Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1

IGF1R
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1IGR, 1JQH, 1K3A, 1M7N, 1P4O, 2OJ9, 2ZM3, 3D94, 3F5P, 3I81, 3LVP, 3LW0, 3NW5, 3NW6, 3NW7, 3O23, 3QQU, 4D2R, 4XSS, 5HZN
Идентификаторы
Псевдонимы	IGF1R , CD221, IGFIR, IGFR, JTK13, рецептор инсулиноподобного фактора роста 1, инсулиноподобный фактор роста 1, IGF-1R
Внешние идентификаторы	Опустить : 147370 ; МГИ : 96433 ; Гомологен : 30997 ; Генные карты : IGF1R ; ОМА : IGF1R – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	98,964,530 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	67,883,416 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	caput epididymis; ; corpus epididymis; ; renal medulla; ; tail of epididymis; ; saphenous vein; ; lactiferous duct; ; sural nerve; ; bronchial epithelial cell; ; retinal pigment epithelium; ; stromal cell of endometrium;
	Top expressed in
	molar; ; transitional epithelium of urinary bladder; ; ciliary body; ; retinal pigment epithelium; ; conjunctival fornix; ; seminal vesicula; ; choroid plexus of fourth ventricle; ; Rostral migratory stream; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; pineal gland;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; protein kinase activity; insulin-like growth factor binding; insulin receptor binding; insulin binding; kinase activity; phosphatidylinositol 3-kinase binding; insulin-like growth factor-activated receptor activity; protein binding; identical protein binding; transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; insulin receptor substrate binding; protein tyrosine kinase activity; ATP binding; insulin-like growth factor I binding; insulin-activated receptor activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; intracellular membrane-bounded organelle; receptor complex; plasma membrane; integral component of plasma membrane; alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex; insulin receptor complex; axon;
Biological process	insulin receptor signaling pathway; insulin-like growth factor receptor signaling pathway; phosphorylation; transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; positive regulation of cell migration; negative regulation of apoptotic process; protein tetramerization; positive regulation of DNA replication; protein phosphorylation; regulation of JNK cascade; immune response; positive regulation of cell population proliferation; peptidyl-tyrosine autophosphorylation; protein autophosphorylation; phosphatidylinositol 3-kinase signaling; phosphatidylinositol-mediated signaling; signal transduction; positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; glucose homeostasis; positive regulation of protein-containing complex disassembly; positive regulation of MAPK cascade; anatomical structure development; positive regulation of protein kinase B signaling; cellular response to glucose stimulus; dendritic spine maintenance; amyloid-beta clearance; positive regulation of cold-induced thermogenesis; cellular response to amyloid-beta;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3480
	16001
	ENSG00000140443
	ENSMUSG00000005533
	P08069
	Q60751
	НМ_000875 ; НМ_001291858 ; НМ_152452
	НМ_010513
	НП_000866 ; НП_001278787
	НП_034643
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 ( IGF-1 ) белок представляет собой , обнаруженный на поверхности клеток человека . Это трансмембранный рецептор , который активируется гормоном, называемым инсулиноподобным фактором роста 1 ( IGF-1 ), и родственным гормоном, называемым IGF-2 . Он принадлежит к большому классу тирозинкиназных рецепторов. Этот рецептор опосредует действие IGF-1, который представляет собой полипептидный белковый гормон, сходный по молекулярной структуре с инсулином. IGF-1 играет важную роль в росте и продолжает оказывать анаболическое действие у взрослых, то есть может вызывать гипертрофию скелетных мышц и других тканей-мишеней. Мыши, у которых отсутствует рецептор IGF-1, умирают на поздних стадиях развития и демонстрируют резкое снижение массы тела. Это свидетельствует о сильном стимулирующем рост эффекте этого рецептора.

Структура

Две альфа-субъединицы и две бета-субъединицы составляют рецептор IGF-1. Субъединицы α и β синтезируются из одного предшественника мРНК. Затем предшественник гликозилируется, протеолитически расщепляется и сшивается цистеиновыми связями с образованием функциональной трансмембранной αβ-цепи. ^{[ 5 ]} α-цепи расположены внеклеточно, а β-субъединица охватывает мембрану и отвечает за внутриклеточную передачу сигнала при стимуляции лигандом. Зрелый IGF-1R имеет молекулярную массу примерно 320 кДа. ^{цитата?} Рецептор является членом семейства, которое состоит из рецептора инсулина и IGF-2R (и их соответствующих лигандов IGF-1 и IGF-2), а также нескольких IGF-связывающих белков.

И ИФР-1Р, и рецептор инсулина имеют сайт связывания АТФ , который используется для обеспечения фосфатов для аутофосфорилирования . Гомология между IGF-1R и рецептором инсулина составляет 60%. В кристаллах киназного домена IGF1R идентифицированы структуры комплексов аутофосфорилирования тирозиновых остатков 1165 и 1166. ^{[ 6 ]}

В ответ на связывание лиганда α-цепи индуцируют аутофосфорилирование тирозина β-цепей. Это событие запускает каскад внутриклеточной передачи сигналов, который, хотя и специфичен для типа клеток, часто способствует их выживанию и пролиферации. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Члены семьи

Рецепторы тирозинкиназы, включая рецептор IGF-1, опосредуют свою активность, вызывая добавление фосфатных групп к определенным тирозинам определенных белков внутри клетки. Это добавление фосфата индуцирует так называемые каскады «клеточной сигнализации» — и обычным результатом активации рецептора IGF-1 является выживание и пролиферация в компетентных к митозу клетках, а также рост (гипертрофия) в таких тканях, как скелетные мышцы и сердечная мышца. .

Функция

Эмбриональное развитие

Во время эмбрионального развития путь IGF-1R участвует в развивающихся зачатках конечностей.

Лактация

Сигнальный путь IGFR имеет решающее значение для нормального развития ткани молочной железы во время беременности и лактации . Во время беременности происходит интенсивная пролиферация эпителиальных клеток , которые формируют проток и ткань железы. После отъема клетки подвергаются апоптозу , и вся ткань разрушается. В этом общем процессе участвуют несколько факторов роста и гормонов, и считается, что IGF-1R играет роль в дифференцировке клеток и играет ключевую роль в ингибировании апоптоза до завершения отлучения от груди.

Передача сигналов инсулина

IGF-1 связывается по крайней мере с двумя рецепторами клеточной поверхности: рецептором IGF1 (IGFR) и рецептором инсулина . Рецептор IGF-1, по-видимому, является «физиологическим» рецептором: он связывает IGF-1 со значительно более высоким сродством, чем связывает инсулин. ^{[ 9 ]} Как и рецептор инсулина, рецептор IGF-1 является рецепторной тирозинкиназой, то есть он передает сигналы, вызывая добавление молекулы фосфата к определенным тирозинам. IGF-1 активирует рецептор инсулина примерно на 10% от активности инсулина. Часть этой передачи сигналов может осуществляться через гетеродимеры IGF1R/рецептора инсулина (причина путаницы заключается в том, что исследования связывания показывают, что IGF-1 связывает рецептор инсулина в 100 раз хуже, чем инсулин, но это не коррелирует с фактической эффективностью IGF). -1 in vivo при индуцировании фосфорилирования инсулинового рецептора и гипогликемии).

Старение

Исследования на самках мышей показали, что как супраоптическое ядро (SON), так и паравентрикулярное ядро (PVN) теряют примерно одну треть иммунореактивных клеток IGF-1R при нормальном старении. Кроме того, старые мыши с ограниченной калорийностью (CR) потеряли большее количество неиммунореактивных клеток IGF-1R, сохраняя при этом аналогичное количество иммунореактивных клеток IGF-1R по сравнению со старыми мышами-Al. Следовательно, мыши со старым CR демонстрируют более высокий процент иммунореактивных клеток IGF-1R, что отражает повышенную чувствительность гипоталамуса к IGF-1 по сравнению с нормально стареющими мышами. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Краниосиностоз

Мутации IGF1R связаны с краниосиностозом . ^{[ 12 ]}

Размер тела

Было показано, что IGF-1R оказывает значительное влияние на размер тела у собак мелких пород. ^{[ 13 ]} «Несинонимичный SNP по адресу chr3:44,706,389, который заменяет высококонсервативный аргинин в аминокислоте 204 на гистидин», связан с особенно маленьким размером тела. «Предполагается, что эта мутация предотвратит образование нескольких водородных связей в богатом цистеином домене лиганд-связывающей внеклеточной субъединицы рецептора. Девять из 13 крошечных пород собак несут эту мутацию, и многие собаки гомозиготны по ней». Было показано, что более мелкие особи нескольких мелких и средних пород также являются носителями этой мутации.

Мыши, несущие только одну функциональную копию IGF-1R, являются нормальными, но демонстрируют снижение массы тела примерно на 15%. Также было показано, что IGF-1R регулирует размер тела у собак. Мутировавшая версия этого гена встречается у ряда мелких пород собак. ^{[ 13 ]}

Инактивация/удаление гена

Делеция гена рецептора IGF-1 у мышей приводит к летальности на ранних стадиях эмбрионального развития, и по этой причине нечувствительность к IGF-1, в отличие от случая нечувствительности к гормону роста (GH) ( синдром Ларона ), не наблюдается в человеческой популяции. . ^{[ 14 ]}

Клиническое значение

Рак

IGF-1R участвует в развитии нескольких видов рака. ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]} включая рак молочной железы, простаты и легких. В некоторых случаях его антиапоптотические свойства позволяют раковым клеткам противостоять цитотоксическим свойствам химиотерапевтических препаратов или лучевой терапии. При раке молочной железы, где ингибиторы EGFR , такие как эрлотиниб, используются для ингибирования сигнального пути EGFR, IGF-1R придает резистентность, образуя половину гетеродимера (см. описание передачи сигнала EGFR на странице эрлотиниба ), позволяя передаче сигналов EGFR возобновить работу в присутствии подходящего ингибитора. Этот процесс называется перекрестными помехами между EGFR и IGF-1R. Кроме того, он участвует в развитии рака молочной железы, увеличивая метастатический потенциал исходной опухоли за счет способности стимулировать васкуляризацию.

Повышенные уровни IGF-IR выражены в большинстве первичных и метастатических опухолей больных раком предстательной железы. ^{[ 17 ]} Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что передача сигналов IGF-IR необходима для выживания и роста, когда клетки рака простаты переходят к независимости от андрогенов. ^{[ 18 ]} Кроме того, когда иммортализованные клетки рака простаты, имитирующие запущенное заболевание, обрабатываются лигандом IGF-1R, IGF-1, клетки становятся более подвижными. ^{[ 19 ]} Члены семейства рецепторов IGF и их лиганды, по-видимому, также участвуют в канцерогенезе опухолей молочной железы у собак. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} Согласно анализу данных TCGA, IGF1R амплифицируется при нескольких типах рака, и амплификация гена может быть одним из механизмов сверхэкспрессии IGF1R при раке. ^{[ 22 ]}

Клетки рака легких, стимулированные с помощью глюкокортикоидов, переводились в обратимое состояние покоя, которое зависело от IGF-1R и сопутствующих ему сигнальных путей выживания. ^{[ 23 ]}

Ингибиторы

Из-за сходства структур ИФР-1Р и инсулинового рецептора (ИР), особенно в областях сайта связывания АТФ и тирозинкиназных областей, синтез селективных ингибиторов ИФР-1Р затруднен. В текущих исследованиях особое место занимают три основных класса ингибиторов:

Тирфостины, такие как AG538. ^{[ 24 ]} и AG1024. Они находятся на ранних доклинических испытаниях. Считается, что они не являются АТФ-конкурентными, хотя при использовании в EGFR они являются таковыми, как описано в исследованиях QSAR. Они демонстрируют некоторую селективность по отношению к IGF-1R по сравнению с IR.
Производные пирроло(2,3-d)-пиримидина, такие как NVP-AEW541, изобретенные Novartis, демонстрируют гораздо большую (в 100 раз) селективность в отношении IGF-1R по сравнению с IR. ^{[ 25 ]}
Моноклональные антитела, вероятно, являются наиболее специфичными и перспективными терапевтическими соединениями. Тепротумумаб — это новый метод лечения, показывающий значительную пользу при заболеваниях щитовидной железы и глаз .

Взаимодействия

Было показано, что рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 взаимодействует с:

ПОДАРОК12 , ^{[ 26 ]}
C-src тирозинкиназа , ^{[ 27 ]}
ген Cbl , ^{[ 28 ]}
ЭХД1 , ^{[ 29 ]}
ГРБ10 , ^{[ 30 ]}^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}
IRS1 , ^{[ 31 ]}^{[ 34 ]}^{[ 35 ]}
Мдм2 , ^{[ 28 ]}
НЭДД4 , ^{[ 28 ]}^{[ 30 ]}
ПИК3Р3 , ^{[ 36 ]}
ПТПН11 , ^{[ 34 ]}^{[ 37 ]}
Активатор белка p21 RAS 1 , ^{[ 37 ]}
ШК1 ^{[ 31 ]}^{[ 35 ]}^{[ 38 ]}
СОКС2 , ^{[ 39 ]}
СОКС3 , ^{[ 40 ]} и
ЯВАЕ . ^{[ 41 ]}

Регулирование

Имеются данные, позволяющие предположить, что IGF1R отрицательно регулируется микроРНК miR -7 . ^{[ 42 ]}

См. также

Гипоталамус-гипофиз-соматическая ось
Рецептор инсулина
Линситиниб , ингибитор IGF-1R, проходит клинические испытания для лечения рака

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140443 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005533 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Грегори К.В., ДеЖорж А., Сайкс Р.А. (2001). «Ось IGF в развитии и прогрессировании рака простаты». Последние научные разработки в области рака : 437–462. ISBN 81-7895-002-2 .
^ Сюй Кью, Малецка К.Л., Финк Л., Джордан Э.Дж., Даффи Э., Коландер С., Петерсон Дж.Р., Данбрэк Р.Л. (декабрь 2015 г.). «Идентификация трехмерных структур комплексов аутофосфорилирования в кристаллах протеинкиназ» . Научная сигнализация . 8 (405): сс13. дои : 10.1126/scisignal.aaa6711 . ПМЦ 4766099 . ПМИД 26628682 .
^ Джонс Дж.И., Клеммонс Д.Р. (февраль 1995 г.). «Инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: биологическое действие». Эндокринные обзоры . 16 (1): 3–34. дои : 10.1210/edrv-16-1-3 . ПМИД 7758431 .
^ ЛеРойт Д., Вернер Х., Бейтнер-Джонсон Д., Робертс Коннектикут (апрель 1995 г.). «Молекулярные и клеточные аспекты рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Эндокринные обзоры . 16 (2): 143–63. дои : 10.1210/edrv-16-2-143 . ПМИД 7540132 .
^ Хоторн Ю., Эль-Дженди Р., Твелвс С., Спирс В., Битти Дж. (декабрь 2013 г.). «Инсулиноподобный фактор роста - перекрестные помехи эстрадиола и онкогенез молочной железы» (PDF) . Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Обзоры о раке 1836 (2): 345–53. дои : 10.1016/j.bbcan.2013.10.005 . ПМИД 24189571 .
^ Саид О, Ягмаи Ф, Гаран С.А., Гоу А.М., Фолькер М.А., Штернберг Х., Тимирас П.С. (февраль 2007 г.). «Иммунореактивные клетки рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 избирательно сохраняются в паравентрикулярном гипоталамусе мышей с ограниченной калорийностью» . Международный журнал нейробиологии развития . 25 (1): 23–8. дои : 10.1016/j.ijdevneu.2006.11.004 . ПМИД 17194562 . S2CID 5828689 .
^ Ягмаи Ф., Саид О., Гаран С.А., Фолькер М.А., Гоу А.М., Фрайтаг В., Штернберг Х., Тимирас П.С. (ноябрь 2006 г.). «Возрастная потеря иммунореактивных клеток рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 в супраоптическом гипоталамусе снижается у мышей с ограниченной калорийностью». Международный журнал нейробиологии развития . 24 (7): 431–6. doi : 10.1016/j.ijdevneu.2006.08.008 . ПМИД 17034982 . S2CID 22533403 .
^ Каннингем М.Л., Хорст Дж.А., Ридер М.Дж., Хинг А.В., Стэнэуэй И.Б., Парк С.С., Самудрала Р., Спелц М.Л. (январь 2011 г.). «Варианты IGF1R, связанные с изолированным краниосиностозом с одним швом» . Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 155А (1): 91–7. дои : 10.1002/ajmg.a.33781 . ПМК 3059230 . ПМИД 21204214 .
^ Jump up to: ^а ^б Хупс BC, Рембо М., Либерс Д., Острандер Э.А., Саттер Н.Б. (декабрь 2012 г.). «Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF1R) способствует уменьшению размеров собак» . Геном млекопитающих . 23 (11–12): 780–90. дои : 10.1007/s00335-012-9417-z . ПМК 3511640 . ПМИД 22903739 .
^ Харрис-младший, Липпман М.Э., Осборн С.К., Морроу М. (28 марта 2012 г.). Заболевания молочной железы . Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. стр. 88–. ISBN 978-1-4511-4870-1 .
^ Варшамана-Грин Г.С., Литц Дж., Бухдангер Э., Гарсиа-Эчеверриа С., Хофманн Ф., Кристал Г.В. (февраль 2005 г.). «Ингибитор киназы рецептора инсулиноподобного фактора роста-I, NVP-ADW742, повышает чувствительность линий клеток мелкоклеточного рака легких к воздействию химиотерапии». Клинические исследования рака . 11 (4): 1563–71. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-04-1544 . ПМИД 15746061 . S2CID 12090402 .
^ Джонс Х.Э., Годдард Л., Джи Дж.М., Хискокс С., Рубини М., Барроу Д., Ноулден Дж.М., Уильямс С., Уэйклинг А.Е., Николсон Р.И. (декабрь 2004 г.). «Передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста-I и приобретенная устойчивость к гефитинибу (ZD1839; Iressa) в клетках рака молочной железы и простаты человека» . Эндокринный рак . 11 (4): 793–814. дои : 10.1677/erc.1.00799 . hdl : 11392/523178 . ПМИД 15613453 . S2CID 19466790 .
^ Хеллауэлл Г.О., Тернер Г.Д., Дэвис Д.Р., Поулсом Р., Брюстер С.Ф., Маколей В.М. (май 2002 г.). «Экспрессия рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа повышается при первичном раке простаты и обычно сохраняется при метастатическом заболевании». Исследования рака . 62 (10): 2942–50. ПМИД 12019176 .
^ Крюкл С.Л., Сайкс Р.А., Эдлунд Н.М., Белл Р.Х., Уртадо-Колл А., Фазли Л., Глив М.Е., Кокс М.Е. (декабрь 2004 г.). «Увеличенная экспрессия и передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста I являются компонентами андроген-независимого прогрессирования в модели прогрессирования рака предстательной железы генетического происхождения» . Исследования рака . 64 (23): 8620–9. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-2446 . ПМИД 15574769 .
^ Яо Х., Дашнер Э.Дж., ван Голен СМ, ван Голен К.Л. (апрель 2006 г.). «RhoC GTPase необходима для инвазии клеток рака простаты PC-3, но не для подвижности» . Онкоген . 25 (16): 2285–96. дои : 10.1038/sj.onc.1209260 . ПМИД 16314838 .
^ Клопфляйш Р., Хвид Х., Клозе П., да Коста А., Грубер А.Д. (декабрь 2010 г.). «Рецептор инсулина экспрессируется в нормальной молочной железе собак и доброкачественных аденомах, но снижается в метастатических карциномах молочной железы собак, подобных раку молочной железы человека». Ветеринария и сравнительная онкология . 8 (4): 293–301. дои : 10.1111/j.1476-5829.2009.00232.x . ПМИД 21062411 .
^ Клопфляйш Р., Ленце Д., Хуммель М., Грубер А.Д. (ноябрь 2010 г.). «Метастатические карциномы молочной железы собак можно идентифицировать по профилю экспрессии генов, который частично совпадает с профилями рака молочной железы человека» . БМК Рак . 10 :618. дои : 10.1186/1471-2407-10-618 . ПМЦ 2994823 . ПМИД 21062462 .
^ Чен Ю, МакГи Дж, Чен Х, Доман ТН, Гонг Х, Чжан Ю, Хамм Н, Ма Х, Хиггс Р.Э., Бхагват С.В., Бьюкенен С., Пэн С.Б., Сташке К.А., Ядав В., Юэ Ю, Курос-Мехр Х ( 2014). «Идентификация генов, вызывающих рак, амплифицированных в наборах данных TCGA» . ПЛОС ОДИН . 9 (5): e98293. Бибкод : 2014PLoSO...998293C . дои : 10.1371/journal.pone.0098293 . ПМК 4038530 . ПМИД 24874471 .
^ Прекович С., Шуурман К., Майайо-Перальта И., Маньон А.Г., Буйс М., Явуз С., Велленштейн М.Д., Баррера А., Монкхорст К., Хубер А., Моррис Б. (июль 2021 г.). «Глюкокортикоидный рецептор вызывает обратимое состояние покоя, толерантное к лекарствам, с приобретенной терапевтической уязвимостью при раке легких» . Природные коммуникации . 12 (1): 4360. Бибкод : 2021NatCo..12.4360P . дои : 10.1038/s41467-021-24537-3 . ПМЦ 8285479 . ПМИД 34272384 .
^ Блюм Г., Газит А., Левицкий А. (декабрь 2000 г.). «Субстратные конкурентные ингибиторы киназы рецептора IGF-1». Биохимия . 39 (51): 15705–12. дои : 10.1021/bi001516y . ПМИД 11123895 .
^ «Архивная копия» (PDF) . Архивировано из оригинала (PDF) 4 марта 2016 г. Проверено 18 июля 2012 г. {{cite web}}: CS1 maint: архивная копия в заголовке ( ссылка )
^ Тая С., Инагаки Н., Сенгику Х., Макино Х., Ивамацу А., Уракава И., Нагао К., Катаока С., Кайбути К. (ноябрь 2001 г.). «Прямое взаимодействие рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 с RhoGEF, связанным с лейкозом» . Журнал клеточной биологии . 155 (5): 809–20. дои : 10.1083/jcb.200106139 . ПМК 2150867 . ПМИД 11724822 .
^ Арбет-Энгельс К., Тартар-Декерт С., Экхарт В. (февраль 1999 г.). «С-концевая киназа Src связывается с лиганд-стимулированным рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5422–8. дои : 10.1074/jbc.274.9.5422 . ПМИД 10026153 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Сехат Б., Андерссон С., Гирнита Л., Ларссон О. (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с отличной от Mdm2 ролью в убиквитинировании и эндоцитозе рецептора». Исследования рака . 68 (14): 5669–77. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6364 . ПМИД 18632619 .
^ Ротем-Йегудар Р., Гальперин Э., Горовиц М. (август 2001 г.). «Ассоциация рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 с EHD1 и SNAP29» . Журнал биологической химии . 276 (35): 33054–60. дои : 10.1074/jbc.M009913200 . ПМИД 11423532 .
^ Jump up to: ^а ^б Веккьоне А., Марчезе А., Генри П., Ротин Д., Моррионе А. (май 2003 г.). «Комплекс Grb10/Nedd4 регулирует индуцированное лигандом убиквитинирование и стабильность рецептора инсулиноподобного фактора роста I» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3363–72. дои : 10.1128/mcb.23.9.3363-3372.2003 . ПМК 153198 . ПМИД 12697834 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Дей Б.Р., Фрик К., Лопачински В., Ниссли С.П., Фурланетто Р.В. (июнь 1996 г.). «Доказательства прямого взаимодействия рецептора инсулиноподобного фактора роста I с IRS-1, Shc и Grb10» . Молекулярная эндокринология . 10 (6): 631–41. дои : 10.1210/mend.10.6.8776723 . ПМИД 8776723 .
^ Он В., Роуз Д.В., Олефски Дж.М., Густафсон Т.А. (март 1998 г.). «Grb10 по-разному взаимодействует с рецептором инсулина, рецептором инсулиноподобного фактора роста I и рецептором эпидермального фактора роста через домен гомологии Grb10 Src 2 (SH2) и второй новый домен, расположенный между доменами гомологии плекстрина и SH2» . Журнал биологической химии . 273 (12): 6860–7. дои : 10.1074/jbc.273.12.6860 . ПМИД 9506989 .
^ Моррионе А., Валентинис Б., Ли С., Оой Дж.Ю., Марголис Б., Басерга Р. (июль 1996 г.). «Grb10: новый субстрат рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Исследования рака . 56 (14): 3165–7. ПМИД 8764099 .
^ Jump up to: ^а ^б Маньес С., Мира Э., Гомес-Мутон С., Чжао З.Дж., Лакалль Р.А., Мартинес-А.С. (апрель 1999 г.). «Согласованная активность тирозинфосфатазы SHP-2 и киназы фокальной адгезии в регуляции подвижности клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (4): 3125–35. дои : 10.1128/mcb.19.4.3125 . ПМК 84106 . ПМИД 10082579 .
^ Jump up to: ^а ^б Тартар-Декерт С., Савка-Верхелле Д., Мурдака Дж., Ван Обберген Э. (октябрь 1995 г.). «Доказательства дифференциального взаимодействия SHC и субстрата инсулинового рецептора-1 (IRS-1) с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I (IGF-I) в двугибридной системе дрожжей» . Журнал биологической химии . 270 (40): 23456–60. дои : 10.1074/jbc.270.40.23456 . ПМИД 7559507 .
^ Мот И., Делахай Л., Фийу К., Понс С., Уайт М.Ф., Ван Обберген Э. (декабрь 1997 г.). «Взаимодействие дикого типа и доминантно-негативной регуляторной субъединицы p55PIK фосфатидилинозитол-3-киназы с сигнальными белками инсулиноподобного фактора роста-1» . Молекулярная эндокринология . 11 (13): 1911–23. дои : 10.1210/mend.11.13.0029 . ПМИД 9415396 .
^ Jump up to: ^а ^б Сили Б.Л., Райхарт Д.Р., Стаубс П.А., Джун Б.Х., Сюй Д., Маэгава Х., Миларски К.Л., Салтиэль А.Р., Олефски Дж.М. (август 1995 г.). «Локализация сайтов связывания рецептора инсулиноподобного фактора роста I для белков домена SH2 p85, Syp и белка, активирующего ГТФазу» . Журнал биологической химии . 270 (32): 19151–7. дои : 10.1074/jbc.270.32.19151 . ПМИД 7642582 .
^ Сантэн Р.Дж., Сонг Р.Х., Чжан З., Кумар Р., Дженг М.Х., Масамура А., Лоуренс Дж., Берштейн Л., Юэ В. (июль 2005 г.). «Долгосрочное лишение эстрадиола в клетках рака молочной железы усиливает передачу сигналов фактора роста и повышает чувствительность к эстрогену». Эндокринный рак . 12. 12 (Приложение 1): С61-73. дои : 10.1677/erc.1.01018 . ПМИД 16113100 . S2CID 18995886 .
^ Дей Б.Р., Спенс С.Л., Ниссли П., Фурланетто Р.В. (сентябрь 1998 г.). «Взаимодействие человеческого супрессора передачи сигналов цитокинов (SOCS)-2 с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Журнал биологической химии . 273 (37): 24095–101. дои : 10.1074/jbc.273.37.24095 . ПМИД 9727029 .
^ Дей Б.Р., Фурланетто Р.В., Ниссли П. (ноябрь 2000 г.). «Белок-супрессор передачи сигналов цитокинов (SOCS)-3 взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 278 (1): 38–43. дои : 10.1006/bbrc.2000.3762 . ПМИД 11071852 .
^ Крапаро А., Фрейнд Р., Густафсон Т.А. (апрель 1997 г.). «14-3-3 (эпсилон) взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста I и субстратом инсулинового рецептора I фосфосерин-зависимым образом» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11663–9. дои : 10.1074/jbc.272.17.11663 . ПМИД 9111084 .
^ Цзян Л., Лю X, Чэнь Z, Цзинь Ю, Хайдбредер CE, Колокитас А, Ван А, Дай Ю, Чжоу X (ноябрь 2010 г.). «МикроРНК-7 нацелена на IGF1R (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) в клетках плоскоклеточного рака языка» . Биохимический журнал . 432 (1): 199–205. дои : 10.1042/BJ20100859 . ПМК 3130335 . ПМИД 20819078 .

Дальнейшее чтение

Бенито М., Вальверде А.М., Лоренцо М. (май 1996 г.). «IGF-I: митоген, также участвующий в процессах дифференцировки в клетках млекопитающих». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 28 (5): 499–510. дои : 10.1016/1357-2725(95)00168-9 . ПМИД 8697095 .
Батлер А.А., Якар С., Геволб И.Х., Карас М., Окубо Ю., Леройт Д. (сентябрь 1998 г.). «Передача сигнала рецептором инсулиноподобного фактора роста-I: на стыке физиологии и клеточной биологии» . Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 121 (1): 19–26. дои : 10.1016/S0305-0491(98)10106-2 . ПМИД 9972281 .
Чжан Икс, Йи Д. (2001). «Передача сигналов тирозинкиназы при раке молочной железы: инсулиноподобные факторы роста и их рецепторы при раке молочной железы» . Исследование рака молочной железы . 2 (3): 170–5. дои : 10.1186/bcr50 . ПМЦ 138771 . ПМИД 11250706 .
Гросс Дж. М., Йи Д. (декабрь 2003 г.). «Тирозинкиназа рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа и рак молочной железы: биология и терапевтическая значимость». Обзоры рака и метастазов . 22 (4): 327–36. дои : 10.1023/A:1023720928680 . ПМИД 12884909 . S2CID 35963688 .
Адамс Т.Э., МакКерн Н.М., Уорд К.В. (июнь 2004 г.). «Передача сигналов рецептором инсулиноподобного фактора роста 1 типа: взаимодействие с рецептором эпидермального фактора роста». Факторы роста . 22 (2): 89–95. дои : 10.1080/08977190410001700998 . ПМИД 15253384 . S2CID 86844427 .
Сурмач Э., Бартуччи М. (сентябрь 2004 г.). «Роль альфа-рецептора эстрогена в модуляции передачи сигналов и функции рецептора IGF-I при раке молочной железы». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 23 (3): 385–94. ПМИД 15595626 .
Вуд А.В., Дуан С., Берн Х.А. (2005). Передача сигналов инсулиноподобного фактора роста у рыб . Международный обзор цитологии. Том. 243. стр. 215–85. дои : 10.1016/S0074-7696(05)43004-1 . ISBN 978-0-12-364647-7 . ПМИД 15797461 .
Сарфштейн Р., Маор С., Рейзнер Н., Абрамович С., Вернер Х. (июнь 2006 г.). «Регуляция транскрипции гена рецептора инсулиноподобного фактора роста-I при раке молочной железы» . Молекулярная и клеточная эндокринология . 252 (1–2): 241–6. дои : 10.1016/j.mce.2006.03.018 . ПМИД 16647191 . S2CID 24895685 .

Внешние ссылки

Рецептор IGF-1 + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P08069 (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) на PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140443 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005533 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[Gregory-5] Грегори К.В., ДеЖорж А., Сайкс Р.А. (2001). «Ось IGF в развитии и прогрессировании рака простаты». Последние научные разработки в области рака : 437–462. ISBN 81-7895-002-2 .

[6] Сюй Кью, Малецка К.Л., Финк Л., Джордан Э.Дж., Даффи Э., Коландер С., Петерсон Дж.Р., Данбрэк Р.Л. (декабрь 2015 г.). «Идентификация трехмерных структур комплексов аутофосфорилирования в кристаллах протеинкиназ» . Научная сигнализация . 8 (405): сс13. дои : 10.1126/scisignal.aaa6711 . ПМЦ 4766099 . ПМИД 26628682 .

[pmid7758431-7] Джонс Дж.И., Клеммонс Д.Р. (февраль 1995 г.). «Инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: биологическое действие». Эндокринные обзоры . 16 (1): 3–34. дои : 10.1210/edrv-16-1-3 . ПМИД 7758431 .

[pmid7540132-8] ЛеРойт Д., Вернер Х., Бейтнер-Джонсон Д., Робертс Коннектикут (апрель 1995 г.). «Молекулярные и клеточные аспекты рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Эндокринные обзоры . 16 (2): 143–63. дои : 10.1210/edrv-16-2-143 . ПМИД 7540132 .

[9] Хоторн Ю., Эль-Дженди Р., Твелвс С., Спирс В., Битти Дж. (декабрь 2013 г.). «Инсулиноподобный фактор роста - перекрестные помехи эстрадиола и онкогенез молочной железы» (PDF) . Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Обзоры о раке 1836 (2): 345–53. дои : 10.1016/j.bbcan.2013.10.005 . ПМИД 24189571 .

[pmid17194562-10] Саид О, Ягмаи Ф, Гаран С.А., Гоу А.М., Фолькер М.А., Штернберг Х., Тимирас П.С. (февраль 2007 г.). «Иммунореактивные клетки рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 избирательно сохраняются в паравентрикулярном гипоталамусе мышей с ограниченной калорийностью» . Международный журнал нейробиологии развития . 25 (1): 23–8. дои : 10.1016/j.ijdevneu.2006.11.004 . ПМИД 17194562 . S2CID 5828689 .

[pmid17034982-11] Ягмаи Ф., Саид О., Гаран С.А., Фолькер М.А., Гоу А.М., Фрайтаг В., Штернберг Х., Тимирас П.С. (ноябрь 2006 г.). «Возрастная потеря иммунореактивных клеток рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 в супраоптическом гипоталамусе снижается у мышей с ограниченной калорийностью». Международный журнал нейробиологии развития . 24 (7): 431–6. doi : 10.1016/j.ijdevneu.2006.08.008 . ПМИД 17034982 . S2CID 22533403 .

[pmid21204214-12] Каннингем М.Л., Хорст Дж.А., Ридер М.Дж., Хинг А.В., Стэнэуэй И.Б., Парк С.С., Самудрала Р., Спелц М.Л. (январь 2011 г.). «Варианты IGF1R, связанные с изолированным краниосиностозом с одним швом» . Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 155А (1): 91–7. дои : 10.1002/ajmg.a.33781 . ПМК 3059230 . ПМИД 21204214 .

[:0-13] Jump up to: ^а ^б Хупс BC, Рембо М., Либерс Д., Острандер Э.А., Саттер Н.Б. (декабрь 2012 г.). «Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF1R) способствует уменьшению размеров собак» . Геном млекопитающих . 23 (11–12): 780–90. дои : 10.1007/s00335-012-9417-z . ПМК 3511640 . ПМИД 22903739 .

[HarrisLippman2012-14] Харрис-младший, Липпман М.Э., Осборн С.К., Морроу М. (28 марта 2012 г.). Заболевания молочной железы . Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. стр. 88–. ISBN 978-1-4511-4870-1 .

[pmid15746061-15] Варшамана-Грин Г.С., Литц Дж., Бухдангер Э., Гарсиа-Эчеверриа С., Хофманн Ф., Кристал Г.В. (февраль 2005 г.). «Ингибитор киназы рецептора инсулиноподобного фактора роста-I, NVP-ADW742, повышает чувствительность линий клеток мелкоклеточного рака легких к воздействию химиотерапии». Клинические исследования рака . 11 (4): 1563–71. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-04-1544 . ПМИД 15746061 . S2CID 12090402 .

[pmid15613453-16] Джонс Х.Э., Годдард Л., Джи Дж.М., Хискокс С., Рубини М., Барроу Д., Ноулден Дж.М., Уильямс С., Уэйклинг А.Е., Николсон Р.И. (декабрь 2004 г.). «Передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста-I и приобретенная устойчивость к гефитинибу (ZD1839; Iressa) в клетках рака молочной железы и простаты человека» . Эндокринный рак . 11 (4): 793–814. дои : 10.1677/erc.1.00799 . hdl : 11392/523178 . ПМИД 15613453 . S2CID 19466790 .

[pmid12019176-17] Хеллауэлл Г.О., Тернер Г.Д., Дэвис Д.Р., Поулсом Р., Брюстер С.Ф., Маколей В.М. (май 2002 г.). «Экспрессия рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа повышается при первичном раке простаты и обычно сохраняется при метастатическом заболевании». Исследования рака . 62 (10): 2942–50. ПМИД 12019176 .

[pmid15574769-18] Крюкл С.Л., Сайкс Р.А., Эдлунд Н.М., Белл Р.Х., Уртадо-Колл А., Фазли Л., Глив М.Е., Кокс М.Е. (декабрь 2004 г.). «Увеличенная экспрессия и передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста I являются компонентами андроген-независимого прогрессирования в модели прогрессирования рака предстательной железы генетического происхождения» . Исследования рака . 64 (23): 8620–9. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-04-2446 . ПМИД 15574769 .

[pmid16314838-19] Яо Х., Дашнер Э.Дж., ван Голен СМ, ван Голен К.Л. (апрель 2006 г.). «RhoC GTPase необходима для инвазии клеток рака простаты PC-3, но не для подвижности» . Онкоген . 25 (16): 2285–96. дои : 10.1038/sj.onc.1209260 . ПМИД 16314838 .

[Klopfleisch1-20] Клопфляйш Р., Хвид Х., Клозе П., да Коста А., Грубер А.Д. (декабрь 2010 г.). «Рецептор инсулина экспрессируется в нормальной молочной железе собак и доброкачественных аденомах, но снижается в метастатических карциномах молочной железы собак, подобных раку молочной железы человека». Ветеринария и сравнительная онкология . 8 (4): 293–301. дои : 10.1111/j.1476-5829.2009.00232.x . ПМИД 21062411 .

[Klopfleisch-21] Клопфляйш Р., Ленце Д., Хуммель М., Грубер А.Д. (ноябрь 2010 г.). «Метастатические карциномы молочной железы собак можно идентифицировать по профилю экспрессии генов, который частично совпадает с профилями рака молочной железы человека» . БМК Рак . 10 :618. дои : 10.1186/1471-2407-10-618 . ПМЦ 2994823 . ПМИД 21062462 .

[22] Чен Ю, МакГи Дж, Чен Х, Доман ТН, Гонг Х, Чжан Ю, Хамм Н, Ма Х, Хиггс Р.Э., Бхагват С.В., Бьюкенен С., Пэн С.Б., Сташке К.А., Ядав В., Юэ Ю, Курос-Мехр Х ( 2014). «Идентификация генов, вызывающих рак, амплифицированных в наборах данных TCGA» . ПЛОС ОДИН . 9 (5): e98293. Бибкод : 2014PLoSO...998293C . дои : 10.1371/journal.pone.0098293 . ПМК 4038530 . ПМИД 24874471 .

[23] Прекович С., Шуурман К., Майайо-Перальта И., Маньон А.Г., Буйс М., Явуз С., Велленштейн М.Д., Баррера А., Монкхорст К., Хубер А., Моррис Б. (июль 2021 г.). «Глюкокортикоидный рецептор вызывает обратимое состояние покоя, толерантное к лекарствам, с приобретенной терапевтической уязвимостью при раке легких» . Природные коммуникации . 12 (1): 4360. Бибкод : 2021NatCo..12.4360P . дои : 10.1038/s41467-021-24537-3 . ПМЦ 8285479 . ПМИД 34272384 .

[pmid11123895-24] Блюм Г., Газит А., Левицкий А. (декабрь 2000 г.). «Субстратные конкурентные ингибиторы киназы рецептора IGF-1». Биохимия . 39 (51): 15705–12. дои : 10.1021/bi001516y . ПМИД 11123895 .

[25] «Архивная копия» (PDF) . Архивировано из оригинала (PDF) 4 марта 2016 г. Проверено 18 июля 2012 г. {{cite web}}: CS1 maint: архивная копия в заголовке ( ссылка )

[pmid11724822-26] Тая С., Инагаки Н., Сенгику Х., Макино Х., Ивамацу А., Уракава И., Нагао К., Катаока С., Кайбути К. (ноябрь 2001 г.). «Прямое взаимодействие рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 с RhoGEF, связанным с лейкозом» . Журнал клеточной биологии . 155 (5): 809–20. дои : 10.1083/jcb.200106139 . ПМК 2150867 . ПМИД 11724822 .

[pmid10026153-27] Арбет-Энгельс К., Тартар-Декерт С., Экхарт В. (февраль 1999 г.). «С-концевая киназа Src связывается с лиганд-стимулированным рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5422–8. дои : 10.1074/jbc.274.9.5422 . ПМИД 10026153 .

[pmid18632619-28] Jump up to: ^а ^б ^с Сехат Б., Андерссон С., Гирнита Л., Ларссон О. (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с отличной от Mdm2 ролью в убиквитинировании и эндоцитозе рецептора». Исследования рака . 68 (14): 5669–77. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6364 . ПМИД 18632619 .

[pmid11423532-29] Ротем-Йегудар Р., Гальперин Э., Горовиц М. (август 2001 г.). «Ассоциация рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 с EHD1 и SNAP29» . Журнал биологической химии . 276 (35): 33054–60. дои : 10.1074/jbc.M009913200 . ПМИД 11423532 .

[pmid12697834-30] Jump up to: ^а ^б Веккьоне А., Марчезе А., Генри П., Ротин Д., Моррионе А. (май 2003 г.). «Комплекс Grb10/Nedd4 регулирует индуцированное лигандом убиквитинирование и стабильность рецептора инсулиноподобного фактора роста I» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3363–72. дои : 10.1128/mcb.23.9.3363-3372.2003 . ПМК 153198 . ПМИД 12697834 .

[pmid8776723-31] Jump up to: ^а ^б ^с Дей Б.Р., Фрик К., Лопачински В., Ниссли С.П., Фурланетто Р.В. (июнь 1996 г.). «Доказательства прямого взаимодействия рецептора инсулиноподобного фактора роста I с IRS-1, Shc и Grb10» . Молекулярная эндокринология . 10 (6): 631–41. дои : 10.1210/mend.10.6.8776723 . ПМИД 8776723 .

[pmid9506989-32] Он В., Роуз Д.В., Олефски Дж.М., Густафсон Т.А. (март 1998 г.). «Grb10 по-разному взаимодействует с рецептором инсулина, рецептором инсулиноподобного фактора роста I и рецептором эпидермального фактора роста через домен гомологии Grb10 Src 2 (SH2) и второй новый домен, расположенный между доменами гомологии плекстрина и SH2» . Журнал биологической химии . 273 (12): 6860–7. дои : 10.1074/jbc.273.12.6860 . ПМИД 9506989 .

[pmid8764099-33] Моррионе А., Валентинис Б., Ли С., Оой Дж.Ю., Марголис Б., Басерга Р. (июль 1996 г.). «Grb10: новый субстрат рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Исследования рака . 56 (14): 3165–7. ПМИД 8764099 .

[pmid10082579-34] Jump up to: ^а ^б Маньес С., Мира Э., Гомес-Мутон С., Чжао З.Дж., Лакалль Р.А., Мартинес-А.С. (апрель 1999 г.). «Согласованная активность тирозинфосфатазы SHP-2 и киназы фокальной адгезии в регуляции подвижности клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (4): 3125–35. дои : 10.1128/mcb.19.4.3125 . ПМК 84106 . ПМИД 10082579 .

[pmid7559507-35] Jump up to: ^а ^б Тартар-Декерт С., Савка-Верхелле Д., Мурдака Дж., Ван Обберген Э. (октябрь 1995 г.). «Доказательства дифференциального взаимодействия SHC и субстрата инсулинового рецептора-1 (IRS-1) с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I (IGF-I) в двугибридной системе дрожжей» . Журнал биологической химии . 270 (40): 23456–60. дои : 10.1074/jbc.270.40.23456 . ПМИД 7559507 .

[pmid9415396-36] Мот И., Делахай Л., Фийу К., Понс С., Уайт М.Ф., Ван Обберген Э. (декабрь 1997 г.). «Взаимодействие дикого типа и доминантно-негативной регуляторной субъединицы p55PIK фосфатидилинозитол-3-киназы с сигнальными белками инсулиноподобного фактора роста-1» . Молекулярная эндокринология . 11 (13): 1911–23. дои : 10.1210/mend.11.13.0029 . ПМИД 9415396 .

[pmid7642582-37] Jump up to: ^а ^б Сили Б.Л., Райхарт Д.Р., Стаубс П.А., Джун Б.Х., Сюй Д., Маэгава Х., Миларски К.Л., Салтиэль А.Р., Олефски Дж.М. (август 1995 г.). «Локализация сайтов связывания рецептора инсулиноподобного фактора роста I для белков домена SH2 p85, Syp и белка, активирующего ГТФазу» . Журнал биологической химии . 270 (32): 19151–7. дои : 10.1074/jbc.270.32.19151 . ПМИД 7642582 .

[pmid16113100-38] Сантэн Р.Дж., Сонг Р.Х., Чжан З., Кумар Р., Дженг М.Х., Масамура А., Лоуренс Дж., Берштейн Л., Юэ В. (июль 2005 г.). «Долгосрочное лишение эстрадиола в клетках рака молочной железы усиливает передачу сигналов фактора роста и повышает чувствительность к эстрогену». Эндокринный рак . 12. 12 (Приложение 1): С61-73. дои : 10.1677/erc.1.01018 . ПМИД 16113100 . S2CID 18995886 .

[pmid9727029-39] Дей Б.Р., Спенс С.Л., Ниссли П., Фурланетто Р.В. (сентябрь 1998 г.). «Взаимодействие человеческого супрессора передачи сигналов цитокинов (SOCS)-2 с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Журнал биологической химии . 273 (37): 24095–101. дои : 10.1074/jbc.273.37.24095 . ПМИД 9727029 .

[pmid11071852-40] Дей Б.Р., Фурланетто Р.В., Ниссли П. (ноябрь 2000 г.). «Белок-супрессор передачи сигналов цитокинов (SOCS)-3 взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 278 (1): 38–43. дои : 10.1006/bbrc.2000.3762 . ПМИД 11071852 .

[pmid9111084-41] Крапаро А., Фрейнд Р., Густафсон Т.А. (апрель 1997 г.). «14-3-3 (эпсилон) взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста I и субстратом инсулинового рецептора I фосфосерин-зависимым образом» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11663–9. дои : 10.1074/jbc.272.17.11663 . ПМИД 9111084 .

[pmid20819078-42] Цзян Л., Лю X, Чэнь Z, Цзинь Ю, Хайдбредер CE, Колокитас А, Ван А, Дай Ю, Чжоу X (ноябрь 2010 г.). «МикроРНК-7 нацелена на IGF1R (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) в клетках плоскоклеточного рака языка» . Биохимический журнал . 432 (1): 199–205. дои : 10.1042/BJ20100859 . ПМК 3130335 . ПМИД 20819078 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

v т и Белки : кластеры дифференциации (см. также список кластеров дифференцировки человека )
1–50	CD1 a-c 1A 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 a CD9 CD10 CD11 a b c d CD13 CD14 CD15 CD16 A B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 A B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 a b c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 a b c d e f CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L P CD63 CD64 A B C CD66 a b c d e f CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 a b CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 a d e h j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 a b CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 a b CD121 a b CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 a b c CD157 CD158 (a d e i k) CD159 a c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 a b CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 a b g CD174 CD177 CD178 CD179 a b CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 a b CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 (a b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 a b CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD327 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)