GLRX5

GLRX5
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	2MMZ, 2WUL
Идентификаторы
Псевдонимы	GLRX5 , C14orf87, FLB4739, GRX5, PR01238, PRO1238, PRSA, SIDBA3, SPAHGC, глутаредоксин 5
Внешние идентификаторы	Опустить : 609588 ; МГИ : 1920296 ; Гомологен : 31984 ; Генные карты : GLRX5 ; ОМА : GLRX5 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 14 (human)
End	95,544,724 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	105,009,165 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	trabecular bone; ; thoracic diaphragm; ; triceps brachii muscle; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; vastus lateralis muscle; ; glutes; ; myocardium of left ventricle; ; endothelial cell; ; cardiac muscle tissue of right atrium; ; right ventricle;
	Top expressed in
	otolith organ; ; utricle; ; hand; ; human fetus; ; parotid gland; ; bone marrow; ; lacrimal gland; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; primitive streak; ; facial motor nucleus;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	protein-disulfide reductase activity; electron transfer activity; iron-sulfur cluster binding; metal ion binding; 2 iron, 2 sulfur cluster binding; disulfide oxidoreductase activity; protein binding; glutathione disulfide oxidoreductase activity;
Cellular component	neuronal cell body; dendrite; nucleus; mitochondrion; mitochondrial matrix;
Biological process	cell redox homeostasis; protein lipoylation; small molecule metabolic process; electron transport chain; hemopoiesis;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	51218
	73046
	ENSG00000182512
	ENSMUSG00000021102
	Q86SX6
	Q80Y14
	НМ_016417
	НМ_028419
	НП_057501
	НП_082695
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Глутаредоксин 5 , также известный как GLRX5 , представляет собой белок , который у человека кодируется GLRX5, геном расположенным на хромосоме 14 . ^{[ 5 ]} Этот ген кодирует митохондриальный белок, который является эволюционно консервативным . Он участвует в биогенезе железо-серных кластеров , которые необходимы для нормального гомеостаза железа . Мутации в этом гене связаны с аутосомно-рецессивной пиридоксин-резистентной сидеробластной анемией . ^{[ 6 ]}

Структура

Ген GLRX5 содержит 2 экзона и кодирует белок размером 13 кДа. Белок высоко экспрессируется в эритроидных клетках . ^{[ 7 ]} Кристаллическая структура белка GLRX5 показывает, что белок, вероятно, существует в виде тетрамера с двумя кластерами Fe-S, скрытыми внутри. ^{[ 8 ]}

Функция

GLRX5 — это митохондриальный белок, консервативный эволюционно и играющий роль в формировании железо-серных кластеров , которые поддерживают гомеостаз железа внутри митохондрий и в клетке. GLRX5 необходим для этапов синтеза гема , в котором участвуют митохондриальные ферменты. ^{[ 9 ]} и поэтому участвует в кроветворении . Активность GLRX5 необходима для нормальной регуляции синтеза гемоглобина железо-серным белком ACO1 . Функция GLRX5 эволюционно высоко консервативна. ^{[ 10 ]}

Клиническое значение

Мутации в гене GLRX5 связаны с сидеробластной анемией . ^{[ 11 ]} вариантная глициновая энцефалопатия (также известная как некетотическая гиперглицинемия, NKH ). ^{[ 12 ]} а также пиридоксин-резистентная аутосомно-рецессивная анемия (PRARSA). ^{[ 10 ]} Клетки с мутациями активности GLRX5 демонстрируют дефицит синтеза кластеров Fe-S, что, вероятно, является причиной наблюдаемых симптомов. ^{[ 7 ]}

См. также

глутаредоксин

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182512 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021102 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Вингерт Р.А., Галлоуэй Дж.Л., Барут Б., Фут Х., Френкель П., Акс Дж.Л., Вебер Дж.Дж., Дули К., Дэвидсон А.Дж., Шмид Б., Шмидт Б., Пау Б.Х., Шоу Г.С., Кингсли П., Палис Дж., Шуберт Х., Чен О. , Каплан Дж., Зон Л.И. (август 2005 г.). «Дефицит глутаредоксина 5 показывает, что кластеры Fe-S необходимы для синтеза гема у позвоночных». Природа . 436 (7053): 1035–39. Бибкод : 2005Natur.436.1035W . дои : 10.1038/nature03887 . ПМИД 16110529 . S2CID 4333813 .
^ «Глутаредоксин 5 GLRX5 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 26 октября 2016 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б Йе Х, Чон С.Ю., Гош М.К., Ковтунович Г., Сильвестри Л., Ортилло Д., Учида Н., Тисдейл Дж., Камашелла С., Руо Т.А. (2010). «Дефицит глутаредоксина 5 вызывает сидеробластную анемию за счет специфического нарушения биосинтеза гема и истощения цитозольного железа в эритробластах человека» . Дж. Клин. Инвестируйте . 120 (5): 1749–61. дои : 10.1172/JCI40372 . ПМК 2860907 . ПМИД 20364084 .
^ Йоханссон С, Роос А.К., Монтано С.Дж., Сенгупта Р., Филиппакопулос П., Го К., фон Делфт Ф., Холмгрен А., Опперманн Ю., Кавана К.Л. (2011). «Кристаллическая структура человеческого GLRX5: координация кластеров железа и серы, тетрамерная сборка и активность мономера» . Биохим. Дж . 433 (2): 303–11. дои : 10.1042/BJ20101286 . hdl : 10616/41576 . ПМИД 21029046 .
^ Вингерт Р.А., Галлоуэй Дж.Л., Барут Б., Фут Х., Френкель П., Акс Дж.Л., Вебер Дж.Дж., Дули К., Дэвидсон А.Дж., Шмид Б., Шмидт Б., Пау Б.Х., Шоу Г.С., Кингсли П., Палис Дж., Шуберт Х., Чен О. , Каплан Дж., Зон Л.И. (2005). «Дефицит глутаредоксина 5 показывает, что кластеры Fe-S необходимы для синтеза гема у позвоночных». Природа . 436 (7053): 1035–39. Бибкод : 2005Natur.436.1035W . дои : 10.1038/nature03887 . ПМИД 16110529 . S2CID 4333813 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Камашелла С, Кампанелла А, Де Фалько Л, Боскетто Л, Мерлини Р, Сильвестри Л, Леви С, Иоласкон А (2007). «Человеческий аналог рыбки данио шираз демонстрирует сидеробластоподобную микроцитарную анемию и перегрузку железом» . Кровь . 110 (4): 1353–8. doi : 10.1182/blood-2007-02-072520 . ПМИД 17485548 .
^ Камашелла С (октябрь 2008 г.). «Последние достижения в понимании наследственной сидеробластной анемии». Британский журнал гематологии . 143 (1): 27–38. дои : 10.1111/j.1365-2141.2008.07290.x . ПМИД 18637800 . S2CID 11780617 .
^ Бейкер П.Р., Фридрих М.В., Суонсон М.А., Шейх Т., Бхаттачарья К., Шарер Г.Х., Айхер Дж., Кредон-Свинделл Г., Гейгер Э., Маклин К.Н., Ли В.Т., Дешпанде С., Фрекманн М.Л., Ши Л.Ю., Вассерштейн М., Расмуссен М.Б., Лунд А.М., Прокопис П., Кэмерон Дж.М., Робинсон Б.Х., Браун Г.К., Браун Р.М., Комптон А.Г., Дикманн К.Л., Коллард Р., Кофлин С.Р., Спектор Э., Вемпе М.Ф., Ван Хов Дж.Л. (февраль 2014 г.). «Вариантная некетотическая гиперглицинемия вызвана мутациями в LIAS, BOLA3 и новом гене GLRX5» . Мозг . 137 (Часть 2): 366–79. дои : 10.1093/brain/awt328 . ПМЦ 3914472 . ПМИД 24334290 .

Дальнейшее чтение

Дэвис Д.А., Ньюкомб Ф.М., Старк Д.В., Отт Д.Э., Миял Дж.Дж., Ярчоан Р. (октябрь 1997 г.). «Тиолтрансфераза (глутаредоксин) обнаруживается в ВИЧ-1 и может регулировать активность глутатионилированной протеазы ВИЧ-1 in vitro» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25935–40. дои : 10.1074/jbc.272.41.25935 . ПМИД 9325327 .
Камашелла С, Кампанелла А, Де Фалько Л, Бошетто Л, Мерлини Р, Сильвестри Л, Леви С, Иоласкон А (август 2007 г.). «Человеческий аналог рыбки данио шираз демонстрирует сидеробластоподобную микроцитарную анемию и перегрузку железом» . Кровь . 110 (4): 1353–8. doi : 10.1182/blood-2007-02-072520 . ПМИД 17485548 .
Бергманн А.К., Кампанья Д.Р., Маклафлин Э.М., Агарвал С., Флеминг М.Д., Боттомли С.С., Нойфельд Э.Дж. (февраль 2010 г.). «Систематический молекулярно-генетический анализ врожденной сидеробластной анемии: доказательства генетической гетерогенности и выявление новых мутаций» . Детская кровь и рак . 54 (2): 273–8. дои : 10.1002/pbc.22244 . ПМЦ 2843911 . ПМИД 19731322 .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 14 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000182512 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021102 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid16110529-5] Вингерт Р.А., Галлоуэй Дж.Л., Барут Б., Фут Х., Френкель П., Акс Дж.Л., Вебер Дж.Дж., Дули К., Дэвидсон А.Дж., Шмид Б., Шмидт Б., Пау Б.Х., Шоу Г.С., Кингсли П., Палис Дж., Шуберт Х., Чен О. , Каплан Дж., Зон Л.И. (август 2005 г.). «Дефицит глутаредоксина 5 показывает, что кластеры Fe-S необходимы для синтеза гема у позвоночных». Природа . 436 (7053): 1035–39. Бибкод : 2005Natur.436.1035W . дои : 10.1038/nature03887 . ПМИД 16110529 . S2CID 4333813 .

[6] «Глутаредоксин 5 GLRX5 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 26 октября 2016 г.

[ReferenceA-7] Перейти обратно: ^а ^б Йе Х, Чон С.Ю., Гош М.К., Ковтунович Г., Сильвестри Л., Ортилло Д., Учида Н., Тисдейл Дж., Камашелла С., Руо Т.А. (2010). «Дефицит глутаредоксина 5 вызывает сидеробластную анемию за счет специфического нарушения биосинтеза гема и истощения цитозольного железа в эритробластах человека» . Дж. Клин. Инвестируйте . 120 (5): 1749–61. дои : 10.1172/JCI40372 . ПМК 2860907 . ПМИД 20364084 .

[8] Йоханссон С, Роос А.К., Монтано С.Дж., Сенгупта Р., Филиппакопулос П., Го К., фон Делфт Ф., Холмгрен А., Опперманн Ю., Кавана К.Л. (2011). «Кристаллическая структура человеческого GLRX5: координация кластеров железа и серы, тетрамерная сборка и активность мономера» . Биохим. Дж . 433 (2): 303–11. дои : 10.1042/BJ20101286 . hdl : 10616/41576 . ПМИД 21029046 .

[9] Вингерт Р.А., Галлоуэй Дж.Л., Барут Б., Фут Х., Френкель П., Акс Дж.Л., Вебер Дж.Дж., Дули К., Дэвидсон А.Дж., Шмид Б., Шмидт Б., Пау Б.Х., Шоу Г.С., Кингсли П., Палис Дж., Шуберт Х., Чен О. , Каплан Дж., Зон Л.И. (2005). «Дефицит глутаредоксина 5 показывает, что кластеры Fe-S необходимы для синтеза гема у позвоночных». Природа . 436 (7053): 1035–39. Бибкод : 2005Natur.436.1035W . дои : 10.1038/nature03887 . ПМИД 16110529 . S2CID 4333813 .

[ReferenceB-10] Перейти обратно: ^а ^б Камашелла С, Кампанелла А, Де Фалько Л, Боскетто Л, Мерлини Р, Сильвестри Л, Леви С, Иоласкон А (2007). «Человеческий аналог рыбки данио шираз демонстрирует сидеробластоподобную микроцитарную анемию и перегрузку железом» . Кровь . 110 (4): 1353–8. doi : 10.1182/blood-2007-02-072520 . ПМИД 17485548 .

[pmid18637800-11] Камашелла С (октябрь 2008 г.). «Последние достижения в понимании наследственной сидеробластной анемии». Британский журнал гематологии . 143 (1): 27–38. дои : 10.1111/j.1365-2141.2008.07290.x . ПМИД 18637800 . S2CID 11780617 .

[pmid24334290-12] Бейкер П.Р., Фридрих М.В., Суонсон М.А., Шейх Т., Бхаттачарья К., Шарер Г.Х., Айхер Дж., Кредон-Свинделл Г., Гейгер Э., Маклин К.Н., Ли В.Т., Дешпанде С., Фрекманн М.Л., Ши Л.Ю., Вассерштейн М., Расмуссен М.Б., Лунд А.М., Прокопис П., Кэмерон Дж.М., Робинсон Б.Х., Браун Г.К., Браун Р.М., Комптон А.Г., Дикманн К.Л., Коллард Р., Кофлин С.Р., Спектор Э., Вемпе М.Ф., Ван Хов Дж.Л. (февраль 2014 г.). «Вариантная некетотическая гиперглицинемия вызвана мутациями в LIAS, BOLA3 и новом гене GLRX5» . Мозг . 137 (Часть 2): 366–79. дои : 10.1093/brain/awt328 . ПМЦ 3914472 . ПМИД 24334290 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase