Гуаниндезаминаза

GDA
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	4AQL, 3E0L, 2UZ9
Идентификаторы
Псевдонимы	GDA , гуаниндезаминаза, ЦИПИН, ГУАНАЗА, НЕДАЗИН, Гуаниндезаминаза, GAH
Внешние идентификаторы	Опустить : 139260 ; МГИ : 95678 ; Гомологен : 3171 ; GeneCards : GDA ; ОМА : GDA – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	72,257,193 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 19 (mouse)
End	21,450,809 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of ileum; ; jejunal mucosa; ; pancreatic ductal cell; ; endothelial cell; ; Brodmann area 46; ; Brodmann area 23; ; middle temporal gyrus; ; entorhinal cortex; ; superior frontal gyrus; ; parietal lobe;
	Top expressed in
	epithelium of small intestine; ; ventromedial nucleus; ; granulocyte; ; subiculum; ; olfactory tubercle; ; anterior amygdaloid area; ; conjunctival fornix; ; nucleus accumbens; ; piriform cortex; ; lateral septal nucleus;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	hydrolase activity; metal ion binding; hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds; zinc ion binding; guanine deaminase activity; protein binding;
Cellular component	cytosol; intracellular anatomical structure;
Biological process	guanine catabolic process; purine nucleotide catabolic process; nucleobase-containing compound metabolic process; nervous system development; guanine metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	9615
	14544
	ENSG00000119125
	ENSMUSG00000058624
	Q9Y2T3
	Q9R111
показывать НМ_001242505 ; НМ_001242506 ; НМ_001242507 ; НМ_004293 ; НМ_001351571 ;
	NM_001351572; NM_001351573
	НМ_010266
показывать НП_001229434 ; НП_001229435 ; НП_001229436 ; НП_004284 ; НП_001338500 ;
	NP_001338501; NP_001338502
	НП_034396
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Гуаниндезаминаза, также известная как ципин , гуаназа , гуанинаминаза , GAH и гуанинаминогидролаза , представляет собой фермент аминогидролазы , который превращает гуанин в ксантин . ^[5]^[6]^[7] Ципин является основным цитозольным белком, который взаимодействует с PSD-95 . Он способствует локализованной сборке микротрубочек в дендритах нейронов . ^[8]

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000119125 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000058624 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хитчингс Г.Х., Фалько Э.А. (октябрь 1944 г.). «Идентификация гуанина в экстрактах Girella Nigricans: специфика гуаназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 30 (10): 294–7. Бибкод : 1944PNAS...30..294H . дои : 10.1073/pnas.30.10.294 . ПМЦ 1078714 . ПМИД 16578130 .
^ Калькар Х.М. (1947). «Дифференциальная спектрофотометрия пуриновых соединений с помощью специфических ферментов; исследование ферментов пуринового обмена» . Ж. Биол. Хим . 167 (2): 461–75. дои : 10.1016/S0021-9258(17)30999-7 . ПМИД 20285041 .
^ Рабиновиц Дж. К., Баркер Х. А. (январь 1956 г.). «Пуриновое брожение Clostridium cylindrosporum. II. Пуриновые превращения» . Журнал биологической химии . 218 (1): 161–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65881-8 . ПМИД 13278325 .
^ Файрштейн Б.Л., Файрштейн Б.Л., Бренман Дж.Е., Аоки С., Санчес-Перес А.М., Эль-Хусейни А.Е., Бредт Д.С. (1999). «Ципин: цитозольный регулятор постсинаптического нацеливания PSD-95» . Нейрон . 24 (3): 659–72. дои : 10.1016/S0896-6273(00)81120-4 . ПМИД 10595517 .

Внешние ссылки

Гуанин + деаминаза Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9Y2T3 (гуаниндезаминаза человека) в PDBe-KB .

Эта EC 3.5, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000119125 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000058624 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Хитчингс Г.Х., Фалько Э.А. (октябрь 1944 г.). «Идентификация гуанина в экстрактах Girella Nigricans: специфика гуаназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 30 (10): 294–7. Бибкод : 1944PNAS...30..294H . дои : 10.1073/pnas.30.10.294 . ПМЦ 1078714 . ПМИД 16578130 .

[pmid20285041-6] Калькар Х.М. (1947). «Дифференциальная спектрофотометрия пуриновых соединений с помощью специфических ферментов; исследование ферментов пуринового обмена» . Ж. Биол. Хим . 167 (2): 461–75. дои : 10.1016/S0021-9258(17)30999-7 . ПМИД 20285041 .

[7] Рабиновиц Дж. К., Баркер Х. А. (январь 1956 г.). «Пуриновое брожение Clostridium cylindrosporum. II. Пуриновые превращения» . Журнал биологической химии . 218 (1): 161–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)65881-8 . ПМИД 13278325 .

[pmid10595517-8] Файрштейн Б.Л., Файрштейн Б.Л., Бренман Дж.Е., Аоки С., Санчес-Перес А.М., Эль-Хусейни А.Е., Бредт Д.С. (1999). «Ципин: цитозольный регулятор постсинаптического нацеливания PSD-95» . Нейрон . 24 (3): 659–72. дои : 10.1016/S0896-6273(00)81120-4 . ПМИД 10595517 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

v т и Гидролазы : углеродно-азотные непептидные ( EC 3,5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)