Jump to content

Кавеолы

В биологии кавеолы ), представляющие собой ​​( лат . «маленькие пещеры»; единственное число — кавеола особый тип липидного рафта , представляют собой небольшие (50–100 нанометров ) инвагинации плазматической мембраны в клетках многих позвоночных животных . Они являются наиболее распространенным поверхностным признаком многих типов клеток позвоночных, особенно эндотелиальных клеток, адипоцитов и эмбриональных клеток хорды . [1] [2] Первоначально они были открыты Э. Ямадой в 1955 году. [3]

Эти колбообразные структуры богаты белками, а также липидами, такими как холестерин и сфинголипиды , и выполняют несколько функций в передаче сигналов . [4] Считается также, что они играют роль в механопротекции , механочувствительности , эндоцитозе , онкогенезе и захвате патогенных бактерий и некоторых вирусов . [5] [6] [3] [7]

Кавеолины

[ редактировать ]

Первоначально считалось, что образование и поддержание кавеол происходит в первую очередь за счет кавеолина . [8] белок массой 21 кДа. В клетках млекопитающих экспрессируются три гомологичных гена кавеолина: Cav1, Cav2 и Cav3. Эти белки имеют общую топологию: цитоплазматический N-конец с каркасным доменом, длинный трансмембранный домен шпильки и цитоплазматический С-конец. Кавеолины синтезируются в виде мономеров и транспортируются в аппарат Гольджи. При последующем транспорте по секреторному пути кавеолины связываются с липидными рафтами и образуют олигомеры (14-16 молекул). Эти олигомеризованные кавеолины образуют кавеолы. Присутствие кавеолина приводит к локальному изменению морфологии мембраны. [9]

Белки кавина появились в конце 2000-х годов и стали основными структурными компонентами, контролирующими образование кавеол. [10] [11] [12] [13] Семейство белков кавина состоит из Cavin1 (также известного как PTRF), Cavin2 (также известного как SDPR), Cavin3 (также известного как SRBC) и Cavin4 (также известного как MURC). Было показано, что Cavin1 является основным регулятором образования кавеол во многих тканях, при этом единственной экспрессии Cavin1 достаточно для морфологического образования кавеол в клетках, лишенных кавеол, но в изобилии Cav1. [14] [10] Cavin4, аналог Cav3, специфичен для мышц. [11]

Кавеолярный эндоцитоз

[ редактировать ]

Кавеолы ​​являются одним из источников клатрин -независимого рафт-зависимого эндоцитоза. Способность кавеолинов к олигомеризации за счет их доменов олигомеризации необходима для образования кавеолярных эндоцитарных везикул. Олигомеризация приводит к образованию богатых кавеолином микродоменов в плазматической мембране. Повышенный уровень холестерина и встраивание каркасных доменов кавеолинов в плазматическую мембрану приводит к расширению кавеолярной инвагинации и образованию эндоцитарных везикул. Отделение пузырька от плазматической мембраны затем опосредуется ГТФазой динамином II, которая локализуется на шейке отпочковавшегося пузырька. Высвободившийся кавеолярный везикула может сливаться с ранней эндосомой или кавеосомой. Кавеосома представляет собой эндосомальный компартмент с нейтральным pH, не имеющий ранних эндосомальных маркеров. Однако он содержит молекулы, интернализованные в результате кавеолярного эндоцитоза. [9] [15]

Этот тип эндоцитоза используется, например, для трансцитоза альбумина в эндотелиальных клетках или для интернализации рецептора инсулина в первичных адипоцитах. [9]

Другие роли кавеол

[ редактировать ]
  • Было показано, что кавеолы ​​необходимы для защиты клеток от механического стресса в различных типах тканей, таких как скелетные мышцы, эндотелиальные клетки и клетки хорды. [16] [17] [18]
  • Кавеолы ​​могут использоваться для проникновения в клетку некоторых патогенов и таким образом избежать деградации в лизосомах. Однако некоторые бактерии используют не типичные кавеолы, а только богатые кавеолином участки плазматической мембраны. Патогены, использующие этот эндоцитарный путь, включают вирусы, такие как SV40 и вирус полиомы, а также бактерии, такие как некоторые штаммы Escherichia coli , Pseudomonas aeruginosa и Porphyromonas gingivalis . [15]
  • Кавеолы ​​также играют роль в передаче сигналов клетками. Кавеолины связываются с некоторыми сигнальными молекулами (например, eNOS) через свой каркасный домен и поэтому могут регулировать передачу сигналов. Кавеолы ​​также участвуют в регуляции каналов и передаче сигналов кальция. [15]
  • Кавеолы ​​также участвуют в регуляции липидов. Высокие уровни кавеолина Cav1 экспрессируются в адипоцитах. Кавеолин связывается с холестерином, жирными кислотами и липидными каплями и участвует в их регуляции. [15]
  • Кавеолы ​​также могут служить механосенсорами в различных типах клеток. В эндотелиальных клетках кавеолы ​​участвуют в ощущении потока. Хроническое воздействие стимулятора потока приводит к повышению уровня кавеолина Cav1 в плазматической мембране, его фосфорилированию, активации сигнального фермента eNOS и ремоделированию кровеносных сосудов. В гладкомышечных клетках кавеолин Cav1 играет роль в чувствительности к растяжению, что запускает прогрессирование клеточного цикла. [15]

Ингибиторы

[ редактировать ]

Некоторыми известными ингибиторами пути кавеол являются филипин III, генистеин и нистатин . [9]

См. также

[ редактировать ]
  1. ^ Никсон, Сьюзен Дж.; Картер, Адриан; Вегнер, Джереми; Фергюсон, Чарльз; Флотенмейер, Матиас; Ричес, Джейми; Ки, Брайан; Вестерфилд, Монте; Партон, Роберт Г. (1 июля 2007 г.). «Кавеолин-1 необходим для развития невромаста боковой линии и хорды» . Журнал клеточной науки . 120 (13): 2151–2161. дои : 10.1242/jcs.003830 . ПМИД   17550965 .
  2. ^ Ло, Харриет П.; Холл, Томас Э; Партон, Роберт Дж. (13 января 2016 г.). «Механозащита кавеолами скелетных мышц» . БиоАрхитектура . 6 (1): 22–27. дои : 10.1080/19490992.2015.1131891 . ПМЦ   4914031 . ПМИД   26760312 .
  3. ^ Jump up to: а б Ли, Сян-Ань; Эверсон, Уильям В.; Смарт, Эрик Дж. (апрель 2005 г.). «Кавеолы, липидные рафты и сосудистые заболевания». Тенденции сердечно-сосудистой медицины . 15 (3): 92–96. дои : 10.1016/j.tcm.2005.04.001 . ПМИД   16039968 .
  4. ^ Андерсон, Ричард Г.В. (июнь 1998 г.). «Мембранная система кавеол» . Ежегодный обзор биохимии . 67 (1): 199–225. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.199 . ПМИД   9759488 .
  5. ^ Партон, Роберт Г.; дель Посо, Мигель А. (февраль 2013 г.). «Кавеолы ​​как сенсоры, защитники и организаторы плазматической мембраны». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 14 (2): 98–112. дои : 10.1038/nrm3512 . ПМИД   23340574 . S2CID   21940682 .
  6. ^ Франк, Филипп Дж; Лисанти, Майкл П. (октябрь 2004 г.). «Кавеолин-1 и кавеолы ​​при атеросклерозе: дифференциальная роль в формировании жировых полос и неоинтимальной гиперплазии». Современное мнение в липидологии . 15 (5): 523–529. дои : 10.1097/00041433-200410000-00005 . ПМИД   15361787 . S2CID   20778606 .
  7. ^ Пелкманс, Лукас (декабрь 2005 г.). «Тайны эндоцитоза, опосредованного кавеолами и липидными рафтами, выявленные вирусами млекопитающих» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1746 (3): 295–304. дои : 10.1016/j.bbamcr.2005.06.009 . ПМИД   16126288 .
  8. ^ Caveolae в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  9. ^ Jump up to: а б с д Лажуа, Патрик; Наби, Иван Р. (2010). Липидные рафты, кавеолы ​​и их эндоцитоз . Международное обозрение клеточной и молекулярной биологии. Том. 282. стр. 135–163. дои : 10.1016/S1937-6448(10)82003-9 . ISBN  978-0-12-381256-8 . ПМИД   20630468 .
  10. ^ Jump up to: а б Хилл, Мишель М.; Бастиани, Микеле; Лютерфорст, Роберт; Киркхэм, Мэтью; Киркхэм, Анника; Никсон, Сьюзен Дж.; Уолзер, Пирс; Абанква, Дэниел; Ооршот, Виола MJ; Мартин, Салли; Хэнкок, Джон Ф.; Партон, Роберт Г. (январь 2008 г.). «PTRF-Cavin, консервативный цитоплазматический белок, необходимый для формирования и функционирования кавеолы» . Клетка . 132 (1): 113–124. дои : 10.1016/j.cell.2007.11.042 . ПМК   2265257 . ПМИД   18191225 .
  11. ^ Jump up to: а б Бастиани, Микеле; Лю, Либин; Хилл, Мишель М.; Едриховский, Марк П.; Никсон, Сьюзен Дж.; Ло, Харриет П.; Абанква, Дэниел; Лютерфорст, Роберт; Фернандес-Рохо, Мануэль; Брин, Майкл Р.; Гиги, Стивен П.; Винтен, Йорген; Уолзер, Пирс Дж.; Норт, Кэтрин Н.; Хэнкок, Джон Ф.; Пилч, Пол Ф.; Партон, Роберт Г. (29 июня 2009 г.). «MURC/Cavin-4 и члены семейства кавинов образуют тканеспецифичные кавеолярные комплексы» . Журнал клеточной биологии . 185 (7): 1259–1273. дои : 10.1083/jcb.200903053 . HDL : 2144/3220 . ПМК   2712963 . ПМИД   19546242 .
  12. ^ Ковтун, Алексей; Тилль, Викас А.; Ариотти, Николас; Партон, Роберт Г.; Коллинз, Бретт М. (1 апреля 2015 г.). «Белки семейства кавинов и сборка кавеол» . Журнал клеточной науки . 128 (7): 1269–1278. дои : 10.1242/jcs.167866 . ПМЦ   4379724 . ПМИД   25829513 .
  13. ^ Партон, Роберт Г.; Коллинз, Бретт М. (13 декабря 2016 г.). «Разгадка архитектуры кавеол» . Труды Национальной академии наук . 113 (50): 14170–14172. Бибкод : 2016PNAS..11314170P . дои : 10.1073/pnas.1617954113 . ПМК   5167180 . ПМИД   27911845 .
  14. ^ Лю, Либин; Браун, Деннис; Макки, Мэри; ЛеБрассер, Натан К.; Ян, Дэн; Альбрехт, Кеннет Х.; Равид, Катя; Пилч, Пол Ф. (октябрь 2008 г.). «Удаление Cavin/PTRF вызывает глобальную потерю кавеол, дислипидемию и непереносимость глюкозы» . Клеточный метаболизм . 8 (4): 310–317. дои : 10.1016/j.cmet.2008.07.008 . ПМК   2581738 . ПМИД   18840361 .
  15. ^ Jump up to: а б с д и Партон, Роберт Г.; Саймонс, Кай (март 2007 г.). «Множественные лица кавеол». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 8 (3): 185–194. дои : 10.1038/nrm2122 . ПМИД   17318224 . S2CID   10830810 .
  16. ^ Ло, Харриет П.; Холл, Томас Э; Партон, Роберт Дж. (2 января 2016 г.). «Механозащита кавеолами скелетных мышц» . БиоАрхитектура . 6 (1): 22–27. дои : 10.1080/19490992.2015.1131891 . ПМЦ   4914031 . ПМИД   26760312 .
  17. ^ Ченг, Джейд ПХ; Мендоса-Топаз, Каролина; Ховард, Джиллиан; Чедвик, Джессика; Швец, Елена; Коуберн, Эндрю С.; Данмор, Бенджамин Дж.; Кросби, Алекси; Моррелл, Николас В.; Николс, Бенджамин Дж. (12 октября 2015 г.). «Кавеолы ​​защищают эндотелиальные клетки от разрыва мембраны во время увеличения сердечного выброса» . Журнал клеточной биологии . 211 (1): 53–61. дои : 10.1083/jcb.201504042 . ПМК   4602045 . ПМИД   26459598 .
  18. ^ Лим, Йе-Вин; Ло, Харриет П.; Фергюсон, Чарльз; Мартель, Ник; Джакомото, Жан; Гомес, Гильермо А.; Яп, Альфа С.; Холл, Томас Э.; Партон, Роберт Г. (июль 2017 г.). «Кавеолы ​​защищают клетки хорды от катастрофических механических повреждений во время развития» . Современная биология . 27 (13): 1968–1981.e7. Бибкод : 2017CBio...27E1968L . дои : 10.1016/j.cub.2017.05.067 . ПМИД   28648821 .
[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: d0143412ed506bc3297c4272497e988b__1720525440
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/d0/8b/d0143412ed506bc3297c4272497e988b.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Caveolae - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)