D-лактатдегидрогеназа (цитохром)

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

D-лактатдегидрогеназа (цитохром)
D-лактатдегидрогеназа (цитохром)
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.1.2.4
Номер CAS.	37250-79-6
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В энзимологии D -лактатдегидрогеназа (цитохром) ( EC 1.1.2.4 ) — фермент химическую , катализирующий реакцию .

(D)-лактат + 2 феррицитохром с

\rightleftharpoons

пируват + 2 ферроцитохром с

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются (D)-лактат и феррицитохром с , тогда как двумя его продуктами являются пируват и ферроцитохром с .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на группу донора CH-OH с цитохромом в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — (D)-лактат:феррицитохром-с-2-оксидоредуктаза . Другие широко используемые названия включают дегидрогеназу молочной кислоты , D-лактат (цитохром) дегидрогеназу , цитохром-зависимую D-(-)-лактатдегидрогеназу , D-лактат-цитохром c-редуктазу и D-(-)-молочную цитохром c-редуктазу . Этот фермент участвует в метаболизме пирувата . Он использует один кофактор , FAD . Этот тип фермента был охарактеризован у животных, грибов, бактерий и недавно у растений. ^{[ 1 ]} . ^{[ 2 ]} Считается, что он важен для детоксикации метилглиоксаля через глиоксилазный путь.

Ссылки

^ Атлас, А.; де Бари, Л.; Валенти, Д.; Пиццуто, Р.; Павенти, Г. и Пассарелла, С. (2005). «Транспорт и метаболизм D-лактата в митохондриях топинамбура» . Биохим. Биофиз. Акта . 1708 (1): 13–22. дои : 10.1016/j.bbabio.2005.03.003 . ПМИД 15949980 .
^ Мартин Энгквист; Мария Фабиана Дринкович; Ульф-Инго Флюгге и Вероника Г. Маурино (2009). «Две дегидрогеназы D-2-гидроксикислот в Arabidopsis thaliana с каталитической способностью участвовать в последних реакциях путей метилглиоксаля и {бета}-окисления» . J Биол Хим . 284 (11 сентября): 25026–25037. дои : 10.1074/jbc.M109.021253 . ПМК 2757207 . ПМИД 19586914 .

ГРЕГОЛИН С, ПЕВЕЦ Т.П. (1963). «Лакточная дегидрогеназа дрожжей. III. D (-) Молочная цитохром с-редуктаза, цинк-флавопротеин из аэробных дрожжей». Биохим. Биофиз. Акта . 67 : 201–18. дои : 10.1016/0006-3002(63)91818-3 . ПМИД 13950255 .
ГРЕГОЛИН С., ПЕВЕЦ Т.П., КИРНИ Э.Б., БОЭРИ Э. (1961). «Образование и ферментативные свойства различных молочнокислых дегидрогеназ дрожжей». Энн. Н-Й акад. Наука . 94 (3): 780–97. Бибкод : 1961NYASA..94..780G . дои : 10.1111/j.1749-6632.1961.tb35573.x . ПМИД 13901630 .
Найгаард АП (1961). «D (-)-лактат-цитохром с-редуктаза, флавопротеин дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 236 (3): 920–925. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64331-5 . ПМИД 13729965 .
Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбак К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., том. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, с. 557-565.

Эта EC 1.1, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Атлас, А.; де Бари, Л.; Валенти, Д.; Пиццуто, Р.; Павенти, Г. и Пассарелла, С. (2005). «Транспорт и метаболизм D-лактата в митохондриях топинамбура» . Биохим. Биофиз. Акта . 1708 (1): 13–22. дои : 10.1016/j.bbabio.2005.03.003 . ПМИД 15949980 .

[2] Мартин Энгквист; Мария Фабиана Дринкович; Ульф-Инго Флюгге и Вероника Г. Маурино (2009). «Две дегидрогеназы D-2-гидроксикислот в Arabidopsis thaliana с каталитической способностью участвовать в последних реакциях путей метилглиоксаля и {бета}-окисления» . J Биол Хим . 284 (11 сентября): 25026–25037. дои : 10.1074/jbc.M109.021253 . ПМК 2757207 . ПМИД 19586914 .

[ 1 ]

[ 2 ]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)