СОД3

СОД3
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 2JLP
Идентификаторы
Псевдонимы	СОД3 , EC-СОД, супероксиддисмутаза 3, внеклеточный, супероксиддисмутаза 3
Внешние идентификаторы	Опустить : 185490 ; МГИ : 103181 ; Гомологен : 2334 ; Генные карты : SOD3 ; OMA : SOD3 — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 4 (human) Band 4p15.2 Start 24,789,912 bp End 24,800,842 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 5 (mouse) Band 5 C1|5 27.92 cM Start 52,521,133 bp End 52,528,760 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in Descending thoracic aorta right uterine tube ascending aorta right coronary artery popliteal artery tibial arteries left coronary artery gastric mucosa canal of the cervix right lung Top expressed in choroid plexus of fourth ventricle ascending aorta right kidney aortic valve lactiferous gland human kidney right lung brown adipose tissue adrenal gland ankle More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function heparin binding zinc ion binding metal ion binding antioxidant activity protein binding oxidoreductase activity copper ion binding superoxide dismutase activity superoxide dismutase copper chaperone activity Cellular component cytoplasm extracellular matrix Golgi lumen extracellular exosome nucleus extracellular space extracellular region collagen-containing extracellular matrix Biological process response to hypoxia response to copper ion response to oxidative stress superoxide metabolic process cellular response to oxidative stress removal of superoxide radicals cellular oxidant detoxification positive regulation of catalytic activity Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 6649 20657 Вместе ENSG00000109610 ENSMUSG00000072941 ЮниПрот P08294 О09164 RefSeq (мРНК) НМ_003102 НМ_011435 RefSeq (белок) НП_003093 НП_035565 Местоположение (UCSC) Chr 4: 24,79 – 24,8 Мб Чр 5: 52,52 – 52,53 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Внеклеточная супероксиддисмутаза [Cu-Zn] представляет собой фермент , который у человека кодируется SOD3 геном .

Этот ген кодирует член семейства белков супероксиддисмутазы (СОД). СОД представляют собой антиоксидантные ферменты которые катализируют превращение супероксидных двух , радикалов в перекись водорода и кислород . Считается, что продукт этого гена защищает мозг , легкие и другие ткани от окислительного стресса . Белок секретируется во внеклеточное пространство и образует гликозилированный гомотетрамер , который прикрепляется к внеклеточному матриксу (ECM) и поверхностям клеток посредством взаимодействия с гепарансульфата протеогликаном и коллагеном . Часть белка расщепляется вблизи С-конца перед секрецией с образованием циркулирующих тетрамеров, которые не взаимодействуют с ЕСМ.

У черных садовых муравьев ( Lasius niger ) продолжительность жизни маток на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематических различий в нуклеотидных последовательностях между ними. Было обнаружено, что ген SOD3 является наиболее дифференциально сверхэкспрессируемым геном в мозге королевы и рабочих муравьев. Это открытие повышает вероятность того, что антиоксидантная активность SOD3 играет ключевую роль в поразительном долголетии королев социальных насекомых.

Дальнейшее чтение

• Зелько И.Н., Мариани Т.Дж., Фольц Р.Дж. (август 2002 г.). «Мультигенное семейство супероксиддисмутазы: сравнение структур, эволюции и экспрессии генов CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) и EC-SOD (SOD3)». Свободно-радикальная биология и медицина . 33 (3): 337–49. дои : 10.1016/S0891-5849(02)00905-X . ПМИД   12126755 .
• Фарачи FM, Дидион С.П. (август 2004 г.). «Сосудистая защита: изоформы супероксиддисмутазы в сосудистой стенке» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 24 (8): 1367–73. doi : 10.1161/01.ATV.0000133604.20182.cf . ПМИД   15166009 .
• Адачи Т., Охта Х., Ямада Х., Футенма А., Като К., Хирано К. (ноябрь 1992 г.). «Количественный анализ внеклеточной супероксиддисмутазы в сыворотке и моче методом ИФА с моноклональными антителами». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 212 (3): 89–102. дои : 10.1016/0009-8981(92)90176-Q . ПМИД   1477980 .
• Адачи Т., Охта Х., Хаяши К., Хирано К., Марклунд С.Л. (сентябрь 1992 г.). «Место неферментативного гликирования внеклеточной супероксиддисмутазы человека in vitro». Свободно-радикальная биология и медицина . 13 (3): 205–10. дои : 10.1016/0891-5849(92)90016-А . ПМИД   1505778 .
• Марклунд С.Л. (февраль 1990 г.). «Экспрессия внеклеточной супероксиддисмутазы линиями клеток человека» . Биохимический журнал . 266 (1): 213–9. дои : 10.1042/bj2660213 . ПМЦ   1131117 . ПМИД   2106874 .
• Хендриксон DJ, Фишер Дж. Х., Джонс С., Хо Ю.С. (декабрь 1990 г.). «Региональная локализация гена внеклеточной супероксиддисмутазы человека на 4pter-q21». Геномика . 8 (4): 736–8. дои : 10.1016/0888-7543(90)90264-У . ПМИД   2276747 .
• Хьялмарссон К., Марклунд С.Л., Энгстрем А., Эдлунд Т. (сентябрь 1987 г.). «Выделение и последовательность комплементарной ДНК, кодирующей внеклеточную супероксиддисмутазу человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (18): 6340–4. Бибкод : 1987PNAS...84.6340H . дои : 10.1073/pnas.84.18.6340 . ПМК   299071 . ПМИД   3476950 .
• Марклунд С.Л. (октябрь 1984 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза в тканях человека и клеточных линиях человека» . Журнал клинических исследований . 74 (4): 1398–403. дои : 10.1172/JCI111550 . ПМЦ   425307 . ПМИД   6541229 .
• Ямада Х., Ямада Ю., Адачи Т., Гото Х., Огасавара Н., Футенма А., Китано М., Хирано К., Като К. (июнь 1995 г.). «Молекулярный анализ гена внеклеточной супероксиддисмутазы, связанной с высоким уровнем ее содержания в сыворотке» . Японский журнал генетики человека . 40 (2): 177–84. дои : 10.1007/BF01883574 . ПМИД   7662997 .
• Фолц Р.Дж., Крапо Дж.Д. (июль 1994 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза (SOD3): тканеспецифическая экспрессия, геномная характеристика и компьютерный анализ последовательности гена EC SOD человека». Геномика . 22 (1): 162–71. дои : 10.1006/geno.1994.1357 . ПМИД   7959763 .
• Сандстрем Дж., Нильссон П., Карлссон К., Марклунд С.Л. (июль 1994 г.). «10-кратное увеличение содержания внеклеточной супероксиддисмутазы в плазме человека, вызванное мутацией гепаринсвязывающего домена» . Журнал биологической химии . 269 ​​(29): 19163–6. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32289-5 . ПМИД   8034674 .
• Адачи Т., Ямада Х., Ямада Ю., Морихара Н., Ямадзаки Н., Мураками Т., Футенма А., Като К., Хирано К. (январь 1996 г.). «Замена глицина на аргинин-213 во внеклеточной супероксиддисмутазе ухудшает сродство к гепарину и поверхности эндотелиальных клеток» . Биохимический журнал . 313 (Часть 1) (1): 235–9. дои : 10.1042/bj3130235 . ПМК   1216888 . ПМИД   8546689 .
• Оури Т.Д., Крапо Дж.Д., Вальникова З., Энгильд Дж.Дж. (июль 1996 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза человека представляет собой тетрамер, состоящий из двух димеров, связанных дисульфидными связями: упрощенная высокопроизводительная очистка внеклеточной супероксиддисмутазы» . Биохимический журнал . 317 (Часть 1) (1): 51–7. дои : 10.1042/bj3170051 . ПМЦ   1217485 . ПМИД   8694786 .
• Адачи Т., Морихара Н., Ямадзаки Н., Ямада Х., Футенма А., Като К., Хирано К. (июль 1996 г.). «Мутация аргинина-213 на глицин во внеклеточной супероксиддисмутазе человека снижает восприимчивость к трипсиноподобным протеиназам». Журнал биохимии . 120 (1): 184–8. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021383 . ПМИД   8864862 .
• Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД   8889548 .
• Энгильд Дж.Дж., Тогерсен И.Б., Оури Т.Д., Вальникова З., Хойруп П., Крапо Дж.Д. (май 1999 г.). «Гепарин-связывающий домен внеклеточной супероксиддисмутазы протеолитически процессируется внутриклеточно во время биосинтеза» . Журнал биологической химии . 274 (21): 14818–22. дои : 10.1074/jbc.274.21.14818 . ПМИД   10329680 .
• Боулер Р.П., Никс М., Олсен Д.А., Тёгерсен И.Б., Вальникова З., Хойруп П., Французов А., Энгильд Дж.Дж., Крапо Дж.Д. (май 2002 г.). «Фурин протеолитически обрабатывает гепарин-связывающую область внеклеточной супероксиддисмутазы» . Журнал биологической химии . 277 (19): 16505–11. дои : 10.1074/jbc.M105409200 . ПМИД   11861638 .
• Ямамото М., Хара Х., Адачи Т. (август 2002 г.). «Экспрессия внеклеточной супероксиддисмутазы увеличивается под действием лизофосфатидилхолина в моноцитарных клетках человека U937». Атеросклероз . 163 (2): 223–8. дои : 10.1016/S0021-9150(02)00007-2 . ПМИД   12052468 .
• Серра В., фон Зглиницкий Т., Лоренц М., Сарецки Г. (февраль 2003 г.). «Внеклеточная супероксиддисмутаза является основным антиоксидантом фибробластов человека и замедляет укорочение теломер» . Журнал биологической химии . 278 (9): 6824–30. дои : 10.1074/jbc.M207939200 . ПМИД   12475988 .