Глутаредоксин
| Глутаредоксин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Глутаредоксин | ||
| Пфам | PF00462 | ||
| Пфам Клан | CL0172 | ||
| ИнтерПро | ИПР002109 | ||
| PROSITE | PDOC00173 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1kte / SCOPe / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 131 | ||
| белок OPM | 1z9h | ||
| CDD | cd02066 | ||
| |||
Глутаредоксины [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] (также известные как тиолтрансферазы) представляют собой небольшие окислительно-восстановительные ферменты, состоящие примерно из ста аминокислотных остатков, которые используют глутатион в качестве кофактора. Известно, что у людей этот фермент окислительно-восстановительного процесса участвует во многих клеточных функциях, включая передачу окислительно-восстановительных сигналов и регуляцию метаболизма глюкозы. [ 4 ] [ 5 ] Глутаредоксины окисляются субстратами и восстанавливаются неферментативно глутатионом. В отличие от тиоредоксинов , которые восстанавливаются тиоредоксинредуктазой , не существует оксидоредуктазы, которая специфически восстанавливает глутаредоксины. Вместо этого глутаредоксины восстанавливаются за счет окисления глутатиона. Восстановленный глутатион затем регенерируется глутатионредуктазой . Вместе эти компоненты составляют систему глутатиона. [ 6 ]
Подобно тиоредоксину , который действует аналогичным образом, глутаредоксин обладает дисульфидной связью в активном центре. [ 7 ] Он существует либо в восстановленной, либо в окисленной форме, где два остатка цистеина связаны внутримолекулярной дисульфидной связью. Глутаредоксины действуют как переносчики электронов в глутатион-зависимом синтезе дезоксирибонуклеотидов с помощью фермента рибонуклеотидредуктазы . [ 6 ] Более того, GRX действует как антиоксидантная защита, уменьшая дегидроаскорбат , пероксиредоксины и метионинсульфоксидредуктазу. Было показано, что помимо функции антиоксидантной защиты бактериальные и растительные GRX связывают железо-серные кластеры и доставляют их ферментам по требованию. [ 8 ]
В вирусах
[ редактировать ]Глутаредоксин был секвенирован во множестве вирусов . На основании значительного сходства последовательностей было предложено [ 9 ] что белок O2L вируса осповакцины , по-видимому, представляет собой глутаредоксин. Тиоредоксин бактериофага Т4, по-видимому, связан с эволюцией. В позиции 5 паттерна Т4 тиоредоксин имеет Val вместо Pro.
В растениях
[ редактировать ]Около 30 изоформ GRX описаны у модельного растения Arabidopsis thaliana и 48 у Oryza sativa L. По характеру окислительно-восстановительного центра они подразделяются на шесть классов CSY[C/S]-, CGFS-, CC-типа и 3 группы с дополнительным доменом неизвестной функции. GRX CC-типа встречаются только у высших растений . У Arabidopsis GRX участвуют в развитии цветков и передаче сигналов салициловой кислоты . [ 8 ]
Подсемейства
[ редактировать ]Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]ГЛРКС ; ГЛРХ2 ; ГЛРХ3 ; ГЛРХ5 ; ПТГЕС2
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Глисон ФК, Холмгрен А (декабрь 1988 г.). «Тиоредоксин и родственные ему белки у прокариот» . Обзоры микробиологии FEMS . 54 (4): 271–97. дои : 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02747.x . ПМИД 3152490 .
- ^ Холмгрен А. (апрель 1988 г.). «Тиоредоксин и глутаредоксин: небольшие многофункциональные окислительно-восстановительные белки с дисульфидными связями в активном центре». Труды Биохимического общества . 16 (2): 95–6. дои : 10.1042/bst0160095 . ПМИД 3286320 .
- ^ Холмгрен А. (август 1989 г.). «Тиоредоксиновая и глутаредоксиновая системы» . Журнал биологической химии . 264 (24): 13963–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71625-6 . ПМИД 2668278 .
- ^ Син Кюй, Лу М.Ф. (декабрь 2010 г.). «Влияние возраста на системы тиолтрансферазы (глутаредоксина) и тиоредоксина в хрусталике человека» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 51 (12): 6598–604. дои : 10.1167/iovs.10-5672 . ПМК 3055771 . ПМИД 20610843 .
- ^ Берндт С., Лиллиг CH, Холмгрен А. (апрель 2008 г.). «Тиоредоксины и глутаредоксины как помощники сворачивания белков» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . Редокс-регуляция сворачивания белков. 1783 (4): 641–50. дои : 10.1016/j.bbamcr.2008.02.003 . ПМИД 18331844 .
- ^ Jump up to: а б Фернандес А.П., Холмгрен А. (февраль 2004 г.). «Глутаредоксины: глутатион-зависимые окислительно-восстановительные ферменты, функции которых выходят далеко за рамки простой резервной системы тиоредоксина». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 6 (1): 63–74. дои : 10.1089/152308604771978354 . ПМИД 14713336 .
- ^ Фолоппе Н., Нильссон Л. (февраль 2004 г.). «Глутаредоксин-CPYC-мотив: влияние периферических остатков» . Структура . 12 (2): 289–300. дои : 10.1016/j.str.2004.01.009 . ПМИД 14962389 .
- ^ Jump up to: а б Руье Н., Лемэр С.Д., Жако Дж.П. (2008). «Роль глутатиона в фотосинтезирующих организмах: новые функции глутаредоксинов и глутатионилирования» (PDF) . Ежегодный обзор биологии растений . 59 : 143–66. doi : 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811 . ПМИД 18444899 .
- ^ Джонсон Г.П., Гебель С.Дж., Перкус М.Е., Дэвис С.В., Уинслоу Дж.П., Паолетти Э. (март 1991 г.). «Вирус коровьей оспы кодирует белок, похожий на глутаредоксины». Вирусология . 181 (1): 378–81. дои : 10.1016/0042-6822(91)90508-9 . ПМИД 1994586 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Запись в базе данных ферментов
- Глутаредоксины Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
