Маннозный рецептор
| Маннозный рецептор макрофага | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | ММР |
| Мембраном | 56 |
| рецептор маннозы, C тип 1 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | MRC1 | ||
| Альт. символы | CD206 | ||
| ген NCBI | 4360 | ||
| HGNC | 7228 | ||
| МОЙ БОГ | 153618 | ||
| RefSeq | НМ_002438 | ||
| ЮниПрот | P22897 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 10 стр13 | ||
| |||
| маннозный рецептор, C тип 2 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | MRC2 | ||
| Альт. символы | CD280 | ||
| ген NCBI | 9902 | ||
| HGNC | 16875 | ||
| RefSeq | НМ_006039 | ||
| ЮниПрот | Q9UBG0 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | 17 q23 | ||
| |||
Маннозный рецептор ( D кластер - дифференциации 206, CD206 ) представляет собой лектин C-типа, который в основном присутствует на поверхности макрофагов , незрелых дендритных клеток и синусоидальных эндотелиальных клеток печени, но также экспрессируется на поверхности клеток кожи, таких как дермальные клетки человека. фибробласты и кератиноциты . [ 1 ] [ 2 ] Это первый член семейства эндоцитарных рецепторов, которое включает Endo180 (CD280) , PLA2R М-типа и DEC-205 (CD205) . [ 3 ]
Рецептор распознает терминальные маннозы , N -ацетилглюкозамина и фукозы остатки на гликанах, прикрепленных к белкам. [ 4 ] обнаружен на поверхности некоторых микроорганизмов , играя роль как в врожденной , так и в адаптивной иммунной системе . Дополнительные функции включают выведение из кровообращения гликопротеинов, в том числе сульфатированных гликопротеиновых гормонов и гликопротеинов, высвобождаемых в ответ на патологические события. [ 5 ] Рецептор маннозы непрерывно рециркулирует между плазматической мембраной и эндосомальными компартментами клатрин -зависимым образом. [ 6 ]
Структура
[ редактировать ]Организация домена
[ редактировать ]
Рецептор маннозы представляет собой трансмембранный белок I типа с внеклеточным N-концом и внутриклеточным С-концом . Сначала он синтезируется как неактивный предшественник, но протеолитически расщепляется до активной формы в аппарате Гольджи . [ 8 ] В целом внеклеточная часть рецептора состоит из 8 последовательных доменов распознавания углеводов (CRD) C-типа, ближайших к плазматической мембране, за которыми следует один повторяющийся домен фибронектина типа II и N-концевой домен, богатый цистеином . Цитоплазматический хвост не способен передавать сигнал , поскольку в нем отсутствуют соответствующие сигнальные мотивы. изолированно [ 9 ]
N-концевой богатый цистеином домен
[ редактировать ]N-концевой богатый цистеином домен гомологичен и B- цепи рицина связывается с фрагментами сульфатированных сахаров, обладая особенно высоким сродством к N -ацетилгалактозамину и остаткам галактозы , сульфатированным в положениях 3 и 4 их пиранозных колец. [ 10 ]
Другие лиганды включают хондроитинсульфаты А и В, а также сульфатированные Льюиса. х и Льюис а структуры. [ 6 ] Рецептор маннозы — единственный член семейства, в котором этот домен функционален. [ 5 ]
Повторный домен фибронектина типа II
[ редактировать ]Повторный домен фибронектина типа II консервативен среди всех членов семейства рецепторов маннозы. Коллагены I-IV связываются с этой областью с высоким сродством, тогда как коллаген V связывается лишь слабо. Через этот домен рецептор маннозы интернализует коллаген в макрофагах и синусоидных клетках печени независимо от лектиновой активности рецептора. [ 9 ] Наряду с N-концевым, богатым цистеином доменом, этот домен является наиболее консервативным у мышей и людей (92%). [ 8 ]
Домены распознавания углеводов C-типа (CRD)
[ редактировать ]8 тандемных CRD во внеклеточной области рецептора маннозы имеют лишь 30% гомологии друг с другом. Каждый из них содержит по крайней мере некоторые аминокислотные остатки, необходимые для Ca. 2+ и связывание лиганда, общее для функциональных CRD C-типа. Только CRD 4 и 5 содержат все остатки, необходимые для связывания сахара, образуя устойчивое к протеазам лиганд-связывающее ядро. Наиболее распространенным лигандом являются концевые остатки маннозы, но N -ацетилглюкозамин и фукоза. также связываются [ 8 ]
Основное взаимодействие между CRD-4 и его сахарным лигандом происходит посредством прямого лигирования с консервативным Са. 2+ в сайте связывания сахара аналогично механизму связывания маннан-связывающего лектина (MBL). Однако четверть свободной энергии связывания сахара связана с гидрофобными стопинговыми взаимодействиями, образующимися между одной стороной сахарного кольца и боковой цепью консервативного остатка тирозина в сайте связывания, чего не наблюдается в MBL. Несмотря на сходство связывания маннозы между маннозным рецептором и MBL, эти различия позволяют предположить, что связывание маннозы маннозным рецептором развивалось отдельно от связывания маннозы другими лектинами C-типа. [ 11 ]
По отдельности CRD связывают маннозу со слабым сродством. Считается, что связывание с высокой аффинностью является результатом кластеризации нескольких CRD. Эта кластеризация позволяет связывать многовалентные разветвленные лиганды, такие как N-связанные олигосахариды с высоким содержанием маннозы . [ 12 ]
Телосложение
[ редактировать ]Было высказано предположение, что рецептор маннозы может существовать по крайней мере в двух различных структурных конформациях . Каждый CRD C-типа разделен линкерными областями из 10-20 аминокислот, содержащими ряд остатков пролина , чья циклическая боковая цепь довольно жесткая и способствует конформации, в которой N-концевой богатый цистеином домен простирается как можно дальше. из плазматической мембраны, насколько это возможно. [ 13 ]
Альтернативно, взаимодействия между соседними CRD могут удерживать их в непосредственной близости друг от друга и вызывать изгиб внеклеточной области рецептора, приводя N-концевой богатый цистеином домен в тесный контакт с CRD. Это позволит расположить CRD 4 и 5 дальше всего от мембраны, чтобы максимизировать их взаимодействие с потенциальными лигандами. Устойчивость к протеолизу, демонстрируемая CRD 4 и 5, предполагает, что физические взаимодействия между двумя доменами действительно происходят, тем самым поддерживая существование этой U-образной конформации. [ 13 ]
Считается, что переходы между этими двумя конформациями происходят зависимым от pH образом, регулируя селективность и высвобождение лигандов во время эндоцитоза. Считается, что более низкий и более кислый pH ранних эндосом ответственен за высвобождение лиганда. [ 13 ]
Протеолитическая обработка
[ редактировать ]Функциональная растворимая форма рецептора маннозы образуется при протеолитическом расщеплении мембраносвязанной формы металлопротеазами, обнаруженными во внеклеточной среде. [ 14 ] [ 15 ]
Растворимый белок состоит из всей внеклеточной области рецептора и может участвовать в транспортировке маннозилированных белков от очагов воспаления . [ 9 ] Было показано, что выделение рецептора маннозы из макрофагов усиливается при распознавании грибковых патогенов , таких как Candida albicans и Aspergillus fumigatus , что позволяет предположить, что растворимая форма может играть роль в распознавании грибковых патогенов. Таким образом, баланс между мембраносвязанными и растворимыми рецепторами маннозы может влиять на нацеливание на грибковые патогены во время инфекции. [ 16 ]
Гликозилирование
[ редактировать ]Рецептор маннозы сильно гликозилирован, и его N-связанные сайты гликозилирования высоко консервативны у мышей и людей, что указывает на важную роль этой посттрансляционной модификации . Присутствие остатков сиаловой кислоты на N-связанных гликанах маннозного рецептора важно из-за его роли в связывании как сульфатированных, так и маннозилированных гликопротеинов. Сиалилирование регулирует мультимеризацию рецептора, который, как известно, влияет на связывание с сульфатированными гликопротеинами. Также известно, что терминальные остатки сиаловой кислоты необходимы для связывания с маннозилированными гликанами. Отсутствие сиаловой кислоты снижает способность рецепторов связывать и интернализировать маннозилированные гликаны, но не влияет на их локализацию на плазматической мембране или эндоцитарную активность. [ 9 ] [ 17 ]
Функция
[ редактировать ]Фагоцитоз возбудителей
[ редактировать ]Ряд патогенных микроорганизмов, в том числе C. albicans , [ 15 ] [ 18 ] Пневмоцистис каринии [ 19 ] [ 20 ] и лейшмания доновани [ 21 ] [ 22 ] отображают гликаны на своей поверхности с концевыми остатками маннозы, которые распознаются CRD C-типа рецептора маннозы, тем самым действуя как маркер чужеродности. После распознавания рецептор интернализует связанный патоген и транспортирует его в лизосомы для деградации по фагоцитарному пути . Таким образом, рецептор маннозы действует как рецептор распознавания образов . Присутствие мотива диароматической последовательности FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) в цитоплазматическом хвосте рецептора жизненно важно для его клатрин-опосредованной интернализации. [ 6 ] Это подтверждается данными о том, что клетки Cos-1, трансфицированные рецептором маннозы, у которого отсутствует С-концевой хвост, неспособны эндоцитозировать C. albicans и P. carinii . [ 6 ]
Удивительно, нокаутные мыши по рецептору маннозы не проявляют повышенной восприимчивости к инфекции, что позволяет предположить, что рецептор не важен для фагоцитоза. Однако от его участия нельзя отказаться, поскольку другие механизмы могут компенсировать это. Например, заражение нокаутных мышей P. carinii приводило к усиленному привлечению макрофагов к месту заражения. Кроме того, другие рецепторы, присутствующие на поверхности фагоцитирующих клеток, такие как DC-SIGN , SIGNR1 и Endo180, проявляют аналогичную лиганд-связывающую способность с рецептором маннозы, и поэтому вполне вероятно, что в его отсутствие эти белки способны компенсировать и индуцировать фагоцитоз. . [ 6 ]
Считается также, что способность маннозного рецептора способствовать интернализации патогена облегчает заражение Mycobacterium Tuberculosis и Mycobacterium leprae . Эти бактерии обитают и размножаются в макрофагах, предотвращая образование фаголизосом во избежание деградации. Следовательно, опосредуя их вход в макрофаги, блокирование рецептора маннозы помогает этим патогенам инфицировать и расти в клетке-мишени. [ 6 ] [ 23 ]
Клатрин-опосредованный эндоцитоз
[ редактировать ]CRD-области рецептора маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени удаляют ряд отходов, начиная от растворимых макромолекул и заканчивая крупными твердыми частицами. [ 24 ] К ним относятся лизосомальные ферменты, [ 25 ] α-цепи коллагена, [ 26 ] С-концевые пропептиды проколлагенов I типа, [ 27 ] и тканевый активатор плазминогена. [ 28 ] Исследования по связыванию показывают, что каждая синусоидальная эндотелиальная клетка печени экспрессирует поверхностный пул из 20 000–25 000 рецепторов маннозы. Маннозный рецептор на синусоидальных эндотелиальных клетках печени представляет собой быстро рециркулирующий рецептор с Ke (константой скорости эндоцитоза) 4,12 мин-1, что соответствует периоду полураспада 10 с для поверхностного пула комплексов рецептор-лиганд. [ 29 ]
В отличие от макрофагов, которые используют рецепторы маннозы для фагоцитоза твердых частиц размером >200 нм, рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени опосредует клатрин-опосредованный эндоцитоз макромолекул и наночастиц размером <200 нм. [ 24 ]
Презентация антигена
[ редактировать ]Маннозный рецептор может также играть роль в поглощении и представлении антигена незрелыми дендритными клетками адаптивной иммунной системы. При связывании с рецептором маннозилированные антигены интернализуются и транспортируются в эндоцитарные компартменты внутри клетки для загрузки на молекулы главного комплекса гистосовместимости (MHC) или другие родственные антигенпрезентирующие молекулы. Косвенным примером этого является обработка гликолипидного антигена липоарабиноманнаном , полученным из микобактерий . Липоарабиноманнан (LAM) представлен Т-клеткам в комплексе с CD1b, но также способен связываться с рецептором маннозы. Поскольку присутствие маннана , альтернативного лиганда, ингибирует LAM-зависимую пролиферацию Т-клеток, предполагается, что рецептор связывает внеклеточный LAM, интернализует его, а затем транспортирует в эндоцитарные везикулы для загрузки на CD1b. [ 8 ]
Зрелые дендритные клетки и макрофаги используют рецептор маннозы для презентации антигена по-другому. Расщепленный растворимый рецептор связывается с циркулирующими антигенами и направляет их к эффекторным клеткам лимфоидных органов через свой богатый цистеином домен, активируя таким образом адаптивную иммунную систему. [ 8 ]
Внутриклеточная передача сигналов
[ редактировать ]Цитоплазматический хвост маннозного рецептора не содержит никаких сигнальных мотивов, однако было доказано, что рецептор необходим для продукции как про-, так и противовоспалительных цитокинов , что указывает на более пассивную роль рецептора в фагоцитозе патогенов. [ 6 ] [ 8 ] Это предполагает, что рецептору маннозы помогают другие рецепторы клеточной поверхности, чтобы запустить сигнальный каскад. Например, было показано, что клетки HEK 293 , котрансфицированные человеческим рецептором маннозы и человеческого Toll-подобного рецептора 2, кДНК способны секретировать IL-8 в ответ на инфекцию P. carinii , тогда как клетки, трансфицированные любым из рецепторов в отдельности, этого не сделали. . [ 30 ] Возможно, что два рецептора образуют комплекс на поверхности клетки, который облегчает передачу сигнала при патогенном воздействии.
Разрешение воспаления
[ редактировать ]Другая ключевая роль рецептора маннозы заключается в регулировании уровней молекул, попадающих в кровообращение во время воспалительной реакции. гликопротеины, в том числе лизосомальные гидролазы , тканевой активатор плазминогена и нейтрофильная миелопероксидаза, В ответ на патологические события высвобождаются которые помогают бороться с любыми вторгающимися микроорганизмами. Как только угроза утихнет, эти гликопротеины могут нанести вред тканям хозяина, поэтому их уровень в кровообращении необходимо строго контролировать. [ 6 ]
Олигосахариды с высоким содержанием маннозы, присутствующие на поверхности этих гликопротеинов, указывают на их временный характер, поскольку в конечном итоге они распознаются рецептором маннозы и удаляются из кровообращения. Мыши с нокаутом рецептора маннозы менее способны очищать эти белки и демонстрируют повышенные концентрации ряда лизосомальных гидролаз в крови. [ 5 ]
В соответствии с этой функцией рецептор маннозы экспрессируется на низких уровнях во время воспаления и на высоких уровнях во время разрешения воспаления, чтобы гарантировать удаление воспалительных агентов из кровообращения только в подходящее время. [ 5 ]
Клиренс гликопротеиновых гормонов
[ редактировать ]N-концевой богатый цистеином домен маннозного рецептора играет важную роль в распознавании сульфатированных гликопротеиновых гормонов и их выведении из кровообращения. [ 8 ]
Гликопротеиновые гормоны, такие как лютропин , который вызывает выход яйцеклетки во время овуляции , должны импульсно стимулировать их рецепторы, чтобы избежать десенсибилизации рецепторов . Гликаны на их поверхности покрыты сульфатированным N -ацетилгалактозамином (GalNAc), что делает их лигандами богатого цистеином домена гомологии рицина маннозного рецептора. Эта метка обеспечивает цикл высвобождения, стимуляции и удаления из кровообращения. [ 7 ]
Нокаутные мыши, у которых отсутствует фермент, необходимый для добавления сульфатированной закрывающей структуры GalNAc, демонстрируют более длительный период полураспада лутропина, что приводит к повышенной активации рецепторов и выработке эстрогена . Самки нокаутных мышей достигают половой зрелости быстрее, чем их собратья дикого типа, имеют более длительный цикл эструса и производят больше пометов. Таким образом, сульфатированная метка GalNAc очень важна для регулирования концентрации в сыворотке некоторых гликопротеиновых гормонов. [ 7 ]
Типы
[ редактировать ]У людей экспрессируются два типа рецепторов маннозы, каждый из которых кодируется собственным геном:
| Ген | Белок | Альтернативные названия |
|---|---|---|
| MRC1 | Макрофаговый маннозный рецептор 1 | Маннозный рецептор 1 С-типа, Член D семейства 13 доменов лектина C-типа (CLEC13D), CD206, ММР |
| MRC2 | Макрофаговый маннозный рецептор 2 | Маннозный рецептор 2 С-типа, Белок, ассоциированный с рецептором активатора плазминогена урокиназного типа, CD280 |
Применение в области здравоохранения и болезней
[ редактировать ]Свойства избирательной интернализации рецептора маннозы указывают на ряд потенциальных применений в здравоохранении и при заболеваниях. Управляя гликозилированием важных биоактивных белков до высокоманнозилированного состояния, можно жестко регулировать их уровни в сыворотке и направлять их специфично на клетки, экспрессирующие рецептор маннозы. Существует также возможность использования рецептора маннозы в качестве мишени для улучшения активации макрофагов и презентации антигена. [ 5 ] [ 8 ] [ 31 ]
MRC2/ Эндо180 [ 32 ] взаимодействует с Basigin /CD147 через свой четвертый лектиновый домен C-типа, образуя комплекс-супрессор молекулярного эпителиально-мезенхимального перехода , который в случае разрушения приводит к индукции инвазивного поведения эпителиальных клеток простаты , связанного с плохой выживаемостью при раке простаты . [ 33 ] Повышенная базальной мембраны жесткость из-за ее гликирования также может вызвать Endo180 простаты -зависимую инвазию эпителиальных клеток , и этот биомеханический механизм связан с плохой выживаемостью при раке простаты . [ 34 ] Было высказано предположение, что стабилизация комплекса-супрессора эпителиально-мезенхимального перехода Endo180-CD147 и нацеливание на некомплексную форму Endo180 в инвазивные клетки могут иметь терапевтическую пользу в предотвращении прогрессирования рака и метастазирования . [ 35 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сольнокы Г, Бата-Чорго З, Кендересси А.С., Кисс М, Пиварчи А, Новак З, Надь Ньюман К, Мишель Г, Ружицка Т, Мароди Л, Добози А, Кемени Л (август 2001 г.). «Манозосвязывающий рецептор экспрессируется на кератиноцитах человека и опосредует уничтожение Candida albicans » . Журнал исследовательской дерматологии . 117 (2): 205–13. дои : 10.1046/j.1523-1747.2001.14071.x . ПМИД 11511295 .
- ^ Шейх Х., Ярвуд Х., Эшворт А., Исаке С.М. (март 2000 г.). «Endo180, эндоцитарный рециклирующий гликопротеин, родственный маннозному рецептору макрофагов, экспрессируется на фибробластах, эндотелиальных клетках и макрофагах и действует как лектиновый рецептор». Журнал клеточной науки . 113 (6): 1021–32. дои : 10.1242/jcs.113.6.1021 . ПМИД 10683150 .
- ^ Ист Л, Исаке СМ (2002). «Семейство рецепторов маннозы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1572 (2–3): 364–86. дои : 10.1016/S0304-4165(02)00319-7 . ПМИД 12223280 .
- ^ Шлезингер П.Х., Доббер Т.В., Манделл Б.Ф., Уайт Р., ДеШрайвер С., Родман Дж.С., Миллер М.Дж., Шталь П. (1978). «Плазменный клиренс гликопротеинов с терминальной маннозой и N-ацетилглюкозамином непаренхиматозными клетками печени. Исследования с бета-глюкуронидазой, N-ацетил-β-D-глюкозаминидазой, рибонуклеазой B и агалакто-оросомукоидом» . Биохимический журнал . 176 (1): 103–9. дои : 10.1042/bj1760103 . ПМК 1186209 . ПМИД 728098 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и Ли С.Дж., Эверс С., Редер Д., Парлоу А.Ф., Ристели Дж., Ристели Л., Ли Ю.К., Фейзи Т., Ланген Х., Нуссенцвейг М.К. (2002). «Регуляция гомеостаза гликопротеинов сыворотки, опосредованная маннозными рецепторами». Наука . 295 (5561): 1898–901. Бибкод : 2002Sci...295.1898L . дои : 10.1126/science.1069540 . ПМИД 11884756 . S2CID 31432874 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Гази У, Мартинес-Помарес Л (2009). «Влияние рецептора маннозы на иммунные реакции хозяина». Иммунобиология . 214 (7): 554–61. дои : 10.1016/j.imbio.2008.11.004 . ПМИД 19162368 .
- ^ Перейти обратно: а б с Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию . Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-956911-3 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Шталь П.Д., Иезековиц Р.А. (1998). «Манозный рецептор представляет собой рецептор распознавания образов, участвующий в защите хозяина». Современное мнение в иммунологии . 10 (1): 50–5. дои : 10.1016/S0952-7915(98)80031-9 . ПМИД 9523111 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Мартинес-Помарес Л. (2012). «Манозный рецептор» . Журнал биологии лейкоцитов . 92 (6): 1177–86. дои : 10.1189/jlb.0512231 . ПМИД 22966131 . S2CID 27512588 .
- ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger JU (март 1998 г.). «Богатый цистеином домен рецептора «маннозы» опосредует связывание GalNAc-4-SO 4 » . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (5): 2089–93. Бибкод : 1998PNAS...95.2089F . дои : 10.1073/pnas.95.5.2089 . ЧВК 19259 . ПМИД 9482843 .
- ^ Маллин Н.П., Хитчен П.Г., Тейлор М.Е. (1997). «Механизм Ca 2+ и связывание моносахарида с доменом распознавания углеводов C-типа рецептора маннозы макрофагов» . Journal of Biological Chemistry . 272 (9): 5668–81. doi : 10.1074/jbc.272.9.5668 . PMID 9038177 .
- ^ Вейс В.И., Дрикамер К. (1996). «Структурные основы распознавания лектин-углеводов». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 441–73. дои : 10.1146/annurev.bi.65.070196.002301 . ПМИД 8811186 .
- ^ Перейти обратно: а б с Лорка О (2008). «Вытянутые и изогнутые конформации семейства рецепторов маннозы» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (9): 1302–10. дои : 10.1007/s00018-007-7497-9 . ПМЦ 11131820 . ПМИД 18193159 . S2CID 5038725 .
- ^ Йорденс Р., Томпсон А., Амонс Р., Конинг Ф. (1999). «Дендритные клетки человека теряют функциональную растворимую форму рецептора маннозы». Международная иммунология . 11 (11): 1775–80. дои : 10.1093/интимм/11.11.1775 . ПМИД 10545481 .
- ^ Перейти обратно: а б Мартинес-Помарес Л., Махони Х.А., Капоста Р., Линехан С.А., Шталь П.Д., Гордон С. (1998). «Функциональная растворимая форма мышиного рецептора маннозы продуцируется макрофагами in vitro и присутствует в сыворотке мышей» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23376–80. дои : 10.1074/jbc.273.36.23376 . hdl : 2437/116851 . ПМИД 9722572 .
- ^ Гази Ю, Росас М, Сингх С, Хайнсбрук С, Хак И, Джонсон С, Браун Г.Д., Уильямс Д.Л., Тейлор П.Р., Мартинес-Помарес Л. (2011). «Распознавание грибов усиливает выделение рецепторов маннозы за счет взаимодействия с дектином-1» . Журнал биологической химии . 286 (10): 7822–9. дои : 10.1074/jbc.M110.185025 . ПМК 3048669 . ПМИД 21205820 .
- ^ Су Ю, Баккер Т, Харрис Дж, Цанг С, Браун Г.Д., Вормальд М.Р., Гордон С., Двек Р.А., Радд П.М., Мартинес-Помарес Л. (2005). «Гликозилирование влияет на лектиновую активность рецептора маннозы макрофагов» . Журнал биологической химии . 280 (38): 32811–20. дои : 10.1074/jbc.M503457200 . ПМИД 15983039 .
- ^ Мароди Л., Корчак Х.М., Джонстон Р.Б. (1991). «Механизмы защиты хозяина от видов Candida . I. Фагоцитоз моноцитов и макрофагов, происходящих из моноцитов» . Журнал иммунологии . 146 (8): 2783–9. дои : 10.4049/jimmunol.146.8.2783 . ПМИД 1901885 .
- ^ Езековиц Р.А., Уильямс Д.Д., Козиел Х., Армстронг М.Ю., Уорнер А., Ричардс Ф.Ф., Роуз Р.М. (1991). «Поглощение Pneumocystis carinii , опосредованное рецептором маннозы макрофагов». Природа . 351 (6322): 155–8. Бибкод : 1991Natur.351..155E . дои : 10.1038/351155a0 . ПМИД 1903183 . S2CID 1763804 .
- ^ О'Риордан Д.М., Стэндинг Дж.Э., Лимпер А.Х. (1995). « Гликопротеин А Pneumocystis carinii связывает маннозные рецепторы макрофагов» . Инфекция и иммунитет . 63 (3): 779–84. дои : 10.1128/IAI.63.3.779-784.1995 . ПМК 173070 . ПМИД 7868247 .
- ^ Чакраборти Р., Чакраборти П., Басу МК (1998). «Манозильный фукозильный рецептор макрофага: его роль в инвазии вирулентных и авирулентных промастигот L. donovani ». Отчеты по биологическим наукам . 18 (3): 129–42. дои : 10.1023/А:1020192512001 . ПМИД 9798785 . S2CID 4903749 .
- ^ Чакраборти П., Гош Д., Басу М.К. (2001). «Модуляция маннозного рецептора макрофагов влияет на поглощение вирулентных и авирулентных промастигот Leishmania donovani ». Журнал паразитологии . 87 (5): 1023–7. doi : 10.1645/0022-3395(2001)087[1023:MOMMRA]2.0.CO;2 . ПМИД 11695359 . S2CID 26732461 .
- ^ Канг П.Б., Азад А.К., Торреллес Дж.Б., Кауфман Т.М., Бехарка А., Тибесар Э., ДеЖарден Л.Е., Шлезингер Л.С. (2005). «Манозный рецептор человеческого макрофага управляет биогенезом фагосом, опосредованным липоарабиноманнаном микобактерии туберкулеза» . Журнал экспериментальной медицины . 202 (7): 987–99. дои : 10.1084/jem.20051239 . ПМК 2213176 . ПМИД 16203868 .
- ^ Перейти обратно: а б Соренсен К.К., Саймон-Сантамария Дж., Маккаски Р.С., Смедсрёд Б. (20 сентября 2015 г.). «Синусоидные эндотелиальные клетки печени» . Комплексная физиология . 5 (4): 1751–74. дои : 10.1002/cphy.c140078 . ПМИД 26426467 .
- ^ Эльвеволд К., Саймон-Сантамария Дж., Хасволд Х., МакКорт П., Смедсрёд Б., Соренсен К.К. (декабрь 2008 г.). «Синусоидные эндотелиальные клетки печени зависят от рекрутирования лизосомальных ферментов, опосредованного рецептором маннозы, для нормальной способности к деградации». Гепатология . 48 (6): 2007–15. дои : 10.1002/hep.22527 . ПМИД 19026003 . S2CID 29069000 .
- ^ Малович И., Соренсен К.К., Эльвеволд К.Х., Недредал Г.И., Паулсен С., Ерофеев А.В., Смедсрёд Б.Х., МакКорт П.А. (июнь 2007 г.). «Манозный рецептор на синусоидных эндотелиальных клетках печени мышей является основным рецептором клиренса денатурированного коллагена» . Гепатология . 45 (6): 1454–61. дои : 10.1002/hep.21639 . ПМИД 17518370 . S2CID 26022255 .
- ^ Смедсрёд Б, Мелькко Дж, Ристели Л, Ристели Дж (15 октября 1990 г.). «Циркулирующий С-концевой пропептид проколлагена I типа выводится главным образом через рецептор маннозы в эндотелиальных клетках печени» . Биохимический журнал . 271 (2): 345–50. дои : 10.1042/bj2710345 . ПМК 1149560 . ПМИД 2241919 .
- ^ Смедсрёд Б., Эйнарссон М., Пертофт Х. (16 июня 1988 г.). «Тканевой активатор плазминогена эндоцитозируется маннозными и галактозными рецепторами клеток печени крыс» . Тромбоз и гемостаз . 59 (3): 480–4. дои : 10.1055/s-0038-1647519 . ПМИД 2847350 .
- ^ Магнуссон С., Берг Т. (1 февраля 1989 г.). «Чрезвычайно быстрый эндоцитоз, опосредованный маннозным рецептором синусоидальных эндотелиальных клеток печени крысы» . Биохимический журнал . 257 (3): 651–6. дои : 10.1042/bj2570651 . ПМЦ 1135637 . ПМИД 2930475 .
- ^ Тачадо С.Д., Чжан Дж., Чжу Дж., Патель Н., Кушон М., Козиэль Х. (2007). «Опосредованное пневмоцистами высвобождение IL-8 макрофагами требует совместной экспрессии рецепторов маннозы и TLR2». Журнал биологии лейкоцитов . 81 (1): 205–11. дои : 10.1189/jlb.1005580 . ПМИД 17020928 . S2CID 15056895 .
- ^ Чанг К.Ф., Ван Дж., Ли Кью, Ренфро СК, Хеллер Н.М., Ван Дж. (июль 2017 г.). «Альтернативно-перекошенная активация микроглии/макрофагов способствует разрешению гематомы при экспериментальном внутримозговом кровоизлиянии» . Нейробиология болезней . 103 : 54–69. дои : 10.1016/j.nbd.2017.03.016 . ПМК 5540140 . ПМИД 28365213 .
- ^ «WikiGenes: MRC2 — рецептор маннозы C, тип 2 Homo sapiens» .
- ^ Родригес-Теха М., Гронау Дж.Х., Минамидат А., Дарби С., Гоган Л., Робсон С. и др. (март 2015 г.). «Результат выживания и подавление ЕМТ, опосредованное взаимодействием лектиновых доменов Endo180 и CD147» . Молекулярные исследования рака . 13 (3): 538–47. дои : 10.1158/1541-7786.MCR-14-0344-T . ПМИД 25381222 .
- ^ Родригес-Теха М., Гронау Дж.Х., Брейт С., Чжан Ю.З., Минамидат А., Кейли М.П. и др. (март 2015 г.). «AGE-модифицированная базальная мембрана взаимодействует с Endo180, способствуя инвазивности эпителиальных клеток и снижая выживаемость при раке простаты» (PDF) . Журнал патологии . 235 (4): 581–92. дои : 10.1002/путь.4485 . ПМИД 25408555 . S2CID 40735796 .
- ^ Стердж Дж. (март 2016 г.). «Endo180 на переднем крае лечения рака костей и не только» . Журнал патологии . 238 (4): 485–8. дои : 10.1002/путь.4673 . ПМЦ 4819699 . ПМИД 26576691 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- манноза + рецептор Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
- Макрофаговый маннозный рецептор