Церулоплазмин

КП
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1KCW, 2J5W, 4EJX, 4ENZ
Идентификаторы
Псевдонимы	CP , CP-2, церулоплазмин (ферроксидаза), церулоплазмин, AB073614
Внешние идентификаторы	Опустить : 117700 ; МГИ : 88476 ; Гомологен : 75 ; Генные карты : CP ; ОМА : CP — ортологи
Номер ЕС	1.16.3.1
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	149,221,829 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	20,063,309 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; palpebral conjunctiva; ; nasal epithelium; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; bronchial epithelial cell; ; mucosa of paranasal sinus; ; Epithelium of choroid plexus; ; ascending aorta; ; right coronary artery; ; tibial arteries;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; epithelium of lens; ; ciliary body; ; carotid body; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; lactiferous gland; ; tibiofemoral joint; ; right lung lobe; ; left lung; ; gallbladder;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	chaperone binding; metal ion binding; ferroxidase activity; oxidoreductase activity; copper ion binding; oxidoreductase activity, acting on metal ions;
Cellular component	blood microparticle; extracellular region; lysosomal membrane; extracellular exosome; extracellular space; endoplasmic reticulum lumen; plasma membrane;
Biological process	ion transport; copper ion transport; cellular iron ion homeostasis; post-translational protein modification; transport; iron ion transport; iron ion homeostasis;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1356
	12870
	ENSG00000047457
	ENSMUSG00000003617
	P00450
	Q61147
	НМ_000096
	НМ_001042611 ; НМ_001276248 ; НМ_001276250 ; НМ_007752 ; НМ_001374677
	НП_000087
	НП_001263177 ; НП_001263179 ; НП_031778 ; НП_001361606
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Церулоплазмин (или церулоплазмин ) — ферроксидаза фермент , который у человека кодируется CP геном . ^[5]^[6]^[7]

Церулоплазмин является основным белком, переносящим медь, в крови и, кроме того, играет роль в метаболизме железа . Впервые он был описан в 1948 году. ^[8] Другой белок, гефестин , известен своей гомологией с церулоплазмином, а также участвует в метаболизме железа и, возможно, меди.

Функция

Церулоплазмин (ЦП) — фермент ( КФ 1.16.3.1 ), синтезируемый в печени, содержащий в своей структуре 6 атомов меди . ^[9] Церулоплазмин содержит более 95% всей меди в плазме здорового человека. ^[10] Остальное приходится на макроглобулины. Церулоплазмин проявляет медь-зависимую оксидазную активность, что связано с возможным окислением Fe. ²⁺ (двухвалентное железо) на Fe ³⁺ (трехвалентное железо), что способствует его транспортировке в плазме вместе с трансферрином , который может переносить железо только в трехвалентном состоянии. ^[11] Сообщается, что молекулярная масса человеческого церулоплазмина составляет 151 кДа.

Несмотря на обширные исследования, многое еще неизвестно о точных функциях CP, большинство функций приписываются CP, ориентированному на наличие центров Cu. К ним относятся транспорт меди для доставки Cu во внепеченочные ткани, активность аминоксидазы, которая контролирует уровень биогенных аминов в кишечных жидкостях и плазме, удаление кислорода и других свободных радикалов из плазмы, а также экспорт железа из клеток для транспорта через трансферрин . ^[12]

Известно, что мутации нарушают связывание меди с CP, нарушают метаболизм железа и вызывают перегрузку железом .

Церулоплазмин представляет собой относительно крупный фермент (~ 10 нм); больший размер предотвращает потерю связанной меди с мочой человека во время транспортировки.

Активная структура сайта

Мультимедный активный центр CP содержит моноядерную медь типа I (T1). ^[12] узел и трехъядерный медный центр на расстоянии ~ 12-13 Å (см. рисунок 2). Трикопперный центр состоит из двух ионов меди III типа (Т3) и одного иона меди II типа (Т2). Два иона меди Т3 соединены гидроксидным лигандом, в то время как другой гидроксидный лиганд связывает ион меди Т2 с белком. Центр Т1 соединен с трикопперным центром двумя остатками гистидина (His1020, His1022) и одним остатком Cys (1021). Субстрат связывается вблизи центра Т1 и окисляется Т1 Cu. ²⁺ ион, образующий восстановленный Cu ⁺ степень окисления. Уменьшенный T1 Cu ⁺ затем переносит электрон через один мостик Cys и два мостиковых остатка His к трикопперному центру. После того как четыре электрона передаются от подложки к медным центрам, O ₂ связывается в трикопперном центре и подвергается четырехэлектронному восстановлению с образованием двух молекул воды. ^[12]

Регулирование

Цис -регуляторный элемент, называемый элементом GAIT, участвует в избирательном подавлении трансляции транскрипта церулоплазмина. ^[13]Замалчивание требует связывания цитозольного ингибиторного комплекса, называемого ИФН-гамма-активируемый ингибитор трансляции (GAIT), с элементом GAIT. ^[14]

Клиническое значение

Как и любой другой белок плазмы, его уровень снижается у пациентов с заболеваниями печени из-за снижения его синтезирующих способностей.

Механизмы низкого уровня церулоплазмина:

Генетически низкая экспрессия генов ( ацерулоплазминемия )
Уровень меди в целом низкий.
- Недоедание /дефицит микроэлементов в источнике пищи
- Токсичность цинка из-за дефицита меди
Медь не проникает через кишечный барьер из-за дефицита АТФ7А ( болезнь Менкеса и синдром затылочного рога ).
Доставка меди в просвет ЭР — сеть Гольджи отсутствует в гепатоцитах из-за отсутствия АТФ7В ( болезнь Вильсона ).

Доступность меди не влияет на трансляцию образующегося белка. Однако апофермент без меди нестабилен. Апоцерулоплазмин в значительной степени разлагается внутриклеточно в гепатоцитах , и небольшое количество, которое высвобождается, имеет короткий период полураспада из циркуляции - 5 часов по сравнению с 5,5 днями для голоцерулоплазмина.

Церулоплазмин можно измерить с помощью анализа крови; ^[15] это можно сделать с помощью иммуноанализа . Образец вращают и отделяют; он хранится при температуре около 4°C в течение трех дней. Этот тест предназначен для определения наличия признаков болезни Вильсона. Еще один тест, который можно провести, — это тест на уровень меди в моче; Было обнаружено, что этот метод менее точен, чем анализ крови. Также можно провести исследование ткани печени.

Мутации в гене церулоплазмина ( CP ), которые встречаются очень редко, могут привести к генетическому заболеванию ацерулоплазминемии , характеризующемуся гиперферритинемией с перегрузкой железом . В мозге эта перегрузка железом может привести к характерным неврологическим признакам и симптомам, таким как мозжечковая атаксия , прогрессирующая деменция и экстрапирамидные симптомы . Избыток железа может также откладываться в печени, поджелудочной железе и сетчатке, что приводит к циррозу печени , эндокринным нарушениям и потере зрения соответственно.

Дефицит

Уровни церулоплазмина ниже нормы могут указывать на следующее:

Болезнь Вильсона (редкая болезнь накопления меди [частота в Великобритании 2 на 100 000]). ^[16]
Болезнь Менкеса (синдром курчавых волос Менкеса) (редко – заболеваемость в Великобритании 1/100 000)
меди Дефицит
Ацерулоплазминемия ^[17]
Токсичность цинка

Избыток

Уровни церулоплазмина, превышающие норму, могут указывать или наблюдаться при:

токсичность меди / дефицит цинка
беременность
оральных контрацептивов прием ^[18]
лимфома
острое и хроническое воспаление (реактант острой фазы )
ревматоидный артрит
Стенокардия ^[19]
болезнь Альцгеймера ^[20]
Шизофрения ^[21]
Обсессивно-компульсивное расстройство ^[22]

Эталонные диапазоны

Нормальная концентрация церулоплазмина в крови у человека составляет 20–50 мг/дл.

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000047457 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000003617 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Такахаши Н., Ортель Т.Л., Патнэм Ф.В. (январь 1984 г.). «Одноцепочечная структура человеческого церулоплазмина: полная аминокислотная последовательность всей молекулы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (2): 390–4. Бибкод : 1984PNAS...81..390T . дои : 10.1073/pnas.81.2.390 . ПМЦ 344682 . ПМИД 6582496 .
^ Кощинский М.Л. , Фанк В.Д., ван Ост Б.А., МакГилливрей Р.Т. (июль 1986 г.). «Полная последовательность кДНК прецерулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (14): 5086–90. Бибкод : 1986PNAS...83.5086K . дои : 10.1073/pnas.83.14.5086 . ПМЦ 323895 . ПМИД 2873574 .
^ Ройл Нью-Джерси, Ирвин Д.М., Кощинский М.Л., МакГилливрей Р.Т., Хамертон Дж.Л. (май 1987 г.). «Человеческие гены, кодирующие протромбин и церулоплазмин, сопоставляются с 11p11-q12 и 3q21-24 соответственно». Соматическая клетка и молекулярная генетика . 13 (3): 285–92. дои : 10.1007/BF01535211 . ПМИД 3474786 . S2CID 45686258 .
^ Холмберг К.Г., Лорел CB (1948). «Исследования сывороточной меди. II. Выделение Медьсодержащего белка и описание его свойств» . Acta Chem Scand . 2 : 550–56. doi : 10.3891/acta.chem.scand.02-0550 .
^ О'Брайен П.Дж., Брюс В.Р. (2009). Эндогенные токсины: мишени для лечения и профилактики заболеваний, набор из 2 томов . Джон Уайли и сыновья. стр. 405–6. ISBN 978-3-527-32363-0 .
^ Хеллман Н.Е., Гитлин Дж.Д. (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмина». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. дои : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . ПМИД 12055353 .
^ Песня Д., Дунаиф Дж.Л. (2013). «Гомеостаз железа в сетчатке в норме и болезни» . Границы стареющей неврологии . 5:24 . дои : 10.3389/fnagi.2013.00024 . ПМЦ 3695389 . ПМИД 23825457 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Бертини I (2007). Биологическая неорганическая химия . Калифорния, США: Университетские научные книги. стр. 426–442. ISBN 978-1-891389-43-6 .
^ Сампат П., Мазумдер Б., Сешадри В., Фокс П.Л. (март 2003 г.). «Транскрипт-селективное трансляционное молчание гамма-интерфероном управляется новым структурным элементом в 3'-нетранслируемой области мРНК церулоплазмина» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1509–19. дои : 10.1128/MCB.23.5.1509-1519.2003 . ПМК 151701 . ПМИД 12588972 .
^ Мазумдер Б., Сампат П., Фокс П.Л. (октябрь 2005 г.). «Регуляция экспрессии гена церулоплазмина макрофагов: одна парадигма 3'-UTR-опосредованного контроля трансляции» . Молекулы и клетки . 20 (2): 167–72. дои : 10.1016/S1016-8478(23)13213-4 . ПМИД 16267389 .
^ «Тест на церулоплазмин: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Проверено 10 декабря 2021 г.
^ Шейнберг И.Х., Гитлин Д. (октябрь 1952 г.). «Дефицит церулоплазмина у пациентов с гепатолентикулярной дегенерацией (болезнь Вильсона)». Наука . 116 (3018): 484–5. Бибкод : 1952Sci...116..484S . дои : 10.1126/science.116.3018.484 . ПМИД 12994898 .
^ Гитлин Дж. Д. (сентябрь 1998 г.). «Ацерулоплазминемия» . Педиатрические исследования . 44 (3): 271–6. дои : 10.1203/00006450-199809000-00001 . ПМИД 9727700 .
^ Элькассабани Н.М., Мени ГМ, Дориа Р.Р., Маркуччи К. (апрель 2008 г.). «Возвращение к зеленой плазме» . Анестезиология . 108 (4): 764–5. дои : 10.1097/ALN.0b013e3181672668 . ПМИД 18362615 .
^ Зиакас А, Гаврилидис С, Сулиу Э, Джанноглу Г, Стилиадис И, Карвунис Х, Эфтимиадис Г, Моклас С, Вайона М.А., Хацитолиос А, Савопулос С, Пидония И, Пархаридис Г (2009). «Церулоплазмин является лучшим предиктором долгосрочного прогноза по сравнению с фибриногеном, СРБ и IL-6 у пациентов с тяжелой нестабильной стенокардией». Ангиология . 60 (1): 50–9. дои : 10.1177/0003319708314249 . ПМИД 18388036 . S2CID 843454 .
^ Луценко С., Гупта А., Беркхед Дж.Л., Зузель В. (август 2008 г.). «Клеточная многозадачность: двойная роль человеческих Cu-АТФаз в доставке кофакторов и внутриклеточном балансе меди» . Архив биохимии и биофизики . 476 (1): 22–32. дои : 10.1016/j.abb.2008.05.005 . ПМК 2556376 . ПМИД 18534184 .
^ Вольф Т.Л., Котун Дж., Мидор-Вудрафф Дж.Х. (сентябрь 2006 г.). «Плазменная медь, железо, церулоплазмин и активность ферроксидазы при шизофрении». Исследования шизофрении . 86 (1–3): 167–71. doi : 10.1016/j.schres.2006.05.027 . ПМИД 16842975 . S2CID 38267889 .
^ Вирит О, Селек С, Булут М, Савас ХА, Челик Х, Эрел О, Херкен Х (2008). «Высокие уровни церулоплазмина связаны с обсессивно-компульсивным расстройством: исследование случай-контроль» . Поведенческие и мозговые функции . 4:52 . дои : 10.1186/1744-9081-4-52 . ПМК 2596773 . ПМИД 19017404 .

Дальнейшее чтение

Хеллман Н.Е., Гитлин Дж.Д. (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмина». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. дои : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . ПМИД 12055353 .
Мазумдер Б., Сешадри В., Фокс П.Л. (февраль 2003 г.). «Трансляционный контроль с помощью 3'-UTR: концы определяют средства». Тенденции биохимических наук . 28 (2): 91–8. дои : 10.1016/S0968-0004(03)00002-1 . ПМИД 12575997 .
Джурджа Н., Константинеску М.И., Станчу Р., Сучу С., Муресан А. (февраль 2005 г.). «Церулоплазмин - реагент острой фазы или эндогенный антиоксидант? Случай сердечно-сосудистых заболеваний». Монитор медицинских наук . 11 (2): RA48-51. PMID 15668644 .
Кингстон IB, Кингстон BL, Патнэм FW (декабрь 1977 г.). «Химические доказательства того, что протеолитическое расщепление вызывает гетерогенность, присутствующую в препаратах человеческого церулоплазмина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (12): 5377–81. Бибкод : 1977PNAS...74.5377K . дои : 10.1073/pnas.74.12.5377 . ПМК 431726 . ПМИД 146197 .
Полосатов М.В., Климов П.К., Масевич К.Г., Самарцев М.А., Вюнш Э. (апрель 1979 г.). «Взаимодействие синтетического большого гастрина человека с белками крови человека и животных». Acta Hepato-Gastroenterologica . 26 (2): 154–9. ПМИД 463490 .
Шильски М.Л., Стокерт Р.Дж., Поллард Дж.В. (декабрь 1992 г.). «Биосинтез церулоплазмина маткой человека» . Биохимический журнал . 288 (2): 657–61. дои : 10.1042/bj2880657 . ПМК 1132061 . ПМИД 1463466 .
Уокер Ф.Дж., Фэй П.Дж. (февраль 1990 г.). «Характеристика взаимодействия белка С и церулоплазмина» . Журнал биологической химии . 265 (4): 1834–6. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39903-X . ПМИД 2105310 .
Флеминг Р.Э., Гитлин Дж.Д. (май 1990 г.). «Первичная структура крысиного церулоплазмина и анализ экспрессии тканеспецифичных генов во время развития» . Журнал биологической химии . 265 (13): 7701–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39171-9 . ПМИД 2332446 .
Ян Ф.М., Фридрихс В.Е., Капплс Р.Л., Бонифачо М.Дж., Сэнфорд Дж.А., Хортон В.А., Боуман Б.Х. (июнь 1990 г.). «Человеческий церулоплазмин. Тканеспецифическая экспрессия транскриптов, полученных путем альтернативного сплайсинга» . Журнал биологической химии . 265 (18): 10780–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)87015-6 . ПМИД 2355023 .
Ян Ф., Нейлор С.Л., Лам Дж.Б., Катшоу С., МакКомбс Дж.Л., Наберхаус К.Х., МакГилл-младший, Адриан Г.С., Мур К.М., Барнетт Д.Р. (май 1986 г.). «Характеристика, картирование и экспрессия гена церулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (10): 3257–61. Бибкод : 1986PNAS...83.3257Y . дои : 10.1073/pnas.83.10.3257 . ПМЦ 323492 . ПМИД 3486416 .
Мерсер Дж. Ф., Граймс А. (июль 1986 г.). «Выделение клона кДНК церулоплазмина человека, который включает N-концевую лидерную последовательность». Письма ФЭБС . 203 (2): 185–90. дои : 10.1016/0014-5793(86)80739-6 . ПМИД 3755405 . S2CID 23472934 .
Раск Л., Валтерссон С., Анунди Х., Квист С., Эрикссон У., Даллнер Г., Петерсон П.А. (январь 1983 г.). «Субклеточная локализация в нормальной и дефицитной по витамину А печени крыс сывороточных транспортных белков витамина А, альбумина, церулоплазмина и основных антигенов гистосовместимости класса I». Экспериментальные исследования клеток . 143 (1): 91–102. дои : 10.1016/0014-4827(83)90112-X . ПМИД 6337857 .
Кресснер М.С., Стокерт Р.Дж., Морелл А.Г., Штернлиб I (1984). «Происхождение желчной меди». Гепатология . 4 (5): 867–70. дои : 10.1002/hep.1840040512 . ПМИД 6479854 . S2CID 43824397 .
Такахаши Н., Бауман Р.А., Ортель Т.Л., Дулет Ф.Е., Ван CC, Патнэм Ф.В. (январь 1983 г.). «Внутренняя трипликация в структуре церулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (1): 115–9. Бибкод : 1983ПНАС...80..115Т . дои : 10.1073/pnas.80.1.115 . ПМК 393320 . ПМИД 6571985 .
Дулет Ф.Е., Патнэм Ф.В. (февраль 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность фрагмента человеческого церулоплазмина массой 50 000 дальтон» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 78 (2): 790–4. Бибкод : 1981PNAS...78..790D . дои : 10.1073/pnas.78.2.790 . ПМК 319888 . ПМИД 6940148 .
Кингстон IB, Кингстон BL, Патнэм FW (апрель 1980 г.). «Первичная структура богатого гистидином протеолитического фрагмента человеческого церулоплазмина. I. Аминокислотная последовательность пептидов бромциана» . Журнал биологической химии . 255 (7): 2878–85. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85822-2 . ПМИД 6987229 .

Внешние ссылки

Запись GeneReviews/NCBI/NIH/UW об ацерулоплазминемии
Записи OMIM об ацерулоплазминемии
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00450 (Человеческий церулоплазмин) в PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000047457 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000003617 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid6582496-5] Такахаши Н., Ортель Т.Л., Патнэм Ф.В. (январь 1984 г.). «Одноцепочечная структура человеческого церулоплазмина: полная аминокислотная последовательность всей молекулы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (2): 390–4. Бибкод : 1984PNAS...81..390T . дои : 10.1073/pnas.81.2.390 . ПМЦ 344682 . ПМИД 6582496 .

[pmid2873574-6] Кощинский М.Л. , Фанк В.Д., ван Ост Б.А., МакГилливрей Р.Т. (июль 1986 г.). «Полная последовательность кДНК прецерулоплазмина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (14): 5086–90. Бибкод : 1986PNAS...83.5086K . дои : 10.1073/pnas.83.14.5086 . ПМЦ 323895 . ПМИД 2873574 .

[pmid3474786-7] Ройл Нью-Джерси, Ирвин Д.М., Кощинский М.Л., МакГилливрей Р.Т., Хамертон Дж.Л. (май 1987 г.). «Человеческие гены, кодирующие протромбин и церулоплазмин, сопоставляются с 11p11-q12 и 3q21-24 соответственно». Соматическая клетка и молекулярная генетика . 13 (3): 285–92. дои : 10.1007/BF01535211 . ПМИД 3474786 . S2CID 45686258 .

[8] Холмберг К.Г., Лорел CB (1948). «Исследования сывороточной меди. II. Выделение Медьсодержащего белка и описание его свойств» . Acta Chem Scand . 2 : 550–56. doi : 10.3891/acta.chem.scand.02-0550 .

[O'BrienBruce2009-9] О'Брайен П.Дж., Брюс В.Р. (2009). Эндогенные токсины: мишени для лечения и профилактики заболеваний, набор из 2 томов . Джон Уайли и сыновья. стр. 405–6. ISBN 978-3-527-32363-0 .

[Hellman-10] Хеллман Н.Е., Гитлин Дж.Д. (2002). «Метаболизм и функция церулоплазмина». Ежегодный обзор питания . 22 : 439–58. дои : 10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457 . ПМИД 12055353 .

[Song-11] Песня Д., Дунаиф Дж.Л. (2013). «Гомеостаз железа в сетчатке в норме и болезни» . Границы стареющей неврологии . 5:24 . дои : 10.3389/fnagi.2013.00024 . ПМЦ 3695389 . ПМИД 23825457 .

[:0-12] Перейти обратно: ^а ^б ^с Бертини I (2007). Биологическая неорганическая химия . Калифорния, США: Университетские научные книги. стр. 426–442. ISBN 978-1-891389-43-6 .

[pmid12588972-13] Сампат П., Мазумдер Б., Сешадри В., Фокс П.Л. (март 2003 г.). «Транскрипт-селективное трансляционное молчание гамма-интерфероном управляется новым структурным элементом в 3'-нетранслируемой области мРНК церулоплазмина» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1509–19. дои : 10.1128/MCB.23.5.1509-1519.2003 . ПМК 151701 . ПМИД 12588972 .

[pmid16267389-14] Мазумдер Б., Сампат П., Фокс П.Л. (октябрь 2005 г.). «Регуляция экспрессии гена церулоплазмина макрофагов: одна парадигма 3'-UTR-опосредованного контроля трансляции» . Молекулы и клетки . 20 (2): 167–72. дои : 10.1016/S1016-8478(23)13213-4 . ПМИД 16267389 .

[15] «Тест на церулоплазмин: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Проверено 10 декабря 2021 г.

[16] Шейнберг И.Х., Гитлин Д. (октябрь 1952 г.). «Дефицит церулоплазмина у пациентов с гепатолентикулярной дегенерацией (болезнь Вильсона)». Наука . 116 (3018): 484–5. Бибкод : 1952Sci...116..484S . дои : 10.1126/science.116.3018.484 . ПМИД 12994898 .

[17] Гитлин Дж. Д. (сентябрь 1998 г.). «Ацерулоплазминемия» . Педиатрические исследования . 44 (3): 271–6. дои : 10.1203/00006450-199809000-00001 . ПМИД 9727700 .

[pmid18362615-18] Элькассабани Н.М., Мени ГМ, Дориа Р.Р., Маркуччи К. (апрель 2008 г.). «Возвращение к зеленой плазме» . Анестезиология . 108 (4): 764–5. дои : 10.1097/ALN.0b013e3181672668 . ПМИД 18362615 .

[pmid18388036-19] Зиакас А, Гаврилидис С, Сулиу Э, Джанноглу Г, Стилиадис И, Карвунис Х, Эфтимиадис Г, Моклас С, Вайона М.А., Хацитолиос А, Савопулос С, Пидония И, Пархаридис Г (2009). «Церулоплазмин является лучшим предиктором долгосрочного прогноза по сравнению с фибриногеном, СРБ и IL-6 у пациентов с тяжелой нестабильной стенокардией». Ангиология . 60 (1): 50–9. дои : 10.1177/0003319708314249 . ПМИД 18388036 . S2CID 843454 .

[pmid18534184-20] Луценко С., Гупта А., Беркхед Дж.Л., Зузель В. (август 2008 г.). «Клеточная многозадачность: двойная роль человеческих Cu-АТФаз в доставке кофакторов и внутриклеточном балансе меди» . Архив биохимии и биофизики . 476 (1): 22–32. дои : 10.1016/j.abb.2008.05.005 . ПМК 2556376 . ПМИД 18534184 .

[pmid16842975-21] Вольф Т.Л., Котун Дж., Мидор-Вудрафф Дж.Х. (сентябрь 2006 г.). «Плазменная медь, железо, церулоплазмин и активность ферроксидазы при шизофрении». Исследования шизофрении . 86 (1–3): 167–71. doi : 10.1016/j.schres.2006.05.027 . ПМИД 16842975 . S2CID 38267889 .

[pmid19017404-22] Вирит О, Селек С, Булут М, Савас ХА, Челик Х, Эрел О, Херкен Х (2008). «Высокие уровни церулоплазмина связаны с обсессивно-компульсивным расстройством: исследование случай-контроль» . Поведенческие и мозговые функции . 4:52 . дои : 10.1186/1744-9081-4-52 . ПМК 2596773 . ПМИД 19017404 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

v т и Белки : белки-носители
Fatty acid	FABP1 FABP2 FABP3 FABP4 FABP5 FABP6 FABP7
Hormone	peptide hormone: Follistatin Growth hormone binding protein Insulin-like growth factor binding protein IGFBP1 IGFBP2 IGFBP3 IGFBP4 IGFBP5 IGFBP6 IGFBP7 Neurophysins Neurophysin I II steroid hormone: Sex hormone binding globulin/Androgen binding protein Transcortin Thyroxine-binding globulin Transthyretin
Metal/element	calcium Calcium-binding protein Calmodulin-binding proteins copper Ceruloplasmin iron Iron-binding proteins Transferrin receptor
Vitamin	Retinol binding protein 1 2 3 4 Transcobalamin
Pigment	Plant Light-Harvesting Complex Orange Carotenoid Protein Phycobiliprotein Photosynthetic Reaction Centers Phytochrome Rhodopsin
Other	Acyl carrier protein Adaptor protein Cholesterylester transfer protein F-box protein GTP-binding protein Latent TGF-beta binding protein Major urinary proteins Membrane transport protein Odorant binding protein

v т и Белки острой фазы
Amyloid	SAP SAA
Other positive	Alpha 1-antichymotrypsin Alpha 1-antitrypsin Alpha 2-macroglobulin C-reactive protein Ceruloplasmin C3 Ferritin Fibrin Haptoglobin Haptoglobin-related protein Hemopexin Orosomucoid
Negative	Serum albumin Transferrin

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)