Адаптерный белок клатрина
| Адаптер Clathrin, комплекс, маленькая цепочка | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Clat_adaptor_s | ||
| Пфам | PF01217 | ||
| ИнтерПро | ИПР022775 | ||
| |||
Белки-адаптеры клатрина , также известные как адаптины , представляют собой белки-адаптеры везикулярного транспорта, связанные с клатрином . Эти белки синтезируются в рибосомах , процессируются в эндоплазматическом ретикулуме и транспортируются из аппарата Гольджи в транс-сеть Гольджи, а оттуда через небольшие пузырьки-переносчики в компартмент конечного пункта назначения. Ассоциация между адаптинами и клатрином важна для отбора и транспортировки везикулярных грузов . [1] Оболочки клатрина содержат как клатрин (действующий как каркас), так и адаптерные комплексы, которые связывают клатрин с рецепторами в покрытых оболочкой везикулах . Считается, что клатрин-ассоциированные белковые комплексы взаимодействуют с цитоплазматическими хвостами мембранных белков , что приводит к их отбору и концентрации. Следовательно, адаптерные белки ответственны за рекрутирование молекул-грузов в растущие покрытые клатрином ямки. [2] Двумя основными типами адаптерных комплексов клатрина являются гетеротетрамерные адаптерные белки везикулярного транспорта (AP1-5) и мономерные адаптеры GGA (локализирующиеся в Гольджи, гомология гамма-адаптина уха, ARF -связывающие белки). [3] [4] Адаптины имеют отдаленное родство с другим основным типом белков везикулярного транспорта — коатомерными субъединицами, на долю которых приходится от 16% до 26% их аминокислотной последовательности. [5]
Комплексы адаптерного белка (AP) обнаруживаются в покрытых оболочкой везикулах и ямках, покрытых клатрином. Комплексы AP соединяют грузовые белки и липиды с клатрином в местах отпочкования везикул, а также связывают вспомогательные белки, которые регулируют сборку и разборку оболочки (такие как AP180 , эпсины и ауксилин ). У млекопитающих существуют разные AP-комплексы. AP1 отвечает за транспорт лизосомальных гидролаз между транс-сетью Гольджи и эндосомами . [6] Адаптерный комплекс AP2 связывается с плазматической мембраной и отвечает за эндоцитоз . [7] AP3 отвечает за доставку белка в лизосомы и другие родственные органеллы . [8] AP4 менее хорошо охарактеризован. AP-комплексы представляют собой гетеротетрамеры, состоящие из двух больших субъединиц (адаптинов), средней субъединицы (мю) и малой субъединицы (сигма). Например, в AP1 этими субъединицами являются гамма-1-адаптин, бета-1-адаптин, мю-1 и сигма-1, а в AP2 — альфа-адаптин, бета-2-адаптин, мю-2 и сигма-2. . Каждая субъединица выполняет определенную функцию. Адаптины распознают клатрин и связываются с ним через свою шарнирную область (клатриновый бокс) и рекрутируют вспомогательные белки, которые модулируют функцию AP через свои C-концевые домены уха (придатка). Mu распознает сигналы сортировки на основе тирозина в цитоплазматических доменах трансмембранных белков-грузов. [9] Одной из функций эндоцитоза, опосредованного комплексом клатрина и АР2, является регулирование количества ГАМК А, рецепторов доступных на поверхности клетки. [10]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ МакМахон HT, Mills IG (август 2004 г.). «COP и почкование пузырьков, покрытых клатрином: разные пути, общие подходы». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 16 (4): 379–91. дои : 10.1016/j.ceb.2004.06.009 . ПМИД 15261670 .
- ^ Вайгель, Обри В.; Тамкун, Майкл М.; Крапф, Диего (26 ноября 2013 г.). «Количественная оценка динамических взаимодействий между ямой, покрытой клатрином, и молекулами груза» . Труды Национальной академии наук . 110 (48): Е4591–Е4600. Бибкод : 2013PNAS..110E4591W . дои : 10.1073/pnas.1315202110 . ПМЦ 3845133 . ПМИД 24218552 .
- ^ Фогльмайер С.М., Эдвардс Р.Х. (июнь 2007 г.). «Различные эндоцитарные пути образуют разные синаптические пузырьки?». Курс. Мнение. Нейробиол . 17 (3): 374–80. дои : 10.1016/j.conb.2007.04.002 . ПМИД 17449236 . S2CID 44740900 .
- ^ Бём М., Бонифачино Дж.С. (октябрь 2001 г.). «Адаптины: окончательный пересчет» . Мол. Биол. Клетка . 12 (10): 2907–20. дои : 10.1091/mbc.12.10.2907 . ПМК 60144 . ПМИД 11598180 .
- ^ Бём, Маркус; Бонифачино, Хуан С. (октябрь 2001 г.). «Адаптины» . Молекулярная биология клетки . 12 (10): 2907–2920. дои : 10.1091/mbc.12.10.2907 . ISSN 1059-1524 . ПМК 60144 . ПМИД 11598180 .
- ^ Туз М.С., Кулакова Л., Наш Т.Э. (июль 2004 г.). «Комплекс адапторных белков 1 опосредует транспорт лизосомальных белков из органеллы, подобной Гольджи, в периферические вакуоли у примитивных эукариот Giardia lamblia» . Мол. Биол. Клетка . 15 (7): 3053–60. дои : 10.1091/mbc.E03-10-0744 . ПМК 452563 . ПМИД 15107467 .
- ^ Коннер С.Д., Шмид С.Л. (сентябрь 2003 г.). «Дифференциальные потребности в AP-2 при клатрин-опосредованном эндоцитозе» . Дж. Клеточная Биол . 162 (5): 773–9. дои : 10.1083/jcb.200304069 . ПМК 2172816 . ПМИД 12952931 .
- ^ Гупта С.Н., Клостер М.М., Родионов Д.Г., Бакке О. (июнь 2006 г.). «Перенаправление инвариантной цепи на путь прямой сортировки путем введения AP3-связывающего мотива из LIMP II». Евро. Дж. Клеточная Биол . 85 (6): 457–67. дои : 10.1016/j.ejcb.2006.02.001 . ПМИД 16542748 .
- ^ Хауке В., Венк М.Р., Чепмен Э.Р., Фарсад К., Де Камилли П. (ноябрь 2000 г.). «Двойное взаимодействие синаптотагмина с мю2- и альфа-адаптином облегчает зарождение ямок, покрытых клатрином» . ЭМБО Дж . 19 (22): 6011–9. дои : 10.1093/emboj/19.22.6011 . ПМК 305843 . ПМИД 11080148 .
- ^ Канемацу Т., Фуджи М., Мизоками А., Киттлер Дж. Т., Набекура Дж., Мосс С. Дж., Хирата М. (май 2007 г.). «Неактивный белок, связанный с фосфолипазой C, участвует в конститутивной интернализации рецепторов GABAA, опосредованной клатрином и адапторным комплексом AP2» . Дж. Нейрохем . 101 (4): 898–905. дои : 10.1111/j.1471-4159.2006.04399.x . ПМИД 17254016 . S2CID 22361369 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- ресурса Eukaryotic Linear Motif Класс мотива TRG_LysEnd_APsAcLL_1
- ресурса Eukaryotic Linear Motif Класс мотива TRG_LysEnd_APsAcLL_3