Уреогидролаза
| Уреогидролаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Уреогидролаза | ||
| Пфам | PF00491 | ||
| ИнтерПро | ИПР006035 | ||
| PROSITE | PDOC00135 | ||
| |||
Уреогидролаза представляет собой тип фермента гидролазы . [ 1 ] Суперсемейство уреогидролаз включает аргиназу ( EC 3.5.3.1 ), агматиназу ( EC 3.5.3.11 ), формиминоглутамазу ( EC 3.5.3.8 ) и проклаваминатамидиногидролазу ( EC 3.5.3.22 ). [ 2 ] Эти ферменты имеют трехслойную структуру альфа-бета-альфа. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] и играют важную роль в метаболизме аргинина/агматина, цикле мочевины , деградации гистидина и других путях.
Ферменты
[ редактировать ]Аргиназа
[ редактировать ]Аргиназа , которая катализирует превращение аргинина в мочевину и орнитин , является одним из пяти членов ферментов цикла мочевины, которые превращают аммиак в мочевину, являющуюся основным продуктом выделения азота. [ 5 ] Существует несколько изоферментов аргиназы, которые различаются каталитическими, молекулярными и иммунологическими свойствами. Дефицит изофермента печени приводит к аргининемии , которая обычно сочетается с гипераммониемией .
Агматиназа
[ редактировать ]Агматиназа гидролизует агматин до путресцина , предшественника биосинтеза высших полиаминов , спермидина и спермина . Кроме того, агматин может играть важную регуляторную роль у млекопитающих. [ 6 ]
Формиминоглутаминаза
[ редактировать ]Формиминоглутамаза катализирует четвертый этап деградации гистидина, гидролизуя N -формимидоил- L -глутамат до L -глутамата и формамида .
Проклаваминат амидиногидролаза
[ редактировать ]Проклаваминатамидиногидролаза участвует в биосинтезе клавулановой кислоты . Клавулановая кислота действует как ингибитор широкого спектра ферментов бета-лактамаз , которые используются различными микроорганизмами для устойчивости к бета-лактамным антибиотикам. В результате этот фермент повышает эффективность бета-лактамазных антибиотиков. [ 4 ] [ 7 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Уреогидролазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
- ^ Jump up to: а б Ли Дж., Су С.В., Ким К.Х., Ким Д., Юн Х.Дж., Квон А.Р., Ан Х.Дж., Ха Дж.И., Ли Х.Х. (2004). «Кристаллическая структура агматиназы раскрывает структурную консервацию и механизм ингибирования суперсемейства уреогидролаз» . Ж. Биол. Хим . 279 (48): 50505–13. дои : 10.1074/jbc.M409246200 . ПМИД 15355972 .
- ^ Кристиансон Д.В. , Ди Костанцо Л., Сабио Г., Мора А., Родригес ПК, Очоа АК, Сентено Ф (2005). «Кристаллическая структура человеческой аргиназы I с разрешением 1,29-А и исследование ингибирования иммунного ответа» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 102 (37): 13058–13063. дои : 10.1073/pnas.0504027102 . ПМК 1201588 . ПМИД 16141327 .
- ^ Jump up to: а б Клифтон И.Дж., Элкинс Дж.М., Эрнандес Х. (2002). «Олигомерная структура амидиногидролазы проклаваминовой кислоты: эволюция гидролитического фермента в биосинтезе клавулановой кислоты» . Биохим. Дж . 366 (Часть 2): 423–434. дои : 10.1042/BJ20020125 . ПМК 1222790 . ПМИД 12020346 .
- ^ Бейкер Б.С. , Тата-младший, Сюй Ц (1993). «Развитие и гормональная регуляция гена аргиназы печеночного типа Xenopus» . Евро. Дж. Биохим . 211 (3): 891–898. дои : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17622.x . ПМИД 7916684 .
- ^ Ан Х.Дж., Ким К.Х., Ли Дж. и др. (ноябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура агматиназы раскрывает структурную консервацию и механизм ингибирования суперсемейства уреогидролаз» . Ж. Биол. Хим . 279 (48): 50505–13. дои : 10.1074/jbc.M409246200 . ПМИД 15355972 .
- ^ «IPR006035 Уреогидролаза» . Проверено 17 февраля 2009 г.