С 77 Ч 120 Н 18 О 26 С | |
| Молярная масса | 1 745 .97 g·mol −1 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |
α-Эндорфин ( альфа -эндорфин) — эндогенный опиоидный пептид длиной 16 аминокислот и аминокислотной последовательностью : Tyr - Gly -Gly- Phe - Met - Thr - Ser - Glu - Lys -Ser- Gln -Thr. - Про - Леу - Вал -Тр. [1] С помощью масс-спектрометрии Николасу Лингу удалось определить первичную последовательность альфа-эндорфина. [2]
Связь с бета- и гамма-эндорфином
[ редактировать ]Эндорфины обычно известны как нейротрансмиттеры , которые высвобождаются, когда организм испытывает боль . [3] Три эндорфина, которые играют роль в этом ответе, — это α-эндорфин, β-эндорфин ( бета -эндорфин) и γ-эндорфин ( гамма -эндорфин), которые происходят из одного и того же полипептида , известного как проопиомеланокортин . [3] Хотя все они играют роль нейротрансмиттеров, конкретные эффекты всех трех различаются. Наиболее изученным эндорфином из трех является β-эндорфин. Известно, что α-эндорфины содержат на одну аминокислоту меньше, чем γ-эндорфины, и отличаются одной лейцином на концевом конце. аминокислотой [4] Хотя это может показаться незначительным, это позволяет им иметь совершенно разные эффекты. Исследования показали, что γ-эндорфины и α-эндорфины обладают противоположными эффектами, которые позволяют им поддерживать уровень гомеостаза в мозге и поведении животных . [5] Все специфические эффекты альфа-эндорфинов на организм еще не полностью изучены и до конца не поняты научным сообществом. Однако некоторые исследования показывают, что эти эндорфины ведут себя аналогично амфетаминам . [6] Аналогичным образом, другие исследования сходятся во мнении, что эффекты альфа-эндорфинов аналогичны эффектам психостимуляторов . [6]
Согласно ранжированию по длине, α-эндорфины являются самыми короткими и содержат 16 аминокислотных остатков. [3] Между тем, β-эндорфин имеет самую длинную цепь, которая начинается с тех же 16 аминокислот, что и α-эндорфины: Tyr - Gly -Gly- Phe - Met - Thr - Ser - Glu - Lys -Ser- Gln -Thr- Pro - Leu. - Вэл -Тр. [3] Такая же последовательность присутствует и в γ-эндорфине. [3] Начальная цепь Tyr-Gly-Gly-Phe-Met также известна как N-концевая пентапептидная опиоидная последовательность. [3] При такой конфигурации эндорфины действуют как опиоидных агонисты рецепторов в мозге. [3]
Влияние на поведение
[ редактировать ]Исследования показали, что α-эндорфин является самым сильным пептидом, замедляющим поведение избегания . [7] α-Эндорфин имеет ту же С-концевую последовательность, что и β-ЛФГ, что позволяет этим пептидам иметь высокое сродство к сайтам связывания опиатов. [7] Даже небольшая разница в С-концевой аминокислоте может оказать радикальное влияние на поведение избегания. [7] Важность секвенирования определяет функцию эндорфина. [7] Удаление N-концевой аминокислоты, такой как тирозин, по-видимому, не оказывает существенного влияния на избегающее поведение. [7] Однако, когда происходят изменения в С-концевой последовательности, например, удаление β-LPH 61-65; активность эндорфина снижается. [7]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хазум Э., Чанг К.Дж., Куатрекасас П. (сентябрь 1979 г.). «Специфические безопиатные рецепторы бета-эндорфина». Наука . 205 (4410): 1033–1035. Бибкод : 1979Sci...205.1033H . дои : 10.1126/science.224457 . ПМИД 224457 .
- ^ Гиймен Р. (1977). «Расширяющееся значение гипоталамических пептидов, или является ли эндокринология разделом нейроэндокринологии?». Последние достижения в исследованиях гормонов . Материалы Лаврентьевской конференции по гормонам 1976 года. 33 . Эльзевир: 1–28. дои : 10.1016/b978-0-12-571133-3.50008-8 . ISBN 978-0-12-571133-3 . ПМИД 20649 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г Чаудри С.Р., Госсман В. (2021 г.). «Биохимия, Эндорфин» . СтатПерлс . Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing. ПМИД 29262177 .
- ^ Куб Г.Ф., Блум Ф.Е. (октябрь 1982 г.). «Поведенческие эффекты нейропептидов: эндорфинов и вазопрессина». Ежегодный обзор физиологии . 44 (1): 571–582. дои : 10.1146/annurev.ph.44.030182.003035 . ПМИД 7041806 .
- ^ Вигант В.М., Ронкен Э., Ковач Г., Де Вид Д. (1992). Эндорфины и шизофрения . Прогресс в исследованиях мозга. Том. 93. стр. 433–53. ПМИД 1480761 .
- ^ Jump up to: а б Бурбах Дж. П., Лебер Дж. Г., Верхуф Дж., Вигант В. М., де Клоет Э. Р., де Вид Д. (январь 1980 г.). «Селективное преобразование бета-эндорфина в пептиды, родственные гамма- и альфа-эндорфину». Природа . 283 (5742): 96–97. Бибкод : 1980Natur.283...96B . дои : 10.1038/283096a0 . ПМИД 7350533 . S2CID 4340549 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж де Вид Д. (1 января 1981 г.). «Нейропептиды в нормальном и аномальном поведении». В Старк Э., Макара ГБ, Акс З., Эндроци Э. (ред.). Эндокринология, Нейроэндокринология, Нейропептиды . Пергамон. стр. 23–38. дои : 10.1016/b978-0-08-026827-9.50006-8 . ISBN 978-0-08-026827-9 .