✖


Jump to content

Каталаза

(Перенаправлено из теста на каталазу )

Каталаза
Идентификаторы
Символ Каталаза
Пфам PF00199
ИнтерПро ИПР011614
PROSITE PDOC00395
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 7cat / SCOPe / СУПФАМ
Суперсемейство OPM 370
белок OPM 3e4w
CDD cd00328
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Каталаза
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.11.1.6
Номер CAS. 9001-05-2
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
КОТ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы КАТ , каталаза
Внешние идентификаторы ОПУСТИТЬ : 115500 ; МГИ : 88271 ; Гомологен : 55514 ; Генные карты : CAT ; ОМА : CAT – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

847

12359

Вместе

ENSG00000121691

ENSMUSG00000027187

ЮниПрот

P04040

P24270

RefSeq (мРНК)

НМ_001752

НМ_009804

RefSeq (белок)

НП_001743

НП_033934

Местоположение (UCSC) Чр 11: 34,44 – 34,47 Мб Chr 2: 103,28 – 103,32 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Каталаза — это общий фермент, обнаруженный почти во всех живых организмах, подвергающихся воздействию кислорода (например, в бактериях , растениях и животных), который катализирует разложение перекиси водорода на воду и кислород . [5] Это очень важный фермент, защищающий клетку от окислительного повреждения активными формами кислорода (АФК). Каталаза имеет один из самых высоких показателей оборота среди всех ферментов; одна молекула каталазы может каждую секунду превращать миллионы молекул перекиси водорода в воду и кислород. [6]

Каталаза представляет собой тетрамер из четырех полипептидных цепей, каждая длиной более 500 аминокислот . [7] Он содержит четыре железосодержащие гемовые группы, которые позволяют ферменту взаимодействовать с перекисью водорода. Оптимальный pH для каталазы человека составляет примерно 7, [8] и имеет достаточно широкий максимум: скорость реакции существенно не меняется в интервале pH от 6,8 до 7,5. [9] Оптимум pH для других каталаз колеблется от 4 до 11 в зависимости от вида. [10] Оптимальная температура также варьируется в зависимости от вида. [11]

Структура

[ редактировать ]

Человеческая каталаза образует тетрамер , состоящий из четырех субъединиц , каждую из которых концептуально можно разделить на четыре домена. [12] Обширное ядро ​​каждой субъединицы образовано восьмицепочечным антипараллельным β-цилиндром (β1-8), соединение ближайших соседей ограничено петлями β-цилиндра с одной стороны и петлями α9 с другой. [12] Спиральный . домен на одной стороне β-цилиндра состоит из четырех С-концевых спиралей (α16, α17, α18 и α19) и четырех спиралей, полученных из остатков между β4 и β5 (α4, α5, α6 и α7) [12] Альтернативный сплайсинг может привести к образованию различных вариантов белка.

История

[ редактировать ]

Каталазу впервые заметил в 1818 году Луи Жак Тенар , открывший перекись водорода (H 2 O 2 ). Тенар предположил, что его поломка была вызвана неизвестным веществом. В 1900 году Оскар Лоу первым дал ему название каталаза и обнаружил его у многих растений и животных. [13] В 1937 году каталазу из говяжьей печени кристаллизовали Джеймс Б. Самнер и Александр Даунс. [14] а молекулярная масса была измерена в 1938 году. [15]

Аминокислотная каталазы последовательность бычьей была определена в 1969 г. [16] и трехмерная структура в 1981 году. [17]

Функция

[ редактировать ]

Молекулярный механизм

[ редактировать ]

Хотя полный механизм каталазы в настоящее время неизвестен, [18] протекает реакция Считается, что в две стадии:

H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2 [18]

Здесь Fe()-E представляет собой железный центр гемовой группы, присоединенной к ферменту. Fe(IV)-E(.+) представляет собой мезомерную форму Fe(V)-E, что означает, что железо не полностью окисляется до +V, но получает некоторую стабилизирующую электронную плотность от лиганда гема, что затем проявляется как катион-радикал (.+).

Попадая в активный центр , перекись водорода не взаимодействует с аминокислотами Asn148 ( аспарагин в положении 148) и His75 , вызывая протона ( иона перенос водорода) между атомами кислорода. Свободный атом кислорода координируется, освобождая вновь образовавшуюся молекулу воды и Fe(IV)=O. Fe(IV)=O реагирует со второй молекулой перекиси водорода с образованием Fe(III)-E и образованием воды и кислорода. [18] способность железного центра может быть улучшена за счет присутствия фенолятного лиганда Tyr358 Реакционная в пятом координационном положении, который может способствовать окислению Fe (III) до Fe(IV). Эффективность реакции также можно повысить за счет взаимодействия His75 и Asn148 с промежуточными продуктами реакции . [18] Разложение пероксида водорода каталазой протекает по кинетике первого порядка, скорость которого пропорциональна концентрации пероксида водорода. [19]

Каталаза также может катализировать окисление перекисью водорода различных метаболитов и токсинов, включая формальдегид , муравьиную кислоту , фенолы , ацетальдегид и спирты . Это происходит по следующей реакции:

Н 2 О 2 + Н 2 Р → 2Н 2 О + Р

Точный механизм этой реакции неизвестен.

Любой ион тяжелого металла (например, катионы меди в сульфате меди (II) ) может действовать как неконкурентный ингибитор каталазы. Однако «дефицит меди может привести к снижению активности каталазы в тканях, таких как сердце и печень». [20] Кроме того, яд цианид является неконкурентным ингибитором. [21] каталазы при высоких концентрациях перекиси водорода . [22] Арсенат действует как активатор . [23] Трехмерные белковые структуры промежуточных продуктов пероксидированной каталазы доступны в Банке данных белков .

Сотовая роль

[ редактировать ]

Перекись водорода является вредным побочным продуктом многих нормальных метаболических процессов; чтобы предотвратить повреждение клеток и тканей, его необходимо быстро превращать в другие, менее опасные вещества. С этой целью клетки часто используют каталазу для быстрого катализа разложения перекиси водорода на менее реакционноспособные газообразные молекулы кислорода и воды. [24]

Мыши, генетически модифицированные без каталазы, изначально фенотипически нормальны. [25] Однако дефицит каталазы у мышей может увеличить вероятность развития ожирения , ожирения печени, [26] и диабет 2 типа . [27] У некоторых людей уровень каталазы очень низкий ( акаталазия ), но при этом наблюдается мало побочных эффектов.

Повышенный окислительный стресс , возникающий с возрастом у мышей, смягчается за счет сверхэкспрессии каталазы. [28] У мышей со сверхэкспрессией не наблюдается возрастной потери сперматозоидов , тестикулярных зародышей и клеток Сертоли, наблюдаемых у мышей дикого типа. Окислительный стресс у мышей дикого типа обычно вызывает окислительное повреждение ДНК (измеряемое как 8-oxodG ) в сперматозоидах с возрастом, но эти повреждения значительно уменьшаются у старых мышей со сверхэкспрессией каталазы. [28] Более того, у этих мышей со сверхэкспрессией не наблюдается уменьшения количества детенышей в помете в зависимости от возраста. Сверхэкспрессия каталазы, направленной на митохондрии, продлевает продолжительность жизни мышей. [29]

У эукариот каталаза обычно расположена в клеточной органелле, называемой пероксисомой . [30] Пероксисомы в растительных клетках участвуют в фотодыхании (использовании кислорода и производстве углекислого газа) и симбиотической азотфиксации (расщеплении двухатомного азота (N 2 ) на реакционноспособные атомы азота). Перекись водорода используется как сильнодействующее противомикробное средство при заражении клеток патогеном. Каталазоположительные патогены, такие как Mycobacterium Tuberculosis , Legionella pneumophila и Campylobacter jejuni , вырабатывают каталазу для дезактивации перекисных радикалов, что позволяет им выжить в организме хозяина невредимыми . [31]

Подобно алкогольдегидрогеназе , каталаза превращает этанол в ацетальдегид, однако маловероятно, что эта реакция является физиологически значимой. [32]

Распространение среди организмов

[ редактировать ]

Подавляющее большинство известных организмов используют каталазу во всех органах , особенно высокие концентрации наблюдаются в печени млекопитающих. [33] Каталаза обнаруживается преимущественно в пероксисомах и цитозоле эритроцитов . (а иногда и в митохондриях) [34] )

Почти все аэробные микроорганизмы используют каталазу. Он также присутствует в некоторых анаэробных микроорганизмах , таких как Methanosarcina barkeri . [35] Каталаза также универсальна для растений и встречается у большинства грибов . [36]

Одно уникальное использование каталазы встречается у жука-бомбардира . У этого жука есть два набора жидкостей, которые хранятся отдельно в двух парных железах. Большая из пары, камера хранения или резервуар, содержит гидрохиноны и перекись водорода, а меньшая, реакционная камера, содержит каталазы и пероксидазы . Чтобы активировать ядовитый спрей, жук смешивает содержимое двух отсеков, вызывая высвобождение кислорода из перекиси водорода. Кислород окисляет гидрохиноны, а также действует как пропеллент. [37] Реакция окисления очень экзотермична (ΔH = -202,8 кДж/моль) и быстро нагревает смесь до температуры кипения. [38]

Долгоживущие королевы термитов Reticulitermes speratus имеют значительно меньшие окислительные повреждения своей ДНК, чем нерепродуктивные особи (рабочие и солдаты). [39] У королев более чем в два раза выше активность каталазы и в семь раз выше уровень экспрессии гена каталазы RsCAT1, чем у рабочих. [39] Похоже, что эффективная антиоксидантная способность королев термитов может частично объяснить, как они достигают более продолжительной жизни.

Ферменты каталазы разных видов имеют сильно различающиеся оптимальные температуры. Пойкилотермные животные обычно имеют каталазы с оптимальной температурой в диапазоне 15–25 °C, тогда как каталазы млекопитающих или птиц могут иметь оптимальные температуры выше 35 °C. [40] [41] и каталазы растений различаются в зависимости от особенностей их роста . [40] Напротив, каталаза, выделенная из гипертермофильной археи Pyrobaculumcalidifontis, имеет температурный оптимум 90 °C. [42]

Клиническое значение и применение

[ редактировать ]
Перекись водорода

Каталаза используется в пищевой промышленности для удаления перекиси водорода из молока перед производством сыра . [43] Другое применение — в пищевой обертке, где он предотвращает окисление продуктов . [44] Каталаза также используется в текстильной промышленности, удаляя перекись водорода из тканей, чтобы гарантировать отсутствие перекиси в материале. [45]

Незначительное применение используется в гигиене контактных линз : некоторые средства для чистки линз дезинфицируют линзы раствором перекиси водорода; Затем раствор, содержащий каталазу, используется для разложения перекиси водорода перед повторным использованием линзы. [46]

Идентификация бактерий (тест на каталазу)

[ редактировать ]
Положительная каталазная реакция

Тест на каталазу — один из трех основных тестов, используемых микробиологами для идентификации видов бактерий. Если бактерии обладают каталазой (т. е. являются каталазо-положительными), пузырьки кислорода наблюдаются при небольшого количества бактериального изолята добавлении к перекиси водорода. Тест на каталазу проводится путем помещения капли перекиси водорода на предметное стекло микроскопа . Палочкой-аппликатором прикасаются к колонии, а затем наносят кончиком на каплю перекиси водорода.

Хотя тест на каталазу сам по себе не может идентифицировать конкретный микроорганизм, он может помочь в идентификации в сочетании с другими тестами, такими как устойчивость к антибиотикам. Наличие каталазы в бактериальных клетках зависит как от условий роста, так и от среды, используемой для выращивания клеток.

капиллярные трубки Также можно использовать . Небольшой образец бактерий собирается на конце капиллярной трубки, не блокируя ее, чтобы избежать ложноотрицательных результатов. Затем противоположный конец окунают в перекись водорода, которая втягивается в пробирку под действием капиллярных сил и переворачивается вверх дном, так что бактериальный образец направлен вниз. Затем рукой, держащей трубку, постукивают по столу, перемещая перекись водорода вниз до тех пор, пока она не коснется бактерий. Если при контакте образуются пузырьки, это указывает на положительный результат каталазы. Этот тест позволяет обнаружить каталазоположительные бактерии в концентрациях выше примерно 10 5 клеток/мл, [50] и прост в использовании.

Бактериальная вирулентность

[ редактировать ]

Нейтрофилы и другие фагоциты используют перекись для уничтожения бактерий. Фермент НАДФН-оксидаза генерирует супероксид внутри фагосомы , который посредством перекиси водорода превращается в другие окисляющие вещества, такие как хлорноватистой кислоты , которые убивают фагоцитированные патогены. [51] У людей с хронической гранулематозной болезнью (ХГБ) выработка фагоцитарной пероксидазы нарушена из-за дефектной системы НАДФН-оксидазы. Нормальный клеточный метаболизм все равно будет производить небольшое количество перекиси, и эту перекись можно использовать для производства хлорноватистой кислоты для уничтожения бактериальной инфекции. Однако если люди с ХГБ инфицированы каталазоположительными бактериями, бактериальная каталаза может разрушить избыток пероксида, прежде чем его можно будет использовать для производства других окислительных веществ. У этих людей возбудитель выживает и переходит в хроническую инфекцию. Эта хроническая инфекция обычно окружена макрофагами в попытке изолировать инфекцию. Эта стенка макрофагов, окружающая патоген, называется гранулемой . Многие бактерии являются каталазоположительными, но некоторые из них производят каталазу лучше, чем другие. Некоторые каталазоположительные бактерии и грибы включают: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia и Х. пилори . [52]

Акаталазия

[ редактировать ]

Акаталазия — это состояние, вызванное гомозиготными мутациями CAT, приводящими к отсутствию каталазы. Симптомы легкие и включают язвы в полости рта. Гетерозиготная мутация CAT приводит к снижению каталазы, но все же присутствует. [53]

Седые волосы

[ редактировать ]

Низкий уровень каталазы может играть роль в процессе поседения человеческих волос. Перекись водорода естественным образом вырабатывается организмом и расщепляется каталазой. Перекись водорода может накапливаться в волосяных фолликулах, и если уровень каталазы снижается, это накопление может вызвать окислительный стресс и поседение. [54] Эти низкие уровни каталазы связаны со старостью. Перекись водорода препятствует выработке меланина — пигмента, придающего волосам цвет. [55] [56]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что каталаза взаимодействует с ABL2. [57] и Abl . гены [57] Заражение вирусом мышиного лейкоза приводит к снижению активности каталазы в легких, сердце и почках мышей. И наоборот, диетический рыбий жир повышал активность каталазы в сердце и почках мышей. [58]

Методы определения активности каталазы

[ редактировать ]

В 1870 г. Шенн обнаружил образование желтого цвета при взаимодействии перекиси водорода с молибдатом; [59] затем, с середины 20 века, эту реакцию стали использовать для колориметрического определения непрореагировавшей перекиси водорода в анализе активности каталазы. [60] Реакция получила широкое распространение после публикаций Королюка и др. (1988) [61] и Гот (1991). [62] В первой статье описан анализ каталазы сыворотки без буфера в реакционной среде; последний описывает процедуру, основанную на использовании фосфатного буфера в качестве реакционной среды. Поскольку фосфат-ион реагирует с молибдатом аммония, [62] более целесообразным является использование буфера MOPS в качестве реакционной среды. [63]

Прямое УФ-измерение снижения концентрации перекиси водорода также широко используется после публикаций Beers & Sizer. [64] и Эби. [65]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000121691 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027187 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Челикани П., Фита И., Левен ПК (январь 2004 г.). «Разнообразие структур и свойств каталаз» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (2): 192–208. дои : 10.1007/s00018-003-3206-5 . hdl : 10261/111097 . ПМЦ   11138816 . ПМИД   14745498 . S2CID   4411482 .
  6. ^ Гудселл DS (1 сентября 2004 г.). «Каталаза» . Молекула месяца . Банк данных белков RCSB . Проверено 23 августа 2016 г.
  7. ^ Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. «Каталаза: H 2 O 2 : H 2 O 2 оксидоредуктаза» . Текст учебного пособия по структурированию каталазы . Проверено 11 февраля 2007 г.
  8. ^ Мэйли AC, Шанс Б (1954). «Анализ каталаз и пероксидаз». Методы биохимического анализа . Том. 1. С. 357–424. дои : 10.1002/9780470110171.ch14 . ISBN  978-0-470-11017-1 . ПМИД   13193536 .
  9. ^ Эби Х (1984). «Каталаза in vitro» . Кислородные радикалы в биологических системах . Методы энзимологии. Том. 105. С. 121–6 . дои : 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 . ISBN  978-0-12-182005-3 . ПМИД   6727660 .
  10. ^ «ЭК 1.11.1.6 - каталаза» . БРЕНДА: Комплексная информационная система по ферментам . Кафедра биоинформатики и биохимии Брауншвейгского технического университета . Проверено 26 мая 2009 г.
  11. ^ Тонер К., Сойка Г., Эллис Р. «Количественное исследование ферментов; КАТАЛАЗА» . бакнелл.edu. Архивировано из оригинала 12 июня 2000 г. Проверено 11 февраля 2007 г.
  12. ^ Jump up to: а б с Патнэм К.Д., Арвай А.С., Борн Ю., Тайнер Дж.А. (февраль 2000 г.). «Активные и ингибированные структуры каталазы человека: связывание лиганда и НАДФН и каталитический механизм». Журнал молекулярной биологии . 296 (1): 295–309. дои : 10.1006/jmbi.1999.3458 . ПМИД   10656833 .
  13. ^ Лев О (май 1900 г.). «Новый фермент общего происхождения в организмах» . Наука . 11 (279): 701–702. Бибкод : 1900Sci....11..701L . дои : 10.1126/science.11.279.701 . JSTOR   1625707 . ПМИД   17751716 .
  14. ^ Самнер Дж. Б., Даунс А. Л. (апрель 1937 г.). «Кристаллическая каталаза». Наука . 85 (2206): 366–367. Бибкод : 1937Sci....85..366S . дои : 10.1126/science.85.2206.366 . ПМИД   17776781 .
  15. ^ Самнер Дж. Б., Грален Н. (март 1938 г.). «Молекулярный вес кристаллической каталазы». Наука . 87 (2256): 284. Бибкод : 1938Sci....87..284S . дои : 10.1126/science.87.2256.284 . ПМИД   17831682 . S2CID   36931581 .
  16. ^ Шредер В.А., Шелтон-младший, Шелтон Дж.Б., Робберсон Б., Апелл Дж. (май 1969 г.). «Аминокислотная последовательность каталазы бычьей печени: предварительный отчет». Архив биохимии и биофизики . 131 (2): 653–655. дои : 10.1016/0003-9861(69)90441-X . ПМИД   4892021 .
  17. ^ Мурти М.Р., Рид Т.Дж., Сичиньяно А., Танака Н., Россманн М.Г. (октябрь 1981 г.). «Структура каталазы говяжьей печени». Журнал молекулярной биологии . 152 (2): 465–499. дои : 10.1016/0022-2836(81)90254-0 . ПМИД   7328661 .
  18. ^ Jump up to: а б с д Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. «Предлагаемый механизм каталазы» . Каталаза: H 2 O 2 : H 2 O 2 Оксидоредуктаза: Учебное пособие по структуре каталазы . Проверено 11 февраля 2007 г.
  19. ^ Эби Х (1984). «Каталаза in vitro». Кислородные радикалы в биологических системах . Методы энзимологии. Том. 105. С. 121–126. дои : 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 . ISBN  9780121820053 . ПМИД   6727660 .
  20. ^ Хордыевска А., Попиолек Л., Кокот Ю. (август 2014 г.). «Многоликость меди в медицине и лечении» . Биометаллы . 27 (4): 611–621. дои : 10.1007/s10534-014-9736-5 . ПМЦ   4113679 . ПМИД   24748564 .
  21. ^ Кремер М.Л. (апрель 1981 г.). «Нестационарное ингибирование действия ферментов. Цианидное ингибирование каталазы». Журнал физической химии . 85 (7): 835–839. дои : 10.1021/j150607a021 .
  22. ^ Огура Ю, Ямадзаки I (август 1983 г.). «Установившаяся кинетика каталазной реакции в присутствии цианида». Журнал биохимии . 94 (2): 403–408. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369 . ПМИД   6630165 .
  23. ^ Кертулис-Тартар GM, Ратинасабапати Б, Ма LQ (октябрь 2009 г.). «Характеристика глутатионредуктазы и каталазы в листьях двух папоротников Pteris при воздействии мышьяка». Физиология и биохимия растений . 47 (10): 960–965. Бибкод : 2009ПлПБ...47..960К . дои : 10.1016/j.plaphy.2009.05.009 . ПМИД   19574057 .
  24. ^ Гаэтани Г.Ф., Феррарис А.М., Рольфо М., Мангерини Р., Арена С, Киркман Х.Н. (февраль 1996 г.). «Преобладающая роль каталазы в утилизации перекиси водорода в эритроцитах человека» . Кровь . 87 (4): 1595–1599. doi : 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . ПМИД   8608252 .
  25. ^ Хо Ю.С., Сюн Ю., Ма В., Спектор А., Хо Д.С. (июль 2004 г.). «Мыши, лишенные каталазы, развиваются нормально, но проявляют различную чувствительность к окислительному повреждению тканей» . Журнал биологической химии . 279 (31): 32804–32812. дои : 10.1074/jbc.M404800200 . ПМИД   15178682 .
  26. ^ Хейт С., Маршалл С., Сингх С., Ю Х., Чаркофтаки Г., Чжао Х. и др. (февраль 2017 г.). «Удаление каталазы способствует предиабетическому фенотипу у мышей» . Свободно-радикальная биология и медицина . 103 : 48–56. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011 . ПМЦ   5513671 . ПМИД   27939935 .
  27. ^ Гот Л., Надь Т. (сентябрь 2012 г.). «Акаталаземия и сахарный диабет». Архив биохимии и биофизики . 525 (2): 195–200. дои : 10.1016/j.abb.2012.02.005 . ПМИД   22365890 .
  28. ^ Jump up to: а б Сельваратнам Дж., Робер Б. (ноябрь 2016 г.). «Сверхэкспрессия каталазы у мышей снижает возрастной окислительный стресс и поддерживает выработку спермы». Экспериментальная геронтология . 84 : 12–20. дои : 10.1016/j.exger.2016.08.012 . ПМИД   27575890 . S2CID   2416413 .
  29. ^ Шрайнер С.Е., Линфорд, штат Нью-Джерси, Мартин Г.М., Тройтинг П., Огберн К.Э., Эмонд М. и др. (июнь 2005 г.). «Продление продолжительности жизни мышей за счет сверхэкспрессии каталазы, направленной на митохондрии». Наука . 308 (5730): 1909–1911. Бибкод : 2005Sci...308.1909S . дои : 10.1126/science.1106653 . ПМИД   15879174 . S2CID   38568666 .
  30. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Пероксисомы» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN  978-0-8153-3218-3 .
  31. ^ Шриниваса Рао П.С., Ямада И., Люнг К.Ю. (сентябрь 2003 г.). «Основная каталаза (KatB), необходимая для устойчивости к H2O2 и фагоцит-опосредованного уничтожения Edwardsiella tarda» . Микробиология . 149 (Часть 9): 2635–2644. дои : 10.1099/mic.0.26478-0 . ПМИД   12949187 .
  32. ^ Либер CS (январь 1997 г.). «Обмен этанола, цирроз печени и алкоголизм». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 257 (1): 59–84. дои : 10.1016/S0009-8981(96)06434-0 . ПМИД   9028626 .
  33. ^ Илюха В.А. (2001). «Супероксиддисмутаза и каталаза в органах млекопитающих различного экогенеза». Журнал эволюционной биохимии и физиологии . 37 (3): 241–245. дои : 10.1023/А:1012663105999 . S2CID   38916410 .
  34. ^ Бай Дж, Седербаум А.И. (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Биологические сигналы и рецепторы . 10 (3–4): 189–199. дои : 10.1159/000046887 . ПМИД   11351128 . S2CID   33795198 .
  35. ^ Брюханов А.Л., Нетрусов А.И., Эгген Р.И. (июнь 2006 г.). «Гены каталазы и супероксиддисмутазы повышают транскрипционную регуляцию при окислительном стрессе у строго анаэробных архей Methanosarcina barkeri» . Микробиология . 152 (Часть 6): 1671–1677. дои : 10.1099/mic.0.28542-0 . ПМИД   16735730 .
  36. ^ Хансберг В., Салас-Лисана Р., Домингес Л. (сентябрь 2012 г.). «Грибные каталазы: функция, филогенетическое происхождение и структура». Архив биохимии и биофизики . 525 (2): 170–180. дои : 10.1016/j.abb.2012.05.014 . ПМИД   22698962 .
  37. ^ Эйснер Т., ди-джей Анешансли (август 1999 г.). «Нацеливание пульверизатора на жука-бомбардира: фотосвидетельства» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9705–9709. Бибкод : 1999PNAS...96.9705E . дои : 10.1073/pnas.96.17.9705 . ПМК   22274 . ПМИД   10449758 .
  38. ^ Бехешти Н., Макинтош AC (2006). «Биомиметическое исследование взрывного разряда жука-бомбардира» (PDF) . Международный журнал дизайна и природы . 1 (1): 1–9. Архивировано из оригинала (PDF) 26 июля 2011 г.
  39. ^ Jump up to: а б Тасаки Э, Кобаяши К, Мацуура К, Ючи Ю (2017). «Эффективная антиоксидантная система у долгоживущей королевы термитов» . ПЛОС ОДИН . 12 (1): e0167412. Бибкод : 2017PLoSO..1267412T . дои : 10.1371/journal.pone.0167412 . ПМЦ   5226355 . ПМИД   28076409 .
  40. ^ Jump up to: а б Мицуда Х (31 июля 1956 г.). «Исследования каталазы» (PDF) . Бюллетень Института химических исследований Киотского университета . 34 (4): 165–192. Архивировано (PDF) из оригинала 9 октября 2022 г. Проверено 27 сентября 2017 г.
  41. ^ Четинус Ш.А., Озтоп Х.Н. (июнь 2003 г.). «Иммобилизация каталазы в химически сшитые хитозановые шарики». Ферментные и микробные технологии . 32 (7): 889–894. дои : 10.1016/S0141-0229(03)00065-6 .
  42. ^ Амо Т., Атоми Х., Иманака Т. (июнь 2002 г.). «Уникальное присутствие марганцевой каталазы у гипертермофильного архея Pyrobaculumcalidifontis VA1» . Журнал бактериологии . 184 (12): 3305–3312. дои : 10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002 . ПМК   135111 . ПМИД   12029047 .
  43. ^ «Каталаза» . Руководство по ферментам Уортингтона . Уортингтонская биохимическая корпорация . Проверено 1 марта 2009 г.
  44. ^ Хенгге А (16 марта 1999 г.). «Re: как каталаза используется в промышленности?» . Общая биология . Сеть MadSci . Проверено 1 марта 2009 г.
  45. ^ «текстильная промышленность» . Тематическое исследование 228 . Международный информационно-координационный центр по чистому производству. Архивировано из оригинала 4 ноября 2008 г. Проверено 1 марта 2009 г.
  46. ^ Патент США 5521091 , Кук Дж. Н., Уорсли Дж. Л., «Композиции и способ разрушения перекиси водорода на контактных линзах», выдан 28 мая 1996 г.  
  47. ^ Роллинз Д.М. (1 августа 2000 г.). «Список бактериальных возбудителей» . Бакалавриат 424 Патогенная микробиология . Университет Мэриленда . Проверено 1 марта 2009 г.
  48. ^ Джонсон М. «Производство каталазы» . Биохимические тесты . Общественный колледж Меса. Архивировано из оригинала 11 декабря 2008 г. Проверено 1 марта 2009 г.
  49. ^ Фокс А. «Streptococcus pneumoniae и стафилококки» . Университет Южной Каролины . Проверено 1 марта 2009 г.
  50. ^ Мартин А.М. (06 декабря 2012 г.). Переработка рыбного хозяйства: биотехнологические применения . Springer Science & Business Media. ISBN  9781461553038 .
  51. ^ Уинтерборн CC, Чайник Эй Джей, Хэмптон МБ (июнь 2016 г.). «Активные формы кислорода и функция нейтрофилов». Ежегодный обзор биохимии . 85 (1): 765–792. doi : 10.1146/annurev-biochem-060815-014442 . ПМИД   27050287 .
  52. ^ Ле Т., Бхушан В., Сочат ​​М., Каллианос К., Чавда Ю., Зурейк А.Х. (06 января 2017 г.). Первая помощь на этапе 1 USMLE, 2017 г.: руководство для студентов (27-е изд.). Нью-Йорк: Образование Макгроу-Хилл. ISBN  978-1-259-83762-3 . OCLC   986222844 .
  53. ^ «Запись OMIM — № 614097 — АКАТАЛАСЕМИЯ» . www.omim.org
  54. ^ «Лекарство от седины? Ученые нашли причину обесцвечивания волос» . Новости Эн-Би-Си . 6 мая 2013 года . Проверено 31 июля 2022 г.
  55. ^ «Почему волосы седеют — это уже не серая зона: наши волосы обесцвечиваются по мере того, как мы становимся старше» . Новости науки . ScienceDaily. 24 февраля 2009 г. Проверено 1 марта 2009 г.
  56. ^ Вуд Дж.М., Декер Х., Хартманн Х., Чаван Б., Рокос Х., Спенсер Дж.Д. и др. (июль 2009 г.). «Старческое поседение волос: окислительный стресс, опосредованный H2O2, влияет на цвет волос человека, притупляя восстановление сульфоксида метионина» . Журнал ФАСЭБ . 23 (7): 2065–2075. arXiv : 0706.4406 . дои : 10.1096/fj.08-125435 . ПМИД   19237503 . S2CID   16069417 .
  57. ^ Jump up to: а б Цао С., Ленг Ю., Куфе Д. (август 2003 г.). «Активность каталазы регулируется c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс» . Журнал биологической химии . 278 (32): 29667–29675. дои : 10.1074/jbc.M301292200 . ПМИД   12777400 .
  58. ^ Си С, Чен ЛХ (2000). «Влияние пищевого рыбьего жира на глутатион тканей и ферменты антиоксидантной защиты у мышей с мышиными вспомогательными средствами». Исследования питания . 20 (9): 1287–99. дои : 10.1016/S0271-5317(00)00214-1 .
  59. ^ Айзекс М.Л. (1922). «Колориметрическое определение перекиси водорода» . Журнал Американского химического общества . 44 (8): 1662–1663. дои : 10.1021/ja01429a006 .
  60. ^ Пейзер Л.Р., Уайдлок Д. (1955). «Колориметрический тест для измерения каталазной активности культур M.tuberculosis» . Американский обзор туберкулеза и легочных заболеваний . 71 (2): 305–313. doi : 10.1164/artpd.1955.71.2.305 (неактивен 31 января 2024 г.). ПМИД   14350192 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  61. ^ Koroliuk MA, Ivanova LI, Maĭorova IG, Tokarev VE (1988). "[A method of determining catalase activity]" . Laboratornoe Delo (1): 16–19. PMID  2451064 .
  62. ^ Jump up to: а б Гот Л. (февраль 1991 г.). «Простой метод определения активности каталазы сыворотки и пересмотра референтного диапазона». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 196 (2–3): 143–151. дои : 10.1016/0009-8981(91)90067-м . ПМИД   2029780 .
  63. ^ Разыграев А.В. (2023). «Ферментативная активность каталазы у взрослых комаров (Diptera: Culicidae): таксономическое распределение непрерывного признака предполагает его значимость для исследований филогении» . Зоотакса . 5339 (2): 159–176. дои : 10.11646/zootaxa.5339.2.3 . ПМИД   38221060 . S2CID   261383164 .
  64. ^ Бирс РФ, Сайзер И.В. (март 1952 г.). «Спектрофотометрический метод измерения распада перекиси водорода каталазой» . Журнал биологической химии . 195 (1): 133–140. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50881-X . ПМИД   14938361 .
  65. ^ Эби Х (январь 1984 г.). «Каталаза in vitro». Кислородные радикалы в биологических системах . Методы энзимологии. Том. 105. Академическая пресса. стр. 121–126. дои : 10.1016/s0076-6879(84)05016-3 . ISBN  9780121820053 . ПМИД   6727660 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Catalase&oldid=1230727849#Bacterial_identification_(catalase_test)"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c6bbffc8f1a93071682aecbb7f758ba2__1719214980
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c6/a2/c6bbffc8f1a93071682aecbb7f758ba2.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Catalase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)