КЛТС

Чтобы узнать о других значениях, см. Колледж подготовки христианских лидеров .

КЛТС
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 2XZG, 4G55
Идентификаторы
Псевдонимы	CLTC , CHC, CHC17, CLH-17, CLTCL2, Hc, тяжелая цепь клатрина, MRD56
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 118955 ; МГИ : 2388633 ; Гомологен : 3572 ; GeneCards : CLTC ; ОМА : CLTC — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 17 (human) Band 17q23.1 Start 59,619,689 bp End 59,696,956 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 11 (mouse) Band 11|11 C Start 86,585,177 bp End 86,648,391 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in pons lateral nuclear group of thalamus Brodmann area 46 middle temporal gyrus mucosa of sigmoid colon orbitofrontal cortex postcentral gyrus corpus epididymis trabecular bone Pars compacta Top expressed in stroma of bone marrow habenula pontine nuclei medial geniculate nucleus medial dorsal nucleus medial vestibular nucleus dorsomedial hypothalamic nucleus lateral geniculate nucleus deep cerebellar nuclei ventral tegmental area More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function protein binding double-stranded RNA binding protein kinase binding structural molecule activity RNA binding clathrin light chain binding disordered domain specific binding low-density lipoprotein particle receptor binding ubiquitin-specific protease binding Cellular component extracellular vesicle cytosol clathrin-coated endocytic vesicle membrane clathrin coat of coated pit trans-Golgi network membrane clathrin coat of trans-Golgi network vesicle focal adhesion melanosome plasma membrane endolysosome membrane clathrin-coated pit extracellular exosome cytoplasmic vesicle membrane cytoplasmic vesicle clathrin-coated vesicle extracellular matrix membrane mitotic spindle microtubule cytoplasm lysosome endosome spindle cytoskeleton clathrin coat clathrin complex protein-containing complex intracellular membrane-bounded organelle clathrin-coated endocytic vesicle mitotic spindle intracellular anatomical structure Biological process antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II transferrin transport receptor internalization negative regulation of protein localization to plasma membrane retrograde transport, endosome to Golgi osteoblast differentiation vesicle-mediated transport negative regulation of hyaluronan biosynthetic process intracellular protein transport Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway regulation of mitotic spindle organization autophagy microtubule-based movement cell cycle cell division membrane organization mitotic cell cycle receptor-mediated endocytosis low-density lipoprotein particle receptor catabolic process low-density lipoprotein particle clearance clathrin coat assembly clathrin-dependent endocytosis amyloid-beta clearance by transcytosis Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 1213 67300 Вместе ENSG00000141367 ENSMUSG00000047126 ЮниПрот Q00610 Q68FD5 RefSeq (мРНК) НМ_001288653 НМ_004859 НМ_001003908 НМ_001356393 RefSeq (белок) НП_001275582 НП_004850 НП_001003908 НП_001343322 Местоположение (UCSC) Чр 17: 59,62 – 59,7 Мб Чр 11: 86,59 – 86,65 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Тяжелая цепь 1 клатрина представляет собой белок , который у человека кодируется CLTC геном .

Клатрин является основным белковым компонентом цитоплазматической поверхности внутриклеточных органелл, называемых покрытыми везикулами и покрытыми ямками. Эти специализированные органеллы участвуют во внутриклеточном транспорте рецепторов и эндоцитозе различных макромолекул. Основная субъединица клатриновой оболочки состоит из трех тяжелых и трех легких цепей.

Взаимодействия

Было показано, что CLTC взаимодействует с PICALM. и ХГС .

См. также

• Клатрин

Ссылки

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Дальнейшее чтение

• Мерфи Дж. Э., Кин Дж. Х. (1992). «Сайты узнавания клатрин-ассоциированных белков AP-2 и AP-3 на клатрин-трискелии» . Ж. Биол. Хим . 267 (15): 10850–5. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50096-5 . ПМИД   1587861 .
• Корвера С (1990). «Инсулин стимулирует сборку цитозольного клатрина на плазматических мембранах адипоцитов» . Ж. Биол. Хим . 265 (5): 2413–6. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39811-4 . ПМИД   2154445 .
• Скармато П., Кирххаузен Т. (1990). «Анализ взаимодействий легкой цепи клатрина и тяжелой цепи с использованием усеченных мутантов легкой цепи LCB3 печени крысы» . Ж. Биол. Хим . 265 (7): 3661–8. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39644-9 . ПМИД   2406259 .
• Ханспал М., Луна Э., Брэнтон Д. (1984). «Ассоциация фрагментов клатрина с покрытыми мембранами везикул» . Ж. Биол. Хим . 259 (17): 11075–82. дои : 10.1016/S0021-9258(18)90624-1 . ПМИД   6147350 .
• Номура Н., Миядзима Н., Сазука Т. и др. (1995). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. I. Кодирующие последовательности 40 новых генов (KIAA0001-KIAA0040), полученные путем анализа случайно выбранных клонов кДНК из линии незрелых миелоидных клеток человека KG-1 (дополнение)» . ДНК Рез . 1 (1): 47–56. дои : 10.1093/dnares/1.1.47 . ПМИД   7584028 .
• Фауссер Дж.Л., Унгевикелл Э., Рух Дж.В., Лесот Х. (1994). «Взаимодействие винкулина с тяжелой цепью клатрина». Дж. Биохим . 114 (4): 498–503. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124206 . ПМИД   8276759 .
• Кедра Д., Пейрард М., Франссон И. и др. (1997). «Характеристика второго гена полипептида тяжелой цепи клатрина человека (CLH-22) из ​​хромосомы 22q11» . Хм. Мол. Жене . 5 (5): 625–31. дои : 10.1093/hmg/5.5.625 . ПМИД   8733129 .
• Гудман О.Б., Крупник Дж.Г., Гуревич В.В. и др. (1997). «Взаимодействие аррестина и клатрина. Локализация локуса связывания аррестина с терминальным доменом клатрина» . Ж. Биол. Хим . 272 (23): 15017–22. дои : 10.1074/jbc.272.23.15017 . ПМИД   9169477 .
• Рамджаун А.Р., Мичева К.Д., Бушеле И., Макферсон П.С. (1997). «Идентификация и характеристика изоформы амфифизина, обогащенной нервными окончаниями» . Ж. Биол. Хим . 272 (26): 16700–6. дои : 10.1074/jbc.272.26.16700 . ПМИД   9195986 .
• МакМахон Х.Т., Вигге П., Смит С. (1997). «Клатрин специфически взаимодействует с амфифизином и вытесняется динамином». ФЭБС Летт . 413 (2): 319–22. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00928-9 . ПМИД   9280305 . S2CID   42520828 .
• Фоти М., Мангасарян А., Пиге В. и др. (1998). «Неф-опосредованное образование ямок, покрытых клатрином» . Дж. Клеточная Биол . 139 (1): 37–47. дои : 10.1083/jcb.139.1.37 . ПМК   2139808 . ПМИД   9314527 .
• Делл'Анжелика Э.К., Кламперман Дж., Стурфогель В., Бонифачино Дж.С. (1998). «Ассоциация адаптерного комплекса AP-3 с клатрином». Наука . 280 (5362): 431–4. Бибкод : 1998Sci...280..431D . дои : 10.1126/science.280.5362.431 . ПМИД   9545220 .
• Рамджаун А.Р., Макферсон П.С. (1998). «Множественные варианты сплайсинга амфифизина II демонстрируют дифференциальное связывание клатрина: идентификация двух различных сайтов связывания клатрина» . Дж. Нейрохем . 70 (6): 2369–76. дои : 10.1046/j.1471-4159.1998.70062369.x . ПМИД   9603201 . S2CID   21910795 .
• тер Хаар Э., Мусаккио А., Харрисон С.К., Кирххаузен Т. (1998). «Атомная структура клатрина: концевой домен бета-пропеллера соединяется с альфа-зигзагообразным линкером» . Клетка . 95 (4): 563–73. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81623-2 . ПМЦ   4428171 . ПМИД   9827808 .
• Лапорт С.А., Окли Р.Х., Чжан Дж. и др. (1999). «Комплекс бета2-адренергический рецептор/бетааррестин рекрутирует клатриновый адаптер AP-2 во время эндоцитоза» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 96 (7): 3712–7. Бибкод : 1999PNAS...96.3712L . дои : 10.1073/pnas.96.7.3712 . ПМК   22359 . ПМИД   10097102 .
• Тернер CE, Браун MC, Перротта Дж.А. и др. (1999). «Мотив LD4 паксиллина связывает PAK и PIX через новый анкириновый повтор массой 95 кДа, белок ARF-GAP: роль в ремоделировании цитоскелета» . Дж. Клеточная Биол . 145 (4): 851–63. дои : 10.1083/jcb.145.4.851 . ПМК   2133183 . ПМИД   10330411 .
• Хусейн Н.К., Ямабхай М., Рамджаун А.Р. и др. (1999). «Сплайсинговые варианты интерсектина являются компонентами эндоцитарного аппарата в нейронах и ненейрональных клетках» . Ж. Биол. Хим . 274 (22): 15671–7. дои : 10.1074/jbc.274.22.15671 . ПМИД   10336464 .
• Ибе Дж.А., Бродский Ф.М., Хофманн К. и др. (1999). «Самосборка клатрина опосредуется тандемно повторяющейся суперспиралью». Природа . 399 (6734): 371–5. Бибкод : 1999Natur.399..371Y . дои : 10.1038/20708 . ПМИД   10360576 . S2CID   4406014 .

Внешние ссылки

• человека Расположение генома CLTC и CLTC страница сведений о гене в браузере генома UCSC .