✖


Jump to content

IGFBP3

Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
IGFBP3
Идентификаторы
Псевдонимы IGFBP3 , BP-53, IBP3, белок 3, связывающий инсулиноподобный фактор роста
Внешние идентификаторы Опустить : 146732 ; МГИ : 96438 ; Гомологен : 500 ; Генные карты : IGFBP3 ; ОМА : IGFBP3 – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

3486

16009

Вместе

ENSG00000146674

ENSMUSG00000020427

ЮниПрот

P17936

P47878

RefSeq (мРНК)

НМ_001013398
НМ_000598

НМ_008343

RefSeq (белок)

НП_000589
НП_001013416

НП_032369

Местоположение (UCSC) Chr 7: 45,91 – 45,92 Мб Чр 11: 7,16 – 7,16 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок 3, связывающий инсулиноподобный фактор роста , также известный как IGFBP-3 , представляет собой белок , который у человека кодируется IGFBP3 геном . IGFBP-3 является одним из шести IGF-связывающих белков ( от IGFBP-1 до IGFBP-6 ), которые имеют высококонсервативную структуру и связывают инсулиноподобные факторы роста IGF-1 и IGF-2 с высоким сродством. IGFBP-7 , иногда включаемый в это семейство, не имеет ни консервативных структурных особенностей, ни высокого сродства к IGF. Вместо этого IGFBP-7 связывается с IGF1R , который блокирует связывание IGF-1 и IGF-2 , что приводит к апоптозу. [ 5 ]

Функция

[ редактировать ]

IGFBP-3 был впервые выделен, охарактеризован и количественно определен в плазме человека в 1986 году. [ 6 ] [ 7 ] Он имеет хорошо документированные функции в кровообращении, во внеклеточной среде и внутри клеток. Это основной белок-транспортер ИФР в кровотоке, где он переносит факторы роста преимущественно в стабильных комплексах, содержащих связывающий белок, ИФР-1 или ИФР-2, и третий белок, называемый кислотолабильной субъединицей или АЛС.

Считается, что для того, чтобы IGF достигли тканей из кровотока, циркулирующие комплексы, как полагают, частично диссоциируют, что, возможно, усиливается за счет ограниченного протеолиза IGFBP-3. Соотношение IGF-1/IGFBP-3 иногда использовалось в качестве показателя биодоступности IGF в кровотоке человека, но при этом игнорируется связывание IGF-1 с другими IGFBP (поэтому на соотношение влияют концентрации всех шести IGFBP), и тот факт, что IGF-2, которого в кровотоке взрослых в три раза больше, чем IGF-1, занимает большинство мест связывания циркулирующего IGFBP-3.

Внутри тканей IGFBP-3 может связывать IGF-1 и IGF-2, высвобождаемые многими типами клеток, и блокировать их доступ к рецептору IGF-1 ( IGF1R ), который активируется обоими IGF. IGFBP-3 также взаимодействует с белками клеточной поверхности, влияя на передачу сигналов клетками извне клетки или после интернализации, а также проникает в ядро ​​клетки, где связывается с ядерными рецепторами гормонов и другими лигандами. Высокие уровни IGFBP-3 в опухолях связаны с увеличением тяжести рака (или худшим исходом) для некоторых видов рака, но снижением тяжести или лучшим исходом для других. О случаях делеции гена IGFBP3 у людей не сообщалось, но мыши, у которых отсутствует этот ген, демонстрируют почти нормальный рост.

Генная и белковая структура

[ редактировать ]

Ген IGFBP3 (или IBP3) на хромосоме 7 человека организован в четыре экзона , кодирующих белок , причем пятый экзон находится в 3'-нетранслируемой области. [ 8 ] Он расположен рядом с геном IGFBP1 в ориентации хвост к хвосту, разделенный 20 т.п.н. [ 9 ] Кодируемый белок включает сигнальный пептид из 27 остатков , за которым следует зрелый белок из 264 остатков. IGFBP-3 имеет общую с пятью другими IGFBPs высокую аффинность и трехдоменную структуру: [ 10 ]

  1. Консервативный N-концевой домен, содержащий богатую цистеином область (12 остатков цистеина) с множеством внутридоменных дисульфидных связей , мотив IGFBP (GCGCCXXC), первичный сайт связывания IGF.
  2. Высоковариабельный центральный или линкерный домен (консервация только 15% между IGFBP).
  3. Консервативный С-концевой домен, содержащий вторичные остатки, связывающие IGF, богатую цистеином область (6 остатков цистеина), основной мотив из 18 остатков, который связывает гепарин , кислотолабильную субъединицу (ALS) и последовательность ядерной локализации .

Линкерный домен является местом большинства посттрансляционных модификаций , которые включают гликозилирование , фосфорилирование и ограниченный протеолиз . При электрофоретическом анализе IGFBP-3 выглядит как дублет из-за занятия двух или трех его сайтов N-гликозилирования углеводами. Гипогликозилированный IGFBP-3 может наблюдаться после длительного голодания по глюкозе.

Известно, что многие протеазы расщепляют IGFBP-3 на сайтах с одним линкерным доменом, а в кровообращении беременных женщин IGFBP-3 полностью протеолизируется, но все же способен переносить нормальные количества IGF-1 и IGF-2. Связывающая способность, по-видимому, сохраняется после протеолиза из-за кооперативного взаимодействия между двумя протеолизированными фрагментами, которые вместе поддерживают активный сайт связывания IGF. [ 11 ]

Площадки и регулирование производства

[ редактировать ]

МРНК IGFBP-3 экспрессируется во всех исследованных тканях, при этом наибольшая экспрессия в тканях крыс наблюдается в почках, желудке, плаценте, матке и печени. [ 12 ] МРНК IGFBP-3 печени крысы обнаруживается в непаренхиматозных клетках, включая синусоидный эндотелий, но не в гепатоцитах . [ 13 ] Напротив, гепатоциты человека экспрессируют IGFBP-3. [ 14 ]

Уровни IGFBP-3 в сыворотке человека, как и IGF-1, зависят от гормона роста (GH); например, уровень IGFBP-3 в сыворотке повышен при акромегалии и понижен у детей с дефицитом гормона роста. Однако экспрессия гена IGFBP-3 в печени человека не зависит от гормона роста. [ 7 ] [ 15 ] Поскольку он стабилизируется в сыворотке человека путем образования комплексов с IGF-1 и ALS, которые оба зависят от GH, сывороточный IGFBP-3 также, по-видимому, регулируется GH. Его продукция некоторыми непеченочными тканями также может напрямую регулироваться гормоном роста. Иммуноанализ на сывороточный IGFBP-3 часто используется как часть диагностики дефицита гормона роста у детей.

Наиболее широко изученный полиморфизм IGFBP3 , нуклеотид-202 в промоторной области, в значительной степени связан с уровнями циркулирующего IGFBP-3, хотя механизм неясен. [ 16 ] В некоторых исследованиях циркуляция IGFBP-3 также регулируется питанием, хотя на уровне мРНК этого не наблюдается. IGFBP-3 был идентифицирован в человеческой лимфе, аспирате сосков, молоке, околоплодных водах, фолликулярной жидкости, семенной плазме, моче, перитонеальном диализате, синовиальной жидкости , слезной жидкости и спинномозговой жидкости, а также в сыворотке.

Многие факторы увеличивают выработку клетками IGFBP-3, в том числе трансформирующий фактор роста-β (TGFβ), фактор некроза опухоли-α, витамин D, ретиноевая кислота, IGF-1 и такие стимулы, как химиотерапия, которые активируют супрессор опухоли p53. [ 17 ] Эстроген ингибирует выработку IGFBP-3, и его уровни в тканях ниже при раке молочной железы, положительном по рецептору эстрогена (ER), чем при ER-негативном раке.

Взаимодействия

[ редактировать ]

Основными лигандами IGFBP-3 в кровообращении являются IGF-1 и IGF-2, а также кислотолабильная субъединица (ALS). [ 18 ] Сывороточные белки трансферрин , [ 19 ] фибронектин , [ 20 ] и плазминоген [ 21 ] также известно, что они связывают IGFBP-3. В клеточной и тканевой среде описаны многие другие взаимодействия (см. таблицу). Два несвязанных белка клеточной поверхности были обозначены как рецепторы IGFBP-3: белок 1, родственный рецептору липопротеинов низкой плотности ( LRP1 ), также известный как рецептор альфа-2-макроглобулина или рецептор TGFβ типа V. [ 22 ] и трансмембранный белок TMEM219 . [ 23 ] Считается, что оба они опосредуют антипролиферативный эффект. функциональных взаимодействиях с рецептором EGF типа I/типа II и системой рецепторов TGFβ Также сообщалось о , а другие белки клеточной поверхности, такие как протеогликаны, также связывают IGFBP-3. IGFBP-3 может проникать в клетки посредством эндоцитоза, опосредованного как клатрином, так и кавеолином. [ 24 ] возможно, с участием рецептора трансферрина. [ 25 ]

IGFBP-3 проникает в ядро ​​клетки по механизму, который до конца не изучен, но включает его связывание с импортином-β . [ 26 ] Внутри ядра он может модулировать активность рецепторов ядерных гормонов путем прямого связывания с рецептором ретиноида X , рецептором ретиноевой кислоты , [ 27 ] рецептор витамина D , [ 28 ] ППАРγ , [ 29 ] и нур77 , [ 30 ] IGFBP-3 также взаимодействует с ДНК-зависимой протеинкиназой внутри ядра, способствуя восстановлению повреждений ДНК. [ 31 ]

Клеточные действия

[ редактировать ]

IGFBP-3 оказывает антипролиферативное действие на многие типы клеток, блокируя способность IGF-1 и IGF-2 активировать IGF1R (который стимулирует пролиферацию клеток). Например, в клетках пищевода эпителиальных чувствительность к стимуляции IGF-1 подавляется секретируемым IGFBP-3 и восстанавливается, когда IGFBP-3 подавляется эпидермальным фактором роста . [ 32 ] IGFBP-3 также может ингибировать функцию клеток посредством механизмов, которые не зависят от воздействия на передачу сигналов IGF1R, даже в клетках, в которых полностью отсутствует IGF1R. [ 33 ] Независимые эффекты IGF (или IGF1R) обычно изучают с использованием мутантных форм IGFBP-3 с пониженной аффинностью связывания IGF. Таким образом, IGFBP-3-индуцированный апоптоз в дифференцирующихся клетках-предшественниках хондроцитов наблюдается одинаково с не-IGF-связывающим мутантом IGFBP-3, демонстрируя, что этот механизм не включает связывание IGF. [ 34 ] IGF1R-независимое ингибирование роста с помощью IGFBP-3 может включать индукцию проапоптотических белков, таких как Bax и Bad. [ 35 ] и может быть опосредовано церамидами (проапоптотическими липидами ), [ 36 ] или потенцировать керамидов действие [ 37 ] Взаимодействие IGFBP-3 с ядерными рецепторами гормонов также может приводить к ингибированию пролиферации клеток.

В отличие от типичных ингибирующих рост эффектов IGFBP-3 также наблюдалась стимуляция пролиферации клеток с помощью IGFBP-3. Это может произойти либо за счет усиления стимулируемой IGF пролиферации. [ 38 ] или в отсутствие IGF-1. Было показано, что в эндотелиальных клетках и эпителиальных клетках молочной железы стимулирующий эффект IGFBP-3 включает активацию фермента сфингозинкиназы и выработку биоактивного липида сфингозин-1-фосфата , который способствует росту путем трансактивации рецептора EGFR. [ 36 ] [ 39 ]

Роль в раке

[ редактировать ]

На основании экспериментов по росту клеток, моделей рака на животных и эпидемиологических исследований выяснилось, что IGFBP-3 действует как с низкой пенетрантностью ген- супрессор опухолей . [ 10 ]

Нарушение регуляции IGFBP-3 связано со многими видами рака. [ 40 ] Снижение экспрессии его в тканях за счет гиперметилирования промотора при некоторых видах рака, таких как гепатома. [ 41 ] и немелкоклеточный рак легких [ 42 ] может быть связано с плохим исходом для пациента. Однако, в соответствии с двойной ингибирующей и стимулирующей ролью IGFBP-3, наблюдаемой в культуре клеток, существуют и другие типы рака, такие как рак молочной железы, [ 43 ] [ 44 ] рак поджелудочной железы, [ 45 ] и светлоклеточный почечноклеточный рак [ 46 ] при котором высокая тканевая экспрессия IGFBP-3 связана с плохими прогностическими особенностями или исходом заболевания. Механизмы, регулирующие эти контрастирующие эффекты IGFBP-3 in vivo, недостаточно изучены.

Поскольку IGFBP-3 содержится в большом количестве в кровотоке здоровых взрослых (обычно 2–4 мг/л) и в значительной степени стабилизируется за счет образования комплекса с IGF и ALS, маловероятно, что IGFBP-3, полученный из опухоли, оказывает большое влияние на уровни циркуляции. Было проведено множество исследований, связывающих уровни циркулирующего IGFBP-3 с наличием или риском различных видов рака или с исходами заболевания у пациентов. [ 40 ] но однозначные выводы часто отсутствуют. Например, высокие уровни IGFBP-3 в плазме были связаны со снижением проспективного риска развития колоректального рака у женщин. [ 47 ] но в исследовании с участием мужчин и женщин риск рака толстой кишки был положительно связан с IGFBP-3 в плазме, тогда как значимой связи с раком прямой кишки не было. [ 48 ] Большой систематический обзор пришел к выводу, что уровни циркулирующего IGFBP-3 демонстрируют умеренную связь с повышенным риском развития ряда видов рака, но результаты различаются в зависимости от места исследования. [ 49 ]

Уровни белка IGFBP-3 снижаются при прогрессировании рака простаты от доброкачественного до метастатического заболевания. [ 50 ] хотя производство белка не прекращается полностью. IGFBP-3 по-прежнему вырабатывается (на более низком уровне) клетками рака простаты и секретируется в окружающую среду. Однако вместо полноразмерного функционального белка расщепляется IGFBP-3. [ 51 ] Это снижает аффинность связывания IGF с IGFBP-3, в результате чего факторы роста с большей вероятностью связываются с IGF1R и способствуют выживанию клеток.

Таблица: Партнеры по связыванию IGFBP-3

[ редактировать ]

Было показано, что IGFBP3 взаимодействует с:

См. также

[ редактировать ]

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000146674 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020427 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Евдокимова В, Тоньон С.Э., Бенатар Т., Ян В., Крутиков К., Поллак М. и др. (декабрь 2012 г.). «IGFBP7 связывается с рецептором IGF-1 и блокирует его активацию инсулиноподобными факторами роста». Научная сигнализация . 5 (255): ра92. дои : 10.1126/scisignal.2003184 . ПМИД   23250396 . S2CID   24794913 .
  6. ^ Jump up to: а б с Мартин Дж.Л., Бакстер Р.К. (июль 1986 г.). «Белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста, из плазмы человека. Очистка и характеристика» . Журнал биологической химии . 261 (19): 8754–8760. дои : 10.1016/S0021-9258(19)84446-0 . ПМИД   3722172 .
  7. ^ Jump up to: а б Бакстер Р.К., Мартин Дж.Л. (декабрь 1986 г.). «Радиоиммуноанализ гормон-зависимого белка, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в плазме человека» . Журнал клинических исследований . 78 (6): 1504–1512. дои : 10.1172/jci112742 . ПМК   423906 . ПМИД   2431001 .
  8. ^ Кэббидж М.Л., Суваничкул А., Пауэлл Д.Р. (июль 1990 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста. Организация хромосомного гена человека и демонстрация активности промотора» . Журнал биологической химии . 265 (21): 12642–12649. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38392-9 . ПМИД   1695633 .
  9. ^ Эренборг Э., Ларссон С., Стерн И., Янсон М., Пауэлл Д.Р., Лутман Х. (март 1992 г.). «Непрерывная локализация генов, кодирующих белки, связывающие инсулиноподобный фактор роста человека 1 (IGBP1) и 3 (IGBP3), на хромосоме 7». Геномика . 12 (3): 497–502. дои : 10.1016/0888-7543(92)90440-4 . ПМИД   1373120 .
  10. ^ Jump up to: а б Джоги-Брагим С., Фельдман Д., О Ю (август 2009 г.). «Раскрытие действия белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, при заболеваниях человека» . Эндокринные обзоры . 30 (5): 417–437. дои : 10.1210/er.2008-0028 . ПМЦ   2819737 . ПМИД   19477944 .
  11. ^ Ян X, Пайет Л.Д., Бакстер Р.К., Ферт С.М. (ноябрь 2009 г.). «Активность белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста человека при беременности: определение путем восстановления рекомбинантных комплексов» . Эндокринология . 150 (11): 4968–4976. дои : 10.1210/en.2009-0090 . ПМИД   19734278 .
  12. ^ Альбистон А.Л., Херингтон AC (январь 1992 г.). «Распределение в тканях и регуляция инсулиноподобного фактора роста (IGF)-связывающего белка-3 информационной рибонуклеиновой кислоты (мРНК) у крыс: сравнение с экспрессией мРНК IGF-I». Эндокринология . 130 (1): 497–502. дои : 10.1210/endo.130.1.1370153 . ПМИД   1370153 .
  13. ^ Чин Э., Чжоу Дж., Дай Дж., Бакстер Р.К., Бонди Калифорния (июнь 1994 г.). «Клеточная локализация и регуляция экспрессии генов компонентов тройного белкового комплекса, связывающего инсулиноподобный фактор роста». Эндокринология . 134 (6): 2498–2504. дои : 10.1210/endo.134.6.7515002 . ПМИД   7515002 .
  14. ^ Шарф Дж.Г., Шмидт-Сандте В., Пагерник С.А., Кёбе Х.Г., Хартманн Х. (октябрь 1995 г.). «Синтез белков, связывающих инсулиноподобный фактор роста, и кислотолабильной субъединицы тройного белкового комплекса, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в первичных культурах гепатоцитов человека». Журнал гепатологии . 23 (4): 424–430. дои : 10.1016/0168-8278(95)80201-0 . ПМИД   8655960 .
  15. ^ Оливекрона Х., Хилдинг А., Экстрем С., Барле Х., Нюберг Б., Мёллер С. и др. (февраль 1999 г.). «Острые и краткосрочные эффекты гормона роста на инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: уровни в сыворотке и реакции печеночной рибонуклеиновой кислоты у людей» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 84 (2): 553–560. дои : 10.1210/JCEM.84.2.5466 . ПМИД   10022415 .
  16. ^ Дил С, Ма Дж., Уилкин Ф., Пакетт Дж., Розен Ф., Ге Б. и др. (март 2001 г.). «Новый полиморфизм промотора в белке-3, связывающем инсулиноподобный фактор роста: корреляция с уровнями в сыворотке и взаимодействие с известными регуляторами» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (3): 1274–1280. дои : 10.1210/jcem.86.3.7280 . ПМИД   11238520 .
  17. ^ Бакбиндер Л., Талботт Р., Веласко-Мигель С., Такенака И., Фаха Б., Зейзингер Б.Р., Клей Н. (октябрь 1995 г.). «Индукция ингибитора роста IGF-связывающего белка 3 с помощью p53». Природа . 377 (6550): 646–649. Бибкод : 1995Natur.377..646B . дои : 10.1038/377646a0 . ПМИД   7566179 . S2CID   4317117 .
  18. ^ Jump up to: а б Бакстер Р.К., Мартин Дж.Л., Бениак В.А. (июль 1989 г.). «Высокомолекулярный белковый комплекс, связывающий инсулиноподобный фактор роста. Очистка и свойства кислотлабильной субъединицы из сыворотки человека» . Журнал биологической химии . 264 (20): 11843–11848. дои : 10.1016/S0021-9258(18)80143-0 . ПМИД   2473065 .
  19. ^ Jump up to: а б Вайнцимер С.А., Гибсон Т.Б., Коллетт-Сольберг П.Ф., Харе А., Лю Б., Коэн П. (апрель 2001 г.). «Трансферрин представляет собой белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (4): 1806–1813. дои : 10.1210/jcem.86.4.7380 . ПМИД   11297622 .
  20. ^ Jump up to: а б Гуй Ю, Мерфи LJ (май 2001 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF) (IGFBP-3), связывается с фибронектином (FN): демонстрация тройных комплексов IGF-I / IGFBP-3 / fn в плазме человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (5): 2104–2110. дои : 10.1210/jcem.86.5.7472 . ПМИД   11344214 .
  21. ^ Jump up to: а б Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Дж.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепаринсвязывающий домен белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321–E331. дои : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.E321 . ПМИД   9688635 .
  22. ^ Хуан С.С., Лин Тай, Ценг В.Ф., Хуан Ю.Х., Тан Ф.М., Леал СМ, Хуан Дж.С. (ноябрь 2003 г.). «Ингибирование клеточного роста IGFBP-3 и TGF-бета1 требует LRP-1» . Журнал ФАСЭБ . 17 (14): 2068–2081. дои : 10.1096/fj.03-0256com . ПМИД   14597676 . S2CID   84528390 .
  23. ^ Ингерманн А.Р., Ян Ю.Ф., Хан Дж., Миками А., Гарза А.Е., Моханрадж Л. и др. (сентябрь 2010 г.). «Идентификация нового рецептора гибели клеток, опосредующего противоопухолевые эффекты, индуцированные IGFBP-3, при раке молочной железы и простаты» . Журнал биологической химии . 285 (39): 30233–30246. дои : 10.1074/jbc.m110.122226 . ПМЦ   2943278 . ПМИД   20353938 .
  24. ^ Микуткова Л., Герман М., Оффтердингер М., Хесс М.В., Матчески А., Пирчер Х. и др. (апрель 2012 г.). «Анализ клеточного поглощения и доставки в ядро ​​белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в клетках остеосаркомы человека» . Международный журнал рака . 130 (7): 1544–1557. дои : 10.1002/ijc.26149 . ПМИД   21520041 . S2CID   18570671 .
  25. ^ Ли К.В., Лю Б., Ма Л., Ли Х., Банг П., Кёффлер Х.П., Коэн П. (январь 2004 г.). «Клеточная интернализация белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста: различные эндоцитарные пути облегчают повторный захват и ядерную локализацию» . Журнал биологической химии . 279 (1): 469–476. дои : 10.1074/jbc.m307316200 . ПМИД   14576164 .
  26. ^ Jump up to: а б Шедлих Л.Дж., Ле Пейдж С.Л., Ферт С.М., Бриггс Л.Дж., Янс Д.А., Бакстер Р.К. (август 2000 г.). «Ядерный импорт белков-3 и -5, связывающих инсулиноподобный фактор роста, опосредован бета-субъединицей импортина» . Журнал биологической химии . 275 (31): 23462–23470. дои : 10.1074/jbc.m002208200 . ПМИД   10811646 .
  27. ^ Jump up to: а б Лю Б., Ли Х.И., Вайнцимер С.А., Пауэлл Д.Р., Клиффорд Дж.Л., Кури Дж.М., Коэн П. (октябрь 2000 г.). «Прямые функциональные взаимодействия между белком-3, связывающим инсулиноподобный фактор роста, и альфа-рецептором ретиноида Х регулируют транскрипционную передачу сигналов и апоптоз» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33607–33613. дои : 10.1074/jbc.m002547200 . ПМИД   10874028 .
  28. ^ Икезоэ Т., Таносаки С., Круг У., Лю Б., Коэн П., Тагучи Х., Кёффлер Х.П. (июль 2004 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста, противодействует действию ретиноидов на клетки миелолейкоза» . Кровь . 104 (1): 237–242. дои : 10.1182/кровь-2003-07-2203 . ПМИД   15026318 .
  29. ^ Чан С.С., Шедлих Л.Дж., Твигг С.М., Бакстер Р.С. (апрель 2009 г.). «Ингибирование дифференцировки адипоцитов белком-3, связывающим инсулиноподобный фактор роста». Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ . 296 (4): E654–E663. дои : 10.1152/ajpendo.90846.2008 . ПМИД   19141684 .
  30. ^ Ли К.В., Кобб Л.Дж., Пахаркова-Вачкова В., Лю Б., Милбрандт Дж., Коэн П. (август 2007 г.). «Вклад сиротского ядерного рецептора Nur77 в апоптотическое действие IGFBP-3» . Канцерогенез . 28 (8): 1653–1658. дои : 10.1093/carcin/bgm088 . ПМИД   17434920 .
  31. ^ Jump up to: а б с Лин М.З., Маржец К.А., Мартин Дж.Л., Бакстер Р.С. (январь 2014 г.). «Роль белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в реакции клеток рака молочной железы на агенты, повреждающие ДНК» . Онкоген . 33 (1): 85–96. дои : 10.1038/onc.2012.538 . ПМИД   23178489 .
  32. ^ Такаока М., Смит К.Э., Машиба М.К., Окава Т., Андл К.Д., Эль-Дейри В.С., Накагава Х. (февраль 2006 г.). «EGF-опосредованная регуляция IGFBP-3 определяет ответ эпителиальных клеток пищевода на IGF-I» . Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 290 (2): G404–G416. дои : 10.1152/ajpgi.00344.2005 . ПМК   2996094 . ПМИД   16210470 .
  33. ^ Валентинис Б., Бхала А., ДеАнджелис Т., Басерга Р., Коэн П. (март 1995 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста человека (IGF), ингибирует рост фибробластов путем целенаправленного разрушения гена рецептора IGF-I» . Молекулярная эндокринология . 9 (3): 361–367. дои : 10.1210/mend.9.3.7539889 . ПМИД   7539889 .
  34. ^ Лонгобарди Л., Торелло М., Баквей С., О'Рир Л., Хортон В.А., Хва В. и др. (май 2003 г.). «Новая независимая от инсулиноподобного фактора роста (IGF) роль IGF-связывающего белка-3 в апоптозе мезенхимальных хондрогениторных клеток» . Эндокринология . 144 (5): 1695–1702. дои : 10.1210/en.2002-220959 . ПМИД   12697673 .
  35. ^ Батт Эй Джей, Ферт С.М., Кинг М.А., Бакстер Р.К. (декабрь 2000 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста, модулирует экспрессию Bax и Bcl-2 и усиливает p53-независимый радиационно-индуцированный апоптоз в клетках рака молочной железы человека» . Журнал биологической химии . 275 (50): 39174–39181. дои : 10.1074/jbc.m908888199 . ПМИД   10998426 .
  36. ^ Jump up to: а б Граната Р., Тровато Л., Гарбарино Г., Талиано М., Понти Р., Сала Г. и др. (сентябрь 2004 г.). «Двойное влияние IGFBP-3 на апоптоз и выживаемость эндотелиальных клеток: участие сигнальных путей сфинголипидов» . Журнал ФАСЭБ . 18 (12): 1456–1458. doi : 10.1096/fj.04-1618fje . ПМИД   15247143 . S2CID   13892154 .
  37. ^ Гилл З.П., Перкс К.М., Ньюкомб П.В., Холли Дж.М. (октябрь 1997 г.). «Белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGFBP-3), предрасполагает клетки рака молочной железы к запрограммированной гибели клеток не-IGF-зависимым образом» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25602–25607. дои : 10.1074/jbc.272.41.25602 . ПМИД   9325280 .
  38. ^ Коновер Калифорния, Кларксон Дж. Т., Бэйл Л. К. (июнь 1996 г.). «Факторы, регулирующие связывание белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, процессинг и усиление действия инсулиноподобного фактора роста» . Эндокринология . 137 (6): 2286–2292. дои : 10.1210/endo.137.6.8641177 . ПМИД   8641177 .
  39. ^ Мартин Дж.Л., Лин М.З., Макгоуэн Э.М., Бакстер Р.С. (сентябрь 2009 г.). «Усиление передачи сигналов фактора роста с помощью белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, в эпителиальных клетках молочной железы требует активности сфингозинкиназы» . Журнал биологической химии . 284 (38): 25542–25552. дои : 10.1074/jbc.m109.007120 . ПМК   2757955 . ПМИД   19633297 .
  40. ^ Jump up to: а б Бакстер RC (май 2014 г.). «ИФР-связывающие белки при раке: механизмы и клинические данные». Обзоры природы. Рак . 14 (5): 329–341. дои : 10.1038/nrc3720 . ПМИД   24722429 . S2CID   11169818 .
  41. ^ Ханафуса Т., Юмото Ю., Ноусо К., Накацукаса Х., Ониси Т., Фудзикава Т. и др. (февраль 2002 г.). «Снижение экспрессии белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и гиперметилирование его промотора при гепатоцеллюлярной карциноме человека». Письма о раке . 176 (2): 149–158. дои : 10.1016/s0304-3835(01)00736-4 . ПМИД   11804742 .
  42. ^ Чанг Ю.С., Ван Л., Лю Д., Мао Л., Хонг В.К., Хури Ф.Р., Ли ХИ (декабрь 2002 г.). «Корреляция между метилированием промотора белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и прогнозом у пациентов с немелкоклеточным раком легких I стадии». Клинические исследования рака . 8 (12): 3669–3675. ПМИД   12473575 .
  43. ^ Ю Х., Левеск М.А., Хосрави М.Дж., Папанастасиу-Диаманди А., Кларк Г.М., Диамандис Э.П. (декабрь 1998 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста, и выживаемость при раке молочной железы». Международный журнал рака . 79 (6): 624–628. doi : 10.1002/(sici)1097-0215(19981218)79:6<624::aid-ijc12>3.0.co;2-9 . ПМИД   9842972 . S2CID   5683010 .
  44. ^ Шин-Чен С.М., Чжан Х., Хуан CC, Тан Р.П. (апрель 2009 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста, при раке молочной железы: анализ с помощью тканевого микрочипа». Противораковые исследования . 29 (4): 1131–1135. ПМИД   19414355 .
  45. ^ Сюэ А., Скарлетт Си Джей, Джексон Си Джей, Аллен Би Джей, Смит Р. К. (март 2008 г.). «Прогностическое значение факторов роста и системы активатора плазминогена урокиназного типа при аденокарциноме протоков поджелудочной железы». Поджелудочная железа . 36 (2): 160–167. дои : 10.1097/mpa.0b013e31815750f0 . ПМИД   18376307 . S2CID   27663623 .
  46. ^ Такахаши М., Папаверо В., Юхас Дж., Корт Э., Канаяма Х.О., Кагава С. и др. (апрель 2005 г.). «Измененная экспрессия членов оси IGF при светлоклеточном почечно-клеточном раке». Международный журнал онкологии . 26 (4): 923–931. дои : 10.3892/ijo.26.4.923 . ПМИД   15753986 .
  47. ^ Джованнуччи Э., Поллак М.Н., Платц Э.А., Уиллетт В.К., Стампфер М.Дж., Маджид Н. и др. (апрель 2000 г.). «Проспективное исследование плазменного инсулиноподобного фактора роста-1 и связывающего белка-3 и риска колоректальной неоплазии у женщин». Эпидемиология рака, биомаркеры и профилактика . 9 (4): 345–349. ПМИД   10794477 .
  48. ^ Палмквист Р., Холманс Г., Ринальди С., Бисси С., Стенлинг Р., Риболи Э., Каакс Р. (май 2002 г.). «Плазменный инсулиноподобный фактор роста 1, белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста 3, и риск колоректального рака: проспективное исследование в северной Швеции» . Гут . 50 (5): 642–646. дои : 10.1136/gut.50.5.642 . ПМЦ   1773192 . ПМИД   11950809 .
  49. ^ Ренехан А.Г., Цвален М., Миндер С., О'Двайер С.Т., Шалет С.М., Эггер М. (апрель 2004 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF)-I, IGF-связывающий белок-3 и риск рака: систематический обзор и мета-регрессионный анализ». Ланцет . 363 (9418): 1346–1353. дои : 10.1016/s0140-6736(04)16044-3 . ПМИД   15110491 . S2CID   25549626 .
  50. ^ Мияке Х., Поллак М., Глив МЕ (июнь 2000 г.). «Вызванная кастрацией повышенная регуляция белка-5, связывающего инсулиноподобный фактор роста, усиливает активность инсулиноподобного фактора роста-I и ускоряет прогресс к независимости от андрогенов в моделях рака простаты». Исследования рака . 60 (11): 3058–3064. ПМИД   10850457 . Для IGFBP-3 это относится к Фигероа Дж.А., Де Раад С., Тэдлок Л., Спейтс В.О., Райнхарт Дж.Дж. (апрель 1998 г.). «Дифференциальная экспрессия белков, связывающих инсулиноподобный фактор роста, при раке предстательной железы с высоким и низким показателем Глисона». Журнал урологии . 159 (4): 1379–1383. дои : 10.1016/S0022-5347(01)63620-6 . ПМИД   9507888 .
  51. ^ Бирнбаум Р.С., Уэр Дж.Л., Плимейт С.Р. (июнь 1994 г.). «Экспрессия и секреция белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, культурами эпителиальных клеток простаты человека и стромальных фибробластов». Журнал эндокринологии . 141 (3): 535–540. дои : 10.1677/joe.0.1410535 . ПМИД   7520932 .
  52. ^ Ши З, Сюй В., Лочел Ф., Вевер У.М., Мерфи Л.Дж. (июнь 2000 г.). «ADAM 12, металлопротеаза дезинтегрина, взаимодействует с белком-3, связывающим инсулиноподобный фактор роста» . Журнал биологической химии . 275 (24): 18574–18580. дои : 10.1074/jbc.M002172200 . ПМИД   10849447 .
  53. ^ Лочел Ф., Фокс Дж.В., Мерфи Дж., Альбрехцен Р., Вевер У.М. (ноябрь 2000 г.). «ADAM 12-S расщепляет IGFBP-3 и IGFBP-5 и ингибируется TIMP-3». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 278 (3): 511–515. дои : 10.1006/bbrc.2000.3835 . ПМИД   11095942 .
  54. ^ Мотидзуки С., Симода М., Сиоми Т., Фуджи Ю., Окада Ю. (февраль 2004 г.). «ADAM28 активируется MMP-7 (матрилизин-1) и расщепляет белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 315 (1): 79–84. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.01.022 . ПМИД   15013428 .
  55. ^ Лю Б., Вайнцимер С.А., Гибсон Т.Б., Маскаренхас Д., Коэн П. (2003). «Коллаген типа Iальфа представляет собой белок, связывающий IGFBP-3». Исследование гормона роста и IGF . 13 (2–3): 89–97. дои : 10.1016/S1096-6374(03)00007-8 . ПМИД   12735930 .
  56. ^ Мартин Дж.А., Миллер Б.А., Щерб М.Б., Лембке Л.А., Баквальтер Дж.А. (июль 2002 г.). «Совместная локализация белка 3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и фибронектина в суставном хряще человека» . Остеоартрит и хрящ . 10 (7): 556–563. дои : 10.1053/joca.2002.0791 . ПМИД   12127836 .
  57. ^ Jump up to: а б Баквей С.К., Уилсон Э.М., Альсен М., Банг П., О Й., Розенфельд Р.Г. (октябрь 2001 г.). «Мутация трех важнейших аминокислот N-концевого домена IGF-связывающего белка-3, необходимая для связывания IGF с высоким сродством» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (10): 4943–4950. дои : 10.1210/jcem.86.10.7936 . ПМИД   11600567 .
  58. ^ Коэн П., Грейвс Х.К., Пил Д.М., Камарей М., Джудис Л.К., Розенфельд Р.Г. (октябрь 1992 г.). «Простатспецифический антиген (ПСА) представляет собой протеазу белка-3, связывающую инсулиноподобный фактор роста, обнаруженную в семенной плазме». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 75 (4): 1046–1053. дои : 10.1210/jcem.75.4.1383255 . ПМИД   1383255 .
  59. ^ Гркович С., О'Рейли В.К., Хан С., Хонг М., Бакстер Р.К., Ферт С.М. (май 2013 г.). «IGFBP-3 связывает GRP78, стимулирует аутофагию и способствует выживанию клеток рака молочной железы, подвергшихся воздействию неблагоприятного микроокружения» . Онкоген . 32 (19): 2412–2420. дои : 10.1038/onc.2012.264 . ПМИД   22751133 .
  60. ^ Иконен М., Лю Б., Хасимото Ю., Ма Л., Ли К.В., Ниикура Т. и др. (октябрь 2003 г.). «Взаимодействие между пептидом выживания при болезни Альцгеймера гуманином и белком 3, связывающим инсулиноподобный фактор роста, регулирует выживаемость клеток и апоптоз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (22): 13042–13047. Бибкод : 2003PNAS..10013042I . дои : 10.1073/pnas.2135111100 . ПМК   240741 . ПМИД   14561895 .
  61. ^ Шторх С., Кюблер Б., Хёнинг С., Акманн М., Цапф Дж., Блюм В., Браулке Т. (декабрь 2001 г.). «Трансферрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Письма ФЭБС . 509 (3): 395–398. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03204-5 . ПМИД   11749962 . S2CID   22895295 .
  62. ^ Гуй Ю, Мерфи LJ (август 2003 г.). «Взаимодействие белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, со латентным белком-1, связывающим бета-трансформирующий фактор роста». Молекулярная и клеточная биохимия . 250 (1–2): 189–195. дои : 10.1023/А:1024990409102 . ПМИД   12962157 . S2CID   6372795 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=IGFBP3&oldid=1226897630"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: cf2a4d212b7ffab1bee964b19f92e35d__1717322940
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/cf/5d/cf2a4d212b7ffab1bee964b19f92e35d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
IGFBP3 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)