Агматиназа

АГМАТ
Идентификаторы
Псевдонимы	АГМАТ , Агматиназа
Внешние идентификаторы	Опустить : 617887 ; МГИ : 1923236 ; Гомологен : 99855 ; Генные карты : АГМАТ ; ОМА : АГМАТ - ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	15,585,051 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	141,486,574 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	glomerulus; ; kidney tubule; ; metanephric glomerulus; ; renal medulla; ; buccal mucosa cell; ; human kidney; ; jejunal mucosa; ; liver; ; vastus lateralis muscle; ; mucosa of colon;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; epithelium of small intestine; ; motor neuron; ; duodenum; ; Paneth cell; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; jejunum; ; habenula; ; migratory enteric neural crest cell; ; morula;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines; hydrolase activity; metal ion binding; agmatinase activity;
Cellular component	mitochondrion;
Biological process	putrescine biosynthetic process; agmatine biosynthetic process; spermidine biosynthetic process; putrescine biosynthetic process from arginine;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	79814
	75986
	ENSG00000116771
	ENSMUSG00000040706
	Q9BSE5
	А2АС89
	НМ_024758
	НМ_001081408 ; НМ_001378862
	НП_079034
	НП_001074877 ; НП_001365791
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

агматиназа
агматиназа
	гексамер агматиназы, Deinococcus radiodurans
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.5.3.11
Номер CAS.	37289-16-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В энзимологии агматиназа , ( КФ 3.5.3.11 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .

агматин + H ₂ O

\rightleftharpoons

путресцин + мочевина

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются агматин и H ₂ O , тогда как двумя его продуктами являются путресцин и мочевина .

Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , действующих на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. Систематическое название этого класса ферментов — агматинамидиногидролаза . Другие широко используемые названия включают агматинуреогидролазу и SpeB . Этот фермент участвует в цикле мочевины и метаболизме аминогрупп .

Генетика

У человека фермент кодируется AGMAT геном . ^[5]^[6]^[7]^[8]

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года 5 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1GQ6 , 1GQ7 , 1WOG , 1WOH и 1WOI .

Ингибиторы

Пиперазин-1-карбоксамидин

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000116771 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040706 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Мистри С.К., Бервелл Т.Дж., Чемберс Р.М., Рудольф-Оуэн Л., Спалтманн Ф., Кук В.Дж., Моррис С.М.младший (январь 2002 г.). «Клонирование агматиназы человека. Альтернативный путь синтеза полиаминов, индуцируемого в печени вирусом гепатита В». Am J Physiol Gastrointest Физиол печени . 282 (2): G375–81. дои : 10.1152/ajpgi.00386.2001 . ПМИД 11804860 .
^ Даллманн К., Юнкер Х., Балабанов С., Циммерманн У., Гибель Дж., Вальтер Р. (декабрь 2003 г.). «Человеческая агматиназа снижается при светлоклеточном типе почечно-клеточной карциномы» . Инт Дж Рак . 108 (3): 342–7. дои : 10.1002/ijc.11459 . ПМИД 14648699 . S2CID 31927397 .
^ Айер Р.К., Ким Х.К., Цоа Р.В., Гроди В.В., Седербаум С.Д. (март 2002 г.). «Клонирование и характеристика агматиназы человека». Мол Генет Метаб . 75 (3): 209–18. дои : 10.1006/mgme.2001.3277 . ПМИД 11914032 .
^ «Ген Энтреза: агматинуреогидролаза (агматиназа) AGMAT» .

Моррис С.М. (2004). «Агматиназы позвоночных: какую роль они играют в катаболизме агматина?». Энн. Н-Й акад. Наука . 1009 : 30–3. дои : 10.1196/анналы.1304.003 . ПМИД 15028567 . S2CID 24146429 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Сузуки И., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Чен Ф.В., Дэвис Дж.П., Иоанну Ю.А. (1998). «Дифференциальная экспрессия генов при апоптозе: идентификация рибосомального белка 23К, ингибитора клеточной пролиферации». Мол. Жене. Метаб . 64 (4): 271–82. дои : 10.1006/mgme.1998.2718 . ПМИД 9758718 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека» . Нат. Жене . 36 (1): 40–5. дои : 10.1038/ng1285 . ПМИД 14702039 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Ким К.Х., Ан Х.Дж., Ким DJ и др. (2006). «Экспрессия, кристаллизация и предварительный рентгенокристаллографический анализ агматиназы человека» . Acta Crystallographica Раздел F. 61 (Часть 10): 889–91. дои : 10.1107/S1744309105027193 . ЧВК 1991308 . ПМИД 16511187 .
Грегори С.Г., Барлоу К.Ф., Маклей К.Э. и др. (2006). «Последовательность ДНК и биологическая аннотация хромосомы 1 человека» . Природа . 441 (7091): 315–21. Бибкод : 2006Natur.441..315G . дои : 10.1038/nature04727 . ПМИД 16710414 .
Хиршфилд И.Н., Розенфельд Х.Дж., Лейфер З., Маас В.К. (1970). «Выделение и характеристика мутанта Escherichia coli, заблокированного при синтезе путресцина» . Дж. Бактериол . 101 (3): 725–30. дои : 10.1128/JB.101.3.725-730.1970 . ПМК 250384 . ПМИД 4908780 .
Висенте С., Легас М.Э. (1982). «Получение и свойства агматинамидиногидролазы Evernia prunastri». Физиол. Растение . 55 : 335–339. дои : 10.1111/j.1399-3054.1982.tb00301.x .
агматиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Внешние ссылки

человека Местоположение генома AGMAT и страница сведений о гене AGMAT в браузере генома UCSC .

Эта EC 3.5, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000116771 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040706 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid11804860-5] Мистри С.К., Бервелл Т.Дж., Чемберс Р.М., Рудольф-Оуэн Л., Спалтманн Ф., Кук В.Дж., Моррис С.М.младший (январь 2002 г.). «Клонирование агматиназы человека. Альтернативный путь синтеза полиаминов, индуцируемого в печени вирусом гепатита В». Am J Physiol Gastrointest Физиол печени . 282 (2): G375–81. дои : 10.1152/ajpgi.00386.2001 . ПМИД 11804860 .

[pmid14648699-6] Даллманн К., Юнкер Х., Балабанов С., Циммерманн У., Гибель Дж., Вальтер Р. (декабрь 2003 г.). «Человеческая агматиназа снижается при светлоклеточном типе почечно-клеточной карциномы» . Инт Дж Рак . 108 (3): 342–7. дои : 10.1002/ijc.11459 . ПМИД 14648699 . S2CID 31927397 .

[pmid11914032-7] Айер Р.К., Ким Х.К., Цоа Р.В., Гроди В.В., Седербаум С.Д. (март 2002 г.). «Клонирование и характеристика агматиназы человека». Мол Генет Метаб . 75 (3): 209–18. дои : 10.1006/mgme.2001.3277 . ПМИД 11914032 .

[entrez-8] «Ген Энтреза: агматинуреогидролаза (агматиназа) AGMAT» .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

v т и Гидролазы : углеродно-азотные непептидные ( EC 3,5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)