Кавеолин 3

КАВ3
Идентификаторы
Псевдонимы	CAV3 , LGMD1C, LQT9, VIP-21, VIP21, кавеолин 3, MPDT, RMD2
Внешние идентификаторы	Опустить : 601253 ; МГИ : 107570 ; Гомологен : 7255 ; Генные карты : CAV3 ; OMA : CAV3 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	8,841,808 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	112,449,833 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	muscle of thigh; ; vastus lateralis muscle; ; triceps brachii muscle; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; thoracic diaphragm; ; gastrocnemius muscle; ; deltoid muscle; ; tibialis anterior muscle;
	Top expressed in
	cardiac muscle tissue of left ventricle; ; interventricular septum; ; plantaris muscle; ; soleus muscle; ; extensor digitorum longus muscle; ; temporal muscle; ; masseter muscle; ; thoracic diaphragm; ; extraocular muscle; ; triceps brachii muscle;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	transmembrane transporter binding; protein C-terminus binding; potassium channel inhibitor activity; calcium channel regulator activity; protein binding; molecular adaptor activity; sodium channel regulator activity; connexin binding; alpha-tubulin binding; protein-containing complex binding; enzyme binding; nitric-oxide synthase binding; structural molecule activity;
Cellular component	cytoplasm; membrane; T-tubule; dystrophin-associated glycoprotein complex; cell surface; Z discdkac; endoplasmic reticulum; membrane raft; Golgi apparatus; intracellular membrane-bounded organelle; intercalated disc; neuromuscular junction; plasma membrane; vesicle; Golgi membrane; sarcolemma; caveola; protein-containing complex; integral component of plasma membrane; focal adhesion;
Biological process	myotube differentiation; muscle contraction; regulation of heart contraction; muscle cell cellular homeostasis; negative regulation of cardiac muscle hypertrophy; negative regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential; regulation of membrane potential; muscle organ development; regulation of calcium ion import; plasma membrane repair; regulation of signaling; membrane raft organization; regulation of sodium ion transmembrane transporter activity; positive regulation of microtubule polymerization; cholesterol homeostasis; triglyceride metabolic process; negative regulation of cell size; regulation of skeletal muscle contraction; T-tubule organization; regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization; heart trabecula formation; glucose homeostasis; actin filament organization; cardiac muscle cell development; regulation of branching involved in mammary gland duct morphogenesis; ventricular cardiac muscle cell action potential; detection of muscle stretch; regulation of signal transduction by receptor internalization; negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development; negative regulation of MAP kinase activity; cytoplasmic microtubule organization; regulation of nerve growth factor receptor activity; regulation of protein kinase B signaling; negative regulation of potassium ion transmembrane transport; regulation of p38MAPK cascade; protein localization to plasma membrane; plasma membrane organization; regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential; negative regulation of sarcomere organization; cell differentiation; negative regulation of protein kinase activity; nucleus localization; regulation of heart rate; negative regulation of protein localization to cell surface; positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process; negative regulation of MAPK cascade; myoblast fusion; regulation of calcium ion transmembrane transporter activity; protein localization; positive regulation of myotube differentiation; positive regulation of caveolin-mediated endocytosis; regulation of calcium ion transport; endocytosis; negative regulation of nitric-oxide synthase activity; caveola assembly; positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity; positive regulation of cell population proliferation; negative regulation of calcium ion transport; regulation of cardiac muscle contraction; regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization; regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction; cellular response to organonitrogen compound;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	859
	12391
	ENSG00000182533
	ENSMUSG00000062694
	P56539
	P51637
	НМ_033337 ; НМ_001234
	НМ_007617
	НП_001225 ; НП_203123
	НП_031643
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Кавеолин-3 — это белок , который у человека кодируется CAV3 геном . ^[5]^[6]^[7] Для этого локуса был идентифицирован альтернативный сплайсинг с включением или исключением интрона, подвергающегося дифференциальному сплайсингу. Кроме того, транскрипты используют несколько сайтов полиА и содержат два потенциальных сайта инициации трансляции.

Функция

Этот ген кодирует члена семейства кавеолинов , который функционирует как компонент плазматических мембран кавеол, обнаруженных в большинстве типов клеток. Предполагается, что кавеолиновые белки являются каркасными белками для организации и концентрации определенных молекул, взаимодействующих с кавеолином. ^[7]

Клиническое значение

Мутации, выявленные в этом гене, приводят к нарушению олигомеризации белка или внутриклеточной маршрутизации, нарушая формирование кавеол и приводя к мышечной дистрофии конечностей-пояса типа 1C (LGMD-1C), гиперкемии, дистальной миопатии или болезни волнистых мышц (RMD). Другие мутации кавеолина вызывают синдром удлиненного интервала QT или семейную гипертрофическую кардиомиопатию, хотя роль Cav3 в синдроме удлиненного интервала QT недавно оспаривалась. ^[7]^[8]

Взаимодействия

Было показано, что кавеолин 3 взаимодействует с рядом различных белков, включая, помимо прочего:

Структура

С помощью трансмиссионной электронной микроскопии и методов анализа одиночных частиц было показано, что девять мономеров кавеолина-3 собираются в комплекс тороидальной формы, диаметром ~ 16,5 нм и высотой ~ 5,5 нм. ^[13]

Сердечная физиология

Кавеолин-3 — одна из трех изоформ белка кавеолина . ^[14] Кавеолин-3 концентрируется в кавеолах миоцитов и модулирует многочисленные метаболические процессы, включая синтез оксида азота, метаболизм холестерина и сокращение сердечных миоцитов. ^[14]^[15]^[16] С кавеолином-3 связывается множество белков, включая ионные каналы и обменники. ^[14]^[17]^[18]^[19]^[20]^[21]^[22]^[23]

Ассоциации с ионными каналами

АТФ-зависимые калиевые каналы

В кардиомиоцитах кавеолин-3 отрицательно регулирует АТФ-зависимые калиевые каналы (К _-АТФ ), локализованные в кавеолах. ^[18] K- _АТФ-Открытие каналов значительно уменьшается при взаимодействии с кавеолином-3; другие изоформы кавеолина не проявляют такого эффекта на K- _АТФ- каналы. Количество активации K _-АТФ во время биологического стресса влияет на величину клеточного повреждения, поэтому регулирование экспрессии кавеолина-3 в это время влияет на величину клеточного повреждения. ^[18]

Натриево-кальциевый обменник

Кавеолин-3 связывается с сердечным натрий-кальциевым обменником (NCX) в кавеолах сердечных миоцитов. ^[14]^[24] Эта ассоциация возникает преимущественно в областях, близких к периферической мембране кардиомиоцитов. ^[24] Взаимодействие между кавеолином-3 и сердечным NCX влияет на NCX-регуляцию клеточных сигнальных факторов и возбуждение сердечных миоцитов. ^[14]

Кальциевый канал L-типа

Кавеолин-3 влияет на открытие кальциевых каналов L-типа (LTCC), которые играют роль в сокращении миоцитов сердца. ^[17] Было показано, что нарушение взаимодействия между кавеолином-3 и связанными с ним связывающими белками влияет на LTCC. ^[17] В частности, разрушение кавеолина-3 снижает базальную и b ₂ -адренергически стимулируемую вероятность открытия LTCC. ^[17] Это происходит за счет изменения PKA -опосредованного фосфорилирования связывающих белков, связанных с кавеолином-3, что приводит к негативным последствиям для активности LTCC. ^[17]

Последствия болезни

Изменения в экспрессии кавеолина-3 вовлечены в измененную экспрессию и регуляцию многочисленных сигнальных молекул, участвующих в кардиомиопатиях . ^[21] Нарушение кавеолина-3 нарушает структуру кавеол сердца и блокирует экспрессию предсердного натрийуретического пептида (ANP), сердечного гормона, участвующего во многих функциях, включая поддержание клеточного гомеостаза. ^[21]^[25] Нормальная экспрессия кавеолина-3 в условиях стресса повышает уровень ANP в сердечных клетках, поддерживая сердечный гомеостаз. ^[21] В гене кавеолина-3 были выявлены мутации, которые приводят к кардиомиопатиям. ^[20] Некоторые из этих мутаций влияют на функцию кавеолина-3 за счет снижения экспрессии его доменов на клеточной поверхности. ^[19] Мутации, приводящие к потере функции кавеолина-3, вызывают гипертрофию сердечных миоцитов, дилатацию сердца и депрессию фракционного укорочения. ^[22]^[23] Нокаута генов кавеолина-3 достаточно, чтобы вызвать эти проявления. ^[25] Аналогичным образом, доминантно-негативные генотипы кавеолина-3 увеличивают гипертрофию сердца, тогда как повышенная экспрессия кавеолина-3 ингибирует способность сердца к гипертрофии, что указывает на то, что кавеолин-3 является негативным регулятором гипертрофии сердца . ^[22]^[23] Сверхэкспрессия кавеолина-3 приводит к развитию кардиомиопатии, приводящей к дегенерации сердечной ткани и проявлению патологий вследствие связанной с ней дегенерации. ^[19]

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182533 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000062694 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ МакНелли Э.М., де Са Морейра Э., Дагган Д.Д., Беннеманн К.Г., Лисанти М.П., Лидов Х.Г., Вайнцоф М., Пассос-Буэно М.Р., Хоффман Э.П., Затц М., Кункель Л.М. (август 1998 г.). «Кавеолин-3 при мышечной дистрофии» . Хум Мол Жене . 7 (5): 871–7. дои : 10.1093/hmg/7.5.871 . ПМИД 9536092 .
^ Минетти С, Сотджиа Ф, Бруно С, Скартеццини П, Брода П, Бадо М, Масетти Е, Маццокко М, Эгео А, Донати М.А., Волонте Д, Гальбиати Ф, Кордоне Г, Брикарелли Ф.Д., Лисанти М.П., Зара Ф (апрель 1998 г.) ). «Мутации в гене кавеолина-3 вызывают аутосомно-доминантную мышечную дистрофию пояса конечностей». Нат Жене . 18 (4): 365–8. дои : 10.1038/ng0498-365 . ПМИД 9537420 . S2CID 35061895 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с «Ген Энтреза: кавеолин 3 CAV3» .
^ Хедли П.Л., Кантерс Дж.К., Дембик М., Джесперсен Т., Скибсбай Л., Айдт Ф.Х., Эшен О., Графф С., Бер Э.Р., Шламовиц С., Корфилд В., Маккенна В.Дж., Кристиансен М. (2013). «Роль CAV3 в синдроме удлиненного QT: клиническая и функциональная оценка двойной гетерозиготы кавеолина-3 / Kv11.1 по сравнению с одиночной гетерозиготой кавеолина-3» . Цирк кардиоваскулярных заболеваний . 6 (5): 452–61. doi : 10.1161/CIRCGENETICS.113.000137 . ПМИД 24021552 .
^ Сотгиа Ф, Ли Дж.К., Дас К., Бедфорд М., Петруччи Т.К., Масиосе П., Сарджакомо М., Брикарелли Ф.Д., Минетти С., Судол М., Лисанти М.П. (декабрь 2000 г.). «Кавеолин-3 напрямую взаимодействует с С-концевым хвостом бета-дистрогликана. Идентификация центрального WW-подобного домена у членов семейства кавеолина» . Ж. Биол. Хим . 275 (48): 38048–58. дои : 10.1074/jbc.M005321200 . ПМИД 10988290 .
^ Мацуда С., Хаяси Ю.К., Огава М., Аоки М., Мураяма К., Нишино И., Нонака И., Арахата К., Браун Р.Х. (август 2001 г.). «Сарколеммальные белки дисферлин и кавеолин-3 взаимодействуют в скелетных мышцах» . Хм. Мол. Жене . 10 (17): 1761–6. дои : 10.1093/hmg/17.10.1761 . ПМИД 11532985 .
^ Куэ Дж., Сарджакомо М., член парламента Лисанти (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы, EGF-R, с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует активность тирозина и серин/треонин-киназы» . Ж. Биол. Хим . 272 (48): 30429–38. дои : 10.1074/jbc.272.48.30429 . ПМИД 9374534 .
^ Уайтли Дж., Коллинз Р.Ф., Китмитто А. (ноябрь 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц» . Ж. Биол. Хим . 287 (48): 40302–16. дои : 10.1074/jbc.M112.377085 . ПМК 3504746 . ПМИД 23071107 .
^ Уайтли Дж., Коллинз Р.Ф., Китмитто А. (23 ноября 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 287 (48): 40302–16. дои : 10.1074/jbc.M112.377085 . ПМК 3504746 . ПМИД 23071107 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Боссайт Дж., Тейлор Б.Е., Джеймс-Крак М., Хейл CC (2002). «Доказательства связи сердечного обменника натрия и кальция с кавеолином-3» . ФЭБС Летт . 511 (1–3): 113–7. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03323-3 . ПМИД 11821059 . S2CID 19419069 .
^ Газзерро Э., Сотджа Ф., Бруно С., Лисанти М.П., Минетти С. (2010). «Кавеолинопатии: от биологии кавеолина-3 к болезням человека» . Евро. Дж. Хум. Жене . 18 (2): 137–45. дои : 10.1038/ejhg.2009.103 . ПМК 2987183 . ПМИД 19584897 .
^ Грэттон Дж. П., Бернатчес П., Сесса В. К. (2004). «Кавеолы и кавеолины в сердечно-сосудистой системе» . Цирк. Рез . 94 (11): 1408–17. дои : 10.1161/01.RES.0000129178.56294.17 . ПМИД 15192036 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Брайант С., Кимура Т.Е., Конг CH, Уотсон Дж.Дж., Чейз А., Сулейман М.С., Джеймс А.Ф., Орчард CH (2014). «Стимуляции ICa посредством базальной активности PKA способствует кавеолин-3 в миоцитах желудочков сердца» . Дж. Мол. Клетка. Кардиол . 68 (100): 47–55. дои : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.026 . ПМЦ 3980375 . ПМИД 24412535 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Гарг В., Сунь В., Ху К. (2009). «Кавеолин-3 отрицательно регулирует рекомбинантные сердечные каналы K (АТФ)». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 385 (3): 472–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2009.05.100 . ПМИД 19481058 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Аравамудан Б, Волонте Д, Рамани Р, Гурсой Э, Лисанти член парламента, Лондон Б, Галбиати Ф (2003). «Трансгенная сверхэкспрессия кавеолина-3 в сердце вызывает кардиомиопатический фенотип» . Хм. Мол. Жене . 12 (21): 2777–88. дои : 10.1093/hmg/ddg313 . ПМИД 12966035 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Хаяси Т., Аримура Т., Уэда К., Сибата Х., Хода С., Такахаши М., Хори Х., Кога Ю., Ока Н., Имаидзуми Т., Ясунами М., Кимура А. (январь 2004 г.). «Идентификация и функциональный анализ мутации кавеолина-3, связанной с семейной гипертрофической кардиомиопатией». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 313 (1): 178–84. дои : 10.1016/j.bbrc.2003.11.101 . ПМИД 14672715 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Хорикава Ю.Т., Паннеерсельвам М., Каварагучи Ю., Цуцуми Ю.М., Али СС, Балиепалли Р.К., Мюррей Ф., руководитель BP, Нисман И.Р., Риг Т., Валлон В., Инсел П.А., Патель Х.Х., Рот Д.М. (2011). «Сердцеспецифическая сверхэкспрессия кавеолина-3 ослабляет сердечную гипертрофию и увеличивает экспрессию и передачу сигналов натрийуретических пептидов» . Дж. Ам. Колл. Кардиол . 57 (22): 2273–83. дои : 10.1016/j.jacc.2010.12.032 . ПМК 3236642 . ПМИД 21616289 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Кога А., Ока Н., Кикучи Т., Миядзаки Х., Като С., Имаидзуми Т. (2003). «Опосредованная аденовирусом сверхэкспрессия кавеолина-3 ингибирует гипертрофию кардиомиоцитов крысы» . Гипертония . 42 (2): 213–9. дои : 10.1161/01.HYP.0000082926.08268.5D . ПМИД 12847114 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Вудман С.Э., Парк Д.С., Коэн А.В., Чунг М.В., Чандра М., Ширани Дж., Тан Б., Джеликс Л.А., Китсис Р.Н., Крист Г.Дж., Фактор СМ, Тановиц Х.Б., Лисанти М.П. (2002). «У мышей с нокаутом кавеолина-3 развивается прогрессирующая кардиомиопатия и наблюдается гиперактивация каскада p42/44 MAPK» . Ж. Биол. Хим . 277 (41): 38988–97. дои : 10.1074/jbc.M205511200 . ПМИД 12138167 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Лин Э, Хунг В.Х., Кашихара Х., Дэн П., Тиббитс Г.Ф. (2009). «Схемы распределения обменника Na +-Ca2+ и кавеолина-3 в развивающихся кардиомиоцитах кролика». Клеточный кальций . 45 (4): 369–83. дои : 10.1016/j.ceca.2009.01.001 . ПМИД 19250668 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Накадзима К., Ониси К., Дохи К., Танабэ М., Курита Т., Яманака Т., Ито М., Исака Н., Нобори Т., Накано Т. (2005). «Влияние предсердного натрийуретического пептида человека на функцию сердца и гемодинамику у пациентов с высокими уровнями BNP в плазме». Межд. Дж. Кардиол . 104 (3): 332–7. doi : 10.1016/j.ijcard.2004.12.020 . ПМИД 16186065 .

Дальнейшее чтение

Фигарелла-Бранжер Д., Пуже Дж., Бернар Р., Кран М., Фернандес С., Леви Н., Пеллиссье Ж.Ф. (2004). «Мышечная дистрофия конечностей у 71-летней женщины с мутацией R27Q в гене CAV3». Неврология . 61 (4): 562–4. дои : 10.1212/01.wnl.0000076486.57572.5c . ПМИД 12939441 . S2CID 40129179 .
Вудман С.Е., Сотджа Ф., Галбиати Ф., Минетти С., Лисанти М.П. (2005). «Кавеолинопатии: мутации кавеолина-3 вызывают четыре различных аутосомно-доминантных мышечных заболевания». Неврология . 62 (4): 538–43. дои : 10.1212/wnl.62.4.538 . ПМИД 14981167 .
Ли С., Окамото Т., Чун М., Саргиакомо М., Казанова Дж.Э., Хансен С.Х., Нишимото И., Лисанти М.П. (1995). «Доказательства регулируемого взаимодействия между гетеротримерными G-белками и кавеолином» . Ж. Биол. Хим . 270 (26): 15693–701. дои : 10.1074/jbc.270.26.15693 . ПМИД 7797570 .
Тан З, Шерер П.Е., Окамото Т., Сонг К., Чу С., Коц Д.С., Нишимото И., Лодиш Х.Ф., Лисанти М.П. (1996). «Молекулярное клонирование кавеолина-3, нового члена семейства генов кавеолина, экспрессируемого преимущественно в мышцах» . Ж. Биол. Хим . 271 (4): 2255–61. дои : 10.1074/jbc.271.4.2255 . ПМИД 8567687 .
Шерер П.Е., Лисанти, член парламента (1997). «Ассоциация фосфофруктокиназы-М с кавеолином-3 в дифференцированных скелетных мышечных трубках. Динамическая регуляция с помощью внеклеточной глюкозы и внутриклеточных метаболитов» . Ж. Биол. Хим . 272 (33): 20698–705. дои : 10.1074/jbc.272.33.20698 . ПМИД 9252390 .
Венема В.Дж., Джу Х., Зоу Р., Венема Р.К. (1997). «Взаимодействие нейрональной синтазы оксида азота с кавеолином-3 в скелетных мышцах. Идентификация нового каркаса / ингибирующего домена кавеолина» . Ж. Биол. Хим . 272 (45): 28187–90. дои : 10.1074/jbc.272.45.28187 . ПМИД 9353265 .
Куэ Дж., Сарджакомо М., член парламента Лисанти (1997). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы, EGF-R, с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует активность тирозина и серин/треонин-киназы» . Ж. Биол. Хим . 272 (48): 30429–38. дои : 10.1074/jbc.272.48.30429 . ПМИД 9374534 .
Бидерер С., Райс С., Дробник В., Шмитц Г. (1998). «Молекулярное клонирование человеческого кавеолина 3». Биохим. Биофиз. Акта . 1406 (1): 5–9. дои : 10.1016/S0925-4439(97)00095-1 . ПМИД 9545514 .
Ямамото М., Тоя Ю., Швенке С., Лисанти М.П., Майерс М.Г., Исикава Ю. (1998). «Кавеолин является активатором передачи сигналов рецепторам инсулина» . Ж. Биол. Хим . 273 (41): 26962–8. дои : 10.1074/jbc.273.41.26962 . ПМИД 9756945 .
Сотгиа Ф, Минетти С, член парламента Лисанти (1999). «Локализация гена кавеолина-3 человека в локусе D3S18/D3S4163/D3S4539 (3p25), в непосредственной близости от гена рецептора окситоцина человека. Идентификация гена кавеолина-3 как кандидата на делецию при 3p-синдроме» . ФЭБС Летт . 452 (3): 177–80. дои : 10.1016/S0014-5793(99)00658-4 . ПМИД 10386585 . S2CID 44686134 .
Карбоне И, Бруно С, Сотджа Ф, Бадо М, Брода П, Масетти Э, Панелла А, Зара Ф, Брикарелли Ф.Д., Кордоне Г, Лисанти М.П., Минетти С (2000). «Мутация гена CAV3 вызывает частичный дефицит кавеолина-3 и гиперККемию». Неврология . 54 (6): 1373–6. дои : 10.1212/wnl.54.6.1373 . ПМИД 10746614 . S2CID 74588429 .
Бидерер CH, Райс С.Дж., Мозер М., Флорио М., Исраэль М.А., Маккормик Ф., Бюттнер Р. (2000). «Основные факторы транскрипции спираль-петля-спираль миогенин и Id2 опосредуют специфическую индукцию экспрессии гена кавеолина-3 во время эмбрионального развития» . Ж. Биол. Хим . 275 (34): 26245–51. дои : 10.1074/jbc.M001430200 . ПМИД 10835421 .
Сотгиа Ф., Ли Дж.К., Дас К., Бедфорд М., Петруччи Т.К., Масиосе П., Сарджакомо М., Брикарелли Ф.Д., Минетти С., Судол М., Лисанти М.П. (2001). «Кавеолин-3 напрямую взаимодействует с С-концевым хвостом бета-дистрогликана. Идентификация центрального WW-подобного домена у членов семейства кавеолина» . Ж. Биол. Хим . 275 (48): 38048–58. дои : 10.1074/jbc.M005321200 . ПМИД 10988290 .
Херрманн Р., Штрауб В., Бланк М., Куцик С., Франке Н., Джейкоб Э.Н., Ленард Х.Г., Крегер С., Войт Т. (2001). «Диссоциация дистрогликанового комплекса при мышечной дистрофии пояса конечностей с дефицитом кавеолина-3» . Хм. Мол. Жене . 9 (15): 2335–40. doi : 10.1093/oxfordjournals.hmg.a018926 . ПМИД 11001938 .
Хагивара И., Сасаока Т., Арайши К., Имамура М., Ёрифудзи Х., Нонака И., Одзава Э., Кикучи Т. (2001). «Дефицит кавеолина-3 вызывает дегенерацию мышц у мышей» . Хм. Мол. Жене . 9 (20): 3047–54. дои : 10.1093/hmg/9.20.3047 . ПМИД 11115849 .
де Паула Ф, Вайнцоф М, Бернардино А.Л., МакНелли Э, Кункель Л.М., Затц М. (2001). «Мутации в гене кавеолина-3: когда они патогенны?». Являюсь. Дж. Мед. Жене . 99 (4): 303–7. doi : 10.1002/1096-8628(2001)9999:9999<::AID-AJMG1168>3.0.CO;2-O . ПМИД 11251997 .
Бетц Р.К., Шосер Б.Г., Каспер Д., Рикер К., Рамирес А., Стейн В., Торбергсен Т., Ли Я., Нётен М.М., Винкер Т.Ф., Малин Дж.П., Проппинг П., Рейс А., Мортье В., Йенч Т.Дж., Вогерд М., Кубиш К. (2001). «Мутации в CAV3 вызывают механическую гиперраздражимость скелетных мышц при болезни пульсирующих мышц». Нат. Жене . 28 (3): 218–9. дои : 10.1038/90050 . ПМИД 11431690 . S2CID 35194603 .
Мацуда С., Хаяси Ю.К., Огава М., Аоки М., Мураяма К., Нишино И., Нонака И., Арахата К., Браун Р.Х. (2002). «Сарколеммальные белки дисферлин и кавеолин-3 взаимодействуют в скелетных мышцах» . Хм. Мол. Жене . 10 (17): 1761–6. дои : 10.1093/hmg/17.10.1761 . ПМИД 11532985 .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182533 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000062694 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9536092-5] МакНелли Э.М., де Са Морейра Э., Дагган Д.Д., Беннеманн К.Г., Лисанти М.П., Лидов Х.Г., Вайнцоф М., Пассос-Буэно М.Р., Хоффман Э.П., Затц М., Кункель Л.М. (август 1998 г.). «Кавеолин-3 при мышечной дистрофии» . Хум Мол Жене . 7 (5): 871–7. дои : 10.1093/hmg/7.5.871 . ПМИД 9536092 .

[pmid9537420-6] Минетти С, Сотджиа Ф, Бруно С, Скартеццини П, Брода П, Бадо М, Масетти Е, Маццокко М, Эгео А, Донати М.А., Волонте Д, Гальбиати Ф, Кордоне Г, Брикарелли Ф.Д., Лисанти М.П., Зара Ф (апрель 1998 г.) ). «Мутации в гене кавеолина-3 вызывают аутосомно-доминантную мышечную дистрофию пояса конечностей». Нат Жене . 18 (4): 365–8. дои : 10.1038/ng0498-365 . ПМИД 9537420 . S2CID 35061895 .

[entrez-7] Перейти обратно: ^а ^б ^с «Ген Энтреза: кавеолин 3 CAV3» .

[pmid24021552-8] Хедли П.Л., Кантерс Дж.К., Дембик М., Джесперсен Т., Скибсбай Л., Айдт Ф.Х., Эшен О., Графф С., Бер Э.Р., Шламовиц С., Корфилд В., Маккенна В.Дж., Кристиансен М. (2013). «Роль CAV3 в синдроме удлиненного QT: клиническая и функциональная оценка двойной гетерозиготы кавеолина-3 / Kv11.1 по сравнению с одиночной гетерозиготой кавеолина-3» . Цирк кардиоваскулярных заболеваний . 6 (5): 452–61. doi : 10.1161/CIRCGENETICS.113.000137 . ПМИД 24021552 .

[pmid10988290-9] Сотгиа Ф, Ли Дж.К., Дас К., Бедфорд М., Петруччи Т.К., Масиосе П., Сарджакомо М., Брикарелли Ф.Д., Минетти С., Судол М., Лисанти М.П. (декабрь 2000 г.). «Кавеолин-3 напрямую взаимодействует с С-концевым хвостом бета-дистрогликана. Идентификация центрального WW-подобного домена у членов семейства кавеолина» . Ж. Биол. Хим . 275 (48): 38048–58. дои : 10.1074/jbc.M005321200 . ПМИД 10988290 .

[pmid11532985-10] Мацуда С., Хаяси Ю.К., Огава М., Аоки М., Мураяма К., Нишино И., Нонака И., Арахата К., Браун Р.Х. (август 2001 г.). «Сарколеммальные белки дисферлин и кавеолин-3 взаимодействуют в скелетных мышцах» . Хм. Мол. Жене . 10 (17): 1761–6. дои : 10.1093/hmg/17.10.1761 . ПМИД 11532985 .

[pmid9374534-11] Куэ Дж., Сарджакомо М., член парламента Лисанти (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы, EGF-R, с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует активность тирозина и серин/треонин-киназы» . Ж. Биол. Хим . 272 (48): 30429–38. дои : 10.1074/jbc.272.48.30429 . ПМИД 9374534 .

[pmid23071107-12] Уайтли Дж., Коллинз Р.Ф., Китмитто А. (ноябрь 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц» . Ж. Биол. Хим . 287 (48): 40302–16. дои : 10.1074/jbc.M112.377085 . ПМК 3504746 . ПМИД 23071107 .

[13] Уайтли Дж., Коллинз Р.Ф., Китмитто А. (23 ноября 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 287 (48): 40302–16. дои : 10.1074/jbc.M112.377085 . ПМК 3504746 . ПМИД 23071107 .

[Bossuyt_2002-14] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Боссайт Дж., Тейлор Б.Е., Джеймс-Крак М., Хейл CC (2002). «Доказательства связи сердечного обменника натрия и кальция с кавеолином-3» . ФЭБС Летт . 511 (1–3): 113–7. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03323-3 . ПМИД 11821059 . S2CID 19419069 .

[pmid19584897-15] Газзерро Э., Сотджа Ф., Бруно С., Лисанти М.П., Минетти С. (2010). «Кавеолинопатии: от биологии кавеолина-3 к болезням человека» . Евро. Дж. Хум. Жене . 18 (2): 137–45. дои : 10.1038/ejhg.2009.103 . ПМК 2987183 . ПМИД 19584897 .

[pmid15192036-16] Грэттон Дж. П., Бернатчес П., Сесса В. К. (2004). «Кавеолы и кавеолины в сердечно-сосудистой системе» . Цирк. Рез . 94 (11): 1408–17. дои : 10.1161/01.RES.0000129178.56294.17 . ПМИД 15192036 .

[Bryant_2014-17] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Брайант С., Кимура Т.Е., Конг CH, Уотсон Дж.Дж., Чейз А., Сулейман М.С., Джеймс А.Ф., Орчард CH (2014). «Стимуляции ICa посредством базальной активности PKA способствует кавеолин-3 в миоцитах желудочков сердца» . Дж. Мол. Клетка. Кардиол . 68 (100): 47–55. дои : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.026 . ПМЦ 3980375 . ПМИД 24412535 .

[Garg_2009-18] Перейти обратно: ^а ^б ^с Гарг В., Сунь В., Ху К. (2009). «Кавеолин-3 отрицательно регулирует рекомбинантные сердечные каналы K (АТФ)». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 385 (3): 472–7. дои : 10.1016/j.bbrc.2009.05.100 . ПМИД 19481058 .

[Aravamudan_2003-19] Перейти обратно: ^а ^б ^с Аравамудан Б, Волонте Д, Рамани Р, Гурсой Э, Лисанти член парламента, Лондон Б, Галбиати Ф (2003). «Трансгенная сверхэкспрессия кавеолина-3 в сердце вызывает кардиомиопатический фенотип» . Хм. Мол. Жене . 12 (21): 2777–88. дои : 10.1093/hmg/ddg313 . ПМИД 12966035 .

[Hayashi_2004-20] Перейти обратно: ^а ^б Хаяси Т., Аримура Т., Уэда К., Сибата Х., Хода С., Такахаши М., Хори Х., Кога Ю., Ока Н., Имаидзуми Т., Ясунами М., Кимура А. (январь 2004 г.). «Идентификация и функциональный анализ мутации кавеолина-3, связанной с семейной гипертрофической кардиомиопатией». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 313 (1): 178–84. дои : 10.1016/j.bbrc.2003.11.101 . ПМИД 14672715 .

[Horikawa_2011-21] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Хорикава Ю.Т., Паннеерсельвам М., Каварагучи Ю., Цуцуми Ю.М., Али СС, Балиепалли Р.К., Мюррей Ф., руководитель BP, Нисман И.Р., Риг Т., Валлон В., Инсел П.А., Патель Х.Х., Рот Д.М. (2011). «Сердцеспецифическая сверхэкспрессия кавеолина-3 ослабляет сердечную гипертрофию и увеличивает экспрессию и передачу сигналов натрийуретических пептидов» . Дж. Ам. Колл. Кардиол . 57 (22): 2273–83. дои : 10.1016/j.jacc.2010.12.032 . ПМК 3236642 . ПМИД 21616289 .

[Koga_2003-22] Перейти обратно: ^а ^б ^с Кога А., Ока Н., Кикучи Т., Миядзаки Х., Като С., Имаидзуми Т. (2003). «Опосредованная аденовирусом сверхэкспрессия кавеолина-3 ингибирует гипертрофию кардиомиоцитов крысы» . Гипертония . 42 (2): 213–9. дои : 10.1161/01.HYP.0000082926.08268.5D . ПМИД 12847114 .

[Woodman_2003-23] Перейти обратно: ^а ^б ^с Вудман С.Э., Парк Д.С., Коэн А.В., Чунг М.В., Чандра М., Ширани Дж., Тан Б., Джеликс Л.А., Китсис Р.Н., Крист Г.Дж., Фактор СМ, Тановиц Х.Б., Лисанти М.П. (2002). «У мышей с нокаутом кавеолина-3 развивается прогрессирующая кардиомиопатия и наблюдается гиперактивация каскада p42/44 MAPK» . Ж. Биол. Хим . 277 (41): 38988–97. дои : 10.1074/jbc.M205511200 . ПМИД 12138167 .

[Lin_2009-24] Перейти обратно: ^а ^б Лин Э, Хунг В.Х., Кашихара Х., Дэн П., Тиббитс Г.Ф. (2009). «Схемы распределения обменника Na +-Ca2+ и кавеолина-3 в развивающихся кардиомиоцитах кролика». Клеточный кальций . 45 (4): 369–83. дои : 10.1016/j.ceca.2009.01.001 . ПМИД 19250668 .

[Nakajima_2005-25] Перейти обратно: ^а ^б Накадзима К., Ониси К., Дохи К., Танабэ М., Курита Т., Яманака Т., Ито М., Исака Н., Нобори Т., Накано Т. (2005). «Влияние предсердного натрийуретического пептида человека на функцию сердца и гемодинамику у пациентов с высокими уровнями BNP в плазме». Межд. Дж. Кардиол . 104 (3): 332–7. doi : 10.1016/j.ijcard.2004.12.020 . ПМИД 16186065 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]