✖


Jump to content

СОД2

Информацию о видеоигре см. в State of Decay 2 .
СОД2
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы SOD2 , IPOB, MNSOD, MVCD6, IPO-B, Mn-SOD, супероксиддисмутаза 2, митохондриальная, супероксиддисмутаза 2, GClnc1
Внешние идентификаторы Опустить : 147460 ; МГИ : 98352 ; Гомологен : 530 ; Генные карты : SOD2 ; ОМА : СОД2 – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

6648

20656

Вместе

ENSG00000112096

ENSMUSG00000006818

ЮниПрот

P04179

P09671

RefSeq (мРНК)

НМ_013671

RefSeq (белок)

НП_038699

Местоположение (UCSC) Chr 6: 159,67 – 159,76 Мб Чр 17: 13.23 – 13.26 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Супероксиддисмутаза 2, митохондриальная ( SOD2 ), также известная как марганец-зависимая супероксиддисмутаза (MnSOD), представляет собой фермент , который у человека кодируется SOD2 геном на хромосоме 6. [ 5 ] [ 6 ] Родственный псевдоген был идентифицирован на хромосоме 1. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к образованию множества вариантов транскрипта. [ 5 ] Этот ген является членом семейства супероксиддисмутазы железа/марганца. Он кодирует митохондриальный белок, который образует гомотетрамер и связывает один ион марганца на субъединицу. Этот белок связывается с супероксидными побочными продуктами окислительного фосфорилирования и превращает их в перекись водорода и двухатомный кислород . Мутации в этом гене связаны с идиопатической кардиомиопатией (IDC), преждевременным старением, спорадическими заболеваниями двигательных нейронов и раком. [ 5 ]

Структура

[ редактировать ]

Ген SOD2 содержит пять экзонов, прерываемых четырьмя интронами , нехарактерный 5'-проксимальный промотор , который имеет богатую GC область вместо ТАТА или СААТ, и энхансер во втором интроне. Проксимальная область промотора содержит несколько сайтов связывания факторов транскрипции , включая специфический-1 ( Sp1 ), белок-активатор 2 ( AP-2 ) и ранний ответ роста 1 ( Egr-1 ). [ 6 ] Этот ген является митохондриальным железа/марганца членом семейства супероксиддисмутазы . [ 5 ] [ 7 ] Он кодирует белок митохондриального матрикса, который образует гомотетрамер и связывает один ион марганца на субъединицу . [ 5 ] [ 6 ] Центр марганца образует тригонально-бипирамидальную геометрию с четырьмя лигандами белка и пятым лигандом-растворителем. Этот растворяющий лиганд представляет собой гидроксид, который, как полагают, служит акцептором электронов фермента. Полость активного центра состоит из сети боковых цепей из нескольких остатков, связанных водородными связями , отходящими от водного лиганда металла. Следует отметить, что высококонсервативный остаток Tyr34 играет ключевую роль в сети водородных связей, поскольку нитрование этого остатка ингибирует каталитическую способность белка. [ 8 ] Этот белок также обладает N-концевой митохондриальной лидерной последовательностью , которая направляет его в митохондриальный матрикс, где он преобразует генерируемые митохондриями активные формы кислорода из дыхательной цепи в H2. [ 6 ] альтернативные варианты транскрипционного сплайсинга, кодирующие разные изоформы . Охарактеризованы [ 5 ]

Функция

[ редактировать ]

Являясь членом семейства супероксиддисмутазы железа/марганца , этот белок превращает токсичный супероксид , побочный продукт митохондриальной цепи переноса электронов , в перекись водорода и двухатомный кислород . [ 5 ] Эта функция позволяет SOD2 очищать митохондриальные активные формы кислорода (АФК) и, как следствие, обеспечивать защиту от гибели клеток. [ 7 ] В результате этот белок играет антиапоптотическое действие против окислительного стресса , ионизирующего излучения и воспалительных цитокинов . [ 6 ]

Механизм переноса электронов, связанный с протоном SOD2. [ 9 ]

Механизм

[ редактировать ]

SOD2 использует циклические реакции переноса электронов, связанные с протонами, для преобразования супероксида (O 2 •- ) либо в кислород (O 2 ), либо в перекись водорода (H 2 O 2 ), в зависимости от степени окисления металлического марганца и статуса протонирования активного центра.

Мин. 3+ + О 2 •- ↔ Мн 2+ + О 2

Мин. 2+ + О 2 •- +2Ч + ↔ Мн 3+ + OH2O2

Протоны активного центра были непосредственно визуализированы и обнаружено, что SOD2 использует серию переносов протонов между остатками своего активного центра на каждом этапе переноса электрона. [ 9 ] Результаты демонстрируют использование ферментом необычной химии, которая включает глутамин, который циклически депротонируется и протонируется, и аминокислоты с pK a s, которые значительно отличаются от ожидаемых значений. Видно, что низкобарьерные и короткие прочные водородные связи способствуют катализу, способствуя переносу протонов и стабилизируя промежуточные соединения аналогично тому, как это происходит в некоторых каталитических триадах Asp-Ser-His. [ 10 ]


Клиническое значение

[ редактировать ]

Фермент SOD2 является важным компонентом апоптотической передачи сигналов и окислительного стресса , особенно как часть пути гибели митохондрий и передачи сигналов апоптоза сердечных миоцитов. [ 11 ] Запрограммированная гибель клеток — это отдельный генетический и биохимический путь, необходимый для многоклеточных животных. Интактный путь смерти необходим для успешного эмбрионального развития и поддержания нормального тканевого гомеостаза. Доказано, что апоптоз тесно переплетен с другими важными клеточными путями. Идентификация критических контрольных точек на пути гибели клеток позволила получить фундаментальную информацию для фундаментальной биологии, а также предоставила рациональные цели для новых терапевтических средств при нормальных эмбриологических процессах или при повреждении клеток (например, ишемически-реперфузионном повреждении во время сердечных приступов и инсультов ). или во время развития и процессов при раке апоптозная клетка претерпевает структурные изменения, включая сморщивание клетки, вздутие плазматической мембраны, ядерную конденсацию и фрагментацию ДНК и ядра . За этим следует фрагментация на апоптотические тельца, которые быстро удаляются фагоцитами , предотвращая тем самым воспалительную реакцию. [ 12 ] Это способ гибели клеток, определяемый характерными морфологическими, биохимическими и молекулярными изменениями. Впервые он был описан как «усадочный некроз», а затем этот термин был заменен на апоптоз, чтобы подчеркнуть его роль, противоположную митозу, в тканевой кинетике. На более поздних стадиях апоптоза вся клетка фрагментируется, образуя ряд апоптотических телец, ограниченных плазматической мембраной, которые содержат ядерные и/или цитоплазматические элементы. Ультраструктурный вид некроза весьма различен, основными признаками являются набухание митохондрий, разрушение плазматической мембраны и дезинтеграция клеток. Апоптоз происходит во многих физиологических и патологических процессах. Он играет важную роль во время эмбрионального развития как запрограммированная клеточная смерть и сопровождает множество нормальных инволюционных процессов, в которых он служит механизмом удаления «нежелательных» клеток.

Риск рака

[ редактировать ]

Многочисленные исследования сообщили о связи между полиморфизмом SOD2 и риском развития рака, но результаты оказались противоречивыми. Обновленный метаанализ таких исследований показал, что полиморфизмы SOD2 связаны с развитием неходжкинской лимфомы , рака легких и колоректального рака . [ 13 ]

Роль в окислительном стрессе

[ редактировать ]

В частности, SOD2 играет решающую роль в высвобождении активных форм кислорода (АФК) во время окислительного стресса вследствие ишемически-реперфузионного повреждения, особенно в миокарде при сердечном приступе (также известном как ишемическая болезнь сердца ). Ишемическая болезнь сердца, возникающая в результате окклюзии одной из основных коронарных артерий , в настоящее время по-прежнему является ведущей причиной заболеваемости и смертности в западном обществе. [ 14 ] [ 15 ] Во время ишемии-реперфузии высвобождение АФК существенно способствует повреждению и гибели клеток посредством прямого воздействия на клетку, а также посредством апоптотических сигналов. Известно, что SOD2 обладает способностью ограничивать вредное воздействие АФК. Таким образом, SOD2 важен благодаря своим кардиопротекторным эффектам. [ 16 ] Кроме того, SOD2 участвует в кардиозащите от ишемически-реперфузионного повреждения, например, во время ишемического прекондиционирования сердца. [ 17 ] Хотя известно, что большой выброс АФК приводит к повреждению клеток, умеренное высвобождение АФК из митохондрий, происходящее во время нелетальных коротких эпизодов ишемии, может играть значительную пусковую роль в путях передачи сигнала ишемического прекондиционирования, приводя к снижению повреждение клеток. Было даже замечено, что во время этого высвобождения АФК SOD2 играет важную роль, регулируя передачу сигналов апоптоза и гибель клеток.

Из-за его цитопротекторного действия сверхэкспрессия SOD2 связана с повышенной инвазивностью опухоли метастазов . [ 7 ] Его роль в контроле уровня АФК также связана со старением , раком и нейродегенеративными заболеваниями . [ 8 ] Мутации в этом гене связаны с идиопатической кардиомиопатией (IDC), спорадическими заболеваниями двигательных нейронов и раком. Общий полиморфизм, связанный с большей восприимчивостью к различным патологиям, обнаружен в последовательности, нацеленной на митохондриальный лидер (Val9Ala). [ 18 ] Мыши, лишенные Sod2, умирают вскоре после рождения, что указывает на то, что неконтролируемый уровень супероксида несовместим с жизнью млекопитающих. [ 19 ] Тем не менее, мыши с 50% дефицитом Sod2 имеют нормальную продолжительность жизни и минимальные фенотипические дефекты, но страдают от повышенного повреждения ДНК и повышенной заболеваемости раком. [ 20 ] В одном исследовании было показано, что у Drosophila melanogaster сверхэкспрессия Sod2 увеличивает максимальную продолжительность жизни на 20%. [ 21 ] и на целых 37% в другом исследовании. [ 22 ]

Дрожжевые исследования

[ редактировать ]

дикого типа У почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae ядерной фрагментация ДНК увеличивалась в 3 раза при старении клеток, тогда как в отсутствие SOD2 фрагментация ядерной ДНК увеличивалась в 5 раз при старении. [ 23 ] Производство активных форм кислорода также увеличивалось с возрастом клеток, но в большей степени в мутантных клетках SOD2, чем в клетках дикого типа. У делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe дефицит SOD2 резко увеличивает клеточное старение и снижает жизнеспособность клеток в стационарной фазе цикла роста. [ 24 ]

Роль у беспозвоночных

[ редактировать ]

Значительная роль SOD2 в управлении окислительным стрессом делает его важным компонентом митохондрий. В результате СОД2, как и СОД1 и СОД3, высококонсервативна как у позвоночных, так и у беспозвоночных. В исследовании множественные показатели функциональности демонстрируют прогрессирующее снижение параллельным стохастическим образом у мутантов Drosophilla Sod2. [ 25 ] У мутантов SOD2 наблюдался каскад деградации систем органов. Эти ухудшения не были линейными в том смысле, что одна система органа отказывала, а затем другая, скорее наоборот, ухудшение было параллельным, что означает, что в любой момент времени будут затронуты различные системы. Накопление АФК у мух действительно сыграло существенную роль в воздействии на системы органов мух таким образом, что, хотя не все наблюдаемые мухи получили необратимые повреждения, наблюдаемые повреждения были подобны тем, которые связаны со старением у мух. зрелые плодовые мухи. [ 20 ] Ткани, которые поражаются из-за дефекта СОД2 у беспозвоночных, — это мышцы, сердце и мозг. Влияние АФК на эти ткани в большинстве случаев приводит не только к потере клеточной функции, но и к существенному снижению продолжительности жизни. [ 21 ] Хотя роль SOD2 в управлении окислительным стрессом признана как для позвоночных, так и для беспозвоночных, ее необходимость была поставлена ​​под сомнение в исследовании, проведенном на Caenorhabditis elegans ( C. elegans ). Корреляция между отсутствием дефектного SOD2 и потерей продолжительности жизни и функции в целом понятна, однако было обнаружено, что удаление некоторых из пяти членов семейства SOD, включая SOD2, привело к увеличению продолжительности жизни у мутантного C. elegans по сравнению с дикий тип. [ 26 ]

Исследования на животных

[ редактировать ]

Когда животные тренируются с относительно высокой скоростью, физические упражнения способствуют увеличению активности MnSOD в миокарде. Повышенная активность MnSOD необходима для достижения оптимальной защиты, вызванной тренировкой, как против сердечных аритмий, вызванных ишемией/реперфузией (IR), так и против инфаркта. Используя антисмысловой олигонуклеотид против MnSOD для предотвращения ExTr-индуцированного увеличения активности MnSOD в миокарде, было продемонстрировано, что Активность MnSOD в миокарде необходима для обеспечения индуцированной тренировкой защиты от инфаркта миокарда, вызванного IR. [ 27 ] Используя подход к подавлению гена MnSOD, сообщалось, что предотвращение ExTr-индуцированного увеличения MnSOD в миокарде привело к потере индуцированной тренировкой защиты от IR-опосредованных аритмий. [ 28 ]

На мышиной модели митохондриальный окислительный стресс , вызванный дефицитом SOD2, способствовал клеточному старению и фенотипам старения кожи, включая увеличение двухцепочечных разрывов ДНК. [ 29 ] (см. теорию старения, связанную с повреждением ДНК ). Потеря эпидермального SOD2 у мышей вызывала клеточное старение , что необратимо останавливало пролиферацию части кератиноцитов. [ 30 ] У старых мышей дефицит SOD2 задерживал закрытие ран и уменьшал толщину эпидермиса.

У мутантных мышей со специфическим недостатком SOD2 в соединительной ткани наблюдалось сокращение продолжительности жизни и преждевременное появление связанных со старением фенотипов, таких как потеря веса, атрофия кожи, кифоз (искривление позвоночника), остеопороз и дегенерация мышц. [ 31 ]

Было обнаружено, что сверхэкспрессия SOD2 продлевает продолжительность жизни мышей. [ 32 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

SOD2 связывает Было показано, что ген :

Было показано, что белок SOD2 взаимодействует с Tat ВИЧ-1 и Vif ВИЧ-1. [ 33 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000112096 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006818 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б с д и ж г «Ген Энтрез: супероксиддисмутаза 2 SOD2, митохондриальная» .
  6. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м Бекуве П., Эннен М., Клотц Р., Барбье К., Грандеманж С. (декабрь 2014 г.). «Супероксиддисмутаза марганца при раке молочной железы: от молекулярных механизмов регуляции генов к биологическому и клиническому значению» . Свободно-радикальная биология и медицина . 77 : 139–151. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2014.08.026 . ПМИД   25224035 .
  7. ^ Jump up to: а б с Пиас Е.К., Эксийян О.Ю., Роудс К.А., Фюзелер Дж., Харрисон Л., Ав Тай (апрель 2003 г.). «Дифференциальное влияние экспрессии изоформ супероксиддисмутазы на апоптоз, индуцированный гидропероксидом, в клетках PC-12» . Журнал биологической химии . 278 (15): 13294–301. дои : 10.1074/jbc.M208670200 . ПМИД   12551919 .
  8. ^ Jump up to: а б Перри Дж.Дж., Хирн А.С., Кабелли Д.Э., Ник Х.С., Тайнер Дж.А., Сильверман Д.Н. (апрель 2009 г.). «Вклад тирозина 34 супероксиддисмутазы марганца человека в структуру и катализ» . Биохимия . 48 (15): 3417–24. дои : 10.1021/bi8023288 . ПМК   2756076 . ПМИД   19265433 .
  9. ^ Jump up to: а б Азадманеш Дж., Лутц В.Е., Коутс Л., Вайс К.Л., Боргшталь Г.Е. (апрель 2021 г.). «Прямое обнаружение связанных переносов протонов и электронов в супероксиддисмутазе марганца человека» . Природные коммуникации . 12 (1): 2079. Бибкод : 2021NatCo..12.2079A . дои : 10.1038/s41467-021-22290-1 . ПМК   8024262 . ПМИД   33824320 .
  10. ^ Агбак П., Агбак Т. (июль 2018 г.). «Прямое свидетельство низкобарьерной водородной связи в каталитической триаде сериновой протеазы» . Научные отчеты . 8 (1): 10078. Бибкод : 2018NatSR...810078A . дои : 10.1038/s41598-018-28441-7 . ПМК   6031666 . ПМИД   29973622 .
  11. ^ Даниал Н.Н., Корсмейер С.Дж. (январь 2004 г.). «Гибель клетки: критические контрольные точки» . Клетка . 116 (2): 205–19. дои : 10.1016/s0092-8674(04)00046-7 . ПМИД   14744432 . S2CID   10764012 .
  12. ^ Керр Дж. Ф., Уилли А. Х., Карри А. Р. (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление, имеющее далеко идущие последствия в кинетике тканей» . Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. дои : 10.1038/bjc.1972.33 . ПМК   2008650 . ПМИД   4561027 .
  13. ^ Канг СВ (2015). «Ген супероксиддисмутазы 2 и риск рака: данные обновленного метаанализа» . Int J Clin Exp Med . 8 (9): 14647–55. ПМЦ   4658836 . ПМИД   26628947 .
  14. ^ Мюррей CJ, Лопес AD (май 1997 г.). «Альтернативные прогнозы смертности и инвалидности по причинам на 1990–2020 годы: исследование глобального бремени болезней». Ланцет . 349 (9064): 1498–504. дои : 10.1016/S0140-6736(96)07492-2 . ПМИД   9167458 . S2CID   10556268 .
  15. ^ Браунвальд Э., Клонер Р.А. (ноябрь 1985 г.). «Реперфузия миокарда: палка о двух концах?» . Журнал клинических исследований . 76 (5): 1713–9. дои : 10.1172/JCI112160 . ПМК   424191 . ПМИД   4056048 .
  16. ^ Маслов Л.Н., Нарыжная Н.В., Подоксенов ЮК, Прокудина Е.С., Горбунов А.С., Чжан И, Пей ЖМ (январь 2015 г.). «[Активные формы кислорода являются триггерами и медиаторами повышения толерантности сердца к воздействию ишемии-реперфузии]». Российский физиологический журнал имени И.М. Сеченова / Российская академия наук . 101 (1): 3–24. ПМИД   25868322 .
  17. ^ Лием Д.А., Хонда Х.М., Чжан Дж., Ву Д., Пинг П. (декабрь 2007 г.). «Прошлый и современный курс кардиопротекции против ишемически-реперфузионного повреждения». Журнал прикладной физиологии . 103 (6): 2129–36. doi : 10.1152/japplphysicalol.00383.2007 . ПМИД   17673563 . S2CID   24815784 .
  18. ^ Мюллер Ф.Л., Лустгартен М.С., Джанг Й., Ричардсон А., Ван Реммен Х. (август 2007 г.). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободно-радикальная биология и медицина . 43 (4): 477–503. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034 . ПМИД   17640558 .
  19. ^ Ли Ю, Хуанг Т.Т., Карлсон Э.Дж., Мелов С., Урселл ПК, Олсон Дж.Л., Нобл Л.Дж., Йошимура М.П., ​​Бергер С., Чан П.Х., Уоллес Д.С., Эпштейн С.Дж. (декабрь 1995 г.). «Дилятационная кардиомиопатия и неонатальная смертность у мутантных мышей, у которых отсутствует супероксиддисмутаза марганца». Природная генетика . 11 (4): 376–81. дои : 10.1038/ng1295-376 . ПМИД   7493016 . S2CID   10900822 .
  20. ^ Jump up to: а б Ван Реммен Х., Икено Ю., Гамильтон М., Пахлавани М., Вольф Н., Торп С.Р., Олдерсон Н.Л., Бэйнс Дж.В., Эпштейн К.Дж., Хуанг Т.Т., Нельсон Дж., Стронг Р., Ричардсон А. (декабрь 2003 г.). «Пожизненное снижение активности MnSOD приводит к увеличению повреждения ДНК и увеличению заболеваемости раком, но не ускоряет старение». Физиологическая геномика . 16 (1): 29–37. doi : 10.1152/физиологгеномика.00122.2003 . ПМИД   14679299 .
  21. ^ Jump up to: а б Кертис С., Лэндис Г.Н., Фолк Д., Вер Н.Б., Хоу Н., Васкар М., Абдуева Д., Скворцов Д., Форд Д., Луу А., Бадринат А., Левин Р.Л., Брэдли Т.Дж., Таваре С., Тауэр Дж. (2007). «Транскрипционное профилирование MnSOD-опосредованного увеличения продолжительности жизни у дрозофилы выявляет общевидовую сеть генов старения и метаболизма» . Геномная биология . 8 (12): 262 р. дои : 10.1186/gb-2007-8-12-r262 . ПМК   2246264 . ПМИД   18067683 .
  22. ^ Сан Дж., Фолк Д., Брэдли Т.Дж., Тауэр Дж. (июнь 2002 г.). «Индуцированная сверхэкспрессия митохондриальной Mn-супероксиддисмутазы продлевает продолжительность жизни взрослой Drosophila melanogaster» . Генетика . 161 (2): 661–72. дои : 10.1093/генетика/161.2.661 . ПМЦ   1462135 . ПМИД   12072463 .
  23. ^ Муид К.А., Каракая Х.К., Коч А. (февраль 2014 г.). «Отсутствие активности супероксиддисмутазы вызывает фрагментацию ядерной ДНК в процессе старения». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 444 (2): 260–3. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.01.056 . hdl : 11147/5542 . ПМИД   24462872 .
  24. ^ Огата Т., Сено Т., Кавано С., Икеда С. (январь 2016 г.). «Дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы ускоряет хронологическое старение делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe» . Клеточная Биол. Межд . 40 (1): 100–6. дои : 10.1002/cbin.10556 . ПМИД   26507459 . S2CID   205563521 .
  25. ^ Пьяцца Н., Хейс М., Мартин И., Дуттарой А., Гротевил М., Уэсселс Р. (2009). «Множественные показатели функциональности демонстрируют прогрессирующее снижение параллельным стохастическим образом у нулевых мутантов Sod2 дрозофилы» . Биогеронтология . 10 (5): 637–48. дои : 10.1007/s10522-008-9210-2 . ПМК   2800787 . ПМИД   19148770 .
  26. ^ Ван Раамсдонк Дж. М., Хекими С. (февраль 2009 г.). «Удаление митохондриальной супероксиддисмутазы sod-2 продлевает продолжительность жизни Caenorhabditis elegans» . ПЛОС Генетика . 5 (2): e1000361. дои : 10.1371/journal.pgen.1000361 . ПМЦ   2628729 . ПМИД   19197346 .
  27. ^ Ямасита Н., Хосида С., Оцу К., Асахи М., Кузуя Т., Хори М. (1999). «Упражнения обеспечивают прямую двухфазную кардиозащиту посредством активации супероксиддисмутазы марганца» . Журнал экспериментальной медицины . 189 (11): 1699–706. дои : 10.1084/jem.189.11.1699 . ПМК   2193084 . ПМИД   10359573 .
  28. ^ Гамильтон К.Л., Куиндри Дж.К., Френч Дж.П., Стаиб Дж., Хьюз Дж., Мехта Дж.Л., Пауэрс С.К. (2004). «Антисмысловое лечение MnSOD и защита от аритмий, вызванная физической нагрузкой». Свободно-радикальная биология и медицина . 37 (9): 1360–8. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2004.07.025 . ПМИД   15454275 .
  29. ^ Веларде MC, Флинн Дж. М., Дэй Н.У., Мелов С., Камписи Дж. (январь 2012 г.). «Митохондриальный окислительный стресс, вызванный дефицитом Sod2, способствует клеточному старению и фенотипам старения кожи» . Старение (Олбани, штат Нью-Йорк) . 4 (1): 3–12. дои : 10.18632/aging.100423 . ПМК   3292901 . ПМИД   22278880 .
  30. ^ Веларде М.К., Демария М., Мелов С., Кампизи Дж. (август 2015 г.). «Плейотропные возрастные эффекты митохондриальной дисфункции на эпидермальные стволовые клетки» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 112 (33): 10407–12. Бибкод : 2015PNAS..11210407V . дои : 10.1073/pnas.1505675112 . ПМЦ   4547253 . ПМИД   26240345 .
  31. ^ Трейбер Н, Майти П, Сингх К, Кон М, Кейст А.Ф., Ферчиу Ф, Санте Л, Фрезе С, Блох В, Креппель Ф, Коханек С, Синдрилару А, Ибен С, Хегель Дж, Онмахт М, Клаас Ле, Игнатиус А , Чунг Дж.Х., Ли М.Дж., Камениш Ю., Бернебург М., Николаус Т., Браунштейн К., Сперфельд А.Д., Людольф А.К., Бривиба К., Влашек М., Флорин Л., Анхель П., Шарффеттер-Кочанек К. (апрель 2011 г.). «Фенотип ускоренного старения у мышей с условным дефицитом митохондриальной супероксиддисмутазы в соединительной ткани». Стареющая клетка . 10 (2): 239–54. дои : 10.1111/j.1474-9726.2010.00658.x . ПМИД   21108731 . S2CID   46458295 .
  32. ^ Ху Д., Цао П., Тильс Э., Чу К.Т., Ву Г.И., Оури Т.Д., Кланн Э. (март 2007 г.). «Долгосрочное усиление гиппокампа, память и долголетие у мышей, которые сверхэкспрессируют митохондриальную супероксиддисмутазу» . Neurobiol Learn Mem . 87 (3): 372–84. дои : 10.1016/j.nlm.2006.10.003 . ПМК   1847321 . ПМИД   17129739 .
  33. ^ Вуллард С.М., Бхаргаван Б., Ю Ф., Канмогне Г.Д. (июнь 2014 г.). «Дифференциальное воздействие белков Tat, полученных из ВИЧ-1 подтипа B, и рекомбинантного CRF02_AG на микрососудистые эндотелиальные клетки головного мозга человека: последствия для дисфункции гематоэнцефалического барьера» . Журнал церебрального кровотока и метаболизма . 34 (6): 1047–59. дои : 10.1038/jcbfm.2014.54 . ПМК   4050250 . ПМИД   24667918 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=SOD2&oldid=1188011293"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: dd25b48cdc5f11237962e0d9ef489046__1701540180
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/dd/46/dd25b48cdc5f11237962e0d9ef489046.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
SOD2 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)