3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа

ХИБДХ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	2GF2, 2I9P
Идентификаторы
Псевдонимы	HIBADH , Hibadh, 6430402H10Rik, AI265272, NS5ATP1, 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 608475 ; МГИ : 1889802 ; Гомологен : 15088 ; GeneCards : ОПРЕДЕЛИТЬ ; ОМА : ХИБАДХ – ортологи
Номер ЕС	1.1.1.31
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	27,662,883 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	52,617,374 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	myocardium of left ventricle; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; renal medulla; ; right adrenal cortex; ; human kidney; ; left adrenal gland; ; quadriceps femoris muscle; ; left adrenal cortex; ; vastus lateralis muscle; ; deltoid muscle;
	Top expressed in
	right kidney; ; brown adipose tissue; ; epithelium of stomach; ; proximal tubule; ; interventricular septum; ; lacrimal gland; ; myocardium of ventricle; ; left lobe of liver; ; right ventricle; ; digastric muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase activity; oxidoreductase activity; NAD binding; phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) activity; NADP binding; oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor;
Cellular component	mitochondrial matrix; mitochondrion;
Biological process	valine catabolic process; branched-chain amino acid catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	11112
	58875
	ENSG00000106049
	ENSMUSG00000029776
	P31937
	Q99L13
	НМ_152740
	НМ_145567
	НП_689953
	НП_663542
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.1.1.31
Номер CAS.	9028-39-1
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В энзимологии 3 -гидроксиизобутиратдегидрогеназа ( EC 1.1.1.31 ), также известная как β-гидроксиизобутиратдегидрогеназа или 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа, митохондриальная (HIBADH) представляет собой фермент ^[5] у человека это кодируется HIBADH геном . ^[6]

3-Гидроксиизобутиратдегидрогеназа катализирует химическую реакцию :

3-гидрокси-2-метилпропаноат + НАД ⁺

\rightleftharpoons

2-метил-3-оксопропаноат + НАДН + Н ⁺

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются 3-гидрокси-2-метилпропаноат и НАД. ⁺, тогда как его тремя продуктами являются 2-метил-3-оксопропаноат , НАДН и H ⁺.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности тех, которые действуют на группу CH-OH донора с НАД. ⁺ или НАДФ ⁺ как акцептор. Систематическое название этого класса ферментов — 3-гидрокси-2-метилпропаноат:НАД. ⁺ оксидоредуктаза . Этот фермент участвует в расщеплении валина, лейцина и изолейцина .

Функция

3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа — тетрамерный митохондриальный фермент, катализирующий НАД. ⁺-зависимое обратимое окисление 3-гидроксиизобутирата, промежуточного продукта катаболизма валина, до метилмалонатного полуальдегида. ^[6]

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года пять структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1WP4 , 2CVZ , 2GF2 , 2H78 и 2I9P .

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000106049 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029776 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Робинсон В.Г., Кун MJ (март 1957 г.). «Очистка и свойства бета-гидроксиизомасляной дегидрогеназы» . Ж. Биол. Хим . 225 (1): 511–21. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64948-8 . ПМИД 13416257 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: HIBADH-3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа» .

Дальнейшее чтение

Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Хиллиер Л.В., Фултон Р.С., Фултон Л.А. и др. (2003). «Последовательность ДНК 7-й хромосомы человека» . Природа . 424 (6945): 157–64. Бибкод : 2003Natur.424..157H . дои : 10.1038/nature01782 . ПМИД 12853948 .
Шерер С.В., Чунг Дж., Макдональд Дж.Р. и др. (2003). «Хромосома человека 7: последовательность ДНК и биология» . Наука . 300 (5620): 767–72. Бибкод : 2003Sci...300..767S . дои : 10.1126/science.1083423 . ПМК 2882961 . ПМИД 12690205 .
Команда программы сбора генов млекопитающих, Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Гроуз Л.Х. и др. (2002). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Труды Национальной академии наук . 99 (26): 16899–16903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Центр Сэнгера T, Центр секвенирования генома Вашингтонского университета (1999). «На пути к полной последовательности генома человека» . Геном Рез . 8 (11): 1097–108. дои : 10.1101/гр.8.11.1097 . ПМИД 9847074 .
Хьюз Г.Дж., Фрутигер С., Паке Н. и др. (1994). «Карта белков печени человека: обновление 1993 г.». Электрофорез . 14 (11): 1216–22. дои : 10.1002/elps.11501401181 . ПМИД 8313870 . S2CID 33424554 .
Руграфф П.М., Пакстон Р., Кунц М.Дж. и др. (1988). «Очистка и характеристика 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназы из печени кролика» . Ж. Биол. Хим . 263 (1): 327–31. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57396-3 . ПМИД 3335502 .
Руграфф П.М., Чжан Б., Кунц М.Дж. и др. (1989). «Клонирование и анализ последовательности кДНК 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназы. Доказательства ее эволюционного родства с другими пиридиннуклеотид-зависимыми дегидрогеназами» . Ж. Биол. Хим . 264 (10): 5899–903. дои : 10.1016/S0021-9258(18)83634-1 . ПМИД 2647728 .

Внешние ссылки

человека Местоположение генома HIBADH и страница сведений о гене HIBADH в браузере генома UCSC .
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB, для 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназы человека, митохондриальной.

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 7 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

Эта EC 1.1.1, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000106049 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029776 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid13416257-5] Робинсон В.Г., Кун MJ (март 1957 г.). «Очистка и свойства бета-гидроксиизомасляной дегидрогеназы» . Ж. Биол. Хим . 225 (1): 511–21. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64948-8 . ПМИД 13416257 .

[entrez-6] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: HIBADH-3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа» .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)