✖


Jump to content

Нитрогеназа

Нитрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.18.6.1
Номер CAS. 9013-04-1
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
Оксидоредуктаза нитрогеназного типа (субъединица альфа/бета компонента 1)
Идентификаторы
Символ Oxidored_nitro
Пфам PF00148
ИнтерПро ИПР000510
СКОП2 1 млн / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Нитрогеназа железа белка NifH (компонент 2)
Идентификаторы
Символ НифХ
ИнтерПро ИПР005977
КАТ 1 кадр в секунду6
СКОП2 d1fp6a_ / SCOPe / СУПФАМ
CDD cd02040
Альтернативная нитрогеназа (компонент 1) дельта-субъединица
Идентификаторы
Символ АнфГ_ВнфГ
Пфам PF03139
ИнтерПро ИПР004349
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Нитрогеназы — это ферменты ( EC 1.18.6.1 EC 1.19.6.1 ), которые продуцируются некоторыми бактериями , такими как цианобактерии (сине-зеленые бактерии) и ризобактерии . Эти ферменты ответственны за восстановление азота ) (N 2 ) до аммиака (NH 3 . Нитрогеназы — единственное известное семейство ферментов, катализирующих эту реакцию, которая является этапом процесса фиксации азота . Фиксация азота необходима для всех форм жизни, причем азот необходим для биосинтеза молекул ), из которых создаются ( нуклеотидов , аминокислот растения, животные и другие организмы. Они кодируются Nif генами или гомологами . Они родственны протохлорофиллидредуктазе .

Классификация и структура

[ редактировать ]

Хотя равновесное образование аммиака из молекулярного водорода и азота имеет общую отрицательную энтальпию реакции ( ), энергия активации очень велика ( ). [1] Нитрогеназа действует как катализатор , уменьшая этот энергетический барьер, так что реакция может происходить при температуре окружающей среды.

Обычная сборка состоит из двух компонентов:

  1. Гомодимерный , содержащий только железо белок , редуктаза которого обладает высокой восстановительной способностью и отвечает за поставку электронов.
  2. Гетеротетрамерный белок MoFe, нитрогеназа, которая использует предоставленные электроны для восстановления N 2 до NH 3 . В некоторых сборках он заменен на гомологичную альтернативу.
Структура кофактора FeMo с указанием мест связывания нитрогеназы (аминокислоты цис и гис).

редуктаза

[ редактировать ]

Белок Fe, динитрогеназоредуктаза или NifH, представляет собой димер идентичных субъединиц, который содержит один кластер [Fe 4 S 4 ] и имеет массу примерно 60-64 кДа. [2] Функция белка Fe заключается в переносе электронов от восстановителя , такого как ферредоксин или флаводоксин, к белку нитрогеназы. Ферредоксин или флаводоксин могут быть восстановлены одним из шести механизмов: 1. пируват :ферредоксиноксидоредуктазой , 2. двунаправленной гидрогеназой , 3. в фотосинтетическом реакционном центре , 4. путем объединения потока электронов с диссипацией протонного мотива. силой , 5. бифуркацией электрона или 6. ферредоксином :НАДФН-оксидоредуктазой . [3] Перенос электронов требует затрат химической энергии, которая возникает в результате связывания и гидролиза АТФ . Гидролиз АТФ также вызывает конформационные изменения в нитрогеназном комплексе, сближая белок Fe и белок MoFe, что облегчает перенос электронов. [4]

Нитрогеназа

[ редактировать ]

Белок MoFe представляет собой гетеротетрамер, состоящий из двух субъединиц α и двух субъединиц β, с массой примерно 240–250 кДа. [2] Белок MoFe также содержит два железо-серных кластера , известные как P-кластеры, расположенные на границе между субъединицами α и β, и два кофактора FeMo внутри субъединиц α. Степень окисления Мо в этих нитрогеназах раньше считалась Мо(V), но более поздние данные касаются Мо(III). [5] (Молибден в других ферментах обычно связан с молибдоптерином в виде полностью окисленного Mo(VI)).

  • Ядро (Fe 8 S 7 ) Р-кластера имеет форму двух кубов [Fe 4 S 3 ], связанных центральным атомом серы. Каждый P-кластер связан с белком MoFe шестью цистеиновыми остатками.
  • Каждый кофактор FeMo (Fe 7 MoS 9 C) состоит из двух неидентичных кластеров: [Fe 4 S 3 ] и [MoFe 3 S 3 ], которые связаны тремя сульфид-ионами. Каждый кофактор FeMo ковалентно связан с α-субъединицей белка одним остатком цистеина и одним остатком гистидина .

Электроны белка Fe попадают в белок MoFe через P-кластеры, которые затем переносят электроны на кофакторы FeMo. Каждый кофактор FeMo затем действует как сайт фиксации азота, при этом N 2 связывается в центральной полости кофактора.

Вариации

[ редактировать ]

Белок MoFe может быть заменен альтернативными нитрогеназами в средах с низким содержанием кофактора Mo. Известны два типа таких нитрогеназ: ванадий-железный (VFe; Vnf ) и железо-железный (FeFe; Anf ). Оба образуют сборку из двух субъединиц α, двух субъединиц β и двух субъединиц δ (иногда γ). Дельта-субъединицы гомологичны друг другу, а сами альфа- и бета-субъединицы гомологичны тем, которые обнаружены в нитрогеназе MoFe. Кластеры генов также гомологичны, и эти субъединицы в некоторой степени взаимозаменяемы. Все нитрогеназы используют схожий основной кластер Fe-S, а различия заключаются в металле-кофакторе. [6] [7]

Нитрогеназа Anf у Azotobacter vinelandii организована в оперон anfHDGKOR . Для функционирования этого оперона все еще требуются некоторые гены Nif . Был сконструирован минимальный оперон из 10 генов, включающий эти дополнительные важные гены. [8]

Механизм

[ редактировать ]
Нитрогеназа с выделенными каталитическими сайтами. Внутри каждого фермента нитрогеназы имеется два набора каталитических центров.
Нитрогеназа с увеличенным одним набором металлических кластеров. Электроны перемещаются от кластера Fe-S (желтый) к кластеру P (красный) и заканчиваются на FeMo-co (оранжевый).

Общий механизм

[ редактировать ]
Каталитические центры нитрогеназы. Атомы окрашены по элементам. Вверху: кластер Fe-S. В центре: кластер P. Внизу: FeMo-co.

Нитрогеназа — это фермент, ответственный за катализацию азотфиксации , которая представляет собой восстановление азота (N 2 ) до аммиака (NH 3 ) и процесс, жизненно важный для поддержания жизни на Земле. [9] В различных азотфиксирующих бактериях обнаружено три типа нитрогеназы: нитрогеназа молибдена (Mo), нитрогеназа ванадия (V) и нитрогеназа, содержащая только железо (Fe). [10] Молибденнитрогеназа, которую можно обнаружить у диазотрофов, таких как бобовыми ассоциированные с ризобии, , [11] [12] Это нитрогеназа, которая изучена наиболее широко и, следовательно, наиболее хорошо охарактеризована. [10] Нитрогеназа ванадия и нитрогеназа, содержащая только железо, могут быть обнаружены у некоторых видов Azotobacter в качестве альтернативной нитрогеназы. [11] [13] Уравнения 1 и 2 показывают сбалансированные реакции фиксации азота нитрогеназой молибдена и нитрогеназой ванадия соответственно.

Н 2 + 8 Н + + 8 и − + 16 MgATP → 2 NH 3 + H 2 + 16 MgADP + 16 P i [9] ( 1 )
Н 2 + 14 Ч + + 12 и − + 40 MgATP → 2 NH 4 + + 3 H 2 + 40 MgADP + 40 P i [14] ( 2 )

Все нитрогеназы представляют собой двухкомпонентные системы, состоящие из компонента I (также известного как динитрогеназа) и компонента II (также известного как динитрогеназа редуктаза). Компонент I представляет собой белок MoFe в нитрогеназе молибдена, белок VFe в нитрогеназе ванадия и белок Fe в нитрогеназе, содержащей только железо. [9] Компонент II представляет собой белок Fe, содержащий кластер Fe-S, который переносит электроны к Компоненту I. [13] Компонент I содержит 2 металлических кластера: Р-кластер и FeMo-кофактор (FeMo-co). Мо заменяется на V или Fe в нитрогеназе ванадия и нитрогеназе, содержащей только железо, соответственно. [9] [15] Во время катализа 2 эквивалента MgATP гидролизуются, что помогает снизить потенциал кластера Fe-S и ускорить восстановление P-кластера и, наконец, до FeMo-co, где восстановление N 2 до NH 3. происходит .

Кинетическая модель Лоу-Торнели

[ редактировать ]

Восстановление азота до двух молекул аммиака осуществляется на FeMo-co Компонента I после последовательного добавления протонного и электронного эквивалентов Компонента II. [9] Измерения кинетики в установившемся состоянии , заморозке и остановленном потоке , выполненные в 70-х и 80-х годах Лоу, Торнели и другими, обеспечили кинетическую основу для этого процесса. [16] [17] Кинетическая модель Лоу-Торнели (LT) была разработана на основе этих экспериментов и документирует восемь коррелированных переносов протонов и электронов, необходимых на протяжении всей реакции. [9] [16] [17] Каждый промежуточный этап обозначается как En , где n = 0–8, что соответствует количеству переданных эквивалентов. требуется перенос четырех эквивалентов Перед продуктивным добавлением N 2 реакция E 3 с N 2 . , хотя возможна также [16] Примечательно, что для восстановления азота требуется 8 эквивалентов протонов и электронов, а не 6 эквивалентов, предсказанных сбалансированной химической реакцией. [18]

Промежуточные продукты от E 0 до E 4

[ редактировать ]

Спектроскопическая характеристика этих промежуточных продуктов позволила лучше понять восстановление азота нитрогеназой, однако этот механизм остается активной областью исследований и дискуссий. Ниже кратко перечислены спектроскопические эксперименты для промежуточных продуктов перед добавлением азота:

E0 – это состояние покоя фермента перед началом катализа. Характеристика ЭПР показывает, что этот вид имеет спин 3 / 2 . [19]

E 1 – Одноэлектронно восстановленный промежуточный продукт был захвачен во время оборота под действием N 2 . Мессбауэровская спектроскопия захваченного интермедиата показывает, что FeMo-co имеет целочисленный спин больше 1. [20]

Кинетическая модель Лоу-Торнели восстановления азота до аммиака нитрогеназой.

E 2 – Предполагается, что это промежуточное соединение содержит металлический кластер в состоянии покоя с двумя добавленными электронами, хранящимися в мостиковом гидриде , и дополнительным протоном, связанным с атомом серы. Выделение этого промежуточного продукта в мутировавших ферментах показывает, что FeMo-co обладает высоким спином и имеет спин 3 / 2 . [21]

E 3 – Предполагается, что этим промежуточным соединением является однократно восстановленный FeMo-co с одним мостиковым гидридом и одним гидридом. [9]

E 4 - Названный промежуточным продуктом Януса в честь римского бога переходов , этот промежуточный продукт располагается ровно после половины переноса электрона и протона и может либо распадаться обратно до E 0 , либо продолжить связывание азота и завершить каталитический цикл. Предполагается, что это промежуточное соединение содержит FeMo-co в состоянии покоя с двумя мостиковыми гидридами и двумя протонами, связанными серой. [9] Этот промежуточный продукт был впервые обнаружен с использованием методов замораживания мутированного белка, в котором остаток 70, аминокислота валин, заменен изолейцином. [22] Эта модификация предотвращает доступ подложки к FeMo-co. ЭПР- характеристика этого изолированного промежуточного соединения показывает новый вид со спином ½. Эксперименты ENDOR позволили лучше понять структуру этого промежуточного соединения, обнаружив наличие двух мостиковых гидридов. [22] 95 Мо и 57 Fe ENDOR показывают, что гидриды образуют мостик между двумя центрами железа. [23] Криоотжиг захваченного промежуточного соединения при -20 °C приводит к последовательной потере двух эквивалентов водорода при релаксации, что доказывает, что изолированное промежуточное соединение соответствует состоянию E 4 . [9] Распад E 4 на E 2 + H 2 и, наконец, на E 0 и 2H 2 подтвердил сигнал ЭПР , связанный с промежуточным продуктом E 2 . [9]

Вышеупомянутые промежуточные соединения предполагают, что металлический кластер циклически переключается между исходным состоянием окисления и однократно восстановленным состоянием, при этом дополнительные электроны откладываются в гидридах. В качестве альтернативы было высказано предположение, что каждый этап включает образование гидрида и что металлический кластер фактически циклически переключается между исходным состоянием окисления и однократно окисленным состоянием. [9]

Дистальные и альтернативные пути N 2 фиксации

[ редактировать ]
Дистальный и альтернативный механизмы фиксации азота в нитрогеназе.

Хотя механизм фиксации азота до комплекса Janus E 4 в целом согласован, в настоящее время существуют две гипотезы относительно точного пути во второй половине механизма: «дистальный» и «чередующийся» путь. [9] [24] [25] В дистальном пути сначала гидрируется концевой азот с выделением аммиака, затем гидрируется азот, непосредственно связанный с металлом. При альтернативном пути один водород добавляется к терминальному азоту, затем один водород добавляется к азоту, непосредственно связанному с металлом. Эта чередующаяся картина продолжается до тех пор, пока не выделится аммиак. [9] [24] [25] Поскольку каждый путь предпочитает уникальный набор промежуточных продуктов, попытки определить, какой путь является правильным, обычно сосредоточены на выделении указанных промежуточных продуктов, таких как нитридо в дистальном пути, [26] а диазен и гидразин - поочередно. [9] Попытки выделить интермедиаты самой нитрогеназы до сих пор не увенчались успехом, но использование модельных комплексов позволило выделить интермедиаты, поддерживающие обе стороны в зависимости от используемого металлоцентра. [9] Исследования с Mo обычно указывают на дистальный путь, тогда как исследования с Fe обычно указывают на альтернативный путь. [9] [24] [25] [27] [28]

Конкретная поддержка дистального пути главным образом связана с работой Шрока и Чатта, которые успешно изолировали нитридный комплекс, используя Мо в качестве металлического центра в модельном комплексе. [26] [29] Конкретная поддержка альтернативного пути основана на нескольких исследованиях. Было показано, что модельные кластеры, содержащие только железо, каталитически восстанавливают N 2 . [27] [28] небольшие кластеры вольфрама следуют альтернативным путем фиксации азота. Также было показано, что [30] Нитрогеназа ванадия высвобождает гидразин, промежуточное соединение, специфичное для альтернирующего механизма. [9] [31] Однако отсутствие охарактеризованных промежуточных продуктов в самом нативном ферменте означает, что ни один из путей не был окончательно доказан. Более того, было обнаружено, что компьютерные исследования подтверждают обе стороны, в зависимости от того, предполагается ли, что место реакции находится на Mo (дистальном) или на Fe (чередующемся) в кофакторе MoFe. [9] [24] [25]

Механизм связывания MgATP

[ редактировать ]

Аминокислотные остатки нитрогеназы, взаимодействующие с MgATP в ходе катализа.

Связывание MgATP является одним из центральных событий механизма, используемого нитрогеназой. Гидролиз концевой фосфатной группы MgATP обеспечивает энергию, необходимую для переноса электронов от белка Fe к белку MoFe. [32] Связывающие взаимодействия между фосфатными группами MgATP и аминокислотными остатками белка Fe хорошо понятны при сравнении с аналогичными ферментами, тогда как взаимодействия с остальной частью молекулы более неуловимы из-за отсутствия кристаллической структуры белка Fe с MgATP. связанный (по состоянию на 1996 г.). [33] Было показано, что три белковых остатка существенно взаимодействуют с фосфатами. [16] В отсутствие MgATP существует солевой мостик между остатком 15 ( лизином ) и остатком 125 (аспарагиновой кислотой) . [33] При связывании этот солевой мостик прерывается. Сайт-специфический мутагенез показал, что при замене лизина на глутамин сродство белка к MgATP значительно снижается. [34] а когда лизин заменяется аргинином , MgATP не может связываться из-за слишком прочного солевого мостика. [35] Необходимость специфической аспарагиновой кислоты в сайте 125 была показана путем выявления измененной реакционной способности при мутации этого остатка в глутаминовую кислоту . [36] Было показано, что остаток 16, серин, связывает MgATP. Для демонстрации этого факта использовали сайт-специфический мутагенез. [36] Это привело к модели, в которой серин остается координированным с Mg. 2+ ион после гидролиза фосфата, чтобы облегчить его связь с другим фосфатом нынешней молекулы АДФ. [37] Связывание MgATP также вызывает значительные конформационные изменения в белке Fe. [16] Сайт-направленный мутагенез был использован для создания мутантов, в которых MgATP связывается, но не вызывает конформационных изменений. [38] Сравнение данных рассеяния рентгеновских лучей у мутантов с белком дикого типа привело к выводу, что весь белок сокращается при связывании MgATP с уменьшением радиуса примерно на 2,0 Å. [38]

Другие механические детали

[ редактировать ]

Многие механистические аспекты катализа остаются неизвестными. Кристаллографический анализ субстрата, связанного с нитрогеназой, не проводился.

Нитрогеназа способна восстанавливать ацетилен, но ингибируется окисью углерода, которая связывается с ферментом и тем самым предотвращает связывание динитрогена. Динитроген предотвращает связывание ацетилена, но ацетилен не ингибирует связывание динитрогена и для восстановления до этилена требуется только один электрон . [39] Из-за окислительных свойств кислорода большинство нитрогеназ необратимо ингибируются дикислородом , который деградативно окисляет кофакторы Fe-S. [ нужна ссылка ] Это требует механизмов азотфиксаторов для защиты нитрогеназы от кислорода in vivo . Несмотря на эту проблему, многие используют кислород в качестве терминального акцептора электронов для дыхания. [ нужна ссылка ] Хотя способность некоторых азотфиксаторов, таких как Azotobacteraceae, использовать кислородлабильную нитрогеназу в аэробных условиях, объясняется высокой скоростью метаболизма , позволяющей восстанавливать кислород на клеточной мембране , эффективность такого механизма подвергается сомнению при концентрациях кислорода выше 70 мкМ (концентрация окружающей среды 230 мкМ O 2 ), а также при дополнительных ограничениях по питательным веществам. [40]

Неспецифические реакции

[ редактировать ]

Помимо восстановления динитрогена, нитрогеназы также восстанавливают протоны до дигидрогена , что означает, что нитрогеназа также является дегидрогеназой . Список других реакций, проводимых нитрогеназами, приведен ниже: [41] [42]

HC≡CH → H 2 C=CH 2
Н – =Н + =О → Н 2 + Н 2 О
Н=Н=Н – → N2 + NH3
C≡N −
→ CH 4 , NH 3 , H 3 C–CH 3 , H 2 C=CH 2 (CH 3 NH 2 )
N≡C–R → RCH 3 + NH 3
C≡N–R → CH 4 , H 3 C–CH 3 , H 2 C=CH 2 , C 3 H 8 , C 3 H 6 , RNH 2
O=C=S → CO + H 2 S [43] [44]
О=С=О → СО + Н 2 О [43]
С=С=Н – → H 2 S + HCN [44]
О=С=Н – → H 2 O + HCN , CO + NH 3 [44]

Кроме того, дигидроген действует как конкурентный ингибитор . [45] окись углерода действует как неконкурентный ингибитор , [41] [42] а сероуглерод действует как ингибитор быстрого равновесия. [43] нитрогеназы.

Также было показано, что нитрогеназы ванадия катализируют превращение CO в алканы посредством реакции, сравнимой с синтезом Фишера-Тропша .

Организмы, синтезирующие нитрогеназу

[ редактировать ]

Существует два типа бактерий, которые синтезируют нитрогеназу и необходимы для фиксации азота. Это:

Сходство с другими белками

[ редактировать ]

Три субъединицы нитрогеназы демонстрируют значительное сходство последовательностей с тремя субъединицами светонезависимой версии протохлорофиллидредуктазы , которая осуществляет преобразование протохлорофиллида в хлорофилл . Этот белок присутствует в голосеменных растениях , водорослях и фотосинтезирующих бактериях, но был утерян покрытосеменными растениями в ходе эволюции. [46]

Отдельно две субъединицы нитрогеназы (NifD и NifH) имеют гомологи в метаногенах , которые не фиксируют азот, например Methanocaldococcus jannaschii . [47] Мало что известно о функции этих nif -генов «класса IV». [48] хотя они встречаются во многих метаногенах. Известно, что у M. jannaschii они взаимодействуют друг с другом и конститутивно экспрессируются. [47]

Измерение нитрогеназной активности

[ редактировать ]

Как и во многих анализах ферментативной активности, активность нитрогеназы можно оценить путем измерения скорости превращения субстрата (N 2 ) в продукт (NH 3 ). Поскольку NH 3 участвует и в других реакциях в клетке, часто желательно пометить субстрат 15 N для обеспечения учета или «массового баланса» добавляемого субстрата. Более распространенный анализ, анализ восстановления ацетилена или ARA, оценивает активность нитрогеназы, используя способность фермента восстанавливать газообразный ацетилен до газообразного этилена. Эти газы легко определить количественно с помощью газовой хроматографии. [49] Хотя ARA впервые использовалась в лабораторных условиях для измерения активности нитрогеназы в экстрактах клеток Clostridium Pasteurianum , она применялась к широкому спектру тест-систем, включая полевые исследования, где другие методы трудно применить. Например, ARA успешно использовалась, чтобы продемонстрировать, что бактерии, связанные с корнями риса, подвергаются сезонным и суточным ритмам активности нитрогеназы, которые, по-видимому, контролируются растением. [50]

К сожалению, преобразование данных нитрогеназного анализа в фактические моли восстановленного N 2 (особенно в случае ARA) не всегда является простым и может либо недооценивать, либо переоценивать истинную скорость по ряду причин. Например, H 2 конкурирует с N 2 , но не с ацетиленом за нитрогеназу (что приводит к завышению оценок нитрогеназы по ARA). Анализы в бутылях или камерах могут оказывать негативное воздействие на микробные системы в результате сдерживания или нарушения микроокружения при обращении с ними, что приводит к недооценке нитрогеназы. Несмотря на эти недостатки, такие анализы очень полезны для оценки относительных показателей или временных закономерностей нитрогеназной активности.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Модак Дж. М. (2002). «Габеровский процесс синтеза аммиака». Резонанс . 7 (9): 69–77. дои : 10.1007/bf02836187 . S2CID   195305228 .
  2. ^ Jump up to: а б Берджес Б.К., Лоу DJ (1996). «Механизм нитрогеназы молибдена». Химические обзоры . 96 (7): 2983–3011. дои : 10.1021/cr950055x . ПМИД   11848849 .
  3. ^ Аллеман А.Б., Питерс Дж.В. (2023 г.). «Механизмы генерации электронов с низким потенциалом благодаря метаболическому разнообразию азотфиксирующих бактерий» . Appl Environ Microbiol . 89 (5): e00378-23. дои : 10.1128/aem.00378-23 . ПМЦ   10231201 . ПМИД   37154716 .
  4. ^ Лоусон Д.М., Смит Б.Е. (2002). «Молибденнитрогеназы: кристаллографический и механистический взгляд». Ионы металлов в биологических системах . 39 : 75–119. ПМИД   11913144 .
  5. ^ Бьорнссон Р., Дельгадо-Хайме М.Ю., Лима Ф.А., Сиппель Д., Шлезьер Дж., Вейхермюллер Т., Эйнсле О., Низ Ф., ДеБир С. (2015). «Молибденовые XAS-спектры L-края нитрогеназы MoFe» . Z Анорг Allg Chem . 641 (1): 65–71. дои : 10.1002/zaac.201400446 . ПМК   4510703 . ПМИД   26213424 .
  6. ^ Хейлз Би Джей (2004). «Ванадий нитрогеназа». Катализаторы азотфиксации: нитрогеназы, соответствующие химические модели и коммерческие процессы . Спрингер Нидерланды. стр. 255–279. дои : 10.1007/978-1-4020-3611-8_10 . ISBN  978-1-4020-3611-8 .
  7. ^ Шнайдер К., Мюллер А. (2004). «Железная нитрогеназа: исключительные каталитические, структурные и спектроскопические особенности». Катализаторы азотфиксации: нитрогеназы, соответствующие химические модели и коммерческие процессы . Спрингер Нидерланды. стр. 281–307. дои : 10.1007/978-1-4020-3611-8_11 . ISBN  978-1-4020-3611-8 .
  8. ^ Ян Дж, Се X, Ван X, Диксон Р., Ван ЮП (сентябрь 2014 г.). «Реконструкция и минимальные требования к генам для альтернативной железосодержащей нитрогеназы в Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (35): Е3718-25. Бибкод : 2014PNAS..111E3718Y . дои : 10.1073/pnas.1411185111 . ПМК   4156695 . ПМИД   25139995 .
  9. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р Хоффман Б.М., Лукоянов Д., Ян З.Ю., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.С. (апрель 2014 г.). «Механизм фиксации азота нитрогеназой: следующий этап» . Химические обзоры . 114 (8): 4041–62. дои : 10.1021/cr400641x . ПМК   4012840 . ПМИД   24467365 .
  10. ^ Jump up to: а б Петерс Дж.В., Силадьи Р.К. (апрель 2006 г.). «Изучение новых границ структуры и механизма нитрогеназы». Современное мнение в области химической биологии . Бионеорганическая химия / Биокатализ и биотрансформация. 10 (2): 101–8. дои : 10.1016/j.cbpa.2006.02.019 . ПМИД   16510305 .
  11. ^ Jump up to: а б Рубио Л.М., Ладден П.В. (2008). «Биосинтез железомолибденового кофактора нитрогеназы» . Ежегодный обзор микробиологии . 62 (1): 93–111. дои : 10.1146/annurev.micro.62.081307.162737 . ПМИД   18429691 .
  12. ^ Франш С., Линдстрем К., Элмерих С. ​​(декабрь 2008 г.). «Азотфиксирующие бактерии, связанные с бобовыми и небобовыми растениями». Растение и почва . 321 (1–2): 35–59. дои : 10.1007/s11104-008-9833-8 . ISSN   0032-079X . S2CID   10892514 .
  13. ^ Jump up to: а б Шнайдер К., Мюллер А. (январь 2004 г.). Смит Б.Е., Ричардс Р.Л., Ньютон В.Е. (ред.). Катализаторы азотфиксации . Фиксация азота: происхождение, применение и прогресс исследований. Спрингер Нидерланды. стр. 281–307. дои : 10.1007/978-1-4020-3611-8_11 . ISBN  978-90-481-6675-6 .
  14. ^ Сиппель Д., Эйнсле О. (10 июля 2017 г.). «В структуре нитрогеназы ванадия обнаруживается необычный мостиковый лиганд» . Химическая биология природы . 13 (9): 956–960. дои : 10.1038/nchembio.2428 . ПМК   5563456 . ПМИД   28692069 .
  15. ^ Шмидт, Фредерик В.; Шульц, Лука; Зажицкий, Ян; Принц, Симона; Ольманн, Нильс Н.; Эрб, Тобиас Дж.; Ребелейн, Йоханнес Г. (07 декабря 2023 г.). «Структурные данные о комплексе нитрогеназы железа» . Структурная и молекулярная биология природы : 1–9. дои : 10.1038/s41594-023-01124-2 . ISSN   1545-9985 . ПМЦ   10803253 .
  16. ^ Jump up to: а б с д и Берджесс Б.К., Лоу DJ (ноябрь 1996 г.). «Механизм нитрогеназы молибдена». Химические обзоры . 96 (7): 2983–3012. дои : 10.1021/cr950055x . ПМИД   11848849 .
  17. ^ Jump up to: а б Уилсон П.Е., Нюборг А.С., Ватт Г.Д. (июль 2001 г.). «Дублирование и расширение кинетической модели Торнели и Лоу для катализа нитрогеназы Klebsiella pneumoniae с использованием программной платформы MATHEMATICA». Биофизическая химия . 91 (3): 281–304. дои : 10.1016/S0301-4622(01)00182-X . ПМИД   11551440 .
  18. ^ Симпсон Ф.Б., Беррис Р.Х. (июнь 1984 г.). «Давление азота в 50 атмосфер не предотвращает выделение водорода нитрогеназой». Наука . 224 (4653): 1095–7. Бибкод : 1984Sci...224.1095S . дои : 10.1126/science.6585956 . ПМИД   6585956 .
  19. ^ Барни Б.М., Ли Х.И., Дос Сантос ПК, Хоффман Б.М., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.С. (май 2006 г.). «Разрыв тройной связи N2: понимание механизма нитрогеназы». Далтон Транзакции (19): 2277–84. дои : 10.1039/B517633F . ПМИД   16688314 .
  20. ^ Ю С.Дж., Ангове ХК, Папаефтимиу В., Берджесс Б.К., Мюнк Э. (май 2000 г.). «Мессбауэровское исследование белка MoFe нитрогеназы Azotobacter vinelandii с использованием селективного обогащения М-центров 57Fe». Журнал Американского химического общества . 122 (20): 4926–4936. дои : 10.1021/ja000254k .
  21. ^ Лукоянов Д., Барни Б.М., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.К., Хоффман Б.М. (январь 2007 г.). «Связывание промежуточных продуктов нитрогеназы с кинетической схемой восстановления N2 по протоколу релаксации и идентификация состояния связывания N2» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (5): 1451–5. Бибкод : 2007PNAS..104.1451L . дои : 10.1073/pnas.0610975104 . ПМЦ   1785236 . ПМИД   17251348 .
  22. ^ Jump up to: а б Игараши Р.Ю., Ларюхин М., Дос Сантос ПК, Ли Х.И., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.К., Хоффман Б.М. (май 2005 г.). «Захват H-, связанного с активным центром кофактора FeMo нитроазы во время эволюции H2: характеристика с помощью ENDOR-спектроскопии». Журнал Американского химического общества . 127 (17): 6231–41. дои : 10.1021/ja043596p . ПМИД   15853328 .
  23. ^ Доан П.Е., Тельсер Дж., Барни Б.М., Игараси Р.Ю., Дин Д.Р., Зеефельдт Л.К., Хоффман Б.М. (ноябрь 2011 г.). «57Fe ENDOR-спектроскопия и анализ «электронного запаса» промежуточного соединения нитрогеназы E4 позволяют предположить, что металл-ионное ядро ​​циклов FeMo-кофактора проходит только через одну окислительно-восстановительную пару» . Журнал Американского химического общества . 133 (43): 17329–40. дои : 10.1021/ja205304t . ПМК   3232045 . ПМИД   21980917 .
  24. ^ Jump up to: а б с д Низ Ф. (декабрь 2005 г.). «Цикл Яндулова/Шрока и нитрогеназная реакция: пути фиксации азота, изученные с помощью теории функционала плотности». Ангеванде Хеми . 45 (2): 196–9. дои : 10.1002/anie.200502667 . ПМИД   16342309 .
  25. ^ Jump up to: а б с д Хиннеманн Б., Норсков Дж.К. (2008). «Катализ ферментами: биологический синтез аммиака». Темы катализа . 37 (1): 55–70. дои : 10.1007/s11244-006-0002-0 . S2CID   93357657 .
  26. ^ Jump up to: а б Шрок Р.Р. (декабрь 2005 г.). «Каталитическое восстановление диазота до аммиака в одном молибденовом центре» . Отчеты о химических исследованиях . 38 (12): 955–62. дои : 10.1021/ar0501121 . ПМЦ   2551323 . ПМИД   16359167 .
  27. ^ Jump up to: а б Родригес М.М., Билл Э., Бреннессел В.В., Голландия PL (ноябрь 2011 г.). «Восстановление N₂ и гидрирование до аммиака молекулярным комплексом железа и калия» . Наука . 334 (6057): 780–3. Бибкод : 2011Sci...334..780R . дои : 10.1126/science.1211906 . ПМК   3218428 . ПМИД   22076372 .
  28. ^ Jump up to: а б Андерсон Дж. С., Риттл Дж., Питерс Дж. С. (сентябрь 2013 г.). «Каталитическая конверсия азота в аммиак модельным комплексом железа» . Природа . 501 (7465): 84–7. Бибкод : 2013Natur.501...84A . дои : 10.1038/nature12435 . ПМЦ   3882122 . ПМИД   24005414 .
  29. ^ Чатт Дж., Дилворт-младший, Ричардс Р.Л. (1978). «Последние достижения в химии азотфиксации». хим. Преподобный . 78 (6): 589–625. дои : 10.1021/cr60316a001 .
  30. ^ Мураками Дж., Ямагути В. (14 мая 2012 г.). «Восстановление N2 закрепленными кластерами вольфрама дает модель процесса нитрогеназой» . Научные отчеты . 2 : 407. Бибкод : 2012НатСР...2Э.407М . дои : 10.1038/srep00407 . ПМК   3350986 . ПМИД   22586517 .
  31. ^ Дилворт М.Дж., Иди Р.Р. (июль 1991 г.). «Гидразин представляет собой продукт восстановления азота ванадий-нитрогеназой Azotobacter chroococcum» . Биохимический журнал . 277 (2): 465–8. дои : 10.1042/bj2770465 . ПМЦ   1151257 . ПМИД   1859374 .
  32. ^ Хагеман Р.В., Беррис Р.Х. (июнь 1978 г.). «Нитрогеназа и нитрогеназоредуктаза связываются и диссоциируют в каждом каталитическом цикле» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (6): 2699–702. Бибкод : 1978PNAS...75.2699H . дои : 10.1073/pnas.75.6.2699 . ПМЦ   392630 . ПМИД   275837 .
  33. ^ Jump up to: а б Георгиадис М.М., Комия Х., Чакрабарти П., Ву Д., Корнуч Дж.Дж., Рис, округ Колумбия (сентябрь 1992 г.). «Кристаллографическая структура белка железа нитрогеназы Azotobacter vinelandii». Наука 257 (5077): 1653–9. Бибкод : 1992Научный... 257.1653G дои : 10.1126/science.1529353 . ПМИД   1529353 .
  34. ^ Зеефельдт Л.К., Морган Т.В., Дин Д.Р., Мортенсон Л.Е. (апрель 1992 г.). «Картирование места(ов) взаимодействия MgATP и MgADP с нитрогеназой Azotobacter vinelandii. Лизин 15 белка железа играет важную роль во взаимодействии MgATP» . Журнал биологической химии . 267 (10): 6680–8. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50480-X . ПМИД   1313018 .
  35. ^ Райл М.Дж., Ланзилотта В.Н., Мортенсон Л.Е., Ватт Г.Д., Зеефельдт Л.К. (июнь 1995 г.). «Доказательства центральной роли лизина 15 белка железа нитротазы Azotobacter vinelandii в связывании нуклеотидов и конформационных изменениях белка» . Журнал биологической химии . 270 (22): 13112–7. дои : 10.1074/jbc.270.22.13112 . ПМИД   7768906 .
  36. ^ Jump up to: а б Волле Д., Дин Д.Р., Ховард Дж.Б. (ноябрь 1992 г.). «Передача сигнала кластера нуклеотид-железо-сера в железо-белке нитрогеназы: роль Asp125». Наука . 258 (5084): 992–5. Бибкод : 1992Sci...258..992W . дои : 10.1126/science.1359643 . ПМИД   1359643 .
  37. ^ Кон, Милдред; Хьюз, Томас Р. (1962). «Спектры ядерного магнитного резонанса аденозинди- и трифосфата» . Журнал биологической химии . 237 : 176–181. дои : 10.1016/S0021-9258(18)81382-5 .
  38. ^ Jump up to: а б Чен Л., Гавини Н., Цурута Х., Элиезер Д., Берджесс Б.К., Дониак С., Ходжсон КО (февраль 1994 г.). «Вызванные MgATP конформационные изменения в белке железа Azotobacter vinelandii, изученные методом малоуглового рентгеновского рассеяния» . Журнал биологической химии . 269 ​​(5): 3290–4. дои : 10.1016/S0021-9258(17)41861-8 . ПМИД   8106367 .
  39. ^ Зеефельдт LC, Dance IG, Дин DR (февраль 2004 г.). «Взаимодействие субстрата с нитрогеназой: Fe против Mo». Биохимия . 43 (6): 1401–9. дои : 10.1021/bi036038g . ПМИД   14769015 .
  40. ^ Ольце Дж. (октябрь 2000 г.). «Респираторная защита нитрогеназы у видов Azotobacter: широко распространенная гипотеза однозначно подтверждается экспериментальными данными?» . Обзоры микробиологии FEMS . 24 (4): 321–33. дои : 10.1111/j.1574-6976.2000.tb00545.x . ПМИД   10978541 .
  41. ^ Jump up to: а б Ривера-Ортис Дж. М., Беррис Р. Х. (август 1975 г.). «Взаимодействие субстратов и ингибиторов нитрогеназы» . Журнал бактериологии . 123 (2): 537–45. дои : 10.1128/JB.123.2.537-545.1975 . ПМК   235759 . ПМИД   1150625 .
  42. ^ Jump up to: а б Шрауцер Г.Н. (август 1975 г.). «Неферментативное моделирование нитрогеназных реакций и механизм биологической азотфиксации». Ангеванде Хеми . 14 (8): 514–22. дои : 10.1002/anie.197505141 . ПМИД   810048 .
  43. ^ Jump up to: а б с Зеефельдт LC, Раше ME, Ensign SA (апрель 1995 г.). «Карбонилсульфид и диоксид углерода как новые субстраты и сероуглерод как новый ингибитор нитрогеназы». Биохимия . 34 (16): 5382–9. дои : 10.1021/bi00016a009 . ПМИД   7727396 .
  44. ^ Jump up to: а б с Раше М.Э., Зеефельдт Л.С. (июль 1997 г.). «Восстановление тиоцианата, цианата и сероуглерода нитрогеназой: кинетическая характеристика и спектроскопический анализ ЭПР». Биохимия . 36 (28): 8574–85. дои : 10.1021/bi970217e . ПМИД   9214303 .
  45. ^ Гут Дж. Х., Беррис Р. Х. (октябрь 1983 г.). «Ингибирование катализируемого нитрогеназой образования NH3 с помощью H2». Биохимия . 22 (22): 5111–22. дои : 10.1021/bi00291a010 . ПМИД   6360203 .
  46. ^ Ли Дж., Гольдшмидт-Клермон М., Тимко член парламента (декабрь 1993 г.). «Кодируемый хлоропластами chlB необходим для светонезависимой активности протохлорофиллидредуктазы у Chlamydomonas Reinhardtii» . Растительная клетка . 5 (12): 1817–29. дои : 10.1105/tpc.5.12.1817 . ПМК   160407 . ПМИД   8305874 .
  47. ^ Jump up to: а б Стейплс Ч.Р., Лахири С., Раймонд Дж., Фон Гербулис Л., Мукхофадьяй Б., Бланкеншип Р.Э. (октябрь 2007 г.). «Экспрессия и ассоциация гомологов нитрогеназы NifD и NifH группы IV у неазотфиксирующих архей Methanocaldococcus jannaschii» . Журнал бактериологии . 189 (20): 7392–8. дои : 10.1128/JB.00876-07 . ПМК   2168459 . ПМИД   17660283 .
  48. ^ Раймонд Дж., Зиферт Дж.Л., Стейплс С.Р., Бланкеншип Р.Э. (март 2004 г.). «Естественная история фиксации азота» . Молекулярная биология и эволюция . 21 (3): 541–54. дои : 10.1093/molbev/msh047 . ПМИД   14694078 .
  49. ^ Дилворт М.Дж. (октябрь 1966 г.). «Восстановление ацетилена азотфиксирующими препаратами Clostridium Pasteurianum». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 127 (2): 285–94. дои : 10.1016/0304-4165(66)90383-7 . ПМИД   5964974 .
  50. ^ Симс ГК, Дуниган EP (1984). «Суточные и сезонные изменения активности нитрогеназы (снижение C 2 H 2 ) корней риса». Биология и биохимия почвы . 16 :15–18. дои : 10.1016/0038-0717(84)90118-4 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Цумфт В.Г., Мортенсон Л.Е. (март 1975 г.). «Азотфиксирующий комплекс бактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике . 416 (1): 1–52. дои : 10.1016/0304-4173(75)90012-9 . ПМИД   164247 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Nitrogenase&oldid=1235173220"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: ea7a8e562ecf8a7465388e917b514432__1721253900
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/ea/32/ea7a8e562ecf8a7465388e917b514432.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Nitrogenase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)