гликопротеин
Гликопротеины — это белки , которые содержат олигосахаридные (сахарные) цепи, ковалентно прикрепленные к аминокислот боковым цепям . Углевод котрансляционной присоединяется к белку в или посттрансляционной модификации . Этот процесс известен как гликозилирование . Секретируемые внеклеточные белки часто гликозилированы.
В белках, сегменты которых простираются внеклеточно, внеклеточные сегменты также часто гликозилированы. Гликопротеины также часто являются важными интегральными мембранными белками , где они играют роль в межклеточных взаимодействиях. Важно отличать гликозилирование секреторной системы на основе эндоплазматического ретикулума от обратимого цитозольно-ядерного гликозилирования. Гликопротеины цитозоля и ядра могут быть модифицированы путем обратимого добавления одного остатка GlcNAc, который считается реципрокным по отношению к фосфорилированию, и их функции, вероятно, являются дополнительным регуляторным механизмом, который контролирует передачу сигналов на основе фосфорилирования. [2] Напротив, классическое секреторное гликозилирование может быть структурно существенным. Например, ингибирование аспарагин-связанного, т.е. N-связанного, гликозилирования может препятствовать правильному сворачиванию гликопротеина, а полное ингибирование может быть токсичным для отдельной клетки. Напротив, нарушение процессинга гликанов (ферментативное удаление/добавление углеводных остатков к гликану), которое происходит как в эндоплазматическом ретикулуме , так и в аппарате Гольджи , не является обязательным для изолированных клеток (о чем свидетельствует выживаемость с ингибиторами гликозидов), но может привести к заболевание (врожденные нарушения гликозилирования) и может быть смертельным на животных моделях. Поэтому вполне вероятно, что тонкий процессинг гликанов важен для эндогенных функций, таких как транспортировка клеток, но это, вероятно, вторично по отношению к его роли во взаимодействиях хозяин-патоген. Известным примером этого последнего эффекта является система групп крови АВО .
Хотя существуют разные типы гликопротеинов, наиболее распространенными являются N -связанные и О -связанные гликопротеины. [3] Эти два типа гликопротеинов отличаются структурными различиями, которые дали им названия. Гликопротеины сильно различаются по составу, образуя множество различных соединений, таких как антитела или гормоны. [4] В связи с широким спектром функций организма возрос интерес к синтезу гликопротеинов для медицинского использования. [5] В настоящее время существует несколько методов синтеза гликопротеинов, включая рекомбинацию и гликозилирование белков. [5]
Известно также, что гликозилирование происходит на белках нуклеоцитоплазматических в форме O -GlcNAc . [6]
Типы гликозилирования
[ редактировать ]Существует несколько типов гликозилирования, хотя наиболее распространены первые два.
- При N -гликозилировании сахара присоединяются к азоту, обычно к амидной боковой цепи аспарагина .
- При O -гликозилировании сахара присоединяются к кислороду, обычно к серину или треонину , а также к тирозину или неканоническим аминокислотам, таким как гидроксилизин и гидроксипролин .
- При P -гликозилировании сахара присоединяются к фосфору на фосфосерине .
- При C -гликозилировании сахара прикрепляются непосредственно к углероду, например, при добавлении маннозы к триптофану .
- При S- гликозилировании бета- GlcNAc присоединяется к атому серы остатка цистеина . [7]
- При глипиировании гликолипид GPI прикрепляется к С-концу полипептида , служа мембранным якорем.
- При гликировании , также известном как неферментативное гликозилирование, сахара ковалентно связываются с молекулой белка или липида без контролирующего действия фермента, но посредством реакции Майяра .
Моносахариды
[ редактировать ]
Моносахариды, обычно встречающиеся в эукариотических гликопротеинах, включают: [8] : 526
| Сахар | Тип | Аббревиатура |
|---|---|---|
| β-D-глюкоза | Гексоза | Глк |
| β-D-галактоза | Гексоза | Гал |
| β-D-манноза | Гексоза | Мужчина |
| α-L-фукоза | Дезоксигексоза | Краска |
| N-ацетилгалактозамин | Аминогексоза | ГалНАк |
| N-ацетилглюкозамин | Аминогексоза | ГлкНАк |
| N-ацетилнейраминовая кислота | Аминононулозоновая кислота ( Сиаловая кислота ) | НейНАк |
| Ксилоза | Пентоза | Ксил |
Группа(ы) сахара может способствовать сворачиванию белков , улучшать стабильность белков и участвовать в передаче сигналов клеткам.
Структура
[ редактировать ]
Критическим структурным элементом всех гликопротеинов являются олигосахариды связанные , ковалентно с белком. [4] млекопитающих содержится 10 распространенных моносахаридов В гликанах , включая: глюкозу (Glc), фукозу (Fuc), ксилозу (Xyl), маннозу (Man), галактозу (Gal), N- ацетилглюкозамин (GlcNAc), глюкуроновую кислоту (GlcA), идуроновую кислоту. (IdoA), N-ацетилгалактозамин (GalNAc), сиаловая кислота и 5- N-ацетилнейраминовая кислота (Neu5Ac). [3] Эти гликаны связываются с определенными участками аминокислотной цепи белка.
Двумя наиболее распространенными связями в гликопротеинах являются N -связанные и О -связанные гликопротеины. [3] -связанный гликопротеин N имеет гликановые связи с азотом, содержащим аминокислоту аспарагина в последовательности белка. [4] В O -связанном гликопротеине сахар связан с атомом кислорода аминокислоты серина или треонина в белке. [4]
Размер и состав гликопротеина могут сильно различаться, при этом углеводный состав колеблется от 1% до 70% от общей массы гликопротеина. [4] Внутри клетки они появляются в крови, внеклеточном матриксе или на внешней поверхности плазматической мембраны и составляют большую часть белков, секретируемых эукариотическими клетками. [4] Они очень широки в своем применении и могут функционировать как различные химические вещества, от антител до гормонов. [4]
гликомика
[ редактировать ]Гликомика – это изучение углеводных компонентов клеток. [4] Хотя это касается и не только гликопротеинов, оно может дать больше информации о различных гликопротеинах и их структуре. [4] Одной из целей этой области исследований является определение того, какие белки гликозилируются и где в аминокислотной последовательности происходит гликозилирование. [4] Исторически масс-спектрометрия использовалась для определения структуры гликопротеинов и характеристики присоединенных углеводных цепей. [4] [10]
Примеры
[ редактировать ]Уникальное взаимодействие между цепями олигосахаридов имеет различные применения. Во-первых, это помогает контролировать качество, выявляя неправильно свернутые белки. [4] Цепи олигосахаридов также изменяют растворимость и полярность белков, с которыми они связаны. [4] Например, если олигосахаридные цепи заряжены отрицательно и имеют достаточную плотность вокруг белка, они могут отталкивать протеолитические ферменты от связанного белка. [4] Разнообразие взаимодействий обусловливает существование разных типов гликопротеинов с разной структурой и функциями. [5]
Одним из примеров гликопротеинов, обнаруженных в организме, являются муцины , которые секретируются в слизи дыхательных и пищеварительных трактов. Сахара, присоединенные к муцинам, придают им значительную водоудерживающую способность, а также делают их устойчивыми к протеолизу пищеварительными ферментами.
Гликопротеины важны для распознавания лейкоцитов . [ нужна ссылка ] Примерами гликопротеинов в иммунной системе являются:
- такие молекулы, как антитела (иммуноглобулины), которые непосредственно взаимодействуют с антигенами .
- молекулы главного комплекса гистосовместимости (или MHC), которые экспрессируются на поверхности клеток и взаимодействуют с Т-клетками в рамках адаптивного иммунного ответа.
- сиалильный антиген Льюиса X на поверхности лейкоцитов.
H-антиген антигенов совместимости крови АВО.Другие примеры гликопротеинов включают:
- гонадотропины (лютеинизирующий гормон и фолликулостимулирующий гормон)
- гликопротеин IIb/IIIa , интегрин, обнаруженный на тромбоцитах , который необходим для нормальной агрегации тромбоцитов и их прикрепления к эндотелию .
- компоненты zona pellucida , которая окружает ооцит и важна для сперматозоида и яйцеклетки. взаимодействия
- структурные гликопротеины, встречающиеся в соединительной ткани . Они помогают связывать волокна, клетки и основное вещество соединительной ткани . Они также могут помочь компонентам ткани связываться с неорганическими веществами, такими как кальций в костях .
- Гликопротеин-41 ( gp41 ) и гликопротеин-120 ( gp120 ) являются белками оболочки вируса ВИЧ.
Растворимые гликопротеины часто проявляют высокую вязкость , например, в яичном белке и плазме крови .
- Миракулин — это гликопротеин, извлеченный из Synsepalum dulcificum, , ягоды которая изменяет рецепторы человеческого языка, чтобы они распознавали кислую пищу как сладкую. [11]
Вариабельные поверхностные гликопротеины позволяют паразиту сонной болезни Trypanosoma избегать иммунного ответа хозяина.
Вирусный шип вируса иммунодефицита человека сильно гликозилирован. [12] Примерно половина массы шипа представляет собой гликозилирование, и гликаны ограничивают распознавание антител, поскольку гликаны собираются клеткой-хозяином и поэтому в значительной степени являются «собственными». Со временем у некоторых пациентов могут вырабатываться антитела, распознающие гликаны ВИЧ, и почти все так называемые «широко нейтрализующие антитела» (bnAbs) распознают некоторые гликаны. Это возможно главным образом потому, что необычно высокая плотность гликанов препятствует нормальному созреванию гликанов, и поэтому они попадают в преждевременное состояние с высоким содержанием маннозы. [13] [14] Это открывает окно для иммунного распознавания. Кроме того, поскольку эти гликаны гораздо менее изменчивы, чем основной белок, они стали многообещающими объектами для разработки вакцин. [15]
P-гликопротеины имеют решающее значение для противоопухолевых исследований из-за их способности блокировать действие противоопухолевых препаратов. [4] [16] P-гликопротеин, или мультилекарственный транспортер (MDR1), представляет собой тип транспортера ABC, который транспортирует соединения из клеток. [4] Этот транспорт соединений из клеток включает лекарства, предназначенные для доставки в клетку, что приводит к снижению эффективности лекарств. [4] Следовательно, возможность ингибировать такое поведение уменьшит вмешательство P-гликопротеина в доставку лекарств, что делает эту тему важной темой при открытии лекарств. [4] Например, P-гликопротеин вызывает уменьшение накопления противораковых препаратов в опухолевых клетках, ограничивая эффективность химиотерапии, используемой для лечения рака. [16]
Гормоны
[ редактировать ]К гормонам, относящимся к гликопротеинам, относятся:
- Фолликулостимулирующий гормон
- Лютеинизирующий гормон
- Тиреотропный гормон
- Хорионический гонадотропин человека
- Альфа-фетопротеин
- Эритропоэтин (ЭПО)
Различие между гликопротеинами и протеогликанами
[ редактировать ]Цитата из рекомендаций ИЮПАК: [17]
Гликопротеин — это соединение, содержащее углевод (или гликан), ковалентно связанный с белком. Углевод может находиться в форме моносахарида, дисахарида(ов). олигосахарид(ы), полисахарид(ы) или их производные (например, сульфо- или фосфозамещенные). Могут присутствовать одна, несколько или множество углеводных единиц. Протеогликаны представляют собой подкласс гликопротеинов , в которых углеводными единицами являются полисахариды, содержащие аминосахара. Такие полисахариды также известны как гликозаминогликаны.
Функции
[ редактировать ]| Функция | Гликопротеины |
|---|---|
| Структурная молекула | Коллагены |
| Смазка и защитное средство | Муцины |
| Транспортная молекула | Трансферрин , церулоплазмин |
| Иммунологическая молекула | Иммуноглобулины , [18] гистосовместимости антигены |
| Гормон | Хорионический гонадотропин человека (ХГЧ), тиреотропный гормон (ТТГ) |
| Фермент | Различные, например, щелочная фосфатаза , пататин |
| Сайт распознавания клеточных прикреплений | Различные белки, участвующие во взаимодействиях клетка-клетка (например, сперма - ооцит ), вирус-клетка, бактерия-клетка и взаимодействия гормон-клетка. |
| Антифризный белок | Некоторые белки плазмы холодноводных рыб |
| Взаимодействие со специфическими углеводами | Лектины , селектины (лектины клеточной адгезии), антитела |
| Рецептор | Различные белки, участвующие в действии гормонов и лекарств. |
| Влияет на сворачивание некоторых белков | Кальнексин , кальретикулин |
| Регулирование развития | Notch и его аналоги — ключевые белки в разработке |
| Гемостаз (и тромбоз ) | Специфические гликопротеины на поверхностных мембранах тромбоцитов. |
Анализ
[ редактировать ]Существует множество методов, используемых для обнаружения, очистки и структурного анализа гликопротеинов. [8] : 525 [18] [10]
| Метод | Использовать |
|---|---|
| Периодическая окраска кислотой-Шиффа | Обнаруживает гликопротеины в виде розовых полос после электрофоретического разделения. |
| Инкубация культивируемых клеток с гликопротеинами в виде радиоактивного распада полос | Приводит к обнаружению радиоактивного сахара после электрофоретического разделения. |
| Лечение соответствующей эндо- или экзогликозидазой или фосфолипазой. | Результирующие сдвиги в электрофоретической миграции помогают различать белки со связями N-гликанов, O-гликанов или GPI, а также между белками с высоким содержанием маннозы и сложными N-гликанами. |
| Агарозно - лектиновая колоночная хроматография , лектиновая аффинная хроматография | Для очистки гликопротеинов или гликопептидов, связывающих конкретный лектин, используют. |
| с лектинами Аффинный электрофорез | Результирующие сдвиги в электрофоретической миграции помогают различать и охарактеризовать гликоформы , то есть варианты гликопротеина, различающиеся по углеводам. |
| Анализ состава после кислотного гидролиза | Определяет сахара, содержащиеся в гликопротеине, и их стехиометрию. |
| Масс-спектрометрия | Предоставляет информацию о молекулярной массе , составе, последовательности и иногда разветвлении гликановой цепи. Его также можно использовать для определения профиля сайт-специфического гликозилирования. [18] |
| ЯМР-спектроскопия | Определить конкретные сахара, их последовательность, связи и аномерную природу гликозидной цепи. |
| Многоугольное рассеяние света | В сочетании с эксклюзионной хроматографией, абсорбцией в УФ/видимом диапазоне и дифференциальной рефрактометрией можно получить информацию о молекулярной массе , соотношении белок-углевод, агрегатном состоянии, размере и иногда о разветвлении гликановой цепи. В сочетании с анализом градиента состава анализирует само- и гетероассоциацию для определения аффинности связывания и стехиометрии с белками или углеводами в растворе без мечения. |
| Двойная поляризационная интерферометрия | Измеряет механизмы, лежащие в основе биомолекулярных взаимодействий, включая скорость реакций, сродство и связанные с ними конформационные изменения . |
| метилирования Анализ (связывания) | Определить связь между сахарами. |
| аминокислот или кДНК Секвенирование | Определение аминокислотной последовательности. |
Синтез
[ редактировать ]Гликозилирование белков имеет множество различных применений: от влияния на межклеточную связь до изменения термостабильности и сворачивания белков. [4] [19] Благодаря уникальным способностям гликопротеинов их можно использовать во многих методах лечения. [19] Понимая гликопротеины и их синтез, их можно использовать для лечения рака, болезни Крона , высокого уровня холестерина и многого другого. [3]
Процесс гликозилирования (связывания углеводов с белком) является посттрансляционной модификацией , то есть происходит после образования белка. [3] Гликозилирование — это процесс, которому подвергается примерно половина всех белков человека, и который сильно влияет на свойства и функции белка. [3] Внутри клетки гликозилирование происходит в эндоплазматическом ретикулуме . [3]
Рекомбинация
[ редактировать ]
Существует несколько методов сборки гликопротеинов. Один из методов использует рекомбинацию . [3] Первым соображением при использовании этого метода является выбор хозяина, поскольку существует множество различных факторов, которые могут повлиять на успех рекомбинации гликопротеинов, таких как стоимость, среда хозяина, эффективность процесса и другие соображения. [3] Некоторые примеры клеток-хозяев включают E.coli, дрожжи, растительные клетки, клетки насекомых и клетки млекопитающих. [3] Из этих вариантов клетки млекопитающих являются наиболее распространенными, поскольку их использование не сталкивается с теми же проблемами, что и другие клетки-хозяева, такие как различные структуры гликанов, более короткий период полураспада и потенциальные нежелательные иммунные реакции у людей. [3] Из клеток млекопитающих наиболее распространенной клеточной линией, используемой для продукции рекомбинантных гликопротеинов, является линия яичников китайского хомячка . [3] Однако по мере развития технологий наиболее перспективными линиями клеток для производства рекомбинантных гликопротеинов становятся линии клеток человека. [3]
Гликозилирование
[ редактировать ]Образование связи между гликаном и белком является ключевым элементом синтеза гликопротеинов. [5] Наиболее распространенным методом гликозилирования N-связанных гликопротеинов является реакция между защищенным гликаном и защищенным аспарагином. [5] Аналогичным образом, О-связанный гликопротеин может быть образован путем добавления донора гликозила к защищенному серину или треонину . [5] Эти два метода являются примерами естественной связи. [5] Однако существуют и методы неестественных связей. [5] Некоторые методы включают лигирование и реакцию между сульфамидатом серина и тиогексозами в воде. [5] Как только эта связь будет завершена, аминокислотную последовательность можно будет расширить с помощью твердофазного пептидного синтеза. [5]
См. также
[ редактировать ]Примечания и ссылки
[ редактировать ]- ^ Раддок Л.В., Молинари М. (ноябрь 2006 г.). «Обработка N-гликанов в контроле качества ЭР» . Журнал клеточной науки . 119 (Часть 21): 4373–4380. дои : 10.1242/jcs.03225 . ПМИД 17074831 .
- ^ Фунакоси Ю, Сузуки Т (февраль 2009 г.). «Гликобиология в цитозоле: горькая сторона сладкого мира» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1790 (2): 81–94. дои : 10.1016/j.bbagen.2008.09.009 . ПМИД 18952151 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м Пиканко и Кастро В., Свич С.Х. (2018). Методы и протоколы получения рекомбинантных гликопротеинов . Спрингер. ISBN 978-1-4939-7312-5 . OCLC 1005519572 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с Нельсон Д.Л., Кокс М.М., Хоскинс А.А., Ленинджер А.Л. (2013). Ленингерские принципы биохимии (Шестое изд.). Обучение Макмиллана. ISBN 978-1-319-38149-3 . OCLC 1249676451 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж Гамблин Д.П., Сканлан Э.М., Дэвис Б.Г. (январь 2009 г.). «Синтез гликопротеинов: обновление». Химические обзоры . 109 (1): 131–163. дои : 10.1021/cr078291i . ПМИД 19093879 .
- ^ Харт Г.В. (27 октября 2014 г.). «Три десятилетия исследований O-GlcNAcylation - основного сенсора питательных веществ, который регулирует передачу сигналов, транскрипцию и клеточный метаболизм» . Границы эндокринологии . 5 : 183. дои : 10.3389/fendo.2014.00183 . ПМК 4209869 . ПМИД 25386167 .
- ^ Степпер Дж., Шастри С., Лу Т.С., Престон Дж.К., Новак П., Ман П. и др. (февраль 2011 г.). «Цистеин S-гликозилирование, новая посттрансляционная модификация, обнаруженная в гликопептидных бактериоцинах». Письма ФЭБС . 585 (4): 645–650. doi : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . ПМИД 21251913 . S2CID 29992601 .
- ^ Перейти обратно: а б с Мюррей Р.К., Граннер Д.К., Родвелл Фольксваген (2006). Иллюстрированная биохимия Харпера (27-е изд.). МакГроу-Хилл.
- ↑ Классификация гликанов. Архивировано 27 октября 2012 г. в Wayback Machine SIGMA.
- ^ Перейти обратно: а б Делл А., Моррис HR (март 2001 г.). «Определение структуры гликопротеинов методом масс-спектрометрии». Наука . 291 (5512): 2351–2356. Бибкод : 2001Sci...291.2351D . дои : 10.1126/science.1058890 . ПМИД 11269315 . S2CID 23936441 .
- ^ Теэрасилп С., Курихара Ю. (август 1988 г.). «Полная очистка и характеристика изменяющего вкус белка миракулина из чудо-фрукта» . Журнал биологической химии . 263 (23): 11536–11539. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37991-2 . ПМИД 3403544 .
- ^ Притчард Л.К., Василевич С., Озоровский Г., Сибрайт Г.Е., Купо А., Ринг Р. и др. (июнь 2015 г.). «Структурные ограничения определяют гликозилирование тримеров оболочки ВИЧ-1» . Отчеты по ячейкам . 11 (10): 1604–1613. дои : 10.1016/j.celrep.2015.05.017 . ПМЦ 4555872 . ПМИД 26051934 .
- ^ Притчард Л.К., Спенсер Д.И., Ройл Л., Бономелли С., Сибрайт Г.Е., Беренс А.Дж. и др. (июнь 2015 г.). «Кластеризация гликанов стабилизирует маннозный участок ВИЧ-1 и сохраняет уязвимость к нейтрализующим антителам широкого спектра действия» . Природные коммуникации . 6 : 7479. Бибкод : 2015NatCo...6.7479P . дои : 10.1038/ncomms8479 . ПМЦ 4500839 . ПМИД 26105115 .
- ^ Беренс А.Дж., Васильевич С., Притчард Л.К., Харви Д.Дж., Андев Р.С., Крумм С.А. и др. (март 2016 г.). «Состав и антигенные эффекты отдельных гликановых участков тримерного гликопротеина оболочки ВИЧ-1» . Отчеты по ячейкам . 14 (11): 2695–2706. дои : 10.1016/j.celrep.2016.02.058 . ПМЦ 4805854 . ПМИД 26972002 .
- ^ Криспин М., Дорес К.Дж. (апрель 2015 г.). «Нацеливание гликанов, полученных от хозяина, на вирусы с оболочкой для разработки вакцин на основе антител» . Современное мнение в вирусологии . Вирусный патогенез • Профилактические и лечебные вакцины. 11 : 63–69. дои : 10.1016/j.coviro.2015.02.002 . ПМЦ 4827424 . ПМИД 25747313 .
- ^ Перейти обратно: а б Амбудкар С.В., Кимчи-Сарфати С., Сауна З.Е., Готтесман М.М. (октябрь 2003 г.). «Р-гликопротеин: от геномики к механизму» . Онкоген . 22 (47): 7468–7485. дои : 10.1038/sj.onc.1206948 . ПМИД 14576852 . S2CID 11259597 .
- ^ «Номенклатура гликопротеинов, гликопептидов и пептидогликанов, Рекомендации 1985 г.» . www.qmul.ac.uk. Проверено 16 марта 2021 г.
- ^ Перейти обратно: а б с Маверакис Э., Ким К., Шимода М., Гершвин М.Е., Патель Ф., Уилкен Р. и др. (февраль 2015 г.). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета с измененными гликанами: критический обзор» . Журнал аутоиммунитета . 57 (6): 1–13. дои : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . ПМЦ 4340844 . ПМИД 25578468 .
- ^ Перейти обратно: а б Дэвис Б.Г. (февраль 2002 г.). «Синтез гликопротеинов». Химические обзоры . 102 (2): 579–602. дои : 10.1021/cr0004310 . ПМИД 11841255 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Маверакис Э., Ким К., Шимода М., Гершвин М.Е., Патель Ф., Уилкен Р., Райчаудхури С., Рухаак Л.Р., Лебрилла CB (февраль 2015 г.). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета с измененными гликанами: критический обзор» . Журнал аутоиммунитета . 57 : 1–13. дои : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . ПМЦ 4340844 . ПМИД 25578468 .
- Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002). «Углеводы могут присоединяться к белкам с образованием гликопротеинов» . Биохимия (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Гликопротеины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- «Биологическое значение гликозилирования белка» . Биохимические страницы . 15 августа 2015 г. Архивировано из оригинала 30 ноября 2020 г. . Проверено 18 августа 2015 г.
- «Химия углеводов и гликобиология: веб-тур» . Наука . 291 (5512): 2263–2502. 23 марта 2001 г. Архивировано из оригинала 9 января 2008 г.
Специальное веб-приложение.
- «Белки, распознающие гликаны» . биоМИР .
- «Строение гликопротеина и углеводной цепи» . Домашняя страница для изучения химии окружающей среды .
