ГЛРКС

ГЛРКС
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1B4Q, 1JHB, 4RQR
Идентификаторы
Псевдонимы	GLRX , GRX, GRX1, глутаредоксин
Внешние идентификаторы	Опустить : 600443 ; МГИ : 2135625 ; Гомологен : 37566 ; Генные карты : GLRX ; ОМА : GLRX — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 5 (human)
End	95,822,726 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 13 (mouse)
End	75,998,273 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	jejunal mucosa; ; decidua; ; stromal cell of endometrium; ; monocyte; ; skin of thigh; ; mucosa of ileum; ; duodenum; ; oocyte; ; gastrocnemius muscle; ; human kidney;
	Top expressed in
	granulocyte; ; esophagus; ; primary oocyte; ; jejunum; ; ileum; ; lip; ; duodenum; ; zygote; ; blastocyst; ; epithelium of stomach;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein-disulfide reductase activity; electron transfer activity; glutathione oxidoreductase activity; protein N-terminus binding; glutathione disulfide oxidoreductase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; extracellular exosome; mitochondrion; nucleus;
Biological process	positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity; nucleobase-containing small molecule interconversion; positive regulation of membrane potential; protein deglutathionylation; cell redox homeostasis; electron transport chain;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2745
	93692
	ENSG00000173221
	ENSMUSG00000021591
	P35754
	Q9QUH0
	НМ_002064 ; НМ_001118890 ; НМ_001243658 ; НМ_001243659
	НМ_053108 ; НМ_001360151
	НП_001112362 ; НП_001230587 ; НП_001230588 ; НП_002055
	НП_444338 ; НП_001347080
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Глутаредоксин-1 — это белок , который у человека кодируется GLRX геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Взаимодействия

Было показано, что GLRX взаимодействует с белком болезни Вильсона. ^{[ 7 ]} и АТФ7А . ^{[ 7 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000173221 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021591 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Падилья К.А., Бахалика С., Лагеркранц Дж., Холмгрен А. (февраль 1997 г.). «Ген человеческого глутаредоксина (GLRX) локализован в человеческой хромосоме 5q14». Геномика . 32 (3): 455–7. дои : 10.1006/geno.1996.0141 . ПМИД 8838810 .
^ «Ген Энтреза: глутаредоксин GLRX (тиолтрансфераза)» .
^ Jump up to: ^а ^б Лим, Крис М; Кейтер Майкл А; Мерсер Джулиан ФБ; Ла Фонтен Шарон (сентябрь 2006 г.). «Медь-зависимое взаимодействие глутаредоксина с N-концами медь-АТФаз (ATP7A и ATP7B), дефектных при болезнях Менкеса и Вильсона». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 348 (2): 428–36. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.07.067 . hdl : 10536/DRO/DU:30003772 . ISSN 0006-291X . ПМИД 16884690 .

Дальнейшее чтение

Лу М.Ф. (2003). «Окислительно-восстановительная регуляция в хрусталике». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 22 (5): 657–82. дои : 10.1016/S1350-9462(03)00050-8 . ПМИД 12892645 . S2CID 40914153 .
Сайкс MC, Моубрей А.Л., Джо Х (2007). «Обратимое глутатиолирование каспазы-3 глутаредоксином как новый окислительно-восстановительный сигнальный механизм при гибели клеток, индуцированной фактором некроза опухоли-альфа» . Цирк. Рез . 100 (2): 152–4. дои : 10.1161/01.RES.0000258171.08020.72 . ПМИД 17272816 .
Падилья К.А., Мартинес-Галистео Э., Барсена Х.А. и др. (1995). «Очистка плаценты, аминокислотная последовательность, сравнение структур и клонирование кДНК глутаредоксина человека» . Евро. Дж. Биохим . 227 (1–2): 27–34. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20356.x . ПМИД 7851394 .
Бандиопадьяй С, Гроностайски Р.М. (1994). «Идентификация консервативного, чувствительного к окислению остатка цистеина в семействе ДНК-связывающих белков NFI» . Ж. Биол. Хим . 269 (47): 29949–55. дои : 10.1016/S0021-9258(18)43973-7 . ПМИД 7961993 .
Фернандо М.Р., Сумимото Х., Нанри Х. и др. (1994). «Клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей глутаредоксин человека». Биохим. Биофиз. Минуты . 1218 (2): 229–31. дои : 10.1016/0167-4781(94)90019-1 . ПМИД 8018729 .
Папов В.В., Гравина С.А., Миял Дж.Дж., Биманн К. (1994). «Первичная структура и свойства тиолтрансферазы (глутаредоксина) эритроцитов человека» . Белковая наука . 3 (3): 428–34. дои : 10.1002/pro.5560030307 . ПМК 2142694 . ПМИД 8019414 .
Падилья К.А., Спиру Г., Холмгрен А. (1996). «Высокоуровневая экспрессия полностью активного человеческого глутаредоксина (тиолтрансферазы) в E. coli и характеристика мутантного белка Cys7 в Ser» . ФЭБС Летт . 378 (1): 69–73. дои : 10.1016/0014-5793(95)01413-6 . ПМИД 8549805 . S2CID 37604224 .
Пак Дж.Б., Левин М. (1996). «Очистка, клонирование и выражение активности по снижению дегидроаскорбиновой кислоты из нейтрофилов человека: идентификация как глутаредоксин» . Биохим. Дж . 315. (Часть 3) (3): 931–8. дои : 10.1042/bj3150931 . ПМЦ 1217296 . ПМИД 8645179 .
Дэвис Д.А., Ньюкомб Ф.М., Старк Д.В. и др. (1997). «Тиолтрансфераза (глутаредоксин) обнаруживается в ВИЧ-1 и может регулировать активность глутатионилированной протеазы ВИЧ-1 in vitro» . Ж. Биол. Хим . 272 (41): 25935–40. дои : 10.1074/jbc.272.41.25935 . ПМИД 9325327 .
Пак Дж.Б., Левин М. (1997). «Ген глутаредоксина человека: определение его организации, начальной точки транскрипции и анализ промотора». Джин . 197 (1–2): 189–93. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00262-X . ПМИД 9332366 .
Бандиопадхьяй С., Старке Д.В., Миял Дж.Дж., Гроностайски Р.М. (1998). «Тиолтрансфераза (глутаредоксин) реактивирует ДНК-связывающую активность инактивированного окислением ядерного фактора I». Ж. Биол. Хим . 273 (1): 392–7. дои : 10.1074/jbc.273.1.392 . ПМИД 9417094 .
Сан С., Берарди М.Дж., Бушвеллер Дж.Х. (1998). «Структура раствора ЯМР человеческого глутаредоксина в полностью восстановленной форме». Дж. Мол. Биол . 280 (4): 687–701. CiteSeerX 10.1.1.156.1182 . дои : 10.1006/jmbi.1998.1913 . ПМИД 9677297 .
Ян Ю, Джао С, Нандури С и др. (1999). «Реакционная способность человеческой тиолтрансферазы (глутаредоксина) C7S, C25S, C78S, C82S мутанта и структура раствора ЯМР ее промежуточного смешанного дисульфидного глутатионила отражают каталитическую специфичность». Биохимия . 37 (49): 17145–56. дои : 10.1021/bi9806504 . ПМИД 9860827 .
Балиепалли С., Тирумалай П.С., Свами К.В. и др. (1999). «Тиолтрансфераза мозга крысы: региональное распределение, иммунологическая характеристика и локализация с помощью флуоресцентной гибридизации in situ» . Дж. Нейрохем . 72 (3): 1170–8. дои : 10.1046/j.1471-4159.1999.0721170.x . ПМИД 10037490 . S2CID 13507470 .
Барретт В.К., ДеГнор Дж.П., Кениг С. и др. (1999). «Регуляция PTP1B посредством глутатионилирования цистеина 215 активного центра». Биохимия . 38 (20): 6699–705. дои : 10.1021/bi990240v . ПМИД 10350489 .
Гарсиа-Пардо Л., Гранадос, доктор медицинских наук, Гайтан Ф. и др. (1999). «Иммунолокализация глутаредоксина в желтом теле человека» . Мол. Хм. Репродукция . 5 (10): 914–9. дои : 10.1093/моль/5.10.914 . ПМИД 10508218 .
Маллис Р.Дж., Польша Б.В., Чаттерджи Т.К. и др. (2000). «Кристаллическая структура S-глутатиолированной карбоангидразы III» . ФЭБС Летт . 482 (3): 237–41. дои : 10.1016/S0014-5793(00)02022-6 . ПМИД 11024467 . S2CID 8235342 .
Балиепалли С., Бойд М.Р., Равиндранат В. (2001). «Тиолтрансфераза головного мозга человека: конститутивная экспрессия и локализация путем флуоресцентной гибридизации in situ». Мозговой Рес. Мол. Мозговой Рес . 85 (1–2): 123–32. дои : 10.1016/S0169-328X(00)00206-0 . ПМИД 11146114 .
Цяо Ф., Син К., Лю А. и др. (2001). «Тиолтрансфераза хрусталика человека: клонирование, очистка и функция». Инвестируйте. Офтальмол. Вис. Наука . 42 (3): 743–51. ПМИД 11222536 .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 5 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000173221 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021591 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8838810-5] Падилья К.А., Бахалика С., Лагеркранц Дж., Холмгрен А. (февраль 1997 г.). «Ген человеческого глутаредоксина (GLRX) локализован в человеческой хромосоме 5q14». Геномика . 32 (3): 455–7. дои : 10.1006/geno.1996.0141 . ПМИД 8838810 .

[entrez-6] «Ген Энтреза: глутаредоксин GLRX (тиолтрансфераза)» .

[pmid16884690-7] Jump up to: ^а ^б Лим, Крис М; Кейтер Майкл А; Мерсер Джулиан ФБ; Ла Фонтен Шарон (сентябрь 2006 г.). «Медь-зависимое взаимодействие глутаредоксина с N-концами медь-АТФаз (ATP7A и ATP7B), дефектных при болезнях Менкеса и Вильсона». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 348 (2): 428–36. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.07.067 . hdl : 10536/DRO/DU:30003772 . ISSN 0006-291X . ПМИД 16884690 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора.	Супероксиддисмутаза СОД1 СОД2 СОД3
1.16 : Окисление металлов ионов	Церулоплазмин (Метионинсинтаза)редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2	Ксантиноксидаза Рибонуклеотидредуктаза 4-Гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза 7-гидроксиметилхлорофилларедуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки как на доноров	Нитрогеназа
1.19 : Действие восстановленного флаводоксина в качестве донора	Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие на фосфор или мышьяк у доноров	Глутаредоксин ГЛРКС GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH с образованием связи XY.	Изопенициллин-N-синтаза Колумбаминоксидаза Ретикулиноксидаза Сулохриноксидаза (+)-бисдехлоргеодинобразующий (-)-бисдехлоргеодинобразующий Ауреузидинсинтаза Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты Синтаза каннабидиоловой кислоты Дихлорхромопирролатсинтаза