✖


Jump to content

Врожденное нарушение гликозилирования

Врожденные нарушения гликозилирования
Специальность Неврология

Врожденное нарушение гликозилирования (ранее называемое синдромом гликопротеинового дефицита углеводов ) является одним из нескольких редких врожденных нарушений метаболизма , при которых гликозилирование различных тканевых белков и/или липидов является недостаточным или дефектным. Врожденные нарушения гликозилирования иногда называют синдромами CDG . Они часто вызывают серьезные, иногда фатальные, нарушения работы нескольких различных систем органов (особенно нервной системы , мышц и кишечника ) у пораженных младенцев. [ 1 ] Наиболее распространенным подтипом является PMM2-CDG (ранее известный как CDG-Ia ), где генетический дефект приводит к потере фосфоманномутазы 2 ( PMM2 ), фермента, ответственного за превращение маннозо-6-фосфата в маннозо-1-. фосфат . [ 2 ]

Презентация

[ редактировать ]

Клинические особенности зависят от молекулярной патологии конкретного подтипа CDG. Общие проявления включают атаксию ; судороги ; ретинопатия ; заболевание печени ; коагулопатии ; неспособность процветать (FTT) ; дисморфические особенности ( например, втянутые соски и подкожные жировые отложения ); перикардиальный выпот , скелетные аномалии и гипотония . При МРТ гипоплазия мозжечка . часто обнаруживается [ 3 ] Некоторые подтипы CDG, такие как SSR4-CDG 1y, классифицируются как заболевания соединительной ткани. [ 4 ]

Глазные аномалии при PMM2-CDG включают: близорукость , инфантильную эзотропию , задержку зрительного созревания , периферическую нейропатию (ПН) , косоглазие , нистагм , бледность диска зрительного нерва и снижение функции палочек при электроретинографии . [ 5 ] Три подтипа CDG PMM2-CDG, PMI-CDG, ALG6-CDG могут вызывать врожденный гиперинсулинизм с гиперинсулинемической гипогликемией в младенчестве. [ 6 ] Поскольку гликопротеины участвуют во многих процессах центральной нервной системы, важных на раннем этапе развития, умственная отсталость и задержка развития также часто встречаются при CDG. [ 7 ]

N -Гликозилирование и известные дефекты

[ редактировать ]

очень важной группой углеводов являются аспарагиновые ( Asn )-связанные или N-связанные олигосахариды Биологически . их Путь биосинтеза очень сложен и включает в себя сотню и более гликозилтрансфераз , гликозидаз , транспортеров и синтаз . Это множество позволяет формировать множество различных конечных олигосахаридных структур, участвующих в сворачивании белка , внутриклеточном транспорте /локализации, активности белка и деградации/периоде полураспада. Огромное количество молекул, связывающих углеводы ( лектинов ), зависит от правильного гликозилирования для соответствующего связывания; селектины , участвующие в лейкоцитов экстравазации Ярким примером являются . Их связывание зависит от правильного фукозилирования гликопротеинов клеточной поверхности . Его отсутствие приводит к лейкоцитозу и повышенной чувствительности к инфекциям, как это наблюдается у SLC35C1-CDG(CDG-IIc); вызванный дефицитом транспортера GDP-фукозы (Fuc). [ 8 ] Все N-связанные олигосахариды происходят от общего предшественника липидосвязанных олигосахаридов (LLO), синтезируемого в ЭР на долихолфосфатном (Dol-P) якоре. Зрелый LLO котрансляционно переносится на консенсусную последовательность остатков Asn в формирующемся белке и далее модифицируется путем обрезки и повторного построения в аппарате Гольджи . [ 9 ]

Дефицит генов, участвующих в N-связанном гликозилировании, составляет молекулярную основу большинства CDG. [ 10 ]

  • Дефекты типа I связаны с синтезом и переносом LLO.
  • Дефекты типа II нарушают процесс модификации связанных с белками олигосахаридов.

Тип I

[ редактировать ]
Описание Беспорядок Продукт
Образование LLO инициируется синтезом полиизопренилдолихола из фарнезила , предшественника холестерина . биосинтеза На этом этапе участвуют как минимум три гена: DHDDS (кодирующий дегидродолихилдифосфатсинтазу , которая представляет собой цис -пренилтрансферазу), DOLPP1 ( пирофосфатаза ) и SRD5A3 , кодирующий редуктазу , завершающую образование долихола . Недавно секвенирование экзома показало, что мутации в DHDDS вызывают расстройство с фенотипом сетчатки ( пигментный ретинит , частая находка у пациентов с CDG). [ 11 ] Кроме того, промежуточная редуктаза в этом процессе (кодируемая SRD5A3) испытывает дефицит SRD5A3 -CDG (CDG-Iq). [ 12 ]
Затем Dol активируется до Dol-P посредством действия Dol киназы в мембране ЭР . Этот процесс дефектен в DOLK -CDG (CDG-Im). [ 13 ]
Последовательные N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) и маннозилтрансферазы используют доноры нуклеотидных сахаров UDP-GlcNAc и GDP-маннозу (Man) для формирования пирофосфат -связанной семисахарной гликановой структуры (Man5GlcNAc2-PP-Dol) на цитоплазматической стороне ЭР . У пациентов было обнаружено, что некоторые из этих шагов недостаточны.
  • Дефицит трансферазы GlcNAc-1-P вызывает DPAGT1 -CDG (CDG-Ij) [ 14 ]
  • Потеря первой маннозилтрансферазы вызывает ALG1 -CDG (CDG-Ik). [ 15 ]
  • Потеря второй маннозилтрансферазы (добавляет Man II и III) вызывает ALG2 -CDG (CDG-Ii). [ 16 ]
  • Потеря третьей маннозилтрансферазы (добавляет Man IV и V) вызывает ALG11 -CDG (CDG-Ip). [ 17 ]
  • Мутации в других генах, участвующих в этих этапах ( ALG13 и ALG14 ), еще предстоит описать.
Man5GlcNAc2-PP-Dol
Затем структура M5GlcNAc2 переворачивается в просвет ЭР под действием « флиппазы ». Это дефицит RFT1 -CDG (CDG-In). [ 18 ]
Наконец, три маннозилтрансферазы и три глюкозилтрансферазы завершают структуру LLO Glc3Man9GlcNAc2-PP-Dol, используя Dol-P-Man и Dol-P-глюкозу (Glc) в качестве доноров. Известны пять дефектов:
  • Дефицит маннозилтрансферазы VI вызывает ALG3 -CDG (CDG-Id) [ 19 ]
  • Дефицит маннозилтрансферазы VII/IX вызывает ALG9 -CDG (CDG- IL ) [ 20 ]
  • Дефицит маннозилтрансферазы VIII вызывает ALG12 -CDG (CDG-Ig) [ 21 ]
  • Дефицит глюкозилтрансферазы I вызывает ALG6 -CDG (CDG-Ic) [ 22 ]
  • Дефицит глюкозилтрансферазы II вызывает ALG8 -CDG (CDG-Ih). [ 23 ]
Glc3Man9GlcNAc2-PP-Dol
Белок с до сих пор неизвестной активностью, MPDU-1 , необходим для эффективной презентации Dol-P-Man и Dol-P-Glc. Его дефицит вызывает MPDU1 -CDG (CDG-If). [ 24 ]
Синтез GDP-Man имеет решающее значение для правильного N-гликозилирования , поскольку он служит донорным субстратом для образования Dol-P-Man и исходной структуры Man5GlcNAc2-P-Dol. Синтез GDP-Man связан с гликолизом посредством взаимного превращения фруктозы-6-P и Man-6-P , катализируемого фосфоманнозомеразой (PMI). На этом этапе отсутствует MPI-CDG (CDG-Ib), [ 25 ] который является единственным излечимым подтипом CDG-I.
Затем Man-1-P образуется из Man-6-P, катализируемый фосфоманномутазой ( PMM2 ), и Man-1-P служит субстратом в синтезе GDP-Man. Мутации в PMM2 вызывают PMM2-CDG (CDG-Ia), наиболее распространенный подтип CDG. [ 26 ]
Dol-P-Man образуется под действием Dol-P-Man синтазы , состоящей из трех субъединиц; ДПМ1 , ДПМ2 и ДПМ3 . Мутации в DPM1 вызывают DPM1-CDG (CDG-Ie). Мутации в DPM2 (DPM2-CDG) и DPM3 (DPM3-CDG (CDG-Io)) [ 27 ] вызывают синдромы с мышечным фенотипом, напоминающим а-дистрогликанопатию, возможно, из-за отсутствия Dol-P-Man, необходимого для O-маннозилирования.
Конечные Dol-PP-связанные 14-мерные олигосахариды (Glc3Man9GlcNAc2-PP-Dol) переносятся на консенсусные остатки Asn в акцепторных белках в просвете ЭР, катализируемый олигосахарилтрансферазой ( OST). OST состоит из нескольких субъединиц, включая DDOST, TUSC3, MAGT1, KRTCAP2 и STT3a и -3b. К настоящему времени было показано, что три из этих генов мутируют у пациентов с CDG: DDOST (DDOST-CDG (CDG-Ir)), TUSC3 (TUSC3-CDG) и MAGT1 (MAGT1-CDG).

Тип II

[ редактировать ]

Зрелая цепь LLO затем переносится на растущую белковую цепь, и этот процесс катализируется комплексом олигосахарилтрансферазы (OST). [ 28 ]

  • После переноса в белковую цепь олигосахарид обрезается специфическими гликозидазами. Этот процесс жизненно важен, поскольку лектиновые шапероны кальнексин и кальретикулин , участвующие в качестве белка, связываются со структурой Glc1Man9GlcNAc и обеспечивают правильное сворачивание. Отсутствие первой гликозидазы ( GCS1 ) вызывает CDG-IIb.
  • Удаление остатков Glc и первого остатка Man происходит в ЭР.
  • Затем гликопротеин попадает в Гольджи , где формируется множество различных структур с разной биологической активностью.
  • Маннозидаза I создает структуру Man5GlcNAc2 на белке, но обратите внимание, что она имеет структуру, отличную от структуры, созданной на LLO.
  • Далее остаток GlcNAc образует GlcNAc1Man5GlcNAc2, субстрат для альфа-маннозидазы II (aManII).
  • Затем aManII удаляет два остатка Man, создавая субстрат для трансферазы GlcNAc II, которая добавляет GlcNAc ко второй ветви Man. Эта структура служит субстратом для дополнительных реакций галактозилирования , фукозилирования и сиалилирования . Кроме того, замена на большее количество остатков GlcNAc может привести к образованию три- и тетраантенных молекул.

Не все структуры полностью модифицированы, некоторые остаются в виде структур с высоким содержанием маннозы, другие - в виде гибридов (одна немодифицированная ветвь Man и одна модифицированная), но большинство становятся полностью модифицированными олигосахаридами сложного типа. [ 29 ]

Помимо гликозидазы I, обнаружены мутации: [ нужна ссылка ]

  • в MGAT2 , в трансферазе GlcNAc II (CDG-IIa)
  • в SLC35C1 , транспортере GDP-Fuc (CDG-IIc)
  • в B4GALT1 галактозилтрансфераза ) (CDG-IId
  • в COG7 консервативный олигомерный комплекс Гольджи-7 (CDG-IIe)
  • в SLC35A1 , транспортере CMP-сиаловой кислоты (NeuAc) (CDG-IIf)

Однако, поскольку в гликозилировании участвует по меньшей мере 1% генома, вполне вероятно, что еще предстоит обнаружить гораздо больше дефектов. [ 30 ]

Диагностика

[ редактировать ]

Классификация

[ редактировать ]

Исторически CDG классифицируются на типы I и II (CDG-I и CDG-II) в зависимости от природы и локализации биохимического дефекта метаболического пути относительно действия олигосахарилтрансферазы . Наиболее часто используемый метод скрининга CDG, анализ статуса гликозилирования трансферрина с помощью изоэлектрического фокусирования , ESI-MS или другие методы, различает эти подтипы в так называемых паттернах типа I и типа II. [ 31 ]

В настоящее время описано более 130 подтипов CDG. [ 32 ] [ 7 ]

С 2009 года большинство исследователей используют другую номенклатуру, основанную на дефекте гена ( например, CDG-Ia = PMM2-CDG, CDG-Ib = PMI-CDG, CDG-Ic = ALG6-CDG и т. д.). [ 33 ] Причиной новой номенклатуры стал тот факт, что белки, не участвующие непосредственно в синтезе гликанов (например, члены COG-семейства [ 34 ] и везикулярная H+-АТФаза) [ 35 ] Было обнаружено, что они вызывают дефект гликозилирования у некоторых пациентов с CDG.

дефекты, нарушающие другие пути гликозилирования, кроме N Также в эту классификацию включены -связанного. Примерами являются α- дистрогликанопатии ( например, POMT1/POMT2-CDG ( синдром Уокера-Варбурга и синдром «мышцы-глаза-мозг »)) с недостаточностью O -маннозилирования белков; Дефекты синтеза О -ксилозилгликанов (EXT1/EXT2-CDG ( наследственные множественные экзостозы ) и B4GALT7-CDG ( синдром Элерса-Данлоса , прогероидный вариант)); Синтез О -фукозилгликанов (B3GALTL-CDG (синдром Питера плюс) и LFNG-CDG ( спондилокостальный дизостоз III)). [ 36 ]

Тип I

[ редактировать ]

Типы включают в себя:

Тип МОЙ БОГ Ген Локус
Я ( PMM2-CDG ) 212065 ПММ2 16п13.3-р13.2
Iб ( MPI-CDG ) 602579 ИМБ 15q22-кв.
Ic (ALG6-CDG) 603147 АЛГ6 1п22.3
Идентификатор (ALG3-CDG) 601110 АЛГ3 3q27
Т.е. (DPM1-CDG) 608799 ДПМ1 20q13.13
Если (MPDU1-CDG) 609180 МПДУ1 17п13.1-п12
Ig (ALG12-CDG) 607143 АЛГ12 22q13.33
Ih(ALG8-CDG) 608104 АЛГ8 11pter-p15.5
II (ALG2-CDG) 607906 АЛГ2 9q22
Ij (DPAGT1-CDG) 608093 ДПАГТ1 11q23.3
Я ( ALG1-CDG ) 608540 АЛГ1 16п13.3
1 л (АЛГ9-ЦДГ) 608776 АЛГ9 11q23
В (DOLK-CDG) 610768 КИНЖАЛ 9q34.11
В (RFT1-CDG) 612015 РФТ1 3p21.1
Ио (DPM3-CDG) 612937 ДПМ3 1q12-q21
ИП (ALG11-CDG) 613661 АЛГ11 13q14.3
Iq ( SRD5A3-CDG ) 612379 СРД5А3 4q12
ИК (DDOST-CDG) 614507 ДОСТ 1п36.12
Это (PGM1-CDG)

(ранее ГСД -XIV)

фосфоглюкомутазы Дефицит

614921 ПГМ1 1p31.3
ДПМ2-ЦДГ н/д ДПМ2 9q34.13
TUSC3-CDG 611093 ТУСК3 8p22
MAGT1-CDG 300716 МАГТ1 Х21.1
DHDDS-CDG 613861 ДХДДС 1п36.11
I/IIx 212067 н/д н/д

Тип II

[ редактировать ]
  • Расстройства типа II включают нарушение функции обрезки/обработки связанной с белком олигосахаридной цепи.

Типы включают в себя:

Тип МОЙ БОГ Ген Локус
IIa (MGAT2-CDG) 212066 МГАТ2 14q21
IIб (GCS1-CDG) 606056 ГКС1 2p13-p12
IIc (SLC335C1-CDG; дефицит адгезии лейкоцитов II)) 266265 SLC35C1 11п11.2
IId (B4GALT1-CDG) 607091 B4НЕПРАВИЛЬНО1 9p13
IIe (COG7-CDG) 608779 COG7 16р.
IIf (SLC35A1-CDG) 603585 SLC35A1 6q15
IIg (COG1-CDG) 611209 ЦОГ1 17q25.1
IIh (COG8-CDG) 611182 COG8 16q22.1
III (COG5-CDG) 613612 COG5 7q31
IIj (COG4-CDG) 613489 COG4 16q22.1
II L (COG6-CDG) н/д COG6 13q14.11
II Т (CDG2T) 618885 ГАЛНТ2
ATP6V0A2-CDG (аутосомно-рецессивный тип 2a кожи (ARCL-2A)) 219200 АТП6В0А2 12q24.31
MAN1B1-CDG (умственная отсталость, аутосомно-рецессивный тип 15) 614202 MAN1B1 9q34.3
ST3GAL3-CDG (умственная отсталость, аутосомно-рецессивный тип 12) 611090 СТ3ГАЛ3 1p34.1

Нарушения О -маннозилирования

[ редактировать ]

Мутации в нескольких генах связаны с традиционными клиническими синдромами, называемыми мышечной дистрофией -дистрогликанопатией (MDDG). Недавно OMIM предложила новую номенклатуру, основанную на клинической тяжести и генетической причине. [ 37 ] Классификация степени тяжести: A (тяжелая), B (средняя) и C (легкая). Подтипы пронумерованы от одного до шести в зависимости от генетической причины в следующем порядке: (1) POMT1 , (2) POMT2 , (3) POMGNT1 , (4) FKTN , (5) FKRP и (6) LARGE . [ 38 ]

Наиболее распространенные тяжелые типы включают в себя:

Имя МОЙ БОГ Ген Локус
POMT1-CDG (MDDGA1; синдром Уокера-Варбурга ) 236670 ПОМТ1 9q34.13
POMT2-CDG (MDDGA2; синдром Уокера-Варбурга ) 613150 ПОМТ2 14q24.3
POMGNT1-CDG (MDDGA3; мышца-глаз-мозг) 253280 ПОМГНТ1 1p34.1
FKTN-CDG (MDDGA4; врожденная мышечная дистрофия Фукуямы) 253800 ФКТН 9q31.2
ФКРП-CDG (MDDGB5; MDC1C) 606612 ФКРП 19q13.32
БОЛЬШОЙ-CDG (MDDGB6; MDC1D) 608840 БОЛЬШОЙ 22q12.3

Уход

[ редактировать ]

Для большинства этих заболеваний лечение не существует. Добавки маннозы по большей части облегчают симптомы MPI-CDG. [ 39 ] даже если фиброз печени может сохраняться. [ 40 ] Добавки фукозы оказали частичный эффект на некоторых пациентов с SLC35C1-CDG. [ 41 ]

История

[ редактировать ]

Первые пациенты с CDG (сестры-близнецы) были описаны в 1980 году Jaeken et al. [ 42 ] Их основными признаками были психомоторная заторможенность , церебральная и мозжечковая атрофия и колебания уровня гормонов ( например, пролактина, ФСГ и ГР). В течение следующих 15 лет основной дефект оставался неизвестным, но поскольку плазмопротеин трансферрин был недостаточно гликозилирован (как было показано, например, с помощью изоэлектрического фокусирования ), новый синдром был назван синдромом гликопротеина с дефицитом углеводов (CDGS). [ 1 ] Его «классический» фенотип включал психомоторную заторможенность , атаксию , косоглазие , аномалии (жировые подушечки и втянутые соски ) и коагулопатию .

В 1994 году был описан новый фенотип, получивший название CDGS-II. [ 43 ] В 1995 году Ван Шафтинген и Джаекен показали, что CDGS-I (теперь PMM2-CDG) вызван дефицитом фермента фосфоманномутазы . Этот фермент отвечает за взаимное превращение маннозо-6-фосфата и маннозо-1-фосфата , а его дефицит приводит к нехватке GDP-маннозы и долихола (Dol) -маннозы (Man), двух доноров, необходимых для синтеза липидсвязанный олигосахарид-предшественник N-связанного гликозилирования. [ 44 ]

В 1998 году Нихьюс описал новый синдром CDG, MPI-CDG, который вызван мутациями фермента, метаболически расположенного выше PMM2, фосфоманнозоизомеразы (PMI). [ 25 ] Также описана функциональная терапия MPI-CDG пищевой маннозой. [ 25 ]

Была расширена характеристика новых дефектов, и было выявлено несколько новых дефектов типа I и типа II. [ 45 ]

В 2012 году Нид описал первый случай врожденного нарушения дегликозилирования — дефицита NGLY1 . [ 46 ] Исследование пациентов с дефицитом NGLY1 , проведенное в 2014 году , выявило сходство с традиционными врожденными нарушениями гликозилирования. [ 47 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б Джаекен Дж., Карчон Х. (1993). «Гликопротеиновые синдромы с дефицитом углеводов: обзор». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 16 (5): 813–20. дои : 10.1007/bf00714272 . ПМИД   8295395 . S2CID   10219089 .
  2. ^ Шоллен, Э.; Пардон, Э.; Хейканц, Л.; Ренард, Дж.; Доггетт, Северная Каролина ; Каллен, Д.Ф.; Кассиман, Джей Джей; Матийс, Г. (1998). «Сравнительный анализ генов фосфоманномутазы PMM1, PMM2 и PMM2psi: изменение последовательности в процессированном псевдогене является отражением мутаций, обнаруженных в функциональном гене». Молекулярная генетика человека . 7 (2): 157–164. дои : 10.1093/hmg/7.2.157 . ПМИД   9425221 .
  3. ^ Папрока, Дж.; Джезела-Станек, А.; Тылки-Шиманская, А.; Грюневальд, С. (2021). «Врожденные нарушения гликозилирования с неврологической точки зрения» . Науки о мозге . 11 (88): 88. doi : 10.3390/brainsci11010088 . ПМЦ   7827962 . ПМИД   33440761 .
  4. ^ Кастильони, К.; Фейе, Ф.; Барнериас, К.; Видеманн, А.; Мачарт, Дж.; Кортес, Ф.; Эрнандо-Давалильо, К.; Монтеро, Р.; Дюпре, Т.; Брюнель, Н.; Сета, Н.; Вийомье-Барро, С.; Серрано, М. (2021). «Расширение фенотипа X-связанного SSR4-CDG: последствия для соединительной ткани» . Человеческая мутация . 42 (2): 142–149. дои : 10.1002/humu.24151 . ПМИД   33300232 . S2CID   228087106 .
  5. ^ Йенсен Х., Кьергаард С., Кли Ф., Моллер Х.У. (июнь 2003 г.). «Офтальмологические проявления врожденного нарушения гликозилирования типа 1а». Офтальмологическая генетика . 24 (2): 81–8. дои : 10.1076/opge.24.2.81.13994 . ПМИД   12789572 . S2CID   29341185 .
  6. ^ Сунь Л., Эклунд Э.А., Чунг В.К., Ван С., Коэн Дж., Фриз Х.Х. (июль 2005 г.). «Врожденное нарушение гликозилирования проявляется гиперинсулинемической гипогликемией и гиперплазией островковых клеток» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 90 (7): 4371–5. дои : 10.1210/jc.2005-0250 . ПМИД   15840742 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Фриз Х.Х., Эклунд Э.А., Нг Б.Г., Паттерсон М.С. (май 2012 г.). «Неврология наследственных нарушений гликозилирования» . «Ланцет». Неврология . 11 (5): 453–66. дои : 10.1016/S1474-4422(12)70040-6 . ПМЦ   3625645 . ПМИД   22516080 .
  8. ^ Марквардт, Т.; Брюн, Т.; Лун, К.; Циммер, К.; Корнер, К.; Фабриц, Л.; ван дер Верфт, Н.; Формур, Дж.; Замри, ХХ; Лоуэн, Ф.; Бирман, Б.; Хармс, Э.; фон Фигура, К.; Вествебер, Д.; Кох, Х.Г. (1999). «Синдром дефицита адгезии лейкоцитов II, генерализованный дефект метаболизма фукозы» . Журнал педиатрии . 134 (6): 681–688. дои : 10.1016/S0022-3476(99)70281-7 . ПМК   7095022 . ПМИД   10356134 .
  9. ^ Брейтлинг, Дж.; Эби, М. (2013). «N-связанное гликозилирование белков в эндоплазматическом ретикулуме» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 5 (8): а013359. doi : 10.1101/cshperspect.a013359 . ПМЦ   3721281 . ПМИД   23751184 .
  10. ^ Якен, Яак (2016). «Гликозилирование и его нарушения: общий обзор ☆». Справочный модуль по биомедицинским наукам . дои : 10.1016/B978-0-12-801238-3.04632-8 . ISBN  9780128012383 .
  11. ^ Цюхнер С., Даллман Дж., Вен Р., Бичем Г., Надж А., Фарук А., Кохли М.А., Уайтхед П.Л., Халм В., Конидари И., Эдвардс Ю.Дж., Кай Дж., Питер I, Сео Д., Буксбаум Дж.Д., Хейнс Дж.Л., Блэнтон С. , Янг Дж., Альфонсо Э., Вэнс Дж.М., Лам Б.Л., Перичак-Вэнс М.А. (февраль 2011 г.). «Секвенирование всего экзома связывает вариант DHDDS с пигментным ретинитом» . Американский журнал генетики человека . 88 (2): 201–6. дои : 10.1016/j.ajhg.2011.01.001 . ПМК   3035708 . ПМИД   21295283 .
  12. ^ Кантагрел В., Лефебер DJ, Нг Б.Г., Гуан З., Силхави Дж.Л., Биелас С.Л., Леле Л., Хомбауэр Х., Адамович М., Свежевска Е., Де Брауэр А.П., Блюмель П., Сыкут-Цегельска Дж., Хоулистон С., Свистун Д., Али Б.Р., Добинс В.Б., Бабович-Вуксанович Д., ван Боховен Х., Веверс Р.А., Раец Ч.Р., Фриз Х.Х., Морава Е., Аль-Газали Л., Глисон Дж.Г. (2010). «SRD5A3 необходим для превращения полипренола в долихол и мутирует при врожденном нарушении гликозилирования» . Клетка . 142 (2): 203–17. дои : 10.1016/j.cell.2010.06.001 . ПМК   2940322 . ПМИД   20637498 .
  13. ^ Кранц С., Юнгеблут С., Денеке Дж., Эрлекотте А., Сольбах С., Дебус В., Кель Х.Г., Хармс Е., Рейт А., Райхель С., Гроуб Х., Хаммерсен Г., Шварцер Ю., Марквардт Т. (март 2007 г.). «Нарушение биосинтеза долихолфосфата вызывает новое наследственное заболевание, приводящее к смерти в раннем детстве» . Американский журнал генетики человека . 80 (3): 433–40. дои : 10.1086/512130 . ПМЦ   1821118 . ПМИД   17273964 .
  14. ^ Ву X, Раш Дж.С., Караоглу Д., Красневич Д., Любинский М.С., Вехтер С.Дж., Гилмор Р., Фриз Х.Х. (август 2003 г.). «Дефицит UDP-GlcNAc:долихолфосфат-N-ацетилглюкозамин-1-фосфаттрансферазы (DPAGT1) вызывает новое врожденное нарушение гликозилирования типа Ij». Человеческая мутация . 22 (2): 144–50. дои : 10.1002/humu.10239 . ПМИД   12872255 . S2CID   35331823 .
  15. ^ Грубенманн С.Э., Франк К.Г., Хюльсмайер А.Дж., Шоллен Э., Маттейс Г., Маятепек Е., Бергер Э.Г., Эби М., Хеннет Т. (март 2004 г.). «Дефицит первой стадии маннозилирования в пути N-гликозилирования вызывает врожденное нарушение гликозилирования типа Ik» . Молекулярная генетика человека . 13 (5): 535–42. дои : 10.1093/hmg/ddh050 . hdl : 20.500.11850/51881 . ПМИД   14709599 .
  16. ^ Тиль С., Шварц М., Пенг Дж., Грзмил М., Хасилик М., Браулке Т., Кольшюттер А., фон Фигура К., Леле Л., Кёрнер С. (июнь 2003 г.). «Новый тип врожденных нарушений гликозилирования (CDG-Ii) дает новое представление о ранних этапах биосинтеза долихол-связанных олигосахаридов» . Журнал биологической химии . 278 (25): 22498–505. дои : 10.1074/jbc.m302850200 . ПМИД   12684507 .
  17. ^ Ринд Н., Шмайсер В., Тиль С., Абсманнер Б., Люббехузен Дж., Хокс Дж., Апешиотис Н., Вилиховски Е., Леле Л., Кёрнер К. (апрель 2010 г.). «Тяжелое метаболическое заболевание человека, вызванное дефицитом эндоплазматической маннозилтрансферазы hALG11, приводит к врожденному нарушению гликозилирования-Ip» . Молекулярная генетика человека . 19 (8): 1413–24. дои : 10.1093/hmg/ddq016 . ПМИД   20080937 .
  18. ^ Влюгельс В., Хэуптл М.А., Нг Б.Г., Михальски Дж.К., Баттини Р., Диониси-Вичи С., Людман М.Д., Джекен Дж., Фулкье Ф., Фриз Х.Х., Маттейс Г., Хеннет Т. (октябрь 2009 г.). «Дефицит RFT1 у трех новых пациентов с CDG» . Человеческая мутация . 30 (10): 1428–34. дои : 10.1002/humu.21085 . ПМЦ   3869400 . ПМИД   19701946 .
  19. ^ Кернер С., Кнауэр Р., Стефани У., Марквардт Т., Леле Л., фон Фигура К. (декабрь 1999 г.). «Синдром гликопротеина с дефицитом углеводов типа IV: дефицит долихил-P-Man:Man(5)GlcNAc(2)-PP-долихилманнозилтрансферазы» . Журнал ЭМБО . 18 (23): 6816–22. дои : 10.1093/emboj/18.23.6816 . ПМЦ   1171744 . ПМИД   10581255 .
  20. ^ Франк К.Г., Грубенманн С.Э., Эйяид В., Бергер Э.Г., Эби М., Хеннет Т. (июль 2004 г.). «Идентификация и функциональный анализ дефекта гена ALG9 человека: определение врожденного нарушения гликозилирования типа IL» . Американский журнал генетики человека . 75 (1): 146–50. дои : 10.1086/422367 . ПМК   1181998 . ПМИД   15148656 .
  21. ^ Шантре И, Дюпре Т, Деленда С, Бушер С, Данкур Дж, Барнье А, Шароле А, Херон Д, Бадер-Менье Б, Данос О, Сета Н, Дюран Г, Ориоль Р, Кодоньо П, Мур С.Э. (июль 2002 г.) . «Врожденные нарушения гликозилирования типа Ig определяются дефицитом долихил-P-маннозы:Man7GlcNAc2-PP-долихилманнозилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 277 (28): 25815–22. дои : 10.1074/jbc.m203285200 . ПМИД   11983712 .
  22. ^ Кернер С., Кнауэр Р., Хольцбах У., Ханефельд Ф., Леле Л., фон Фигура К. (1998). «Синдром гликопротеинового дефицита углеводов типа V: дефицит долихил-P-Glc:Man9GlcNAc2-PP-долихилглюкозилтрансферазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (22): 13200–5. Бибкод : 1998PNAS...9513200K . дои : 10.1073/pnas.95.22.13200 . ПМК   23759 . ПМИД   9789065 .
  23. ^ Шантре И, Данкур Ж, Дюпре Т, Деленда С, Бюшер С, Вийомье-Барро С, Ожье де Больни Х, Пелетан С, Данос О, Сета Н, Дюран Г, Ориоль Р, Кодоньо П, Мур С.Э. (март 2003 г.). «Дефицит долихил-P-глюкозы:Glc1Man9GlcNAc2-PP-долихил-альфа3-глюкозилтрансферазы определяет новый подтип врожденных нарушений гликозилирования» . Журнал биологической химии . 278 (11): 9962–71. дои : 10.1074/jbc.m211950200 . ПМИД   12480927 .
  24. ^ Кранц С., Денеке Дж., Лерман М.А., Рэй С., Кинц П., Крейссель Г., Саги Д., Питер-Каталиник Дж., Фриз Х.Х., Шмид Т., Джековски-Дорманн С., Хармс Э., Марквардт Т. (2001). «Мутация в гене MPDU1 человека вызывает врожденное нарушение гликозилирования типа If (CDG-If)» . Журнал клинических исследований . 108 (11): 1613–9. дои : 10.1172/JCI13635 . ЧВК   200991 . ПМИД   11733556 .
  25. ^ Перейти обратно: а б с Нихуес Р., Хасилик М., Альтон Г., Кернер С., Шибе-Сукумар М., Кох Х.Г., Циммер К.П., Ву Р., Хармс Э., Райтер К., фон Фигура К., Фриз Х.Х., Хармс Х.К., Марквардт Т. (1998). «Синдром углеводдефицитного гликопротеина типа Ib. Дефицит фосфоманнозоизомеразы и маннозотерапия» . Журнал клинических исследований . 101 (7): 1414–20. дои : 10.1172/JCI2350 . ПМК   508719 . ПМИД   9525984 .
  26. ^ Маттейс Г., Шоллен Э., Пардон Э., Вейга-Да-Кунья М., Джаекен Дж., Кассиман Дж. Дж., Ван Шафтинген Э. (май 1997 г.). «Мутации в PMM2, гене фосфоманномутазы на хромосоме 16p13, при синдроме гликопротеина I типа с дефицитом углеводов (синдром Якена)». Природная генетика . 16 (1): 88–92. дои : 10.1038/ng0597-88 . ПМИД   9140401 . S2CID   22959423 .
  27. ^ Лефебер Д.Д., Шёнбергер Дж., Морава Е., Гиллард М., Хайбен К.М., Веррейп К., Графаку О., Евангелиу А., Прейерс Ф.В., Манта П., Йилдиз Дж., Грюневальд С., Спилиоти М., ван ден Эльзен С., Кляйн Д., Хесс Д., Ашида Х., Хофстинге Дж., Маеда Ю., ван ден Хеувел Л., Ламменс М., Леле Л., Веверс Р.А. (июль 2009 г.). «Дефицит субъединицы DPM3 синтазы Dol-P-Man соединяет врожденные нарушения гликозилирования с дистрогликанопатиями» . Американский журнал генетики человека . 85 (1): 76–86. дои : 10.1016/j.ajhg.2009.06.006 . ПМК   2706967 . ПМИД   19576565 .
  28. ^ Фриз, ХХ (2013). «Понимание нарушений гликозилирования у человека: биохимия лидирует» . Журнал биологической химии . 288 (10): 6936–6945. дои : 10.1074/jbc.R112.429274 . ПМЦ   3591604 . ПМИД   23329837 .
  29. ^ Шахтер, Х. (1984). «Гликопротеины: их структура, биосинтез и возможные клинические последствия». Клиническая биохимия . 17 (1): 3–14. дои : 10.1016/S0009-9120(84)90360-6 . ПМИД   6368044 .
  30. ^ Джаекен, Дж. (2013). «Врожденные нарушения гликозилирования». Детская неврология Часть III . Справочник по клинической неврологии. Том. 113. стр. 1737–43. дои : 10.1016/B978-0-444-59565-2.00044-7 . ISBN  978-0-444-59565-2 . ПМИД   23622397 .
  31. ^ Фриз, ХХ (2007). «Врожденные нарушения гликозилирования: CDG-I, CDG-II и другие». Современная молекулярная медицина . 4 (7): 389–96. дои : 10.2174/156652407780831548 . ПМИД   17584079 .
  32. ^ Ондрускова Н.; Чехова А.; Хансикова, Х.; Хонзик, Т.; Джаекен, Дж. (2020). «Врожденные нарушения гликозилирования: в 2020 году все еще «горячо»». Общие предметы . 1865 (2021): 129751. doi : 10.1016/j.bbagen.2020.129751 . ПМИД   32991969 . S2CID   222159507 .
  33. ^ Джаекен Дж., Хеннет Т., Маттейс Г. и Фриз Х.Х. (2009) Номенклатура CDG: время перемен! Биохим Биофиз Акта. 1792, 825-6.
  34. ^ Ву, X., Стит, Р.А., Богоров, О., Баккер, Дж., Ньюэлл, Дж., Кригер, М., Спаапен, Л., Корнфельд, С. и Фриз, Х.Х. Мутация субъединицы комплекса COG ген COG7 вызывает смертельное врожденное заболевание. (2004) Нат. Мед. 10, 518-23.
  35. ^ Корнак У, Рейндерс Э, Димопулу А, ван Реувейк Дж, Фишер Б, Раджаб А, Бадде Б, Нюрнберг П, Фулкье Ф, Лефебер Д, Урбан З, Грюневальд С, Аннаерт В, Бруннер Х.Г., ван Боховен Х, Веверс Р, Морава Э., Маттейс Г., Ван Малдергем Л., Мундлос С. (январь 2008 г.). «Нарушение гликозилирования и слабость кожи, вызванные мутациями в субъединице везикулярной H +-АТФазы ATP6V0A2». Природная генетика . 40 (1): 32–4. дои : 10.1038/ng.2007.45 . ПМИД   18157129 . S2CID   23318808 .
  36. ^ Ян, А.; Нг, Б.; Мур, ЮАР; Раш, Дж.; Вехтер, CJ; Раймонд, КМ; Уиллер, Т.; Кэмпбелл, КП; Замри, ХХ; Мехта, Л. (2013). «Врожденное нарушение гликозилирования из-за мутаций DPM1, проявляющееся врожденной мышечной дистрофией по типу дистрогликанопатии» . Мол Генет Метаб . 110 (3): 345–351. дои : 10.1016/j.ymgme.2013.06.016 . ПМК   3800268 . ПМИД   23856421 .
  37. ^ Амбергер Дж., Боккини С., Хамош А. (май 2011 г.). «Новое лицо и новые задачи онлайн-менделевского наследования у человека (OMIM®)». Человеческая мутация . 32 (5): 564–7. дои : 10.1002/humu.21466 . ПМИД   21472891 .
  38. ^ Джейкен, Дж.; Хеннет, Т.; Мттис, Г.; Фриз, ХХ (2009). «Номенклатура CDG: время перемен» . Биохим Биофиз Акта . 1792 (9): 825–826. дои : 10.1016/j.bbadis.2009.08.005 . ПМЦ   3917312 . ПМИД   19765534 .
  39. ^ Упомяните К., Лакайля Ф., Валаяннопулоса В., Романо С., Кустера А., Кретца М., Зайдана Х., Гальмиша Л., Жобера Ф., де Кейзера Ю., Сета Н., де Лонле П. (2008). «Развитие заболевания печени, несмотря на лечение маннозой, у двух пациентов с CDG-Ib». Молекулярная генетика и обмен веществ . 93 (1): 40–3. дои : 10.1016/j.ymgme.2007.08.126 . ПМИД   17945525 .
  40. ^ Вестфаль В., Кьергаард С., Дэвис Дж.А., Петерсон С.М., Сковби Ф., Фриз Х.Х. (2001). «Генетический и метаболический анализ первого взрослого человека с врожденным нарушением гликозилирования типа Ib: долгосрочные результаты и эффекты приема маннозы». Молекулярная генетика и обмен веществ . 73 (1): 77–85. дои : 10.1006/mgme.2001.3161 . ПМИД   11350186 .
  41. ^ Эклунд Э.А., Freeze HH (2006). «Врожденные нарушения гликозилирования: многогранная группа синдромов» . НейроРкс . 3 (2): 254–63. дои : 10.1016/j.nurx.2006.01.012 . ПМЦ   3593443 . ПМИД   16554263 .
  42. ^ Jaeken, J., Vanderschueren-Lodeweyckx, M., Casaer, P., Snoeck, L., Corbeel, L., Eggermont, E. и Eeckels, R. (1980) Pediatr Res 14, 179
  43. ^ Джейкен Дж., Шахтер Х., Карчон Х., Де Кок П., Коддевиль Б., Спик Дж. (1994). «Синдром гликопротеина с дефицитом углеводов типа II: дефицит локализованной в Гольджи N-ацетилглюкозаминилтрансферазы II» . Архив болезней в детстве . 71 (2): 123–7. дои : 10.1136/adc.71.2.123 . ПМЦ   1029941 . ПМИД   7944531 .
  44. ^ Шафтинген, EV; Джейкен, Дж. (1995). «Дефицит фосфоманномутазы является причиной синдрома углеводно-дефицитного гликопротеина типа I». Письма ФЭБС . 377 (3): 318–320. Бибкод : 1995FEBSL.377..318V . дои : 10.1016/0014-5793(95)01357-1 . ПМИД   8549746 . S2CID   321749 .
  45. ^ Хэуптл М.А., Хеннет Т. (2009). «Врожденные нарушения гликозилирования: обновленная информация о дефектах, влияющих на биосинтез долихол-связанных олигосахаридов» (PDF) . Человеческая мутация . 30 (12): 1628–41. дои : 10.1002/humu.21126 . ПМИД   19862844 . S2CID   46281092 . Архивировано из оригинала (PDF) 18 мая 2021 г. Проверено 13 декабря 2019 г.
  46. ^ Нужен AC, Шаши В., Хитоми Ю., Шох К., Шианна К.В., Макдональд М.Т., Мейслер М.Х., Гольдштейн Д.Б. (июнь 2012 г.). «Клиническое применение секвенирования экзома при недиагностированных генетических состояниях» . Журнал медицинской генетики . 49 (6): 353–61. doi : 10.1136/jmedgenet-2012-100819 . ПМК   3375064 . ПМИД   22581936 .
  47. ^ Эннс Г.М., Шаши В., Бейнбридж М., Гамбелло М.Дж., Захир Ф.Р., Баст Т. и др. (октябрь 2014 г.). «Мутации в NGLY1 вызывают наследственное нарушение пути деградации, связанного с эндоплазматическим ретикулумом» . Генетика в медицине . 16 (10): 751–8. дои : 10.1038/gim.2014.22 . ПМК   4243708 . ПМИД   24651605 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Congenital_disorder_of_glycosylation&oldid=1240177672"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 3472c4ea68f2499f76a1849c20f32a18__1719080400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/34/18/3472c4ea68f2499f76a1849c20f32a18.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Congenital disorder of glycosylation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)