✖


Jump to content

Уреаза

3D-модель уреазы Klebsiella aerogenes , два Ni 2+ -ионы показаны зелеными сферами. [1]
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.5.1.5
Номер CAS. 9002-13-5
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Уреазы ( EC 3.5.1.5 ) функционально относятся к и фосфотриэстераз суперсемейству амидогидролаз . [2] Уреазы обнаружены в многочисленных бактериях , грибах , водорослях , растениях и некоторых беспозвоночных , а также в почвах в качестве почвенного фермента . Это никельсодержащие металлоферменты с высокой молекулярной массой. [3]

Эти ферменты катализируют гидролиз ​ мочевины газа до углекислого и аммиака :

(NH 2 ) 2 CO + H 2 O уреаза → CO 2 + 2NH 3

Гидролиз мочевины происходит в две стадии. На первом этапе аммиак и карбаминовая кислота производятся . Карбамат аммиака и быстро гидролизуется до самопроизвольно и угольной кислоты . Уреазная активность повышает pH среды, поскольку образуется аммиак, который является основным.

История

[ редактировать ]

Его активность была впервые обнаружена в 1876 году Фредериком Альфонсом Мускулусом как растворимый фермент. [4] В 1926 году Джеймс Б. Самнер показал, что уреаза представляет собой белок, исследовав его кристаллическую форму. [5] Работа Самнера стала первой демонстрацией того, что белок может функционировать как фермент , и в конечном итоге привела к признанию того, что большинство ферментов на самом деле являются белками. Уреаза была первым кристаллизованным ферментом. За эту работу Самнер был удостоен Нобелевской премии по химии в 1946 году. [6] Кристаллическая структура уреазы была впервые решена П.А. Карплюсом в 1995 году. [5]

Структура

[ редактировать ]

Исследование 1984 года, посвященное уреазе фасоли, показало, что активный центр содержит пару никелевых центров. [7] Активация in vitro также была достигнута с использованием марганца и кобальта вместо никеля. [8] Соли свинца обладают ингибирующим действием .

Молекулярная масса составляет либо 480 кДа , либо 545 кДа для уреазы бобов (рассчитанная по аминокислотной последовательности). В молекуле 840 аминокислот, из них 90 — остатки цистеина. [9]

Оптимальный уровень pH составляет 7,4, а оптимальная температура — 60 °C. Субстраты включают мочевину и гидроксимочевину .

Бактериальные уреазы состоят из трех отдельных субъединиц: одной большой каталитической (α 60–76 кДа) и двух малых (β 8–21 кДа, γ 6–14 кДа), обычно образующих (αβγ) 3- тримерные стехиометрии с 2-кратно симметричной структурой ( обратите внимание, что на изображении выше показана структура асимметричной единицы, составляющая одну треть истинной биологической сборки), они представляют собой ферменты, богатые цистеином, в результате чего молярная масса фермента составляет от 190 до 300 кДа. [9]

Исключительную уреазу получают из Helicobacter sp.. Они состоят из двух субъединиц: α(26–31 кДа)-β(61–66 кДа). Эти субъединицы образуют супрамолекулярный (αβ) 12- додекамерный комплекс. [10] Из повторяющихся субъединиц α-β каждая сопряженная пара субъединиц имеет активный сайт, всего 12 активных сайтов. [10] Он играет важную функцию для выживания, нейтрализуя желудочную кислоту , позволяя мочевине проникать в периплазму через протон-управляемый канал мочевины . [11] Наличие уреазы используется при диагностике видов Helicobacter .

Все бактериальные уреазы являются исключительно цитоплазматическими, за исключением уреаз Helicobacter pylori , которые наряду с цитоплазматической активностью обладают внешней активностью по отношению к клеткам-хозяевам. Напротив, все растительные уреазы являются цитоплазматическими. [9]

Уреазы грибов и растений состоят из идентичных субъединиц (~90 кДа каждая), чаще всего собранных в виде тримеров и гексамеров. Например, уреаза фасоли имеет две структурные и одну каталитическую субъединицы. α-субъединица содержит активный центр, состоит из 840 аминокислот на молекулу (90 цистеинов), ее молекулярная масса без ионов Ni(II) составляет 90,77 кДа. Масса гексамера с 12 ионами никеля составляет 545,34 кДа. Другими примерами гомогексамерных структур растительных уреаз являются ферменты сои, голубиного гороха и семян хлопка. [9]

Важно отметить, что, хотя уреазы из разных источников, от бактерий до растений и грибов, состоят из субъединиц разных типов, они обладают высокой гомологией аминокислотных последовательностей. Единая цепь уреазы растения эквивалентна слитой организации γ-β-α. Helicobacter . «α» эквивалентен слиянию нормальных бактериальных субъединиц γ-β, тогда как его субъединица «β» эквивалентна нормальному бактериальному α [9] Трехцепочечная организация, вероятно, является наследственной. [12]

Активность

[ редактировать ]

К . кат / К м уреазы при переработке карбамида составляет 10 14 раз превышает скорость некаталитической реакции элиминирования мочевины . [5] В природе существует множество причин для этого наблюдения. Близость мочевины к активным группам в активном центре наряду с правильной ориентацией мочевины позволяют гидролизу быстро происходить . Сама по себе мочевина очень стабильна благодаря резонансным формам, которые она может принимать. Считается, что стабильность мочевины обусловлена ​​ее резонансной энергией, которая оценивается в 30–40 ккал/моль. [5] Это связано с тем, что в результате цвиттер-ионного резонанса все электроны отдаются карбонильному углероду, что делает его менее электрофильным и менее реагирующим на нуклеофильную атаку. [5]

Активный сайт

[ редактировать ]

Активный центр уреаз расположен в α(альфа) субъединицах . Это бис-μ-гидроксо-димерный никелевый центр с межатомным расстоянием ~ 3,5 Å. [5] > Пара Ni(II) слабо антиферромагнитно связана. [13] рентгеновской абсорбционной спектроскопии Исследования (XAS) Canavalia ensiformis (фасоль), Klebsiella aerogenes и Sporosarcina Pasteurii (ранее известной как Bacillus Pasteurii ) [14] подтверждают наличие 5–6 координационных ионов никеля исключительно с лигированием O/N, включая два имидазольных лиганда на никель. [8] Предложено использовать мочевинный субстрат для замещения аква-лигандов .

Молекулы воды, расположенные по направлению к отверстию активного центра, образуют тетраэдрический кластер, заполняющий полость участка за счет водородных связей . Предполагается, что некоторые аминокислотные остатки образуют подвижный лоскут сайта, открывающий доступ к субстрату. [3] Остатки цистеина часто встречаются в лоскутной области ферментов, которые, как было установлено, не играют существенной роли в катализе, хотя и участвуют в соответствующем позиционировании других ключевых остатков в активном центре. [15] У уреазы Sporosarcina Pasteurii лоскут обнаружен в открытой конформации, тогда как для реакции, по-видимому, необходима его закрытая конформация. [14]

При сравнении α-субъединицы уреазы Helicobacter pylori и других бактериальных уреаз совпадают с уреазами фасоли. [15]

Связывание мочевины с активным центром уреазы не наблюдалось. [9]

Предлагаемые механизмы

[ редактировать ]

Блейкли/Зернер

[ редактировать ]

Один механизм катализа этой реакции уреазой был предложен Блейкли и Цернером. [16] Он начинается с нуклеофильной атаки карбонильного кислорода молекулы мочевины на 5-координатный Ni (Ni-1). На его место вытесняется слабокоординированный водный лиганд. Неподеленная пара электронов одного из атомов азота молекулы мочевины создает двойную связь с центральным углеродом, и образующийся NH 2 − координированного субстрата взаимодействует с близлежащей положительно заряженной группой. Блейкли и Зернер предположили, что эта ближайшая группа представляет собой карбоксилат-ион , хотя депротонированные карбоксилаты заряжены отрицательно.

Гидроксидный лиганд шестикоординатного Ni депротонируется основанием. Карбонильный углерод впоследствии подвергается атаке электроотрицательного кислорода. Пара электронов от двойной связи азот-углерод возвращается к азоту и нейтрализует находящийся на нем заряд, при этом теперь уже 4-координационный углерод принимает промежуточную тетраэдрическую ориентацию.

Расщеплению этого промежуточного соединения затем помогает сульфгидрильная группа цистеина, расположенная рядом с активным центром. Водород связывается с одним из атомов азота, разрывая связь с углеродом и освобождая NH3 Молекула . Одновременно разрывается связь между кислородом и 6-координатным никелем. В результате остается карбаматный ион, координированный с 5-координатным Ni, который затем замещается молекулой воды, регенерируя фермент.

затем Образующийся карбамат самопроизвольно разлагается с образованием аммиака и углекислоты . [17]

Хаузингер/Карплюс

[ редактировать ]

Механизм, предложенный Хаузингером и Карплюсом, пытается пересмотреть некоторые проблемы, очевидные в пути Блейкли и Цернера, и фокусируется на положениях боковых цепей, составляющих карман связывания мочевины. [5] На основании кристаллических структур уреазы K. aerogenes было высказано предположение, что общее основание, используемое в механизме Блейкли, - Гис 320 , находился слишком далеко от воды, связанной с Ni2, чтобы депротонировать и образовать атакующий гидроксидный фрагмент. Кроме того, не был идентифицирован общий кислотный лиганд, необходимый для протонирования азота мочевины. [18] Хаузингер и Карплюс предлагают схему обратного протонирования, при которой протонированная форма Гиса 320 лиганд играет роль общей кислоты, а связанная с Ni2 вода уже находится в депротонированном состоянии. [5] Механизм идет по тому же пути, с опущением общей базы (поскольку в ней больше нет необходимости) и Его 320 жертвуя свой протон для образования молекулы аммиака, который затем высвобождается из фермента. В то время как большинство Его 320 лиганды и связанная вода не будут находиться в своих активных формах (протонированных и депротонированных соответственно). Было подсчитано, что примерно 0,3% общего количества фермента уреазы будет активным в любой момент времени. [5] Хотя логически это означало бы, что фермент не очень эффективен, вопреки установленным знаниям, использование схемы обратного протонирования дает преимущество в увеличении реакционной способности активной формы, уравновешивая недостаток. [5] Размещение Его 320 Лиганд как существенный компонент механизма также учитывает подвижную лоскутную область фермента. Поскольку этот гистидиновый лиганд является частью мобильного лоскута, связывание мочевинного субстрата для катализа закрывает этот лоскут над активным центром и с добавлением структуры водородных связей к мочевине из других лигандов в кармане говорит о селективности уреазы. фермент мочевины. [5]

Чуурли/Мангани

[ редактировать ]

Механизм, предложенный Чюрли и Мангани. [19] Это один из более поздних и общепринятых взглядов на механизм уреазы, основанный, прежде всего, на различной роли двух ионов никеля в активном центре. [14] Один из которых связывает и активирует мочевину, другой ион никеля связывает и активирует нуклеофильную молекулу воды. [14] Что касается этого предложения, мочевина попадает в полость активного центра, когда подвижный «клапан» (который обеспечивает вход мочевины в активный центр) открыт. Стабильность связывания мочевины с активным центром достигается за счет сети водородных связей , ориентирующей субстрат в каталитическую полость. [14] Мочевина связывается с пятикоординированным никелем (Ni1) карбонильным атомом кислорода . Он приближается к шестикоординированному никелю (Ni2) с одной из его аминогрупп и впоследствии соединяет два никелевых центра. [14] Связывание карбонильного атома кислорода мочевины с Ni1 стабилизируется через состояние протонирования His. а222 Нет. Кроме того, конформационное изменение подвижного клапана из открытого в закрытое состояние приводит к перестройке Ala. а222 карбонильную группу таким образом, чтобы ее атом кислорода был направлен на Ni2. [14] Ала а170 и Ала а366 теперь ориентированы таким образом, что их карбонильные группы действуют как акцепторы водородной связи по отношению к группе NH 2 мочевины, тем самым способствуя ее связыванию с Ni2. [14] Мочевина является очень плохим хелатирующим лигандом из-за низкого характера оснований Льюиса в ее группах NH 2 . Однако карбонильные кислороды Ala а170 и Ала а366 повышают основность групп NH 2 и позволяют связываться с Ni2. [14] Следовательно, в этом предложенном механизме расположение мочевины в активном центре индуцируется структурными особенностями остатков активного центра, которые действуют как доноры водородных связей вблизи Ni1 и как акцепторы вблизи Ni2. [14] Основное структурное различие между механизмом Чюрли/Мангани и двумя другими заключается в том, что он включает мостиковую мочевину, связывающую азот и кислород, которая подвергается воздействию мостикового гидроксида . [17]

Действие в патогенезе

[ редактировать ]

Бактериальные уреазы часто являются механизмом патогенеза многих заболеваний. Они связаны с печеночной энцефалопатией / печеночной комой , инфекционными камнями и пептической язвой. [20]

Инфекционные камни

[ редактировать ]

собой смесь струвита (MgNH 4 PO 4 ·6H 2 O) и карбонатапатита Инфекционные мочевые камни представляют [Ca 10 (PO 4 )6•CO 3 ). [20] Эти поливалентные ионы растворимы, но становятся нерастворимыми, когда аммиак образуется из микробной уреазы во время мочевины гидролиза окружающей среды , поскольку это увеличивает pH примерно с 6,5 до 9. [20] В результате подщелачивания происходит кристаллизация камня . [20] У людей микробная уреаза Proteus mirabilis является наиболее распространенной при инфекционно-индуцированных мочевых камнях. [21]

Уреаза при печеночной энцефалопатии/печеночной коме

[ редактировать ]

Исследования показали, что Helicobacter pylori наряду с циррозом печени вызывают печеночную энцефалопатию и печеночную кому . [22] Helicobacter pylori выделяет в желудок микробные уреазы. Уреаза гидролизует мочевину с образованием аммиака и угольной кислоты . Поскольку бактерии локализуются в желудке, образующийся аммиак легко поглощается системой кровообращения желудка из просвета . [22] Это приводит к повышению уровня аммиака в крови — состоянию, известному как гипераммониемия ; эрадикация Helicobacter pylori приводит к заметному снижению уровня аммиака . [22]

Уреаза при язвенной болезни

[ редактировать ]

Helicobacter pylori также является причиной язвенной болезни, ее проявление наблюдается в 55–68% зарегистрированных случаев. [23] Это подтверждалось уменьшением язвенного кровотечения и рецидивами язвы после эрадикации возбудителя . [23] В желудке происходит повышение рН слизистой оболочки в результате мочевины гидролиза , что препятствует перемещению ионов водорода между желудочными железами и просветом желудка . [20] Кроме того, высокие концентрации аммиака влияют на плотные межклеточные контакты, повышая проницаемость, а также разрушая слизистую оболочку желудка. [20] [24]

Распространение и применение в сельском хозяйстве

[ редактировать ]

Мочевина встречается в окружающей среде естественным путем, а также вводится искусственно, составляя более половины всех синтетических азотных удобрений, используемых в мире. [25] Считается, что интенсивное употребление мочевины способствует эвтрофикации , несмотря на наблюдение, что мочевина быстро трансформируется микробными уреазами и поэтому обычно не сохраняется. [26] Активность уреазы окружающей среды часто измеряется как показатель здоровья микробных сообществ. В отсутствие растений уреазную активность в почве обычно приписывают гетеротрофным микроорганизмам, хотя показано, что некоторые хемоавтотрофные аммонийокисляющие бактерии способны расти на мочевине как единственном источнике углерода, азота и энергии. [27]

Ингибирование в удобрениях

[ редактировать ]
Дополнительная информация: Удобрения с контролируемым высвобождением и улетучивание аммиака из мочевины.

Ингибирование уреазы является важной задачей в сельском хозяйстве, поскольку быстрое расщепление удобрений на основе мочевины является расточительным и вредным для окружающей среды. [28] фенилфосфородиамидат и N- ( н -бутил)триамид тиофосфорной кислоты . Двумя такими ингибиторами являются [29]

Биоминерализация

[ редактировать ]

Способствуя образованию карбоната кальция , уреазы потенциально полезны для процессов, связанных с биоминерализацией . [30] Примечательно, что микробиологически индуцированное образование карбоната кальция может быть использовано при изготовлении биобетона . [31]

Неферментативное действие

[ редактировать ]

Помимо действия в качестве фермента, некоторые уреазы (особенно растительные) обладают дополнительными эффектами, сохраняющимися даже при отключении каталитической функции. К ним относятся энтомотоксичность, ингибирование грибков, нейротоксичность у млекопитающих, стимулирование эндоцитоза и воспалительной продукции эйкозаноидов у млекопитающих, а также индукция хемотаксиса у бактерий. Эти действия могут быть частью защитного механизма. [12]

Токсичность уреазы для насекомых первоначально была отмечена у канатоксина, ортологической изоформы уреазы фасоли. Переваривание пептида выявило часть массой 10 кДа, наиболее ответственную за этот эффект, названную джабуретоксом. Аналогичная часть уреазы сои называется сойретокс. Однако исследования на насекомых показывают, что весь белок токсичен и не требует никакого переваривания. Тем не менее, пептиды-уретокс, будучи более концентрированными по токсичности, перспективны в качестве биопестицидов . [12]

В качестве диагностического теста

[ редактировать ]
Основная статья: Быстрый уреазный тест

Многие патогены желудочно-кишечного тракта или мочевыводящих путей продуцируют уреазу, что позволяет использовать обнаружение уреазы в качестве диагностического средства для выявления присутствия патогенов.

К уреазоположительным возбудителям относятся:

Лиганды

[ редактировать ]

Ингибиторы

[ редактировать ]

Известен широкий спектр ингибиторов уреазы различных структурных семейств. Ингибирование уреазы представляет интерес не только для сельского хозяйства, но и для медицины, поскольку такие патогены, как H. pylori, вырабатывают уреазу как механизм выживания. Известные структурные классы ингибиторов включают: [33] [34]

  • Аналоги мочевины, наиболее сильными из которых являются тиомочевины, такие как 1-(4-хлорфенил)-3-пальмитоилтиомочевина.
  • Фосфорамидаты, наиболее часто используемые в сельском хозяйстве (см. выше).
  • Гидрохинон и хиноны. В медицине наибольший интерес представляют хинолоны , уже класс широко используемых антибиотиков.
  • Некоторые растительные метаболиты также являются ингибиторами уреазы, например аллицин . Они имеют потенциал как в качестве экологически чистых добавок к удобрениям, так и в качестве экологически чистых добавок к удобрениям. [35] и натуральные лекарства.

Добыча

[ редактировать ]

Впервые выделен в виде кристалла Самнером в 1926 году с использованием сольватации ацетона и центрифугирования. [36] Современная биохимия увеличила потребность в уреазе. Еда из бобов Джека , [37] семена арбуза , [38] и семена гороха [39] Имеются все проверенные полезные источники уреазы.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ ВВП : 2КАУ ; Джабри Э., Карр М.Б., Хаузингер Р.П., Карплюс П.А. (май 1995 г.). «Кристаллическая структура уреазы Klebsiella aerogenes». Наука . 268 (5213): 998–1004. Бибкод : 1995Sci...268..998J . дои : 10.1126/science.7754395 . ПМИД   7754395 .
  2. ^ Холм Л., Сандер С. (1997). «Эволюционное сокровище: объединение широкого набора амидогидролаз, связанных с уреазой». Белки . 28 (1): 72–82. CiteSeerX   10.1.1.621.2752 . doi : 10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<72::AID-PROT7>3.0.CO;2-L . ПМИД   9144792 . S2CID   38845090 .
  3. ^ Jump up to: а б Краевска Б., ван Элдик Р., Бринделл М. (13 августа 2012 г.). «Исследование кинетики уреазы фасоли в зависимости от температуры и давления. Влияние на каталитический механизм» . Журнал биологической неорганической химии . 17 (7): 1123–1134. дои : 10.1007/s00775-012-0926-8 . ПМЦ   3442171 . ПМИД   22890689 .
  4. ^ Musculus, «О ферменте мочевины», Труды Академии наук, том. 82, 1876, стр. 333-336, доступен в Галлике.
  5. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к Карплюс П.А., Пирсон М.А., Хаузингер Р.П. (1997). «70 лет кристаллической уреазы: что мы узнали?». Отчеты о химических исследованиях . 30 (8): 330–337. дои : 10.1021/ar960022j .
  6. ^ Нобелевская премия по химии 1946 г.
  7. ^ Анке М., Гроппель Б., Кронеманн Х., Грюн М. (1984). «Никель — незаменимый элемент». МАИР Науч. Опубл. (53): 339–65. ПМИД   6398286 .
  8. ^ Jump up to: а б Картер Э.Л., Флугга Н., Бур Дж.Л., Малруни С.Б., Хаузингер Р.П. (1 января 2009 г.). «Взаимодействие ионов металлов и уреазы» . Металломика . 1 (3): 207–21. дои : 10.1039/b903311d . ПМЦ   2745169 . ПМИД   20046957 .
  9. ^ Jump up to: а б с д и ж Краевска Б (30 июня 2009 г.). «Уреазы I. Функциональные, каталитические и кинетические свойства: обзор». Журнал молекулярного катализа B: Enzymatic . 59 (1–3): 9–21. дои : 10.1016/j.molcatb.2009.01.003 .
  10. ^ Jump up to: а б Ха NC, О СТ, Сон Джи, Ча КА, Ли МХ, О БХ (31 мая 2001 г.). «Супрамолекулярная сборка и кислотоустойчивость уреазы Helicobacter pylori». Структурная биология природы . 8 (6): 505–509. дои : 10.1038/88563 . ПМИД   11373617 . S2CID   26548257 .
  11. ^ Стругацкий Д., МакНалти Р., Мансон К., Чен С.К., Солтис С.М., Сакс Г., Люке Х. (8 декабря 2012 г.). «Структура протон-зависимого канала мочевины желудочного возбудителя Helicobacter pylori» . Природа . 493 (7431): 255–258. дои : 10.1038/nature11684 . ПМЦ   3974264 . ПМИД   23222544 .
  12. ^ Jump up to: а б с Каппаун, К; Пиовесан, Арканзас; Карлини, ЧР; Лигабуэ-Браун, Р. (сентябрь 2018 г.). «Уреазы: исторические аспекты, каталитические и некаталитические свойства - обзор» . Журнал перспективных исследований . 13 :3–17. дои : 10.1016/j.jare.2018.05.010 . ПМК   6077230 . ПМИД   30094078 .
  13. ^ Чюрли С., Бенини С., Рыпневски В.Р., Уилсон К.С., Милетти С., Мангани С. (1999). «Структурные свойства ионов никеля в уреазе: новое понимание механизмов каталитического и ингибирующего действия». Обзоры координационной химии . 190–192: 331–355. дои : 10.1016/S0010-8545(99)00093-4 .
  14. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж Бенини С., Рыпневски В.Р., Уилсон К.С., Милетти С., Чюрли С., Мангани С. (31 января 1999 г.). «Новое предложение механизма уреазы, основанное на кристаллических структурах нативного и ингибированного фермента Bacillus Pasteurii: почему гидролиз мочевины стоит два цента» . Структура . 7 (2): 205–216. дои : 10.1016/S0969-2126(99)80026-4 . ПМИД   10368287 .
  15. ^ Jump up to: а б Мартин П.Р., Хаузингер Р.П. (5 октября 1992 г.). «Сайт-направленный мутагенез цистеина активного центра уреазы Klebsiella aerogenes » . Журнал биологической химии . 267 (28): 20024–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)88659-3 . ПМИД   1400317 .
  16. ^ Диксон Н.Е., Риддлс П.В., Газзола С., Блейкли Р.Л., Зернер Б. (1979). «Уреаза Джека Джека Бина (EC3.5.1.5). V. О механизме действия уреазы на мочевину, формамид, ацетамид, N-метилмочевину и родственные соединения». Канадский журнал биохимии . 58 (12): 1335–1344. дои : 10.1139/o80-181 . ПМИД   6788353 .
  17. ^ Jump up to: а б Циммер М. (апрель 2000 г.). «Молекулярно-механическая оценка предлагаемых механизмов разложения мочевины уреазой». J Biomol Struct Dyn . 17 (5): 787–97. дои : 10.1080/07391102.2000.10506568 . ПМИД   10798524 . S2CID   41497756 .
  18. ^ Джабри Э., Карр М.Б., Хаузингер Р.П., Карплюс П.А. (19 мая 1995 г.). «Кристаллическая структура уреазы Klebsiella aerogenes». Наука . 268 (5213): 998–1004. Бибкод : 1995Sci...268..998J . дои : 10.1126/science.7754395 . ПМИД   7754395 .
  19. ^ Замбелли Б, Мусиани Ф, Бенини С, Чюрли С (19 июля 2011 г.). «Химия Ni2+ в уреазе: обнаружение, транспортировка и катализ». Отчеты о химических исследованиях . 44 (7): 520–530. дои : 10.1021/ar200041k . ПМИД   21542631 .
  20. ^ Jump up to: а б с д и ж Мобли Х.Л., Хаузингер Р.П. (март 1989 г.). «Микробные уреазы: значение, регуляция и молекулярная характеристика» . Микробиологические обзоры . 53 (1): 85–108. дои : 10.1128/ММБР.53.1.85-108.1989 . ПМЦ   372718 . ПМИД   2651866 .
  21. ^ Розенштейн И.Ю. (1 января 1986 г.). «Мочевые камни: микробиологические и кристаллографические исследования». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 23 (3): 245–277. дои : 10.3109/10408368609165802 . ПМИД   3524996 .
  22. ^ Jump up to: а б с Агравал А., Гупта А., Чандра М., Кувар С. (17 марта 2011 г.). «Роль инфекции Helicobacter pylori в патогенезе минимальной печеночной энцефалопатии и эффект ее эрадикации». Индийский журнал гастроэнтерологии . 30 (1): 29–32. дои : 10.1007/s12664-011-0087-7 . ПМИД   21416318 . S2CID   25452909 .
  23. ^ Jump up to: а б Тан Дж.Х., Лю Нью-Джерси, Ченг Х.Т., Ли К.С., Чу Ю.И., Сун К.Ф., Линь Ч., Цоу Ю.К., Лиен Дж.М., Ченг CL (февраль 2009 г.). «Эндоскопическая диагностика инфекции Helicobacter pylori с помощью быстрого уреазного теста при кровоточащих пептических язвах: проспективное исследование случай-контроль». Журнал клинической гастроэнтерологии . 43 (2): 133–9. дои : 10.1097/MCG.0b013e31816466ec . ПМИД   19230239 . S2CID   27784917 .
  24. ^ Кэрон Т.Дж., Скотт К.Е., Фокс Дж.Г., Хаген С.Дж. (октябрь 2015 г.). «Нарушение плотного соединения: Helicobacter pylori и нарушение регуляции барьера слизистой оболочки желудка» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 21 (40): 11411–27. дои : 10.3748/wjg.v21.i40.11411 . ПМК   4616217 . ПМИД   26523106 .
  25. ^ Глиберт П., Харрисон Дж., Хайль С., Зейцингер С. (2006). «Эскалация использования мочевины во всем мире - глобальное изменение, способствующее эвтрофикации прибрежных районов». Биогеохимия . 77 (3): 441–463. дои : 10.1007/s10533-005-3070-5 . S2CID   2209850 .
  26. ^ Дэйг А.Л., Савин М.К., Брай К., Норман Р., Миллер Д. (2014). «Стойкость мочевины в паводковых водах и почве, используемой для выращивания затопленного риса». Использование и управление почвами . 30 (4): 463–470. дои : 10.1111/sum.12142 . S2CID   97961385 .
  27. ^ Марш К.Л., Симс Г.К., Малвейни Р.Л. (ноябрь 2005 г.). «Доступность мочевины для автотрофных бактерий, окисляющих аммиак, в зависимости от судьбы мочевины, меченной 14 C и 15 N, добавленной в почву». Биология и плодородие почв . 42 (2): 137–145. дои : 10.1007/s00374-005-0004-2 . S2CID   6245255 .
  28. ^ Пан Б., Лам С.К., Мозье А., Ло Й., Чен Д. (2016). «Испарение аммиака из синтетических удобрений и стратегии его смягчения: глобальный синтез». Сельское хозяйство, экосистемы и окружающая среда . 232 : 283–289. дои : 10.1016/j.agee.2016.08.019 .
  29. ^ Голиванд К., Пуян М., Мохаммадпана Ф., Пирастефар Ф., Джанк ПК, Ван Дж. и др. (май 2019 г.). «Синтез, кристаллическая структура и биологическая оценка новых производных фосфорамида в качестве ингибиторов уреазы с использованием докинга, QSAR и кинетических исследований». Биоорганическая химия . 86 : 482–493. дои : 10.1016/j.bioorg.2019.01.064 . ПМИД   30772649 . S2CID   73460771 .
  30. ^ Анбу П., Кан CH, Шин YJ, Со JS (1 марта 2016 г.). «Образование минералов карбоната кальция бактериями и его многократное применение» . СпрингерПлюс . 5 : 250. дои : 10.1186/s40064-016-1869-2 . ПМЦ   4771655 . ПМИД   27026942 .
  31. ^ Монео С (11 сентября 2015 г.). «Голландский учёный изобрел самовосстанавливающийся бетон с помощью бактерий» . Журнал коммерции . Проверено 23 марта 2018 г.
  32. ^ Чжоу С., Бхиндервала Ф., Леман М.К., Томас В.К., Чаудхари С.С., Ямада К.Дж. и др. (январь 2019 г.). «Уреаза является важным компонентом кислотной реакции Staphylococcus aureus и необходима при персистирующей инфекции почек у мышей» . ПЛОС Патогены . 15 (1): e1007538. дои : 10.1371/journal.ppat.1007538 . ПМК   6343930 . ПМИД   30608981 .
  33. ^ Модоло, Л.В.; да-Сильва, CJ; Брандао, Д.С.; Чавес, Исландия (сентябрь 2018 г.). «Мини-обзор того, что мы узнали об ингибиторах уреазы, представляющих интерес для сельского хозяйства с середины 2000-х годов» . Журнал перспективных исследований . 13 : 29–37. дои : 10.1016/j.jare.2018.04.001 . ПМК   6077229 . ПМИД   30094080 .
  34. ^ Кафарский, П; Тальма, М. (сентябрь 2018 г.). «Последние достижения в разработке новых ингибиторов уреазы: обзор» . Журнал перспективных исследований . 13 : 101–112. дои : 10.1016/j.jare.2018.01.007 . ПМК   6077125 . ПМИД   30094085 .
  35. ^ И Хьюи, Чу; Заирин Ниса Яхья, Ван; Мансор, Нурлидия (2019). «Включение аллицина в качестве ингибитора уреазы в биополимер на основе хитозана/крахмала для внесения удобрений». Материалы сегодня: Труды . 16 : 2187–2196. дои : 10.1016/j.matpr.2019.06.109 . S2CID   202073615 .
  36. ^ Горин Г., Батлер М.Ф., Катьял Дж.М., Бакли Дж.Э. (1959). «Выделение кристаллической уреазы» (PDF) . Труды Академии наук Оклахомы . 40 :62–70 . Проверено 7 декабря 2014 г.
  37. ^ Сун ХИ, Ли В.М., Чиу М.Д., Чанг К.Т. (октябрь 1989 г.). «Процедура очистки уреазы фасоли для клинического использования». Труды Национального научного совета Китайской Республики. Часть Б. Науки о жизни . 13 (4): 250–7. ПМИД   2517764 .
  38. ^ Пракаш О., Бхушан Г. (январь 1997 г.). «Выделение, очистка и частичная характеристика уреазы из семян арбуза ( Citrullus vulgaris )». Журнал биохимии и биотехнологии растений . 6 : 45–47. дои : 10.1007/BF03263009 . S2CID   41143649 .
  39. ^ Эль-Хефнави М.Э., Сакран М., Исмаил А.И., Абоэльфетох Э.Ф. (июль 2014 г.). «Экстракция, очистка, кинетические и термодинамические свойства уреазы из прорастающих Pisum sativum семян L.» . БМК Биохимия . 15 (1): 15. дои : 10.1186/1471-2091-15-15 . ПМК   4121304 . ПМИД   25065975 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Urease&oldid=1232477590"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 740edaff8560c93e2154c3eefc54ac7e__1720036260
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/74/7e/740edaff8560c93e2154c3eefc54ac7e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Urease - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)