Амидогидролаза

Амидогидролазы (или амидазы ) представляют собой тип гидролазы , которая действует на амидные связи.

Они классифицируются под номерами ЕС EC 3.5.1 и 3.5.2.

Примеры включают в себя:

Суперсемейство амидогидролаз представляет собой большое семейство белков , насчитывающее более 20 000 членов с разнообразными химическими и физиологическими ролями. Из-за своей сложности и размера суперсемейство амидогидролаз используется Инициативой ферментных функций (EFI) для разработки крупномасштабной стратегии функционального назначения неизвестных белков. ^{[ 1 ]}

См. также

^ Герлт, Джон А.; Аллен, Карен Н.; Альмо, Стивен С.; Армстронг, Ричард Н.; Бэббит, Патрисия К.; Кронан, Джон Э.; Данауэй-Мариано, Дебра; Имкер, Хайди Дж.; Джейкобсон, Мэтью П.; Минор, Владек; Поултер, К. Дейл; Раушель, Фрэнк М.; Сали, Андрей; Шойчет, Брайан К.; Свидлер, Джонатан В. (22 ноября 2011 г.). «Инициатива по ферментным функциям» . Биохимия . 50 (46): 9950–9962. дои : 10.1021/bi201312u . ISSN 0006-2960 . ПМЦ 3238057 . ПМИД 21999478 .

Амидогидролазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)

Эта EC 3.5, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Герлт, Джон А.; Аллен, Карен Н.; Альмо, Стивен С.; Армстронг, Ричард Н.; Бэббит, Патрисия К.; Кронан, Джон Э.; Данауэй-Мариано, Дебра; Имкер, Хайди Дж.; Джейкобсон, Мэтью П.; Минор, Владек; Поултер, К. Дейл; Раушель, Фрэнк М.; Сали, Андрей; Шойчет, Брайан К.; Свидлер, Джонатан В. (22 ноября 2011 г.). «Инициатива по ферментным функциям» . Биохимия . 50 (46): 9950–9962. дои : 10.1021/bi201312u . ISSN 0006-2960 . ПМЦ 3238057 . ПМИД 21999478 .

[ 1 ]

v т и Гидролазы : углеродно-азотные непептидные ( EC 3,5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)