Семейство белков фотосинтетического реакционного центра
| Белок реакционного центра типа II | |||
|---|---|---|---|
 Структура фотосинтетического реакционного центра Rhodopseudomonas viridis ( PDB : 1PRC ). Средний трансмембранный отдел представляет собой две субъединицы этого семейства; зеленые блоки представляют собой хлорофилл. Верхняя часть представляет собой 4-хемовую (красную) субъединицу цитохрома c (информационное окно ниже). Нижняя часть вместе с соединенными с ней спиралями TM представляет собой субъединицу H. | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Фото_RC | ||
| Пфам | PF00124 | ||
| ИнтерПро | IPR000484 | ||
| PROSITE | PDOC00217 | ||
| СКОП2 | 1шт / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ | ||
| TCDB | 3.E.2 | ||
| Суперсемейство OPM | 2 | ||
| белок OPM | 1dxr | ||
| |||
| Белок реакционного центра типа I | |||
|---|---|---|---|
 Фотосистема I цианобактерий, вид сбоку. Большие почти симметричные белки в центре, окрашенные в синий и розовый цвета, представляют собой две субъединицы этого семейства. | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | PsaA_PsaB | ||
| Пфам | PF00223 | ||
| ИнтерПро | ИПР001280 | ||
| PROSITE | PDOC00347 | ||
| СКОП2 | 1jb0 / SCOPe / СУПФАМ | ||
| TCDB | 5.Б.4 | ||
| Суперсемейство OPM | 2 | ||
| белок OPM | 1jb0 | ||
| Мембраном | 535 | ||
| |||
| Бактериальный реакционный центр типа II, субъединица цитохрома с | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ЦитоC_RC | ||
| Пфам | PF02276 | ||
| Пфам Клан | CL0317 | ||
| ИнтерПро | ИПР003158 | ||
| СКОП2 | 1шт / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ | ||
| |||
Белки фотосинтетических реакционных центров являются основными белковыми компонентами фотосинтетических реакционных центров (РЦ) бактерий и растений. Это трансмембранные белки, встроенные в тилакоид хлоропластов или мембрану бактериальной клетки.
Растения, водоросли и цианобактерии имеют один тип PRC для каждой из двух фотосистем. С другой стороны, некислородные бактерии имеют РЦ, напоминающий либо центр фотосистемы I (тип I), либо центр фотосистемы II (тип II). В любом случае PRC имеют два родственных белка (L/M; D1/D2; PsaA/PsaB), образующих квазисимметричный 5-спиральный комплекс с карманами для связывания пигментов. Эти два типа структурно родственны и имеют общего предка. [1] [2] Каждый тип имеет разные карманы для лигандов для проведения своих конкретных реакций : в то время как РЦ типа I используют кластеры железа и серы для принятия электронов, РЦ типа II используют хиноны. Центральные единицы РЦ типа I также имеют шесть дополнительных трансмембранных спиралей для сбора энергии. [2]
У бактерий
[ редактировать ]Фотосинтетический аппарат типа II у некислородных бактерий состоит из светособирающих белково-пигментных комплексов LH1 и LH2, которые используют каротиноиды и бактериохлорофиллы в качестве первичных доноров. [3] LH1 действует как центр сбора энергии, временно сохраняя ее перед передачей в фотосинтетический реакционный центр (RC). [4] Электроны передаются от первичного донора через промежуточный акцептор (бактериофеофитин) к первичному акцептору (хинин Qa) и, наконец, к вторичному акцептору (хинон Qb), что приводит к образованию убихинола QbH2. RC использует энергию возбуждения для перемещения электронов через мембрану, перенося их через убихинол в комплекс цитохрома bc1, чтобы установить градиент протонов через мембрану, который используется АТФ-синтетазой для образования АТФ. [5] [6] [7]
Кор-комплекс закреплен в клеточной мембране и состоит из одной единицы RC, окруженной LH1; у некоторых видов могут быть дополнительные субъединицы. [8] RC типа II состоит из трех субъединиц: L (легкая), M (средняя) и H (тяжелая; InterPro : IPR005652 ). Субъединицы L и M обеспечивают основу для хромофора, а субъединица H содержит цитоплазматический домен. [9] У Rhodopseudomonas viridis на периплазматической поверхности также имеется немембранозная субъединица тетрагемового цитохрома (4Hcyt).
Структура системы типа I у анаэроба Heliobacterium Modeticaldum была определена в 2017 году ( PDB : 5V8K ). Как гомодимер, состоящий только из одного типа белка в основном комплексе, он считается более близким примером того, на что похожа предковая единица до разделения типов I/II, по сравнению со всеми гетеродимерными системами. [2]
Кислородные системы
[ редактировать ]Белки реакционного центра фотосистемы II (PSII) D1 (PsbA) и D2 (PsbD) цианобактерий, водорослей и растений демонстрируют только примерно 15% гомологию последовательностей с субъединицами L и M, однако консервативные аминокислоты соответствуют сайтам связывания фотохимически активные кофакторы. В результате реакционные центры (РЦ) пурпурных фотосинтезирующих бактерий и ФСII обнаруживают значительное структурное сходство с точки зрения организации кофакторов.
Белки D1 и D2 встречаются в виде гетеродимера, который образует реакционное ядро PSII, многосубъединичного белково-пигментного комплекса, содержащего более сорока различных кофакторов, которые закреплены в клеточной мембране цианобактерий и в мембране тилакоидов у водорослей и растений. При поглощении световой энергии гетеродимер D1/D2 претерпевает разделение зарядов, и электроны передаются от первичного донора (хлорофилла а) через феофитин к первичному акцептору хинону Qa, затем к вторичному акцептору Qb, что, как и бактериальная система, завершается образованием АТФ. Однако PSII выполняет дополнительную функцию в бактериальной системе. На окислительной стороне PSII редокс-активный остаток в белке D1 восстанавливает P680, окисленный тирозин затем отбирает электроны из кластера марганца, который, в свою очередь, отбирает электроны у воды, что приводит к расщеплению воды и образованию молекулярного кислорода. . Таким образом, PSII обеспечивает источник электронов, который может использоваться фотосистемой I для производства восстанавливающей способности (НАДФН), необходимой для преобразования CO. 2 к глюкозе. [10] [11]
Вместо того, чтобы назначать хинонам специализированные роли, центр фотосистемы I PsaA-PsaB развился, чтобы сделать оба хинона неподвижными. Он также задействовал железо-серную субъединицу PsaC для дальнейшего снижения риска окислительного стресса. [2]
В вирусах
[ редактировать ]Гены фотосинтетических реакционных центров PSII (PsbA, PsbD) были обнаружены в составе морского бактериофага . [12] [13] [14] Хотя широко распространена догма о том, что произвольные фрагменты ДНК могут передаваться фагом между хозяевами ( трансдукция ), вряд ли можно ожидать обнаружения трансдуцированной ДНК в большом количестве вирусов. Предполагается, что трансдукция в целом является обычным явлением, но рутинная трансдукция какого-либо отдельного участка ДНК была бы весьма неожиданной. Вместо этого, концептуально, ген, обычно обнаруживаемый при исследованиях вирусной ДНК, должен был бы быть функциональным элементом самого вируса (это не означает, что ген не будет передаваться между хозяевами - а это фотосистема внутри вирусов). [15] - но вместо этого у этого гена есть вирусная функция, а не просто путешествие автостопом с вирусом). Однако свободным вирусам не хватает механизмов, необходимых для поддержания метаболизма, не говоря уже о фотосинтезе. В результате гены фотосистемы вряд ли будут функциональным компонентом вируса, подобно капсидному белку или хвостовому волокну. Вместо этого он экспрессируется внутри инфицированной клетки-хозяина. [16] [17] Большинство вирусных генов, которые экспрессируются в контексте хозяина, полезны для взлома механизмов хозяина для производства вирусов или для репликации вирусного генома. Они могут включать обратные транскриптазы, интегразы, нуклеазы или другие ферменты. Компоненты фотосистемы также не вписываются в эту форму.
Образование активной фотосистемы при вирусной инфекции обеспечивает активный фотосинтез умирающих клеток. Однако это не вирусный альтруизм по отношению к хозяину. Проблема с вирусными инфекциями, как правило, заключается в том, что они относительно быстро выводят из строя хозяина. Поскольку экспрессия белка переносится с генома хозяина на геном вируса, фотосистема относительно быстро деградирует (отчасти из-за взаимодействия со светом, который является очень агрессивным), перекрывая подачу питательных веществ реплицирующемуся вирусу. [18] Решение этой проблемы состоит в том, чтобы добавить к вирусу быстро деградирующие гены фотосистемы, чтобы поток питательных веществ не сдерживался и производилось больше вирусов. Можно было бы ожидать, что это открытие приведет к другим открытиям аналогичного характера; что элементы метаболизма хозяина, ключевые для производства вируса и легко повреждаемые во время инфекции, активно заменяются или поддерживаются вирусом во время инфекции. Действительно, недавно сообщалось, что кассеты генов PSI, содержащие целые наборы генов [(psaJF, C, A, B, K, E и D) и (psaD, C, A и B)], существуют у морских цианофагов Тихого океана и Тихоокеанского региона. Индийский океан [19] [20] [21]
Подсемейства
[ редактировать ]- Фотосинтетический реакционный центр, М-субъединица InterPro : IPR005781
- Белок реакционного центра фотосистемы II PsbA/D1 InterPro : IPR005867
- Белок реакционного центра фотосистемы II PsbD/D2 InterPro : IPR005868
- Фотосинтетический реакционный центр, L-субъединица InterPro : IPR005871
См. также
[ редактировать ]- С-концевая процессинг-пептидаза , также известная как фотосистема II, процессирующая пептидаза белка D1.
Примечания
[ редактировать ]- ^ Садекар С., Раймонд Дж., Бланкеншип Р.Э. (ноябрь 2006 г.). «Консервация отдаленно родственных мембранных белков: фотосинтетические реакционные центры имеют общее структурное ядро» . Молекулярная биология и эволюция . 23 (11): 2001–7. дои : 10.1093/molbev/msl079 . ПМИД 16887904 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Орф Г.С., Жизриэль С., Реддинг К.Э. (октябрь 2018 г.). «Эволюция фотосинтетических реакционных центров: понимание структуры гелиобактериального реакционного центра» . Исследования фотосинтеза . 138 (1): 11–37. Бибкод : 2018PhoRe.138...11O . дои : 10.1007/s11120-018-0503-2 . ОСТИ 1494566 . ПМИД 29603081 . S2CID 4473759 .
- ^ Ланкастер Ч.Р., Бибикова М.В., Сабатино П., Остерхельт Д., Мишель Х. (декабрь 2000 г.). «Структурная основа резко увеличенной начальной скорости переноса электронов в реакционном центре мутанта Rhodopseudomonas viridis, описанная с разрешением 2,00 А» . Журнал биологической химии . 275 (50): 39364–8. дои : 10.1074/jbc.M008225200 . ПМИД 11005826 .
- ^ Багатырова С., Фрезе Р.Н., Зиберт К.А., Олсен Дж.Д., Ван дер Верф КО, Ван Гронделл Р., Нидерман Р.А., Буллоу П.А., Отто С., Хантер К.Н. (август 2004 г.). «Нативная архитектура фотосинтетической мембраны» (PDF ) Природа 430 (7003): 1058–62. Бибкод : 2004Nature.430.1058B . дои : 10.1038/nature02823 . ПМИД 15329728 . S2CID 486505 .
- ^ Шеринг С. (октябрь 2006 г.). «АСМ-исследования супрамолекулярной сборки бактериальных фотосинтетических основных комплексов». Современное мнение в области химической биологии . 10 (5): 387–93. дои : 10.1016/j.cbpa.2006.08.007 . ПМИД 16931113 .
- ^ Реми А., Герверт К. (август 2003 г.). «Связь индуцированного светом переноса электронов с поглощением протонов при фотосинтезе». Структурная биология природы . 10 (8): 637–44. дои : 10.1038/nsb954 . ПМИД 12872158 . S2CID 20008703 .
- ^ Дайзенхофер Дж., Мишель Х. (август 1989 г.). «Нобелевская лекция. Фотосинтетический реакционный центр пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis» . Журнал ЭМБО . 8 (8): 2149–70. дои : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08338.x . ПМК 401143 . ПМИД 2676514 .
- ^ Мики К., Кобаяши М., Ноги Т., Фатхир И., Нозава Т. (2000). «Кристаллические структуры фотосинтетического реакционного центра и высокопотенциального железо-серного белка Thermochromatium tepidum: термостабильность и перенос электронов» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 97 (25): 13561–13566. Бибкод : 2000PNAS...9713561N . дои : 10.1073/pnas.240224997 . ПМК 17615 . ПМИД 11095707 .
- ^ Мишель Х., Эрмлер Ю., Шиффер М. (1994). «Строение и функции фотосинтетического реакционного центра Rhodobacter sphaeroides» . Дж. Биоэнергетика. Биомембр . 26 (1): 5–15. дои : 10.1007/BF00763216 . ПМИД 8027023 . S2CID 84295064 .
- ^ Камия Н., Шен-младший (2003). «Кристаллическая структура фотосистемы II, выделяющей кислород, из Thermosynechococcus vulcanus при разрешении 3,7 А» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 100 (1): 98–103. Бибкод : 2003PNAS..100...98K . дои : 10.1073/pnas.0135651100 . ПМК 140893 . ПМИД 12518057 .
- ^ Шредер В.П., Ши LX (2004). «Низкомолекулярные субъединицы фотосинтетического супракомплекса фотосистемы II» . Биохим. Биофиз. Акта . 1608 (2–3): 75–96. дои : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . ПМИД 14871485 .
- ^ Шарон И, Цахор С, Уильямсон С, Шмойш М, Ман-Ааронович Д, Раш Д.Б., Юзеф С, Зейднер Г, Голден СС, Макки С.Р., Адир Н, Вейнгарт Ю, Хорн Д., Вентер Дж.К., Мандель-Гутфройнд Ю, Бежа О (2007). «Гены и транскрипты вирусных фотосинтетических реакционных центров в морской среде» . ИСМЕ Дж . 1 (6): 492–501. Бибкод : 2007ISMEJ...1..492S . дои : 10.1038/ismej.2007.67 . ПМИД 18043651 .
- ^ Миллард А., Клоки М.Р., Шуб Д.А., Манн Н.Х. (2004). «Генетическая организация региона psbAD у фагов, заражающих морские штаммы Synechococcus» . Учеб. Натл. акад. наук. США 101 (30): 11007–12. Бибкод : 2004PNAS..10111007M . дои : 10.1073/pnas.0401478101 . ПМК 503734 . ПМИД 15263091 .
- ^ Салливан М.Б., Линделл Д. , Ли Дж.А., Томпсон Л.Р., Белявски Дж.П., Чисхолм С.В. (2006). «Распространенность и эволюция основных генов фотосистемы II у морских цианобактериальных вирусов и их хозяев» . ПЛоС Биол. 4 (8): е234. дои : 10.1371/journal.pbio.0040234 . ПМЦ 1484495 . ПМИД 16802857 .
- ^ Линделл Д., Салливан М.Б., Джонсон З.И., Толонен А.С., Ровер Ф., Чисхолм С.В. (2004). «Перенос генов фотосинтеза к вирусам прохлорококка и от них» . Учеб. Натл. акад. наук. США 101 (30): 11013–8. Бибкод : 2004PNAS..10111013L . дои : 10.1073/pnas.0401526101 . ПМК 503735 . ПМИД 15256601 .
- ^ Линделл Д., Джаффе Дж.Д., Джонсон З.И., Черч ГМ, Чисхолм С.В. (2005). «Гены фотосинтеза морских вирусов производят белки во время заражения хозяина». Природа . 438 (7064): 86–9. Бибкод : 2005Natur.438...86L . дои : 10.1038/nature04111 . ПМИД 16222247 . S2CID 4347406 .
- ^ Клоки М.Р., Шан Дж., Бэйли С., Цзя Ю., Криш Х.М., Вест С., Манн Н.Х. (2006). «Транскрипция фотосинтетического фага типа Т4 при заражении морской цианобактерией». Окружающая среда. Микробиол. 8 (5): 827–35. дои : 10.1111/j.1462-2920.2005.00969.x . ПМИД 16623740 .
- ^ Бейли С., Клоки М.Р., Миллард А., Манн Н.Х. (2004). «Цианофаговая инфекция и фотоингибирование морских цианобактерий» . Рез. Микробиол. 155 (9): 720–5. дои : 10.1016/j.resmic.2004.06.002 . ПМИД 15501648 .
- ^ Шарон И., Альперович А., Ровер Ф., Хейнс М., Глейзер Ф., Атамна-Исмаил Н., Пинтер Р.Ю., Партенский Ф., Кунин Е.В., Вольф Ю.И., Нельсон Н., Бежа О (2009). «Кассеты генов фотосистемы-I присутствуют в геномах морских вирусов» . Природа . 461 (7261): 258–262. Бибкод : 2009Natur.461..258S . дои : 10.1038/nature08284 . ПМЦ 4605144 . ПМИД 19710652 .
- ^ Альперович-Лави А., Шарон И., Ровер Ф., Аро Э.М., Глейзер Ф., Майло Р., Нельсон Н., Бежа О (2011). «Реконструкция загадки: существование цианофагов, содержащих наборы генов как фотосистемы-I, так и фотосистемы-II, полученные на основе наборов океанических метагеномных данных». Окружающая среда. Микробиол . 13 (1): 24–32. дои : 10.1111/j.1462-2920.2010.02304.x . ПМИД 20649642 .
- ^ Бежа О, Фридман С, Глейзер Ф (2012). «Вирусные клоны из экспедиции ГОС с необычной организацией генной кассеты фотосистема-I» . ИСМЕ Дж . 6 (8): 1617–20. Бибкод : 2012ISMEJ...6.1617B . дои : 10.1038/ismej.2012.23 . ПМК 3400403 . ПМИД 22456446 .
Ссылки
[ редактировать ]- Дайзенхофер Дж., Эпп О., Мики К., Хубер Р., Мишель Х. (декабрь 1984 г.). «Рентгеноструктурный анализ мембранного белкового комплекса. Карта электронной плотности с разрешением 3 А и модель хромофоров фотосинтетического реакционного центра Rhodopseudomonas viridis». Журнал молекулярной биологии . 180 (2): 385–98. дои : 10.1016/s0022-2836(84)80011-x . ПМИД 6392571 .