Аспартилглюкозаминидаза

НО
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB показывать Список идентификационных кодов PDB 1APY, 1APZ
Идентификаторы
Псевдонимы	АГА , Ага, AW060726, АГУ, АСРГ, ГА, аспартилглюкозаминидаза
Внешние идентификаторы	Опустить : 613228 ; МГИ : 104873 ; Гомологен : 13 ; GeneCards : AGA ; ОМА : АГА – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 4 (human) Band 4q34.3 Start 177,430,774 bp End 177,442,437 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 8 (mouse) Band 8|8 B1.3 Start 53,964,762 bp End 53,976,456 bp
показывать экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in corpus epididymis gingival epithelium gonad skin of hip stromal cell of endometrium skin of thigh oral cavity islet of Langerhans parotid gland kidney tubule Top expressed in calvaria ascending aorta otolith organ utricle pituitary gland aortic valve epithelium of lens stroma of bone marrow right kidney lobe of prostate More reference expression data BioGPS More reference expression data
показывать Генная онтология Molecular function protein self-association peptidase activity hydrolase activity N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity Cellular component lysosome endoplasmic reticulum extracellular region extracellular space azurophil granule lumen cytoplasm Biological process protein maturation protein deglycosylation proteolysis neutrophil degranulation Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи Разновидность Человек Мышь Входить 175 11593 Вместе ENSG00000038002 ENSMUSG00000031521 ЮниПрот P20933 Q64191 RefSeq (мРНК) НМ_000027 НМ_001171988 НМ_001005847 НМ_001205054 RefSeq (белок) НП_000018 НП_001165459 НП_001005847 НП_001191983 Местоположение (UCSC) Chr 4: 177,43 – 177,44 Мб Chr 8: 53,96 – 53,98 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

N(4)-(бета-N-ацетилглюкозаминил)-L-аспарагиназа представляет собой фермент , который у человека кодируется AGA геном .

Аспартилглюкозаминидаза — амидогидролаза, фермент в катаболизме N-связанных олигосахаридов гликопротеинов участвующий . Он отщепляет аспарагин от N-ацетилглюкозаминов на одном из последних этапов лизосомального распада гликопротеинов. Лизосомальная болезнь накопления аспартилгликозаминурия обусловлена ​​дефицитом фермента АГА.

Внешние ссылки

• человека Расположение генома AGA и страница сведений о гене AGA в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение

• Иконен Э, Пелтонен Л (1993). «Мутации, вызывающие аспартилглюкозаминурию (АГУ): лизосомальная болезнь накопления» . Хм. Мутат . 1 (5): 361–5. дои : 10.1002/humu.1380010503 . ПМИД   1301945 . S2CID   24301019 .
• Мононен И, Фишер К.Дж., Каартинен В., Аронсон Н.Н. (1993). «Аспартилгликозаминурия: химия белков и молекулярная биология наиболее распространенного лизосомального нарушения деградации гликопротеинов» . ФАСЕБ Дж . 7 (13): 1247–56. дои : 10.1096/fasebj.7.13.8405810 . ПМИД   8405810 . S2CID   21771613 .
• Эномаа Н., Хейсканен Т., Халила Р. и др. (1992). «Аспартилглюкозаминидаза человека. Биохимическая и иммуноцитохимическая характеристика фермента в нормальных и аспартилглюкозаминуриальных фибробластах» . Биохим. Дж . 286 (Часть 2) (Часть 2): 613–8. дои : 10.1042/bj2860613 . ПМЦ   1132942 . ПМИД   1530592 .
• Иконен Э., Бауманн М., Грён К. и др. (1991). «Аспартилглюкозаминурия: кДНК, кодирующая аспартилглюкозаминидазу человека, и миссенс-мутация, вызывающая заболевание» . ЭМБО Дж . 10 (1): 51–8. дои : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb07920.x . ПМК   452610 . ПМИД   1703489 .
• Моррис С., Хейстеркамп Н., Гроффен Дж. и др. (1992). «Хромосомная локализация гена гликоаспарагиназы человека в 4q32-q33». Хм. Жене . 88 (3): 295–7. дои : 10.1007/BF00197262 . ПМИД   1733831 . S2CID   8805853 .
• Иконен Э, Эномаа Н, Ульманен И, Пелтонен Л (1992). «Мутагенез in vitro помогает разгадать биологические последствия мутации аспартилглюкозаминурии». Геномика . 11 (1): 206–11. дои : 10.1016/0888-7543(91)90120-4 . ПМИД   1765378 .
• Парк Х., Фишер К.Дж., Аронсон Н.Н. (1991). «Геномная структура лизосомальной гликозиласпарагиназы человека» . ФЭБС Летт . 288 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/0014-5793(91)81027-6 . ПМИД   1840528 . S2CID   26680929 .
• Мононен Т, Мононен И, Матилайнен Р, Айраксинен Э (1991). «Высокая распространенность аспартилгликозаминурии среди детей школьного возраста в восточной Финляндии». Хм. Гены . 87 (3): 266–8. дои : 10.1007/BF00200902 . ПМИД   1864600 . S2CID   8240322 .
• Фишер К.Дж., Аронсон Н.Н. (1991). «Характеристика мутации, ответственной за аспартилглюкозаминурию у трех финских пациентов. Аминокислотная замена Cys163----Ser отменяет активность лизосомальной гликозиласпарагиназы и ее преобразование в субъединицы» . Ж. Биол. Хим . 266 (18): 12105–13. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99071-X . ПМИД   1904874 .
• Мононен И., Хейстеркамп Н., Каартинен В. и др. (1991). «Аспартилгликозаминурия в финской популяции: выявление двух точечных мутаций в тяжелой цепи гликоаспарагиназы» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 88 (7): 2941–5. Бибкод : 1991PNAS...88.2941M . дои : 10.1073/pnas.88.7.2941 . ПМК   51356 . ПМИД   2011603 .
• Халила Р., Бауманн М., Иконен Э. и др. (1991). «Аспартилглюкозаминидаза лейкоцитов человека. Доказательства наличия двух разных субъединиц в более сложной нативной структуре» . Биохим. Дж . 276 (Часть 1) (Часть 1): 251–6. дои : 10.1042/bj2760251 . ПМЦ   1151172 . ПМИД   2039475 .
• Фишер К.Дж., Толлерсруд ОК, Аронсон Н.Н. (1991). «Клонирование и анализ последовательности кДНК гликозиласпарагиназы человека. Один ген кодирует субъединицы этой лизосомальной амидазы» . ФЭБС Летт . 276 (1–2): 232. doi : 10.1016/0014-5793(90)80551-S . ПМИД   2265705 . S2CID   221417722 .
• Фишер К.Дж., Толлерсруд ОК, Аронсон Н.Н. (1990). «Клонирование и анализ последовательности кДНК гликозиласпарагиназы человека. Один ген кодирует субъединицы этой лизосомальной амидазы» . ФЭБС Летт . 269 ​​(2): 440–4. дои : 10.1016/0014-5793(90)81211-6 . ПМИД   2401370 . S2CID   8210082 .
• Толлерсруд ОК, Аронсон Н.Н. (1989). «Очистка и характеристика гликозиласпарагиназы печени крыс» . Биохим. Дж . 260 (1): 101–8. дои : 10.1042/bj2600101 . ПМЦ   1138631 . ПМИД   2775174 .
• Хрейдарссон С., Томас Г.Х., Валле Д.Л. и др. (1983). «Аспартилглюкозаминурия в США». Клин. Жене . 23 (6): 427–35. дои : 10.1111/j.1399-0004.1983.tb01977.x . ПМИД   6883788 . S2CID   46703938 .
• Эномаа Н.Э., Лукинмаа П.Л., Иконен Э.М. и др. (1993). «Экспрессия аспартилглюкозаминидазы в тканях человека у нормальных людей и пациентов с аспартилглюкозаминурией» . Дж. Гистохим. Цитохим . 41 (7): 981–9. дои : 10.1177/41.7.7685790 . ПМИД   7685790 .
• МакКормак А.Л., Мононен И., Каартинен В., Йейтс-младший (1995). «Локализация дисульфидной связи, участвующей в посттрансляционном процессинге гликозиласпарагиназы и нарушенной мутацией при аспартилгликозаминурии финского типа» . Ж. Биол. Хим . 270 (7): 3212–5. дои : 10.1074/jbc.270.7.3212 . ПМИД   7852406 .
• Толлерсруд ОК, Хейсканен Т, Пелтонен Л (1994). «Человеческая лейкоцитарная гликозиласпарагиназа представляет собой альфа/бета-гетеродимер, состоящий из альфа-субъединицы 19 кДа и бета-субъединицы 17 и 18 кДа» . Биохим. Дж . 300 (Часть 2) (Часть 2): 541–4. дои : 10.1042/bj3000541 . ПМЦ   1138195 . ПМИД   8002961 .

Внешние ссылки

• Аспартилглюкозиламиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)