AKR1B1

AKR1B1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2PDQ, 1IEI, 2ACQ, 2FZB, 2IKH, 2PDH, 3LD5, 2IQ0, 1T40, 2PDG, 2PDB, 3GHR, 2NVD, 2PD5, 2PDU, 3M4H, 4GCA, 2PDX, 2I17, 1US0, 1AZ1, 2R24, 3M64, 1MAR, 3ONC, 1Z3N, 3ONB, 2ACR, 2DUZ, 2DUX, 2HVO, 2FZ8, 4PUW, 4XZH, 4QBX, 4JIR, 2PD9, 3LQL, 1ABN, 2PDW, 4PR4, 2PDI, 3LEP, 2PDJ, 4PUU, 2DV0, 3LEN, 3G5E, 1EF3, 4LB3, 2PDC, 3LBO, 2PDP, 2FZD, 4NKC, 2PZN, 2ISF, 3RX4, 2PDL, 3Q65, 4PRT, 4Q7B, 4QX4, 2FZ9, 2IKJ, 2J8T, 4IGS, 2IS7, 3V35, 1Z8A, 1XGD, 3T42, 2QXW, 4QR6, 1X96, 4RPQ, 2HV5, 2NVC, 2F2K, 3BCJ, 3LZ3, 3V36, 2PDK, 3GHU, 3GHS, 2ACU, 2PDM, 4LAZ, 1T41, 2IKG, 3MB9, 2PDF, 4PRR, 2PDN, 3LQG, 4XZI, 3LZ5, 2AGT, 3S3G, 1PWL, 3M0I, 2PF8, 3RX2, 2IPW, 3MC5, 3DN5, 4QXI, 2HVN, 2INZ, 1X97, 2PDY, 3RX3, 1PWM, 4LBR, 3Q67, 4LAU, 1Z89, 2IKI, 3P2V, 1X98, 1AZ2, 2PFH, 3U2C, 2ACS, 3GHT, 4LB4, 2INE, 1EL3, 2I16, 2IQD, 2PEV, 4LBS, 1ADS, 4YU1, 4YS1
Идентификаторы
Псевдонимы	AKR1B1 , ADR, ALDR1, ALR2, AR, семейство 1 альдокеторедуктазы, член B1 (альдозоредуктаза), член семейства 1 альдокеторедуктазы B
Внешние идентификаторы	ОПУСТИТЬ : 103880 ; МГИ : 1353494 ; Гомологен : 133743 ; Генные карты : AKR1B1 ; ОМА : AKR1B1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	134,459,284 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	34,294,413 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right adrenal cortex; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; olfactory bulb; ; spinal ganglia; ; seminal vesicula; ; apex of heart; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; trigeminal ganglion; ; gastrocnemius muscle;
	Top expressed in
	urinary bladder; ; primary oocyte; ; secondary oocyte; ; zygote; ; adrenal gland; ; quadriceps femoris muscle; ; spermatocyte; ; muscle tissue; ; skeletal muscle tissue; ; right kidney;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	aldo-keto reductase (NADP) activity; electron transfer activity; oxidoreductase activity; glyceraldehyde oxidoreductase activity; alditol:NADP+ 1-oxidoreductase activity; alcohol dehydrogenase (NADP+) activity; retinal dehydrogenase activity; allyl-alcohol dehydrogenase activity; NADP-retinol dehydrogenase activity;
Cellular component	mast cell granule; Schwann cell microvillus; Schmidt-Lanterman incisure; nucleoplasm; plasma membrane bounded cell projection cytoplasm; perinuclear region of cytoplasm; paranodal junction; extracellular exosome; extracellular space; cytoplasm; cytosol;
Biological process	stress-activated protein kinase signaling cascade; cellular response to peptide; daunorubicin metabolic process; doxorubicin metabolic process; maternal process involved in female pregnancy; monosaccharide metabolic process; norepinephrine metabolic process; fructose biosynthetic process; response to thyroid hormone; response to stress; response to water deprivation; cellular response to methylglyoxal; response to organic substance; C21-steroid hormone biosynthetic process; tissue homeostasis; inner medullary collecting duct development; positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; cellular response to hydrogen peroxide; sorbitol biosynthetic process; renal water homeostasis; regulation of urine volume; negative regulation of apoptotic process; renal system development; carbohydrate metabolic process; electron transport chain; cellular hyperosmotic salinity response; retinoid metabolic process; metanephric collecting duct development; retinol metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	231
	11677
	ENSG00000085662
	ENSMUSG00000001642
	P15121
	P45376
	НМ_001628 ; НМ_001346142
	НМ_009658
	НП_001333071 ; НП_001619
	НП_033788
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Семейство 1 альдокеторедуктазы, член B1 ( AKR1B1 ) — это ген человека, который кодирует фермент альдозоредуктазу . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Это восстановленный никотинамид-адениндинуклеотидфосфат ( НАДФН )-зависимый фермент, катализирующий восстановление различных альдегидов и кетонов до соответствующего спирта . Участие AKR1B1 в окислительного стресса заболеваниях , передаче клеточного сигнала и процессе клеточной пролиферации наделяет AKR1B1 потенциалом в качестве терапевтической мишени.

Структура

Ген

Ген AKR1B1 расположен на хромосоме 7q33 и состоит из 10 экзонов . Существует несколько предполагаемых псевдогенов этого гена, один из них подтвержден и картирован на хромосоме 3. ^{[ 6 ]}

Белок

AKR1B1 состоит из 316 аминокислотных остатков и весит 35853 Да. Он не обладает традиционной складкой связывания динуклеотидов . Способ связывания НАДФН отличается от способа связывания других нуклеотид-аденин-динуклеотид-зависимых ферментов . Карман активного центра альдозоредуктазы человека относительно гидрофобен и выстлан семью ароматическими и четырьмя другими неполярными остатками. ^{[ 7 ]}

Функция

альдегид-кеторедуктаз AR принадлежит к суперсемейству и широко экспрессируется в органах человека, включая почки, хрусталик , сетчатку , нервы, сердце, плаценту, мозг, скелетные мышцы, яички, кровеносные сосуды, легкие и печень. ^{[ 8 ]} Это восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН)-зависимый фермент, катализирующий восстановление различных альдегидов и кетонов до соответствующего спирта. Он также участвует в метаболизме глюкозы и осморегуляции и играет защитную роль против токсичных альдегидов, образующихся в результате перекисного окисления липидов и стероидогенеза . ^{[ 9 ]}

Клиническое значение

При диабете АР превращает глюкозу в сорбит, который затем превращается во фруктозу. 20466987 Было обнаружено, что он играет важную роль во многих осложнениях диабета, таких как диабетическая ретинопатия и ренопатия. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} Он также участвует во многих заболеваниях, вызванных окислительным стрессом, передаче клеточных сигналов и процессах пролиферации клеток, включая сердечно-сосудистые заболевания, сепсис и рак . ^{[ 13 ]}

Сообщалось, что действие AR способствует активации микроглии сетчатки , что позволяет предположить, что ингибирование AR может иметь терапевтическое значение для уменьшения воспаления, связанного с активацией RMG. ^{[ 14 ]} Адаптация ингибиторов AR может также предотвратить осложнения сепсиса, предотвратить ангиогенез , облегчить легкую или бессимптомную диабетическую сердечно-сосудистую автономную нейропатию и может стать многообещающей стратегией лечения эндотоксемии и других воспалительных заболеваний, вызванных АФК. ^{[ 12 ]}

Взаимодействия

Было обнаружено, что AKR1B1 взаимодействует с:

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000085662 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001642 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Грэм А., Хит П., Мортен Дж. Э., Маркхэм А. Ф. (март 1991 г.). «Ген альдозоредуктазы человека картируется в области хромосомы 7q35». Генетика человека . 86 (5): 509–14. дои : 10.1007/BF00194644 . ПМИД 1901827 . S2CID 34446965 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 1 альдо-кеторедуктазы AKR1B1, член B1 (альдозоредуктаза)» .
^ Ли Х (август 1998 г.). «Структура и функции дрожжевых ксилозо(альдозо)редуктаз». Дрожжи . 14 (11): 977–84. doi : 10.1002/(sici)1097-0061(199808)14:11<977::aid-yea302>3.0.co;2-j . ПМИД 9730277 . S2CID 39792612 .
^ О'Коннор Т., Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Хейс Дж.Д. (октябрь 1999 г.). «Существуют серьезные различия в функции и тканеспецифической экспрессии альдегидредуктазы афлатоксина B1 человека и основных членов семейства альдокеторедуктазы человека AKR1» . Биохимический журнал . 343, часть 2 (2): 487–504. дои : 10.1042/bj3430487 . ПМЦ 1220579 . ПМИД 10510318 .
^ Лефрансуа-Мартинес А.М., Бертера Дж., Валь П., Турнер С., Галло-Пайе Н., Гайндман Д., Вейссьер Дж., Бертанья Х., Жан С., Мартинес А. (июнь 2004 г.). «Снижение экспрессии регулируемой циклическим аденозинмонофосфатом альдозоредуктазы (AKR1B1) связано со злокачественными новообразованиями в спорадических опухолях коры надпочечников человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 89 (6): 3010–9. дои : 10.1210/jc.2003-031830 . ПМИД 15181092 .
^ Пак Дж, Ким Х, Пак СЮ, Лим СВ, Ким ЮС, Ли Д.Х., Ро Г.С., Ким Х.Дж., Кан С.С., Чо Г.Дж., Чон БАЙ, Квон Х.М., Чхве В.С. (май 2014 г.). «Белок, связывающий энхансер, реагирующий на тоничность, регулирует экспрессию альдозоредуктазы и протеинкиназы C δ на мышиной модели диабетической ретинопатии». Экспериментальное исследование глаз . 122 : 13–9. дои : 10.1016/j.exer.2014.03.001 . ПМИД 24631337 .
^ Чжоу М., Чжан П., Сюй Х, Сунь Х (апрель 2015 г.). «Взаимосвязь между полиморфизмом альдозоредуктазы C106T и диабетической ретинопатией: обновленный метаанализ» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 56 (4): 2279–89. дои : 10.1167/iovs.14-16279 . ПМИД 25722213 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Гревал А.С., Бхардвадж С., Пандита Д., Латер В., Сехон Б.С. (01 января 2016 г.). «Обновленная информация об ингибиторах альдозоредуктазы для лечения диабетических осложнений и недиабетических заболеваний». Мини-обзоры по медицинской химии . 16 (2): 120–62. дои : 10.2174/1389557515666150909143737 . ПМИД 26349493 .
^ Маккари Р., Оттана Р. (март 2015 г.). «Нацеливание на альдозоредуктазу для лечения осложнений диабета и воспалительных заболеваний: новые идеи и будущие направления». Журнал медицинской химии . 58 (5): 2047–67. дои : 10.1021/jm500907a . ПМИД 25375908 .
^ Чанг К.К., Пондер Дж., Лабарбера Д.В., Петраш Дж.М. (май 2014 г.). «Ингибирование альдозоредуктазы предотвращает вызванные эндотоксином воспалительные реакции в микроглии сетчатки» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 55 (5): 2853–61. дои : 10.1167/iovs.13-13487 . ПМК 4010364 . ПМИД 24677107 .
^ Фатмавати С., Эрсам Т., Ю Х., Чжан С., Джин Ф., Симидзу К. (сентябрь 2014 г.). «20 (S)-гинзенозид Rh2 как ингибитор альдозоредуктазы из женьшеня Panax». Письма по биоорганической и медицинской химии . 24 (18): 4407–9. дои : 10.1016/j.bmcl.2014.08.009 . ПМИД 25152999 .
^ Гупта С., Сингх Н., Джагги А.С. (март 2014 г.). «Алкалоиды как ингибиторы альдозоредуктазы, особенно берберин». Журнал альтернативной и дополнительной медицины . 20 (3): 195–205. дои : 10.1089/acm.2013.0088 . ПМИД 24236461 .

Дальнейшее чтение

Борхани Д.В., Хартер Т.М., Петраш Дж.М. (декабрь 1992 г.). «Кристаллическая структура бинарного комплекса альдозоредуктаза.НАДФН». Журнал биологической химии . 267 (34): 24841–7. дои : 10.2210/pdb1abn/pdb . ПМИД 1447221 .
Уилсон Д.К., Борен К.М., Габбай К.Х., Киочо Ф.А. (июль 1992 г.). «Маловероятный участок сахарного субстрата в структуре 1,65 А голофермента альдозоредуктазы человека, вовлеченный в осложнения диабета». Наука . 257 (5066): 81–4. дои : 10.1126/science.1621098 . ПМИД 1621098 .
Грэм А., Хит П., Мортен Дж. Э., Маркхэм А. Ф. (март 1991 г.). «Ген альдозоредуктазы человека картируется в области хромосомы 7q35». Генетика человека . 86 (5): 509–14. дои : 10.1007/BF00194644 . ПМИД 1901827 . S2CID 34446965 .
Грэм А., Браун Л., Хедж П.Дж., Гаммак А.Дж., Маркхэм А.Ф. (апрель 1991 г.). «Структура гена альдозоредуктазы человека» . Журнал биологической химии . 266 (11): 6872–7. дои : 10.1016/S0021-9258(20)89582-9 . ПМИД 1901857 .
Грундманн Ю, Бон Х, Обермайер Р, Аманн Э (апрель 1990 г.). «Клонирование и прокариотическая экспрессия биологически активной плацентарной альдозоредуктазы человека». ДНК и клеточная биология . 9 (3): 149–57. дои : 10.1089/dna.1990.9.149 . ПМИД 2111143 .
Нисимура К., Мацуура Ю., Кокай Ю., Акера Т., Карпер Д., Морджана Н., Лайонс К., Флинн Т.Г. (июнь 1990 г.). «Клонирование и экспрессия альдозоредуктазы человека» . Журнал биологической химии . 265 (17): 9788–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38740-X . ПМИД 2112546 .
Морджана Н.А., Лайонс К., Флинн Т.Г. (февраль 1989 г.). «Альдозоредуктаза из поясничной мышцы человека. Аффинное мечение лизина активного центра пиридоксаль-5'-фосфатом и пиридоксаль-5'-дифосфо-5'-аденозином» . Журнал биологической химии . 264 (5): 2912–9. дои : 10.1016/S0021-9258(19)81699-X . ПМИД 2492527 .
Борен К.М., Баллок Б., Вермут Б., Габбай К.Х. (июнь 1989 г.). «Суперсемейство альдокеторедуктаз. кДНК и выведенные аминокислотные последовательности альдегидных и альдозоредуктаз человека» . Журнал биологической химии . 264 (16): 9547–51. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60566-6 . ПМИД 2498333 .
Чунг С., ЛаМендола Дж. (сентябрь 1989 г.). «Клонирование и определение последовательности гена плацентарной альдозоредуктазы человека» . Журнал биологической химии . 264 (25): 14775–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63766-4 . ПМИД 2504709 .
Грэм А., Хедж П.Дж., Пауэлл С.Дж., Райли Дж., Браун Л., Гаммак А., Кэри Ф., Маркхэм А.Ф. (октябрь 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК альдозоредуктазы человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 17 (20): 8368. doi : 10.1093/nar/17.20.8368 . ПМК 334974 . ПМИД 2510130 .
Акаги Й., Кадор П.Ф., Кувабара Т., Киносита Дж.Х. (ноябрь 1983 г.). «Локализация альдозоредуктазы в пристеночных клетках сетчатки человека». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 24 (11): 1516–9. ПМИД 6417042 .
Ко Б.С., Лам К.С., Ват Н.М., Чунг С.С. (июль 1995 г.). «Полиморфный маркер динуклеотидного повтора (AC)n на 5'-конце гена альдозоредуктазы связан с диабетической ретинопатией с ранним началом у пациентов с ИНСД». Диабет . 44 (7): 727–32. дои : 10.2337/диабет.44.7.727 . ПМИД 7789640 .
Уилсон Д.К., Тарле И., Петраш Дж.М., Киочо Ф.А. (ноябрь 1993 г.). «Уточненная структура 1.8 А человеческой альдозоредуктазы в комплексе с мощным ингибитором зополрестатом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (21): 9847–51. Бибкод : 1993PNAS...90.9847W . дои : 10.1073/pnas.90.21.9847 . ПМК 47669 . ПМИД 8234324 .
Тарле И., Борхани Д.В., Уилсон Д.К., Киочо Ф.А., Петраш Дж.М. (декабрь 1993 г.). «Зондирование активного сайта альдозоредуктазы человека. Сайт-направленный мутагенез Asp-43, Tyr-48, Lys-77 и His-110» . Журнал биологической химии . 268 (34): 25687–93. дои : 10.1016/S0021-9258(19)74444-5 . ПМИД 8245005 .
Робинсон Б., Хансакер Л.А., Стэнгебай Л.А., Вандер Хант Д.Л. (декабрь 1993 г.). «Альдозо- и альдегидредуктазы из коры и мозгового вещества почек человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1203 (2): 260–6. дои : 10.1016/0167-4838(93) 90092-6 ПМИД 8268209 .
Жакинод М., Потье Н., Кларсков К., Рейманн Дж.М., Сорокин О., Киффер С., Барт П., Андриантоманга В., Бильманн Дж.Ф., Ван Дорселер А. (декабрь 1993 г.). «Последовательность альдозоредуктазы хрусталика свиньи и электрораспылительная масс-спектрометрия нековалентных и ковалентных комплексов» . Европейский журнал биохимии . 218 (3): 893–903. doi : 10.1111/j.1432–1033.1993.tb18445.x . ПМИД 8281941 .
Лю С.К., Бхатнагар А., Ансари Н.Х., Шривастава С.К. (август 1993 г.). «Идентификация реактивного остатка цистеина в альдозоредуктазе плаценты человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1164 (3): 268–72. дои : 10.1016/0167-4838(93)90258-С . ПМИД 8343525 .
Нисимура К., Фуруэ М., Ито Т., Омори Ю., Танимото Т. (июль 1993 г.). «Количественное определение альдозоредуктазы человека методом иммуноферментного анализа. Иммуноанализ альдозоредуктазы человека». Биохимическая фармакология . 46 (1): 21–8. дои : 10.1016/0006-2952(93)90343-У . ПМИД 8347133 .
Сато С., Лин Л.Р., Редди В.Н., Кадор П.Ф. (август 1993 г.). «Альдозоредуктаза в пигментных эпителиальных клетках сетчатки человека». Экспериментальное исследование глаз . 57 (2): 235–41. дои : 10.1006/exer.1993.1119 . ПМИД 8405190 .
Ферраретто А., Негри А., Джулиани А., Де Града Л., Фурман Конти А.М., Рончи С. (февраль 1993 г.). «Альдозоредуктаза участвует в долгосрочной адаптации клеток EUE к гиперосмотическому стрессу». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1175 (3): 283–8. дои : 10.1016/0167-4889(93)90218-E . ПМИД 8435445 .

Внешние ссылки

Местоположение генома человека AKR1B1 и AKR1B1 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
человека Местоположение генома AR и страница сведений о гене AR в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000085662 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000001642 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1901827-5] Грэм А., Хит П., Мортен Дж. Э., Маркхэм А. Ф. (март 1991 г.). «Ген альдозоредуктазы человека картируется в области хромосомы 7q35». Генетика человека . 86 (5): 509–14. дои : 10.1007/BF00194644 . ПМИД 1901827 . S2CID 34446965 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 1 альдо-кеторедуктазы AKR1B1, член B1 (альдозоредуктаза)» .

[7] Ли Х (август 1998 г.). «Структура и функции дрожжевых ксилозо(альдозо)редуктаз». Дрожжи . 14 (11): 977–84. doi : 10.1002/(sici)1097-0061(199808)14:11<977::aid-yea302>3.0.co;2-j . ПМИД 9730277 . S2CID 39792612 .

[8] О'Коннор Т., Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Хейс Дж.Д. (октябрь 1999 г.). «Существуют серьезные различия в функции и тканеспецифической экспрессии альдегидредуктазы афлатоксина B1 человека и основных членов семейства альдокеторедуктазы человека AKR1» . Биохимический журнал . 343, часть 2 (2): 487–504. дои : 10.1042/bj3430487 . ПМЦ 1220579 . ПМИД 10510318 .

[9] Лефрансуа-Мартинес А.М., Бертера Дж., Валь П., Турнер С., Галло-Пайе Н., Гайндман Д., Вейссьер Дж., Бертанья Х., Жан С., Мартинес А. (июнь 2004 г.). «Снижение экспрессии регулируемой циклическим аденозинмонофосфатом альдозоредуктазы (AKR1B1) связано со злокачественными новообразованиями в спорадических опухолях коры надпочечников человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 89 (6): 3010–9. дои : 10.1210/jc.2003-031830 . ПМИД 15181092 .

[10] Пак Дж, Ким Х, Пак СЮ, Лим СВ, Ким ЮС, Ли Д.Х., Ро Г.С., Ким Х.Дж., Кан С.С., Чо Г.Дж., Чон БАЙ, Квон Х.М., Чхве В.С. (май 2014 г.). «Белок, связывающий энхансер, реагирующий на тоничность, регулирует экспрессию альдозоредуктазы и протеинкиназы C δ на мышиной модели диабетической ретинопатии». Экспериментальное исследование глаз . 122 : 13–9. дои : 10.1016/j.exer.2014.03.001 . ПМИД 24631337 .

[11] Чжоу М., Чжан П., Сюй Х, Сунь Х (апрель 2015 г.). «Взаимосвязь между полиморфизмом альдозоредуктазы C106T и диабетической ретинопатией: обновленный метаанализ» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 56 (4): 2279–89. дои : 10.1167/iovs.14-16279 . ПМИД 25722213 .

[Grewal_2016-12] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Гревал А.С., Бхардвадж С., Пандита Д., Латер В., Сехон Б.С. (01 января 2016 г.). «Обновленная информация об ингибиторах альдозоредуктазы для лечения диабетических осложнений и недиабетических заболеваний». Мини-обзоры по медицинской химии . 16 (2): 120–62. дои : 10.2174/1389557515666150909143737 . ПМИД 26349493 .

[13] Маккари Р., Оттана Р. (март 2015 г.). «Нацеливание на альдозоредуктазу для лечения осложнений диабета и воспалительных заболеваний: новые идеи и будущие направления». Журнал медицинской химии . 58 (5): 2047–67. дои : 10.1021/jm500907a . ПМИД 25375908 .

[14] Чанг К.К., Пондер Дж., Лабарбера Д.В., Петраш Дж.М. (май 2014 г.). «Ингибирование альдозоредуктазы предотвращает вызванные эндотоксином воспалительные реакции в микроглии сетчатки» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 55 (5): 2853–61. дои : 10.1167/iovs.13-13487 . ПМК 4010364 . ПМИД 24677107 .

[15] Фатмавати С., Эрсам Т., Ю Х., Чжан С., Джин Ф., Симидзу К. (сентябрь 2014 г.). «20 (S)-гинзенозид Rh2 как ингибитор альдозоредуктазы из женьшеня Panax». Письма по биоорганической и медицинской химии . 24 (18): 4407–9. дои : 10.1016/j.bmcl.2014.08.009 . ПМИД 25152999 .

[16] Гупта С., Сингх Н., Джагги А.С. (март 2014 г.). «Алкалоиды как ингибиторы альдозоредуктазы, особенно берберин». Журнал альтернативной и дополнительной медицины . 20 (3): 195–205. дои : 10.1089/acm.2013.0088 . ПМИД 24236461 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)