Фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтаза

САЙКАР-синтетаза
САЙКАР-синтетаза
	Структурная геномика, белок TM1243 (синтетаза SAICAR)
Идентификаторы
Символ	SAICAR_synt
Пфам	PF01259
ИнтерПро	ИПР001636
PROSITE	PDOC00810
СКОП2	1а48 / СКОПе / СУПФАМ
CDD	cd00476
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

САЙКАР-синтаза
САЙКАР-синтаза
	Фосфорибозиламиноимидазол сукцинокарбоксамидсинтетаза октамер, человек
Идентификаторы
Номер ЕС.	6.3.2.6
Номер CAS.	9023-67-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В молекулярной биологии белковый домен SAICAR-синтаза представляет собой фермент, который катализирует реакцию создания SAICAR . В энзимологии этот фермент также известен как фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтаза ( EC 6.3.2.6 ). Это фермент химическую , катализирующий реакцию .

АТФ + 5-амино-1-(5-фосфо-D-рибозил)имидазол-4-карбоксилат + L-аспартат

\rightleftharpoons

АДФ + фосфат + (S)-2-[5-амино-1-(5-фосфо-D-рибозил)имидазол-4-карбоксамидо]сукцинат

Тремя субстратами этого фермента являются АТФ , 5-амино-1-(5-фосфо-D-рибозил)имидазол-4-карбоксилат и L-аспартат , тогда как тремя его продуктами являются АДФ , фосфат и (S)-2. -[5-амино-1-(5-фосфо-D-рибозил)имидазол-4-карбоксамидо]сукцинат.

Этот фермент принадлежит к семейству лигаз , а именно тех, которые образуют связи углерод-азот в виде лигаз кислота-D-аминокислота (пептидсинтазы). Систематическое название этого класса ферментов — 5-амино-1-(5-фосфо-D-рибозил)имидазол-4-карбоксилат:L-аспартатлигаза (АДФ-образующая) . Этот фермент участвует в пуриновом обмене .

Это конкретное семейство белков имеет огромное значение, поскольку оно встречается во всех трех сферах жизни. Это седьмой этап биосинтеза пуринов . Пурины жизненно важны для всех клеток, поскольку они участвуют в энергетическом обмене и синтезе ДНК . ^[1] Кроме того, они представляют особый интерес для научных исследователей, поскольку изучение пути биосинтеза пуринов может привести к разработке химиотерапевтических препаратов. ^[2] Это связано с тем, что в большинстве случаев рака отсутствует путь спасения адениновых нуклеотидов, и они полностью полагаются на путь SAICAR. ^[3]

Белковый домен

Этот белковый домен обнаружен у эукариот , бактерий и архей . Он жизненно важен для живых организмов, поскольку катализирует этап биосинтеза пуринов, который способствует энергетическому метаболизму и синтезу ДНК .

Функция домена белка

У бактерий и растений этот белковый домен катализирует только синтез SAICAR. Однако у млекопитающих он также катализирует активность фосфорибозиламиноимидазолкарбоксилазы (AIRC). ^[3]

Доменная структура белка

Этот конкретный белок представляет собой октамер, состоящий из 8 идентичных субъединиц. Каждый мономер состоит из центрального домена и С-концевой альфа-спирали . Центральный домен состоитпятинитевой параллельный бета-лист, окруженный тремя альфа-спиралямиодна сторона листа и две альфа-спирали на другой, образуя трехслойный (альфа-бета-альфа) сэндвич. ^[4]

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года 10 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1A48 , 1KUT , 1OBD , 1OBG , 2CNQ , 2CNU , 2CNV , 2GQR , 2GQS и 2H31 .

Другие распространенные имена

фосфорибозиламиноимидазол-сукцинокарбоксамидсинтетаза ,
ПурК ,
САЙКАР-синтетаза ,
4-(N-сукцинокарбоксамид)-5-аминоимидазолсинтетаза ,
4-[(N-сукциниламино)карбонил]-5-аминоимидазол рибонуклеотид ,
синтетаза ,
САЙКАРЫ ,
фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтетаза ,
5-аминоимидазол-4-N-сукцинокарбоксамид рибонуклеотидсинтетаза .

Ссылки

^ Браун А.М., Хупс С.Л., Уайт Р.Х., Сариски Калифорния (2011). «Биосинтез пуринов у архей: вариации на тему» . Биол Директ . 6:63 . дои : 10.1186/1745-6150-6-63 . ПМК 3261824 . ПМИД 22168471 .
^ Ченг Икс, Лу Г, Ци Дж, Ченг Х, Гао Ф, Ван Дж и др. (2010). «Клонирование, экспрессия, очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ синтазы SAICAR из Streptococcus suis серотипа 2» . Acta Crystallogr F . 66 (Часть 8): 909–12. дои : 10.1107/S1744309110020518 . ПМЦ 2917288 . ПМИД 20693665 .
^ Jump up to: ^а ^б Гиндер Н.Д., Бинковский DJ, Фромм HJ, Гонзатко РБ (2006). «Нуклеотидные комплексы фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтетазы Escherichia coli» . J Биол Хим . 281 (30): 20680–8. дои : 10.1074/jbc.M602109200 . ПМИД 16687397 .
^ Мэтьюз II, Каппок Т.Дж., Стуббе Дж., Илик С.Е. (1999). «Кристаллическая структура PurE Escherichia coli, необычной мутазы в пути биосинтеза пуринов» . Структура . 7 (11): 1395–406. дои : 10.1016/S0969-2126(00)80029-5 . ПМИД 10574791 .

ЛУКЕНС Л.Н., Бьюкенен Дж.М. (1959). «Биосинтез пуринов. XXIV. Ферментативный синтез 5'-фосфата 5-амино-1-рибозил-4-имидазолкарбоновой кислоты из 5-амино-1-рибосилимидазол-5'-фосфата и диоксида углерода» . Ж. Биол. Хим . 234 (7): 1799–805. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69929-6 . ПМИД 13672967 .
Паркер Дж (1984). «Идентификация продукта гена purC Escherichia coli» . Дж. Бактериол . 157 (3): 712–7. дои : 10.1128/JB.157.3.712-717.1984 . ПМК 215316 . ПМИД 6365889 .
Эбболе DJ, Залкин Х (1987). «Клонирование и характеристика кластера из 12 генов Bacillus subtilis, кодирующего девять ферментов синтеза пуриновых нуклеотидов de novo» . Ж. Биол. Хим . 262 (17): 8274–87. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47560-6 . ПМИД 3036807 .
Чен З.Д., Диксон Дж.Э., Залкин Х. (1990). «Клонирование кДНК куриной печени, кодирующей 5-аминоимидазолрибонуклеотидкарбоксилазу и 5-аминоимидазол-4-N-сукцинокарбоксамидирибонуклеотидсинтетазу, путем функциональной комплементации мутантов Escherichia coli pur» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 87 (8): 3097–101. Бибкод : 1990PNAS...87.3097C . дои : 10.1073/pnas.87.8.3097 . ПМЦ 53841 . ПМИД 1691501 .
О'Доннелл А.Ф., Тионг С., Нэш Д., Кларк Д.В. (2000). «Ген ade5 Drosophila melanogaster кодирует бифункциональный фермент, участвующий в двух этапах пути синтеза пуринов de novo» . Генетика . 154 (3): 1239–53. дои : 10.1093/генетика/154.3.1239 . ПМК 1460979 . ПМИД 10757766 .
Нельсон С.В., Бинковски DJ, Гонзатко РБ, Фромм HJ (2005). «Механизм действия фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтетазы Escherichia coli» . Биохимия . 44 (2): 766–74. дои : 10.1021/bi048191w . ПМИД 15641804 . S2CID 41673787 .

Эта EC 6.3, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid22168471-1] Браун А.М., Хупс С.Л., Уайт Р.Х., Сариски Калифорния (2011). «Биосинтез пуринов у архей: вариации на тему» . Биол Директ . 6:63 . дои : 10.1186/1745-6150-6-63 . ПМК 3261824 . ПМИД 22168471 .

[pmid20693665-2] Ченг Икс, Лу Г, Ци Дж, Ченг Х, Гао Ф, Ван Дж и др. (2010). «Клонирование, экспрессия, очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ синтазы SAICAR из Streptococcus suis серотипа 2» . Acta Crystallogr F . 66 (Часть 8): 909–12. дои : 10.1107/S1744309110020518 . ПМЦ 2917288 . ПМИД 20693665 .

[pmid16687397-3] Jump up to: ^а ^б Гиндер Н.Д., Бинковский DJ, Фромм HJ, Гонзатко РБ (2006). «Нуклеотидные комплексы фосфорибозиламиноимидазолсукцинокарбоксамидсинтетазы Escherichia coli» . J Биол Хим . 281 (30): 20680–8. дои : 10.1074/jbc.M602109200 . ПМИД 16687397 .

[pmid10574791-4] Мэтьюз II, Каппок Т.Дж., Стуббе Дж., Илик С.Е. (1999). «Кристаллическая структура PurE Escherichia coli, необычной мутазы в пути биосинтеза пуринов» . Структура . 7 (11): 1395–406. дои : 10.1016/S0969-2126(00)80029-5 . ПМИД 10574791 .

[1]

[2]

[3]

[4]

v т и Ферменты : CO CS и CN лигазы ( EC 6.1-6.3)
6.1: Carbon-Oxygen	Aminoacyl tRNA synthetase Alanine Arginine Asparagine Aspartate Cysteine D-alanine—poly(phosphoribitol) ligase Glutamate Glutamine Glycine Histidine Isoleucine Leucine Lysine Methionine Phenylalanine Proline Serine Threonine Tryptophan Tyrosine Valine
6.2: Carbon-Sulfur	Succinyl coenzyme A synthetase Acetyl—CoA synthetase Long-chain-fatty-acid—CoA ligase
6.3: Carbon-Nitrogen	Glutamine synthetase Ubiquitin ligase Cullin Von Hippel–Lindau tumor suppressor UBE3A Mdm2 Anaphase-promoting complex UBR1 Glutathione synthetase CTP synthetase Adenylosuccinate synthase Argininosuccinate synthase Holocarboxylase synthetase GMP synthase Asparagine synthetase Carbamoyl phosphate synthetase I II Glutamate–cysteine ligase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)