✖


Jump to content

Лектин

Не путать с лептином или лецитином .
Латеральный гемагглютинин

Лектины представляют собой углеводсвязывающие высокоспецифичные белки, к группам сахаров , входящим в состав других молекул, поэтому вызывают агглютинацию отдельных клеток или осаждение гликоконъюгатов и полисахаридов . Лектины играют роль в распознавании на клеточном и молекулярном уровне и играют многочисленные роли в явлениях биологического распознавания, включающих клетки, углеводы и белки. [1] [2] Лектины также опосредуют прикрепление и связывание бактерий , вирусов и грибов с намеченными целями.

Лектины содержатся во многих продуктах питания. Некоторые продукты, такие как бобы и зерновые, необходимо готовить, ферментировать или проращивать, чтобы снизить содержание лектинов. Некоторые лектины полезны, например CLEC11A , который способствует росту костей, тогда как другие могут быть мощными токсинами, например, рицин . [3]

Лектины могут быть отключены специфическими моно- и олигосахаридами , которые связываются с поступившими в организм лектинами из зерновых, бобовых, пасленовых и молочных продуктов; связывание может предотвратить их прикрепление к углеводам внутри клеточной мембраны. Селективность лектинов означает, что они полезны для анализа группы крови , и их исследовали на предмет потенциального использования в генно-инженерных культурах для передачи устойчивости к вредителям.

Этимология

[ редактировать ]
Таблица основных растительных лектинов [4]
Символ лектина Название лектина Источник Лигандный мотив
Маннозосвязывающие лектины
КонА Конканавалин А Канавалия энсиформис α-D-маннозильный и α-D-глюкозильный остатки

разветвленные α-маннозидные структуры (тип с высоким содержанием α-маннозы или гибридный тип и N-гликаны двухантенного сложного типа)

ЛЧ Чечевичный лектин Кулинарные линзы Фукозилированная сердцевинная область N-гликанов би- и триантеннарного комплекса типа
ПНС Лектин подснежника Галантус нивалис α 1-3 и α 1-6 связаны структуры с высоким содержанием маннозы
галактозу / N-ацетилгалактозамин Лектины, связывающие
РКА Рицин , агглютинин Ricinus communis , RCA120 Обыкновенный клещ Галβ1-4GalNAcβ1-R
ПНА Арахисовый агглютинин Арахис гипогея Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (Т-антиген)
ВТОРОЙ Жакален Артокарпус интегрированный (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (Т-антиген)
ВВЛ Лектин волосатой вики Ворсинчатый порок GalNAcα-Ser/Thr (Tn-антиген)
N-ацетилглюкозамин Лектины, связывающие
WGA Агглютинин зародышей пшеницы Мягкая пшеница GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (сиаловая кислота)
N-ацетилнейраминовую кислоту Лектины, связывающие
СНС Лектин бузины Самбук черный Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R
ТОЛЬКО Лейкоагглютинин Maackia amurensis Маакия амурская Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,4Glc(NAc)
я Гемоагглютинин Maackia amurensis Маакия амурская Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,3(Neu5Acα2,6)GalNac
Фукозосвязывающие лектины
ОАЭ Агглютинин Ulex europaeus Улекс европейский Фукаα1-2Гал-Р
ААЛ Лектин Aleuria aurantia Алеврия золотистая Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc,

R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1

Уильям К. Бойд один, а затем вместе с Элизабет Шепли. [5] ввел термин «лектин» в 1954 году от латинского слова lectus , «выбранный» (от глагола legere , выбирать или выбирать). [6]

Биологические функции

[ редактировать ]

Лектины могут связываться с растворимыми углеводами или с углеводной частью , которая является частью гликопротеина или гликолипида . Обычно они агглютинируют определенные клетки животных и/или осаждают гликоконъюгаты . Большинство лектинов не обладают ферментативной активностью.

Олигосахарид (показан серым цветом) , связанный в месте связывания растительного лектина ( изолектин IV Griffonia simplicifolia в комплексе с детерминантой группы крови Льюиса b ); для ясности показана только часть олигосахарида (центральная, серого цвета).

Животные

[ редактировать ]

У животных лектины выполняют следующие функции:

  • Регуляция клеточной адгезии
  • Регуляция гликопротеинов синтеза
  • Регуляция уровня белка в крови
  • Связывание растворимых внеклеточных и межклеточных гликопротеинов
  • В качестве рецептора на поверхности клеток печени млекопитающих для распознавания остатков галактозы , что приводит к удалению определенных гликопротеинов из системы кровообращения.
  • В качестве рецептора, который распознает гидролитические ферменты, содержащие маннозо-6-фосфат , и нацеливает эти белки на доставку в лизосомы ; Болезнь I-клеток — это один из типов дефектов в этой конкретной системе.
  • Известно, что лектины играют важную роль во врожденной иммунной системе . Лектины, такие как лектин, связывающий маннозу , помогают обеспечить защиту первой линии от вторжения микроорганизмов . Другие иммунные лектины играют роль в различении «я-не-я» и, вероятно, модулируют воспалительные и аутореактивные процессы. [7] Интелектины (лектины X-типа) связывают микробные гликаны и могут также функционировать во врожденной иммунной системе. Лектины могут участвовать в распознавании образов и устранении патогенов во врожденном иммунитете позвоночных, включая рыб. [8]

Растения

[ редактировать ]

Функция лектинов растений ( лектинов бобовых ) до сих пор не ясна. Когда-то считалось, что эта предполагаемая функция необходима для связывания ризобий , но была исключена в ходе исследований трансгенов, нокаутирующих лектин . [9]

Большая концентрация лектинов в семенах растений уменьшается по мере роста и предполагает их роль в прорастании растений и, возможно, в выживании самих семян. Считается, что связывание гликопротеинов на поверхности паразитических клеток также является функцией. Было обнаружено, что некоторые растительные лектины распознают неуглеводные лиганды , которые имеют преимущественно гидрофобную природу, включая аденин , ауксины , цитокинин и индолуксусную кислоту , а также водорастворимые порфирины . Эти взаимодействия могут быть физиологически значимыми, поскольку некоторые из этих молекул действуют как фитогормоны . [10]

Считается, что киназы лектиновых рецепторов (LecRK) распознают молекулярные паттерны, связанные с повреждением (DAMP), которые создаются или высвобождаются в результате нападения травоядных животных. [ нужна ссылка ] У Arabidopsis LecRKs клады 1 бобового типа содержит 11 белков LecRK. Сообщалось, что LecRK-1.8 распознает внеклеточные молекулы НАД , а LecRK-1.9, как сообщается, распознает внеклеточные молекулы АТФ . [ нужна ссылка ]

Экстракция белков и лектинов может быть произведена с помощью аналогичных процессов, а также их анализа и открытия. Например, семена хлопка содержат соединения, представляющие интерес для исследований экстракции и очистки белков. [11]

Бактерии и вирусы

[ редактировать ]

Некоторые гликопротеины вируса гепатита С могут прикрепляться к лектинам С-типа на поверхности клетки-хозяина (клетки печени), вызывая инфекцию. [12] Чтобы избежать выведения из организма врожденной иммунной системой , патогены (например, вирусные частицы и бактерии , которые заражают клетки человека) часто экспрессируют поверхностные лектины, известные как адгезины и гемагглютинины , которые связываются с тканеспецифичными гликанами поверхности клетки-хозяина на гликопротеинах и гликолипидах . [13] Многие вирусы, включая грипп и несколько вирусов семейства Paramyxoviridae , используют этот механизм для связывания и проникновения в клетки-мишени. [14]

Использовать

[ редактировать ]

В медицине и медицинских исследованиях

[ редактировать ]

Очищенные лектины важны в клинических условиях, поскольку их используют для определения группы крови . [15] Некоторые гликолипиды и гликопротеины эритроцитов человека можно идентифицировать по лектинам.

  • Лектин Dolichos biflorus используется для идентификации клеток, принадлежащих к группе крови А1.
  • Лектин Ulex europaeus используется для идентификации антигена группы крови H.
  • Лектин Vicia graminea используется для идентификации антигена группы крови N.
  • Лектин из ибериса амара используется для идентификации антигена группы крови М.

Антигены, не относящиеся к группе крови, можно идентифицировать по лектинам:

  • Лектин из кокосового молока используется для идентификации антигена Theros .
  • Лектин из Carex используется для идентификации R-антигена.

В нейробиологии метод антероградной маркировки используется для отслеживания пути эфферентных аксонов с помощью PHA-L , лектина из фасоли . [16]

Лектин ( BanLec ) из бананов ингибирует ВИЧ-1 in vitro . [17] Ахилектины, выделенные из Tachypleus tridentatus , проявляют специфическую агглютинирующую активность в отношении эритроцитов А-типа человека. Агглютинины анти-B, такие как анти-BCJ и анти-BLD, выделенные из Charybdis japonica и Lymantria dispar соответственно, имеют ценность как при рутинном определении группы крови, так и в исследованиях. [18]

При изучении распознавания углеводов белками

[ редактировать ]
Лектиновая гистохимия мышц рыб, зараженных миксозоем .

Лектины из бобовых растений, такие как PHA или конканавалин А , широко использовались в качестве модельных систем для понимания молекулярных основ того, как белки распознают углеводы, поскольку их относительно легко получить и они обладают широким спектром сахаристой специфичности. Многочисленные кристаллические структуры лектинов бобовых привели к детальному пониманию атомных взаимодействий между углеводами и белками.

Лектины семян бобовых были изучены на предмет их инсектицидного потенциала и показали вредное воздействие на развитие вредителей. [19]

Как биохимический инструмент

[ редактировать ]

Конканавалин А и другие коммерчески доступные лектины широко используются в аффинной хроматографии для очистки гликопротеинов. [20]

В общем, белки можно охарактеризовать в отношении гликоформ и структуры углеводов с помощью аффинной хроматографии , блоттинга , аффинного электрофореза и аффинного иммуноэлектрофореза с лектинами, а также с помощью микрочипов , например, эванесцентном поле. микроматрицы лектинов с флуоресценцией в [21]

В биохимической войне

[ редактировать ]

Одним из примеров мощных биологических свойств лектинов является боевой биохимический агент рицин. Белок рицин выделен из семян клещевины и содержит два белковых домена . Абрин из гороха джекирити похож:

  • Один домен представляет собой лектин, который связывает галактозильные остатки клеточной поверхности и позволяет белку проникать в клетки.
  • Второй домен представляет собой N- гликозидазу , которая отщепляет нуклеиновые основания рибосомальной РНК, что приводит к ингибированию синтеза белка и гибели клеток.

Диетический лектин

[ редактировать ]
Лейкоагглютинин — это токсичный фитогемагглютинин, обнаруженный в сырой Vicia faba (фасоль фава).

Лектины широко распространены в природе, и многие продукты содержат белки. Некоторые лектины могут быть вредными, если их неправильно приготовить или употреблять в больших количествах. Они наиболее эффективны в сыром виде, поскольку кипячение, тушение или замачивание в воде на несколько часов могут сделать большинство лектинов неактивными. Однако приготовление сырых бобов на слабом огне, например, в мультиварке , не удалит все лектины. [22]

Некоторые исследования показали, что лектины могут препятствовать усвоению некоторых минералов, таких как кальций , железо , фосфор и цинк . Связывание лектинов с клетками пищеварительного тракта может нарушить расщепление и всасывание некоторых питательных веществ, а поскольку они связываются с клетками в течение длительного периода времени, некоторые теории полагают, что они могут играть роль в определенных воспалительных состояниях, таких как ревматоидный артрит и 1 типа диабет , но исследования, подтверждающие заявления о долгосрочных последствиях для здоровья людей, ограничены, и большинство существующих исследований сосредоточены на развивающихся странах, где недоедание может быть фактором, или выбор диеты иным образом ограничен. [22]

Безлектиновая диета

[ редактировать ]
Основная статья: безлектиновая диета

Первым писателем, выступавшим за диету без лектинов, был Питер Дж. Д'Адамо, врач-натуропат, наиболее известный как пропагандист диеты по группе крови . Он утверждал, что лектины могут повредить группу крови человека, мешая пищеварению, пищевому обмену, гормонам и выработке инсулина, и поэтому их следует избегать. [23] Д'Адамо не предоставил никаких научных доказательств и опубликованных данных в поддержку своих утверждений, а его диету подвергли критике за неточные утверждения о биохимии. [23] [24]

Стивен Гандри предложил диету без лектинов в своей книге «Парадокс растений» (2017). Он исключает широкий спектр обычных продуктов, включая цельнозерновые , бобовые и большинство фруктов, а также пасленовые овощи : помидоры, картофель, баклажаны, сладкий перец и перец чили. [25] [26] Заявления Гандри о лектинах считаются лженаукой . В его книге приводятся исследования, которые не имеют ничего общего с лектинами, а некоторые показывают – вопреки его собственным рекомендациям – что отказ от цельнозерновых пшеницы , ячменя и ржи приведет к увеличению количества вредных бактерий и уменьшению количества полезных бактерий. [27] [28] [29]

Токсичность

[ редактировать ]

Лектины являются одним из многих токсичных компонентов многих сырых растений, которые инактивируются правильной обработкой и подготовкой (например, приготовлением пищи при нагревании, ферментацией). [30] Например, сырая фасоль естественным образом содержит токсичные уровни лектина (например, фитогемагглютинина ). Побочные эффекты могут включать дефицит питательных веществ и иммунные ( аллергические ) реакции. [31]

Гемагглютинация

[ редактировать ]

Лектины считаются основным семейством белковых антинутриентов , которые представляют собой специфические сахаросвязывающие белки, обладающие обратимой активностью по связыванию углеводов. [32] Лектины схожи с антителами по способности агглютинировать эритроциты. [33]

Доказано, что семена многих бобовых содержат высокую активность лектина, называемую гемагглютинацией . [34] Соя – важнейшая зернобобовая культура этой категории. Его семена содержат высокую активность соевых лектинов ( соевый агглютинин или СБА).

История

[ редактировать ]

Задолго до более глубокого понимания своих многочисленных биологических функций растительные лектины, также известные как фитогемагглютинины , отличались особенно высокой специфичностью к чужеродным гликоконъюгатам (например, грибов и животных). [35] и используется в биомедицине для тестирования клеток крови и в биохимии для фракционирования . [ нужна ссылка ]

Хотя впервые они были обнаружены более 100 лет назад в растениях, теперь известно, что лектины присутствуют повсюду в природе. Считается, что самое раннее описание лектина было дано Питером Германом Стиллмарком в его докторской диссертации, представленной в 1888 году в Дерптском университете . Стиллмарк выделил рицин, чрезвычайно токсичный гемагглютинин, из семян клещевины ( Ricinus communis ).

Первым лектином, очищенным в больших масштабах и доступным на коммерческой основе, был конканавалин А , который в настоящее время является наиболее часто используемым лектином для характеристики и очистки сахаросодержащих молекул и клеточных структур. [36] Лектины бобовых, вероятно, являются наиболее хорошо изученными лектинами.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ УРС Рутисхаузер; Лео Сакс (1 мая 1975 г.). «Межклеточное связывание, индуцированное различными лектинами» . Журнал клеточной биологии . 65 (2): 247–257. дои : 10.1083/jcb.65.2.247 . ПМК   2109424 . ПМИД   805150 .
  2. ^ Бруднер, Мэтью; Карпель, Маршалл; Лир, Калли; Чен, Ли; Янтоска, Л. Майкл; Скалли, Коринн; Сарраджу, Ашиш; Соколовская, Анна; Зариффар, М. Реза; Эйзен, Дэймон П.; и др. (2 апреля 2013 г.). Шнайдер, Брэдли С. (ред.). «Лектин-зависимое усиление инфекции вируса Эбола через растворимые и трансмембранные лектиновые рецепторы C-типа» . ПЛОС ОДИН . 8 (4): е60838. Бибкод : 2013PLoSO...860838B . дои : 10.1371/journal.pone.0060838 . ПМК   3614905 . ПМИД   23573288 .
  3. ^ Чан, Чарльз К.Ф.; Рэнсом, Райан С; Лонгакер, Майкл Т. (13 декабря 2016 г.). «Лектины приносят пользу костям» . электронная жизнь . 5 . дои : 10.7554/eLife.22926 . ПМК   5154756 . ПМИД   27960074 .
  4. ^ «Список лектинов» (PDF) . Интерхим. 2010 . Проверено 5 мая 2010 г.
  5. ^ Бойд, туалет; Шепли, Э. (1954). «Специфическая активность осаждения растительных агглютининов (лектинов)». Наука . 119 (3091): 419. Бибкод : 1954Sci...119..419B . дои : 10.1126/science.119.3091.419 . ПМИД   17842730 .
  6. ^ Уокер, Р. (2007). «Использование лектинов в гистопатологии». Гистопатология . 9 (10): 1121–1124. дои : 10.1111/j.1365-2559.1985.tb02790.x . ПМИД   4085980 . S2CID   24989148 .
  7. ^ Маверакис Э., Ким К., Шимода М., Гершвин М., Патель Ф., Уилкен Р., Райчаудхури С., Рухаак Л.Р., Лебрилла CB (2015). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета с измененными гликанами» . Дж. Аутоиммун . 57 (6): 1–13. дои : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . ПМЦ   4340844 . ПМИД   25578468 .
  8. ^ Арасу, Абирами; Кумаресан, Венкатеш; Сатьямурти, Акила; Паланисами, Раджеш; Прабха, Нагарам; Бхатт, Прашант; Рой, Арпита; Тирумалай, Мутхумаресан Куппусами; Гнанам, Энни Дж.; Пасупулети, Мукеш; Маримуту, Каси; Арокьярай, Иисус (2013). «Лектин-1 типа рыбной лилии содержит архитектуру β-призмы: Иммунологическая характеристика». Молекулярная иммунология . 56 (4): 497–506. дои : 10.1016/j.molimm.2013.06.020 . ПМИД   23911406 .
  9. ^ Олдройд, Джайлз ЭД; Дауни, Дж. Аллан (2008). «Координация морфогенеза клубеньков с ризобиальной инфекцией у бобовых». Ежегодный обзор биологии растений . 59 : 519–546. doi : 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839 . ПМИД   18444906 .
  10. ^ Комат С.С., Кавита М., Свами М.Дж. (март 2006 г.). «Помимо связывания углеводов: новые направления в исследованиях растительных лектинов». Орг. Биомол. Хим . 4 (6): 973–988. дои : 10.1039/b515446d . ПМИД   16525538 .
  11. ^ Л. Яцу, Т. Дж. Джекс, Ассоциация лизосомальной активности с алейроновыми зернами в семенах растений, Архивы биохимии и биофизики, том 124, 1968, страницы 466-471, ISSN 0003-9861, https://doi.org/10.1016/0003 -9861(68)90354-8 .
  12. ^ Р. Бартеншлагер; С. Спарацио (2007). «Молекулярные клоны вируса гепатита С и их способность к репликации in vivo и в клеточной культуре». Вирусные исследования . 127 (2): 195–207. doi : 10.1016/j.virusres.2007.02.022 . ПМИД   17428568 .
  13. ^ Сото, GE; Хультгрен, С.Дж. (1999). «Бактериальные адгезины: общие темы и вариации в архитектуре и сборке» . J Бактериол . 181 (4): 1059–1071. дои : 10.1128/JB.181.4.1059-1071.1999 . ПМК   93481 . ПМИД   9973330 .
  14. ^ Такимото, Тору; Тейлор, Гарри Л.; Коннарис, Хелен К.; Креннелл, Сьюзен Дж.; Портнер, Аллен (2002). «Роль белка гемагглютинин-нейраминидаза в механизме слияния парамиксовируса и клеточной мембраны» . Журнал вирусологии . 76 (24): 13028–13033. doi : 10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002 . ISSN   0022-538X . ПМК   136693 . ПМИД   12438628 .
  15. ^ Шарон, Н.; Лис, Х (2004). «История лектинов: от гемагглютининов до молекул биологического распознавания» . Гликобиология . 14 (11): 53П–62П. дои : 10.1093/гликоб/cwh122 . ПМИД   15229195 .
  16. ^ Карлсон, Нил Р. (2007). Физиология поведения . Бостон: Пирсон Аллин и Бэкон. ISBN  978-0-205-46724-2 .
  17. ^ Суонсон, доктор медицины; Зима, ХК; Гольдштейн, Эй-Джей; Марковиц, DM ​​(2010). «Лектин, выделенный из бананов, является мощным ингибитором репликации ВИЧ» . Журнал биологической химии . 285 (12): 8646–8655. дои : 10.1074/jbc.M109.034926 . ПМЦ   2838287 . ПМИД   20080975 .
  18. ^ Вишвамбари Деви, Р.; Бэзилроуз, MR; Мерси, П.Д. (2010). «Перспективы лектинов у членистоногих» . Итальянский журнал зоологии . 77 (3): 254–260. дои : 10.1080/11250003.2010.492794 . S2CID   84825587 .
  19. ^ Вильегас-Коронадо, Диана; Гусман-Партида, Ана Мария; Айспуро-Эрнандес, Эммануэль; Васкес-Морено, Луз; Уэрта-Окампо, Хосе Анхель; Сарабия-Сайнс, Хосе Андре-и; Теран-Сааведра, Найелли Гуадалупе; Минхарес-Осорио, Кристиан; Кастро-Лонгория, Рейна; Мальдонадо, Амир; Лагарда-Диас, Ирландия (2022 г.). «Характеристика и экспрессия запретина во время развития личинок мексиканского бобового долгоносика (Zabrotes subfasciatus, Boheman, 1833)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B: Биохимия и молекулярная биология . 262 : 110770. doi : 10.1016/j.cbpb.2022.110770 . ПМИД   35644320 . S2CID   249145357 .
  20. ^ «Иммобилизованный лектин» . Legacy.gelifesciences.com . [ постоянная мертвая ссылка ]
  21. ^ Станция Glyco, Lec Chip, технология профилирования Glycan. Архивировано 23 февраля 2010 г. на Wayback Machine.
  22. ^ Jump up to: а б «Лектины» . Гарвардская школа общественного здравоохранения. 24 января 2019 г.
  23. ^ Jump up to: а б Гольдштейн, Мирна Чендлер. (2002). Споры в области продуктов питания и питания . Гринвуд Пресс. стр. 221–222. ISBN   0-313-31787-9
  24. ^ Старе, Фредрик Джон; Уилан, Элизабет М. (1998). Питание без причуд . Hunter House Inc., стр. 209–212. ISBN   0-89793-237-4
  25. ^ Розенблум, Кара. (2017). «Отказ от лектинов — это последнее псевдонаучное увлечение диетой» . Вашингтон Пост . Проверено 25 августа 2021 г.
  26. ^ Амидор, Тоби. (2017). «Спросите эксперта: развенчание заблуждений о лектинах» . Сегодняшний диетолог . Том. 19, № 10, с. 10. Проверено в декабре 2021 г.
  27. ^ Розенблум, Кара (7 июля 2017 г.). «Отказ от лектинов — это последнее псевдонаучное увлечение диетой» . Вашингтон Пост . Проверено 28 июля 2017 года .
  28. ^ Уорнер, Энтони (27 июля 2017 г.). «Без лектина — это новое увлечение едой, которое заслуживает того, чтобы его нанизали на шампур» . Новый учёный . Проверено 28 июля 2017 года .
  29. ^ Т. Колин Кэмпбелл; Томас Кэмпбелл (23 августа 2017 г.). « Парадокс растений» Стивена Гандри, доктора медицинских наук – комментарий» . Харпер. ISBN  9780062427137 .
  30. ^ Тейлор, Стив (2008). «40: Пищевая токсикология (лектины: клеточно-агглютинирующие и сахароспецифичные белки)». В Меткалфе, Дин; Сэмпсон, Хью; Саймон, Рональд (ред.). Пищевая аллергия: побочные реакции на продукты питания и пищевые добавки (4-е изд.). стр. 498–507.
  31. ^ Корден, Лорен; Тухи, Л.; Смит, MJ; Хики, М.С. (2007). «Модуляция иммунной функции диетическими лектинами при ревматоидном артрите» . Британский журнал питания . 83 (3): 207–217. дои : 10.1017/S0007114500000271 . ПМИД   10884708 .
  32. ^ Гольдштейн, Эрвин; Хейс, Коллин (1978). Лектины: углеводсвязывающие белки растений и животных . Достижения в химии и биохимии углеводов. Том. 35. С. 127–340. дои : 10.1016/S0065-2318(08)60220-6 . ISBN  978-0-12-007235-4 . ПМИД   356549 .
  33. ^ Шэрон, Натан; Лис, Галина (1972). «Лектины: агглютинирующие клетки и сахароспецифичные белки». Наука . 177 (4053): 949–959. Бибкод : 1972Sci...177..949S . дои : 10.1126/science.177.4053.949 . ПМИД   5055944 .
  34. ^ Эллен, член парламента; Филлери, Эд; Чан, К.Х.; Гроув, Д.А. (1980). «Лектиноподобный механизм, усиленный сиалидазой, для Actinomyces viscosus и Actinomyces naeslundii гемагглютинации » . Инфекция и иммунитет . 27 (2): 335–343. дои : 10.1128/IAI.27.2.335-343.1980 . ПМК   550769 . ПМИД   6769798 .
  35. ^ Элс. Дж. М. Ван Дамм; Вилли Дж. Пеуманс; llАрпад Пустаи; Сьюзан Бардок (30 марта 1998 г.). Справочник растительных лектинов: свойства и биомедицинское применение . Джон Уайли и сыновья. стр. 7–8. ISBN  978-0-471-96445-2 . Проверено 18 апреля 2013 г.
  36. ^ Аксакал Р.; Мертенс, К.; Соете, М.; Бади, Н.; Дю Пре, Ф. (2021). «Применение дискретных синтетических макромолекул в науке о жизни и материалах: последние и будущие тенденции» . Передовая наука . 2021 (2004038): 1–22. дои : 10.1002/advs.202004038 . ПМК   7967060 . ПМИД   33747749 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Халина Лис; Шэрон, Натан (2007). Лектины (Второе изд.). Берлин: Шпрингер. ISBN  978-1-4020-6605-4 .
  • Ни Ю, Тизард I (1996). «Взаимодействие лектинов и углеводов в иммунной системе». Вет Иммунол Иммунопатол . 55 (1–3): 205–223. дои : 10.1016/S0165-2427(96)05718-2 . ПМИД   9014318 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Lectin&oldid=1229362071"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c855f59a984c4996363d93dfb82981a4__1718525820
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c8/a4/c855f59a984c4996363d93dfb82981a4.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Lectin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)