АМФ дезаминаза

АМПД1
Идентификаторы
Псевдонимы	AMPD1 , MAD, MADA, MMDD, аденозинмонофосфатдезаминаза 1, AMP деаминаза, AMPD
Внешние идентификаторы	Опустить : 102770 ; МГИ : 88015 ; Гомологен : 20 ; Генные карты : AMPD1 ; OMA : AMPD1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	114,695,618 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	103,007,036 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	triceps brachii muscle; ; vastus lateralis muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; biceps brachii; ; glutes; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; muscle of thigh; ; thoracic diaphragm; ; deltoid muscle; ; gastrocnemius muscle;
	Top expressed in
	quadriceps femoris muscle; ; muscle of thigh; ; skeletal muscle tissue; ; zone of skin; ; esophagus; ; lip; ; thymus; ; embryo; ; zygote; ; blastocyst;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	hydrolase activity; myosin heavy chain binding; metal ion binding; deaminase activity; AMP deaminase activity;
Cellular component	cytosol;
Biological process	response to organic substance; IMP salvage; nucleotide metabolic process; purine-containing compound salvage; purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process; IMP biosynthetic process; AMP metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	270
	229665
	ENSG00000116748
	ENSMUSG00000070385
	P23109
	Q3V1D3
	НМ_001172626 ; НМ_000036
	НМ_001033303
	НП_000027 ; НП_001166097
	НП_001028475
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

АМФ-деаминаза 1 — это фермент , который у человека кодируется AMPD1 геном . ^[5]^[6]

Аденозинмонофосфатдезаминаза — это фермент , который превращает аденозинмонофосфат (АМФ) в инозинмонофосфат (ИМФ), высвобождая аммиака при этом молекулу .

Функция

Аденозинмонофосфатдезаминаза 1 катализирует дезаминирование АМФ в ИМФ в скелетных мышцах и играет важную роль в цикле пуриновых нуклеотидов . Были идентифицированы два других гена, AMPD2 и AMPD3 , для изоформ, специфичных для печени и эритроцитов, соответственно. Дефицит мышечно-специфического фермента, по-видимому, является распространенной причиной миопатии, вызванной физической нагрузкой, и, вероятно, наиболее распространенной причиной метаболической миопатии у человека. ^[6]

Отчет об исследовании показывает, что широко назначаемый препарат для лечения диабета метформин воздействует на AMP-активируемую киназу (AMPK), напрямую ингибируя AMP-дезаминазу, тем самым увеличивая клеточную AMP. ^[7]

Регулирование

Показано, что в средах с высокими концентрациями калия АМФ-дезаминаза регулируется АТФ и АДФ по механизму «К _м -типа». При низких концентрациях ионов калия наблюдается смешанный «K _m V-тип» регуляции. ^[8]

Патология

Дефицит AMPD1 , также известный как дефицит миоаденилатдезаминазы , представляет собой заболевание, при котором организм вырабатывает недостаточное количество АМФДдезаминазы.

аденозинмонофосфат (АМФ)
инозинмонофосфат (ИМФ)

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000116748 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070385 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Манке-Зизельман Д.К., Сабина Р.Л. (октябрь 1992 г.). «Клонирование кДНК изоформы E AMP-дезаминазы человека. Доказательства наличия третьего гена AMPD, демонстрирующего альтернативно сплайсированные 5'-экзоны» . Ж. Биол. Хим . 267 (29): 20866–77. дои : 10.1016/S0021-9258(19)36768-7 . ПМИД 1400401 .
^ Jump up to: ^а ^б ЭнтрезГен 270
^ Оуян Дж., Парахия Р.А., Окс Р.С. (январь 2011 г.). «Метформин активирует киназу АМФ путем ингибирования деаминазы АМФ» . Ж. Биол. Хим . 286 (1): 1–11. дои : 10.1074/jbc.M110.121806 . ПМК 3012963 . ПМИД 21059655 .
^ Складановский, Анджей (1979). «Калий-зависимая регуляция АТФ и АДФ АМФ-дезаминазы из говяжьего сердца». Международный журнал биохимии . 10 (2): 177–181. дои : 10.1016/0020-711X(79)90114-9 . ПМИД 428625 .

Дальнейшее чтение

Фишбейн В.Н., Армбрустмахер В.В., Гриффин Дж.Л. (1978). «Дефицит миоаденилатдезаминазы: новое заболевание мышц». Наука . 200 (4341): 545–8. Бибкод : 1978Sci...200..545F . дои : 10.1126/science.644316 . ПМИД 644316 .
Сабина Р.Л., Фишбейн В.Н., Пезешкпур Г. и др. (1992). «Молекулярный анализ дефицита миоаденилатдезаминазы». Неврология . 42 (1): 170–9. дои : 10.1212/wnl.42.1.170 . ПМИД 1370861 . S2CID 11221341 .
Морисаки Т., Гросс М., Морисаки Х. и др. (1992). «Молекулярные основы дефицита АМФ-дезаминазы в скелетных мышцах» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 89 (14): 6457–61. Бибкод : 1992PNAS...89.6457M . дои : 10.1073/pnas.89.14.6457 . ПМК 49520 . ПМИД 1631143 .
Сабина Р.Л., Морисаки Т., Кларк П. и др. (1990). «Характеристика генов миоаденилатдезаминазы человека и крысы» . Ж. Биол. Хим . 265 (16): 9423–33. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38866-0 . ПМИД 2345176 .
Дейл Г.Л. (1989). «Радиоизотопный анализ аденозин-5'-монофосфатдезаминазы эритроцитов». Клин. Хим. Акта . 182 (1): 1–7. дои : 10.1016/0009-8981(89)90144-7 . ПМИД 2502331 .
Мерселис Р., Мартин Дж. Дж., Дехан И. и др. (1981). «Дефицит миоаденилатдезаминазы у пациента с миопатией пояса лица и конечностей». Дж. Нейрол . 225 (3): 157–66. дои : 10.1007/BF00313744 . ПМИД 6167680 . S2CID 29588220 .
ван Лаарховен Дж.П., де Гаст Г.К., Шпиренбург Г.Т., де Брюйн CH (1983). «Энзимологические исследования при хроническом лимфоцитарном лейкозе». Хороший. Рез . 7 (2): 261–7. дои : 10.1016/0145-2126(83)90016-4 . ПМИД 6406772 .
Келемен Дж., Райс Д.Р., Брэдли В.Г. и др. (1982). «Семейный дефицит миоаденилатдезаминазы и миалгия при физической нагрузке». Неврология . 32 (8): 857–63. дои : 10.1212/wnl.32.8.857 . ПМИД 7201581 . S2CID 39331402 .
Баумейстер Ф.А., Гросс М., Вагнер Д.Р. и др. (1993). «Дефицит миоаденилатдезаминазы с тяжелым рабдомиолизом». Евро. Ж. Педиатр . 152 (6): 513–5. дои : 10.1007/BF01955062 . ПМИД 8335021 . S2CID 32249030 .
Морисаки Т., Холмс Э.В. (1993). «Для экспрессии гена AMPD1 в миоцитах необходимы функционально различные элементы» . Мол. Клетка. Биол . 13 (9): 5854–60. дои : 10.1128/MCB.13.9.5854 . ПМК 360332 . ПМИД 8355716 .
Бруно С., Минетти С., Шанске С. и др. (1998). «Комбинированные дефекты мышечной фосфофруктокиназы и АМФ-дезаминазы у ребенка с миоглобинурией». Неврология . 50 (1): 296–8. дои : 10.1212/wnl.50.1.296 . ПМИД 9443500 . S2CID 23521698 .
Хисатоме I, Морисаки Т., Камма Х. и др. (1998). «Контроль связывания AMP-дезаминазы 1 с тяжелой цепью миозина». Являюсь. Дж. Физиол . 275 (3 ч. 1): C870–81. doi : 10.1152/ajpcell.1998.275.3.C870 . ПМИД 9730972 .
Симс Б., Пауэрс Р.Э., Сабина Р.Л., Тайберт А.Б. (1999). «Повышенная активность аденозинмонофосфатдезаминазы при болезни Альцгеймера». Нейробиол. Старение . 19 (5): 385–91. дои : 10.1016/S0197-4580(98)00083-9 . ПМИД 9880040 . S2CID 23996226 .
Лох Э., Реббек Т.Р., Махони П.Д. и др. (1999). «Распространенный вариант гена AMPD1 предсказывает улучшение клинического результата у пациентов с сердечной недостаточностью» . Тираж . 99 (11): 1422–5. дои : 10.1161/01.cir.99.11.1422 . ПМИД 10086964 .
Абэ М., Хигучи И., Морисаки Х. и др. (2000). «Дефицит миоаденилатдезаминазы с прогрессирующей мышечной слабостью и атрофией, вызванный новыми миссенс-мутациями в гене AMPD1: отчет о случае у японского пациента». Нервно-мышечная. Разлад . 10 (7): 472–7. дои : 10.1016/S0960-8966(00)00127-9 . ПМИД 10996775 . S2CID 21449661 .
Морисаки Х., Хигучи И., Абэ М. и др. (2001). «Первые миссенс-мутации (R388W и R425H) AMPD1, сопровождающиеся миопатией, обнаружены у японского пациента» . Хм. Мутат . 16 (6): 467–72. doi : 10.1002/1098-1004(200012)16:6<467::AID-HUMU3>3.0.CO;2-V . ПМИД 11102975 . S2CID 32543488 .
Гросс М., Рётцер Э., Кёлле П. и др. (2002). «Мутантный аллель G468-T AMPD1 способствует высокой частоте дефицита миоаденилатдезаминазы среди европеоидной популяции». Нервно-мышечная. Разлад . 12 (6): 558–65. дои : 10.1016/S0960-8966(02)00008-1 . ПМИД 12117480 . S2CID 8380610 .
Манке-Зизельман Д.К., Сабина Р.Л. (2003). «N-концевая последовательность и дистальные остатки гистидина ответственны за pH-регулируемое связывание изоформы Е АМФ-дезаминазы человека с цитоплазматической мембраной». Ж. Биол. Хим . 277 (45): 42654–62. дои : 10.1074/jbc.M203473200 . ПМИД 12213808 .

Внешние ссылки

AMP + дезаминаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Местоположение генома AMPD1 и страница сведений о гене AMPD1 в браузере генома UCSC .

Эта EC 3.5, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000116748 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070385 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1400401-5] Манке-Зизельман Д.К., Сабина Р.Л. (октябрь 1992 г.). «Клонирование кДНК изоформы E AMP-дезаминазы человека. Доказательства наличия третьего гена AMPD, демонстрирующего альтернативно сплайсированные 5'-экзоны» . Ж. Биол. Хим . 267 (29): 20866–77. дои : 10.1016/S0021-9258(19)36768-7 . ПМИД 1400401 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б ЭнтрезГен 270

[pmid21059655-7] Оуян Дж., Парахия Р.А., Окс Р.С. (январь 2011 г.). «Метформин активирует киназу АМФ путем ингибирования деаминазы АМФ» . Ж. Биол. Хим . 286 (1): 1–11. дои : 10.1074/jbc.M110.121806 . ПМК 3012963 . ПМИД 21059655 .

[8] Складановский, Анджей (1979). «Калий-зависимая регуляция АТФ и АДФ АМФ-дезаминазы из говяжьего сердца». Международный журнал биохимии . 10 (2): 177–181. дои : 10.1016/0020-711X(79)90114-9 . ПМИД 428625 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

v т и Гидролазы : углеродно-азотные непептидные ( EC 3,5)
3.5.1 : Линейные амиды/ Амидогидролазы	Аспарагиназа Глутаминаза Уреаза Биотинидаза Аминоацилаза ACY1 Аспартоацилаза (ACY2) ACY3 Керамидаза Аспартилглюкозаминидаза Гидролаза амидов жирных кислот Гистоновая деацетилаза Сиртуин
3.5.2 : Циклические амиды/ Амидогидролазы	Барбитураза Бета-лактамазы Дигидрооротаза
3.5.3 : Линейные амидины/ Уреогидролазы	Аргиназа Агматиназа Белково-аргининдезаминаза
3.5.4 : Циклические амидины/ Аминогидролазы	Гуаниндезаминаза Аденозиндезаминаза АМФ дезаминаза Инозинмонофосфатсинтаза ДКМП дезаминаза ГТФ-циклогидролаза I Цитидиндезаминаза АИКДА Цитидиндезаминаза, индуцированная активацией
3.5.5 : Нитрилы/ Аминогидролазы	Нитрилаза
3.5.99 : Другое	Рибофлавиназа Тиаминаза II

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)