Алкогольоксидаза
алкогольоксидаза | |||
---|---|---|---|
![]() Гомооктамер алкогольоксидазы, Komagataella Pastoris | |||
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 1.1.3.13 | ||
Номер CAS. | 9073-63-6 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
|
В энзимологии алкогольоксидаза 1.1.3.13 ( КФ , ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- первичный спирт + O 2 альдегид + H 2 O 2
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются первичный спирт и O 2 , тогда как двумя его продуктами являются альдегид и H 2 O 2 .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности тех, которые действуют на группу CH-OH донора с кислородом в качестве акцептора. Он использует один кофактор , FAD .
Имя
[ редактировать ]Систематическое название этого класса ферментов — спирт:кислородоксидоредуктаза . Этот фермент также называют метанолоксидазой и этанолоксидазой . Иногда этот фермент называют короткоцепочечной алкогольоксидазой (SCAO), чтобы отличить его от длинноцепочечной алкогольоксидазы (LCAO), арилспиртоксидазы (AAO) и вторично-спиртовой оксидазы (SAO). [ 1 ]
Реакция
[ редактировать ]Алкогольоксидазы катализируют окисление первичных спиртов до соответствующих им альдегидов. В отличие от алкогольдегидрогеназ , они не способны катализировать обратную реакцию. Это отражается и на их кофакторе — в отличие от алкогольдегидрогеназ, которые используют НАД. + , алкогольоксидазы используют FAD. [ 1 ] SCAO способен окислять спирты с числом атомов углерода до 8 , но их основными субстратами являются метанол и этанол .

Известные ингибиторы этого фермента включают H 2 O 2 , Cu 2+ , фенантролин , ацетамид , цианид калия или циклопропанон . [ 1 ]
Характеристики
[ редактировать ]SCAO – внутриклеточный фермент. [ 1 ] Его распространенным источником являются грибы и дрожжи, но также было показано, что он присутствует в моллюсках. [ 1 ]
Он выглядит как октамерный белок, за исключением SCAO из A. ochraceus , который, как было показано, является тетрамером. Каждая из субъединиц имеет массу 65-80 кДа. было обнаружено девять изоформ SCAO У Ogataea mheatolica , что, как было показано, является результатом различных комбинаций двух разных субъединиц в октамерах, каждая из которых кодируется разными генами. [ 1 ]
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 9 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1AHU , 1AHV , 1AHZ , 1VAO , 1W1J , 1W1K , 1W1L , 1W1M и 2VAO .
Возможное использование
[ редактировать ]Было предложено несколько потенциальных вариантов использования SCAO:
- Биосенсоры с амперометрическим обнаружением могут использоваться при тестировании напитков, мониторинге ферментации, обнаружении метанола и этанола, проверке жидкостей организма, а также в токсикологических и судебно-медицинских лабораториях. [ 1 ]
- Химический синтез различных альдегидов, включая ароматические и вкусовые химикаты, где он может оказаться более дешевой и экологически чистой альтернативой нынешним методам. [ 1 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Госвами, Пранаб; Чиннадаяла, Сома Сехар Р.; Чакраборти, Митун; Кумар, Адепу Киран; Какоти, Анкана (май 2013 г.). «Обзор алкогольоксидаз и их потенциального применения» . Прикладная микробиология и биотехнология . 97 (10): 4259–4275. дои : 10.1007/s00253-013-4842-9 . ISSN 0175-7598 . ПМИД 23525937 . S2CID 253774954 .
- Янссен Ф.В., Рулиус Х.В. (1968). «Алкогольоксидаза, флавопротеин нескольких видов базидиомицетов. Кристаллизация путем фракционного осаждения полиэтиленгликолем». Биохим. Биофиз. Акта . 151 (2): 330–42. дои : 10.1016/0005-2744(68)90100-9 . ПМИД 5636370 .
- Нисида А., Исихара Т., Хирои Т. (1987) «Исследования ферментов, связанных с биоразложением лигнана». Байомасу Хенкан Кейкаку Кенкю: 38–59.
- Суй С (1997). «Очистка и свойства алкогольоксидазы Candida methanosorbosa M-2003». Курс. Микробиол . 34 (6): 374–7. дои : 10.1007/s002849900198 . ПМИД 9142745 . S2CID 28806329 .