Семейство 1 альдо-кеторедуктазы, член A1

АКР1А1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2ALR
Идентификаторы
Псевдонимы	AKR1A1 , ALDR1, ALR, ARM, DD3, HEL-S-6, семейство 1 альдокеторедуктазы, член A1, семейство 1 альдокеторедуктазы, член A1 (альдегидредуктаза), семейство 1 альдокеторедуктазы, член A1
Внешние идентификаторы	Опустить : 103830 ; МГИ : 1929955 ; Гомологен : 74565 ; Генные карты : AKR1A1 ; ОМА : AKR1A1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	45,570,049 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	116,508,877 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	kidney tubule; ; nasal epithelium; ; mucosa of ileum; ; right lobe of liver; ; palpebral conjunctiva; ; human kidney; ; body of pancreas; ; glomerulus; ; mucosa of transverse colon; ; parotid gland;
	Top expressed in
	barrel cortex; ; vestibular sensory epithelium; ; medullary collecting duct; ; Epithelium of choroid plexus; ; external carotid artery; ; utricle; ; superior cervical ganglion; ; condyle; ; conjunctival fornix; ; iris;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	alditol:NADP+ 1-oxidoreductase activity; electron transfer activity; oxidoreductase activity; alcohol dehydrogenase (NADP+) activity; protein binding; aldo-keto reductase (NADP) activity; L-glucuronate reductase activity; glucuronolactone reductase activity; NAD-retinol dehydrogenase activity; allyl-alcohol dehydrogenase activity;
Cellular component	cytosol; extracellular exosome; apical plasma membrane; extracellular space; synapse; cytoplasm; plasma membrane; membrane;
Biological process	cellular aldehyde metabolic process; aldehyde catabolic process; D-glucuronate catabolic process; L-ascorbic acid biosynthetic process; glutathione derivative biosynthetic process; glucuronate catabolic process to xylulose 5-phosphate; glucose metabolic process; electron transport chain; cellular detoxification of aldehyde; daunorubicin metabolic process; doxorubicin metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	10327
	58810
	ENSG00000117448
	ENSMUSG00000028692
	P14550
	Q9JII6
	НМ_001202413 ; НМ_001202414 ; НМ_006066 ; НМ_153326
	НМ_021473
	НП_001189342 ; НП_001189343 ; НП_006057 ; НП_697021
	НП_067448
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Алкогольдегидрогеназа [НАДФ+], также известная как альдегидредуктаза или представитель семейства 1 альдокеторедуктазы А1, представляет собой фермент , который у человека кодируется AKR1A1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} AKR1A1 принадлежит к суперсемейству альдокеторедуктаз (AKR). Он катализирует НАДФН -зависимое восстановление различных ароматических и алифатических альдегидов до соответствующих спиртов и катализирует восстановление мевальдата до мевалоновой кислоты и глицеральдегида до глицерина . ^{[ 8 ]} мутации в гене AKR1A1 Обнаружены , связанные с неходжкинской лимфомой . ^{[ 9 ]}

Структура

Ген

Ген AKR1A1 расположен на участке хромосомы 1p34.1 и состоит из 10 экзонов .

Белок

AKR1A1 состоит из 325 аминокислот и весит 36573 Да. Третичная структура состоит из бета/альфа-цилиндра с центром связывания кофермента, расположенным на карбокси-конце нитей цилиндра. ^{[ 10 ]} Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к образованию двух вариантов транскрипта, кодирующих один и тот же белок . ^{[ 7 ]}

Функция

Ген AKR1A1 высоко экспрессируется в почках и печени и умеренно экспрессируется в головном мозге , тонком кишечнике и семенниках. Небольшие количества AKR1A1 присутствуют в легких, простате и селезенке. Однако в сердце и скелетных мышцах этого не наблюдается. ^{[ 11 ]} AKR1A1 принадлежит к суперсемейству AKR, которое представляет собой преимущественно мономерные растворимые НАДФН-зависимые оксидоредуктазы, участвующие в восстановлении альдегидов и кетонов до первичных и вторичных спиртов. ^{[ 12 ]} Показано, что AKR1A1 демонстрирует характерно высокую удельную активность в отношении многих ароматических и алифатических альдегидов. ^{[ 11 ]} и преимущественно катализирует НАДФН-зависимое восстановление алифатических альдегидов, ароматических альдегидов и биогенных аминов. ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} Сообщается также, что он участвует в метаболизме 4-гидроксиноненаля и играет роль в устойчивости к окислительному стрессу . ^{[ 16 ]}

Клиническое значение

в Было обнаружено, что SNP интроне 5 AKR1A1 в значительной степени связан с повышенным риском развития неходжкинской лимфомы. ^{[ 9 ]} AKR1A1 может активировать проканцерогены, такие как полициклические ароматические углеводороды . ^{[ 8 ]} AKR связаны с метаболизмом антрациклинов доксорубицина ( DOX) и даунорубицина (DAUN), аллельные варианты демонстрируют значительно сниженную метаболическую активность, и, следовательно, эти аллельные варианты, возможно, могут действовать как генетические биомаркеры клинического развития DAUN-индуцированной кардиотоксичности . ^{[ 17 ]}

Взаимодействия

4-гидроксиноненаль ^{[ 16 ]}

полициклический ароматический углеводород ^{[ 8 ]}

ЛИСТ ^{[ 17 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000117448 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000028692 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Борен К.М., Баллок Б., Вермут Б., Габбай К.Х. (июнь 1989 г.). «Суперсемейство альдокеторедуктаз. кДНК и выведенные аминокислотные последовательности альдегидных и альдозоредуктаз человека» . Журнал биологической химии . 264 (16): 9547–51. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60566-6 . ПМИД 2498333 .
^ Фуджи Дж., Хамаока Р., Мацумото А., Фуджи Т., Ямагути Ю., Эгашира М., Миёси О., Ниикава Н., Танигучи Н. (июль 1999 г.). «Структурная организация гена альдегидредуктазы человека, AKR1A1, и сопоставление с хромосомой 1p33 → p32». Цитогенетика и клеточная генетика . 84 (3–4): 230–2. дои : 10.1159/000015265 . ПМИД 10393438 . S2CID 34254843 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 1 альдокеторедуктазы AKR1A1, член A1 (альдегидредуктаза)» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Палакал Н.Т., Бурчински М.Е., Харви Р.Г., Пеннинг Т.М. (январь 2001 г.). «Метаболическая активация полициклических ароматических углеводородов транс-дигидродиолов повсеместно экспрессируемой альдегидредуктазой (AKR1A1)». Химико-биологические взаимодействия . 130–132 (1–3): 815–24. Бибкод : 2001CBI...130..815P . дои : 10.1016/s0009-2797(00)00237-4 . ПМИД 11306097 .
^ Jump up to: ^а ^б Лан К., Чжэн Т., Шен М., Чжан Ю., Ван С.С., Зам Ш., Холфорд Т.Р., Лидерер Б., Бойл П., Чанок С. (апрель 2007 г.). «Генетические полиморфизмы в пути окислительного стресса и предрасположенность к неходжкинской лимфоме» . Генетика человека . 121 (2): 161–8. дои : 10.1007/s00439-006-0288-9 . ПМИД 17149600 . S2CID 11078978 .
^ Эль-Каббани О, Грин Н.С., Лин Г., Карсон М., Нараяна С.В., Мур К.М., Флинн Т.Г., ДеЛукас Л.Дж. (ноябрь 1994 г.). «Структура альдегидредуктазы человека и свиньи: фермент, участвующий в осложнениях диабета» . Acta Crystallographica Раздел D. 50 (Часть 6): 859–68. Бибкод : 1994AcCrD..50..859E . дои : 10.1107/S0907444994005275 . ПМИД 15299353 .
^ Jump up to: ^а ^б О'Коннор Т., Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Хейс Дж.Д. (октябрь 1999 г.). «Существуют серьезные различия в функции и тканеспецифической экспрессии альдегидредуктазы афлатоксина B1 человека и основных членов семейства альдокеторедуктазы человека AKR1» . Биохимический журнал . 343, часть 2 (2): 487–504. дои : 10.1042/bj3430487 . ПМЦ 1220579 . ПМИД 10510318 .
^ Пеннинг Т.М., Друри Дж.Э. (август 2007 г.). «Альдо-кеторедуктазы человека: функция, регуляция генов и полиморфизмы одиночных нуклеотидов» . Архив биохимии и биофизики . 464 (2): 241–50. дои : 10.1016/j.abb.2007.04.024 . ПМК 2025677 . ПМИД 17537398 .
^ Физер М.С., Флинн Т.Г., Манро К.А., Кубисески Т.Дж., Уолтон DJ (май 1995 г.). «Катализ восстановления углеводных 2-оксоальдегидов (озонов) альдозоредуктазой и альдегидредуктазой млекопитающих». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1244 (1): 10–6. дои : 10.1016/0304-4165(94)00156-р . ПМИД 7766643 .
^ Борен К.М., Пейдж Дж.Л., Шанкар Р., Генри С.П., Габбай К.Х. (декабрь 1991 г.). «Экспрессия человеческих альдозо- и альдегидредуктаз. Сайт-направленный мутагенез критического лизина 262» . Журнал биологической химии . 266 (35): 24031–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54387-8 . ПМИД 1748675 .
^ Петраш Дж. М., Шривастава С. К. (сентябрь 1982 г.). «Очистка и свойства альдегидредуктаз печени человека» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 707 (1): 105–14. дои : 10.1016/0167-4838(82)90402-2 . ПМИД 6753936 .
^ Jump up to: ^а ^б Ли Д., Чжан Ц., Чжоу Л., Лю Р. (март 2013 г.). «[Влияние нокдауна AKR1A1 на H2; O2; и 4-гидроксиноненаль-индуцированную цитотоксичность в клетках астроцитомы человека 1321N1]». Си Бао Юй Фэнь Цзы Миан И Сюэ За Чжи = Китайский журнал клеточной и молекулярной иммунологии . 29 (3): 273–6. ПМИД 23643085 .
^ Jump up to: ^а ^б Бэйнс О.С., Такахаши Р.Х., Пфайфер Т.А., Грильятти Т.А., Рид Р.Э., Риггс К.В. (май 2008 г.). «Два аллельных варианта альдокеторедуктазы 1А1 демонстрируют сниженный метаболизм даунорубицина in vitro». Метаболизм и распределение лекарств . 36 (5): 904–10. дои : 10.1124/dmd.107.018895 . ПМИД 18276838 . S2CID 14214962 .

Дальнейшее чтение

Доусон С.Дж., Уайт, Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита, вызванного Haemophilus aphrophilus, ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–20. дои : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . ПМИД 1602151 .
Танимото Т., Охта М., Танака А., Икемото И., Мачида Т. (1991). «Очистка и характеристика альдозы и альдегидредуктазы семенников человека». Международный журнал биохимии . 23 (4): 421–8. дои : 10.1016/0020-711X(91)90169-N . ПМИД 1901806 .
Вандер Ягт Д.Л., Хансакер Л.А., Робинсон Б., Стэнгебай Л.А., Дек Л.М. (июль 1990 г.). «Альдегид и альдозоредуктазы плаценты человека. Гетерогенная экспрессия нескольких форм ферментов» . Журнал биологической химии . 265 (19): 10912–8. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38533-3 . ПМИД 2113526 .
Вермут Б, Омар А, Форстер А, ди Франческо С, Вольф М, фон Вартбург Дж. П., Буллок Б, Габбай К. Х. (1987). «Первичная структура альдегидредуктазы печени человека». Прогресс клинических и биологических исследований . 232 : 297–307. ПМИД 3615425 .
Барски О.А., Габбай К.Х., Гримшоу К.Э., Борен К.М. (сентябрь 1995 г.). «Механизм альдегидредуктазы человека: характеристика кармана активного центра». Биохимия . 34 (35): 11264–75. дои : 10.1021/bi00035a036 . ПМИД 7669785 .
Такахаши М., Лу Ю.Б., Мьинт Т., Фуджи Дж., Вада Ю., Танигучи Н. (январь 1995 г.). «Гликирование альдегидредуктазы in vivo, основного фермента, восстанавливающего 3-дезоксиглюкозон: идентификация сайтов гликирования» (PDF) . Биохимия . 34 (4): 1433–8. дои : 10.1021/bi00004a038 . ПМИД 7827091 .
Робинсон Б., Хансакер Л.А., Стэнгебай Л.А., Вандер Хант Д.Л. (декабрь 1993 г.). «Альдозо- и альдегидредуктазы из коры и мозгового вещества почек человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1203 (2): 260–6. дои : 10.1016/0167-4838(93) 90092-6 ПМИД 8268209 .
Сато С., Лин Л.Р., Редди В.Н., Кадор П.Ф. (август 1993 г.). «Альдозоредуктаза в пигментных эпителиальных клетках сетчатки человека». Экспериментальное исследование глаз . 57 (2): 235–41. дои : 10.1006/exer.1993.1119 . ПМИД 8405190 .
Удовикова Е.А., Войчак Л. (май 1998 г.). «Митохондриальная альдегидредуктаза: идентификация и характеристика в коре печени и почек крыс» . Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (5): 597–608. дои : 10.1016/S1357-2725(97)00143-X . ПМИД 9693960 .
Барский О.А., Габбай К.Х., Борен К.М. (сентябрь 1999 г.). «Характеристика гена и промотора альдегидредуктазы человека». Геномика . 60 (2): 188–98. дои : 10.1006/geno.1999.5915 . ПМИД 10486210 .
О'Коннор Т., Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Хейс Дж.Д. (октябрь 1999 г.). «Существуют серьезные различия в функции и тканеспецифической экспрессии альдегидредуктазы афлатоксина B1 человека и основных членов семейства альдокеторедуктазы человека AKR1» . Биохимический журнал . 343, часть 2 (2): 487–504. дои : 10.1042/bj3430487 . ПМЦ 1220579 . ПМИД 10510318 .
Пикло М.Дж., Олсон С.Дж., Марксбери В.Р., Монтин Т.Дж. (июль 2001 г.). «Экспрессия и активность альдокетооксидоредуктаз при болезни Альцгеймера» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 60 (7): 686–95. дои : 10.1093/jnen/60.7.686 . ПМИД 11444797 .
Лаклау М., Лу Ф., Макдональд М.Дж. (сентябрь 2001 г.). «Ферменты в островках поджелудочной железы, которые используют НАДФ (Н) в качестве кофактора, включая доказательства существования альдегидредуктазы плазматической мембраны». Молекулярная и клеточная биохимия . 225 (1–): 151–60. дои : 10.1023/А:1012238709063 . ПМИД 11716357 . S2CID 38935230 .
Ленер Б., Сандерсон К.М. (июль 2004 г.). «Схема взаимодействия белков для деградации мРНК человека» . Геномные исследования . 14 (7): 1315–23. дои : 10.1101/гр.2122004 . ПМК 442147 . ПМИД 15231747 .
Эль-Каббани О, Грин Н.С., Лин Г., Карсон М., Нараяна С.В., Мур К.М., Флинн Т.Г., ДеЛукас Л.Дж. (ноябрь 1994 г.). «Структура альдегидредуктазы человека и свиньи: фермент, участвующий в осложнениях диабета» . Acta Crystallographica Раздел D. 50 (Часть 6): 859–68. Бибкод : 1994AcCrD..50..859E . дои : 10.1107/S0907444994005275 . ПМИД 15299353 .
Борен К.М., Браунли Дж.М., Милн А.С., Габбай К.Х., Харрисон Д.Х. (май 2005 г.). «Структура альдозоредуктазы человека Apo R268A: шарниры и защелки, управляющие кинетическим механизмом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1748 (2): 201–12. дои : 10.1016/j.bbapap.2005.01.006 . ПМИД 15769597 .

Внешние ссылки

AKR1A1 Расположение гена человека в браузере генома UCSC .
Подробности о гене человека AKR1A1 в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000117448 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000028692 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2498333-5] Борен К.М., Баллок Б., Вермут Б., Габбай К.Х. (июнь 1989 г.). «Суперсемейство альдокеторедуктаз. кДНК и выведенные аминокислотные последовательности альдегидных и альдозоредуктаз человека» . Журнал биологической химии . 264 (16): 9547–51. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60566-6 . ПМИД 2498333 .

[pmid10393438-6] Фуджи Дж., Хамаока Р., Мацумото А., Фуджи Т., Ямагути Ю., Эгашира М., Миёси О., Ниикава Н., Танигучи Н. (июль 1999 г.). «Структурная организация гена альдегидредуктазы человека, AKR1A1, и сопоставление с хромосомой 1p33 → p32». Цитогенетика и клеточная генетика . 84 (3–4): 230–2. дои : 10.1159/000015265 . ПМИД 10393438 . S2CID 34254843 .

[entrez-7] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 1 альдокеторедуктазы AKR1A1, член A1 (альдегидредуктаза)» .

[Palackal_2001-8] Jump up to: ^а ^б ^с Палакал Н.Т., Бурчински М.Е., Харви Р.Г., Пеннинг Т.М. (январь 2001 г.). «Метаболическая активация полициклических ароматических углеводородов транс-дигидродиолов повсеместно экспрессируемой альдегидредуктазой (AKR1A1)». Химико-биологические взаимодействия . 130–132 (1–3): 815–24. Бибкод : 2001CBI...130..815P . дои : 10.1016/s0009-2797(00)00237-4 . ПМИД 11306097 .

[Lan_2007-9] Jump up to: ^а ^б Лан К., Чжэн Т., Шен М., Чжан Ю., Ван С.С., Зам Ш., Холфорд Т.Р., Лидерер Б., Бойл П., Чанок С. (апрель 2007 г.). «Генетические полиморфизмы в пути окислительного стресса и предрасположенность к неходжкинской лимфоме» . Генетика человека . 121 (2): 161–8. дои : 10.1007/s00439-006-0288-9 . ПМИД 17149600 . S2CID 11078978 .

[10] Эль-Каббани О, Грин Н.С., Лин Г., Карсон М., Нараяна С.В., Мур К.М., Флинн Т.Г., ДеЛукас Л.Дж. (ноябрь 1994 г.). «Структура альдегидредуктазы человека и свиньи: фермент, участвующий в осложнениях диабета» . Acta Crystallographica Раздел D. 50 (Часть 6): 859–68. Бибкод : 1994AcCrD..50..859E . дои : 10.1107/S0907444994005275 . ПМИД 15299353 .

[O'connor_1999-11] Jump up to: ^а ^б О'Коннор Т., Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Хейс Дж.Д. (октябрь 1999 г.). «Существуют серьезные различия в функции и тканеспецифической экспрессии альдегидредуктазы афлатоксина B1 человека и основных членов семейства альдокеторедуктазы человека AKR1» . Биохимический журнал . 343, часть 2 (2): 487–504. дои : 10.1042/bj3430487 . ПМЦ 1220579 . ПМИД 10510318 .

[12] Пеннинг Т.М., Друри Дж.Э. (август 2007 г.). «Альдо-кеторедуктазы человека: функция, регуляция генов и полиморфизмы одиночных нуклеотидов» . Архив биохимии и биофизики . 464 (2): 241–50. дои : 10.1016/j.abb.2007.04.024 . ПМК 2025677 . ПМИД 17537398 .

[13] Физер М.С., Флинн Т.Г., Манро К.А., Кубисески Т.Дж., Уолтон DJ (май 1995 г.). «Катализ восстановления углеводных 2-оксоальдегидов (озонов) альдозоредуктазой и альдегидредуктазой млекопитающих». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1244 (1): 10–6. дои : 10.1016/0304-4165(94)00156-р . ПМИД 7766643 .

[pmid1748675-14] Борен К.М., Пейдж Дж.Л., Шанкар Р., Генри С.П., Габбай К.Х. (декабрь 1991 г.). «Экспрессия человеческих альдозо- и альдегидредуктаз. Сайт-направленный мутагенез критического лизина 262» . Журнал биологической химии . 266 (35): 24031–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54387-8 . ПМИД 1748675 .

[15] Петраш Дж. М., Шривастава С. К. (сентябрь 1982 г.). «Очистка и свойства альдегидредуктаз печени человека» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 707 (1): 105–14. дои : 10.1016/0167-4838(82)90402-2 . ПМИД 6753936 .

[Li_2013-16] Jump up to: ^а ^б Ли Д., Чжан Ц., Чжоу Л., Лю Р. (март 2013 г.). «[Влияние нокдауна AKR1A1 на H2; O2; и 4-гидроксиноненаль-индуцированную цитотоксичность в клетках астроцитомы человека 1321N1]». Си Бао Юй Фэнь Цзы Миан И Сюэ За Чжи = Китайский журнал клеточной и молекулярной иммунологии . 29 (3): 273–6. ПМИД 23643085 .

[Bains_2008-17] Jump up to: ^а ^б Бэйнс О.С., Такахаши Р.Х., Пфайфер Т.А., Грильятти Т.А., Рид Р.Э., Риггс К.В. (май 2008 г.). «Два аллельных варианта альдокеторедуктазы 1А1 демонстрируют сниженный метаболизм даунорубицина in vitro». Метаболизм и распределение лекарств . 36 (5): 904–10. дои : 10.1124/dmd.107.018895 . ПМИД 18276838 . S2CID 14214962 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)