✖


Jump to content

Гидрогеназа

Чтобы узнать о других значениях, см. Гидрогеназа (значения) .

Гидрогеназа , — это фермент который катализирует обратимое окисление молекулярного водорода (H 2 ), как показано ниже:

Н2 + Аокс 2H → + + Красный ( 1 )
2ч + + D красный → H 2 + D ox ( 2 )

Поглощение водорода ( 1 ) связано с восстановлением акцепторов электронов, таких как кислород , нитрат , сульфат , диоксид углерода (CO 2 ) и фумарат . С другой стороны, восстановление протонов ( 2 ) связано с окислением доноров электронов, таких как ферредоксин (FNR), и служит для избавления от избыточных электронов в клетках (что важно при пируватной ферментации). Как низкомолекулярные соединения, так и белки, такие как FNR, цитохром с 3 и цитохром с 6, могут действовать как физиологические доноры или акцепторы электронов для гидрогеназ. [1]

Структурная классификация

[ редактировать ]

Подсчитано, что 99% всех организмов водород H2 используют . Большинство из этих видов являются микробами, и их способность использовать H 2 в качестве метаболита возникает в результате экспрессии металлоферментов, известных как гидрогеназы. [2] Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металлов в активном центре: гидрогеназа железа-железа, гидрогеназа никеля-железа и гидрогеназа железа.

Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназ.

Гидрогеназы катализируют, иногда обратимо, H 2 поглощение . Гидрогеназы [FeFe] и [NiFe] являются настоящими окислительно-восстановительными катализаторами, вызывающими окисление H 2 и образование протонов (H + ) восстановления (уравнение 3 ), [Fe] гидрогеназы катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H 2 , проявляющееся реакцией ( 4 ).

Ч 2 ⇌ 2 Ч + + 2 и − ( 3 )
Ч 2 ⇌ Ч + + Ч − ( 4 )

Хотя первоначально считалось, что гидрогеназы, содержащие только [Fe], содержат Fe в активном центре и не содержат кластеров железо-сера. Гидрогеназы [NiFe] и [FeFe] имеют некоторые общие черты в своей структуре: каждый фермент имеет активный центр и несколько кластеров Fe-S, которые скрыты в белке. Активный центр, который, как полагают, является местом, где происходит катализ, также представляет собой металлокластер, и каждое железо координируется окисью углерода (CO) и цианидом (CN). − ) лиганды. [3]

[NiFe] гидрогеназа

[ редактировать ]
Кристаллическая структура гидрогеназы [NiFe]

Гидрогеназы [NiFe] представляют собой гетеродимерные белки, состоящие из малой (S) и большой (L) субъединиц. Малая субъединица содержит три кластера железо-сера , а большая субъединица содержит активный центр, никель-железный центр, который соединен с растворителем молекулярным туннелем. [4] [5] В некоторых гидрогеназах [NiFe] один из связанных с Ni остатков цистеина заменен на селеноцистеин . Однако на основании сходства последовательностей гидрогеназы [NiFe] и [NiFeSe] следует рассматривать как одно суперсемейство.К настоящему времени обнаружены периплазматические, цитоплазматические и цитоплазматические мембраносвязанные гидрогеназы. Установлено, что гидрогеназы [NiFe] в изолированном виде катализируют как выделение, так и поглощение H 2 , при этом низкопотенциальные мультигемовые цитохромы, такие как цитохром c 3, действуют либо как доноры, либо акцепторы электронов, в зависимости от их степени окисления. [4] Однако, вообще говоря, гидрогеназы [NiFe] более активны в окислении H 2 . Широкий спектр сродства к H 2 также наблюдался у H 2 -окисляющих гидрогеназ. [6]

Как и гидрогеназы [FeFe], гидрогеназы [NiFe] обычно дезактивируются молекулярным кислородом (O 2 ). Было обнаружено, что гидрогеназа Ralstonia eutrofa и некоторых других так называемых Knallgas-бактерий толерантна к кислороду. [4] [7] Растворимую гидрогеназу [NiFe] из Ralstonia eutrofa H16 можно легко получить на гетеротрофной питательной среде. [8] [9] Это открытие усилило надежду на то, что гидрогеназы можно использовать в фотосинтетическом производстве молекулярного водорода путем расщепления воды.Другой [NiFe], называемый Huc или Hyd1 или поглощающая гидрогеназа цианобактериального типа, [10] Было обнаружено, что он нечувствителен к кислороду, но имеет очень высокое сродство к водороду. Водород способен проникать в узкие каналы фермента, куда не могут проникнуть молекулы кислорода. Это позволяет бактерии, такие как Mycobacterium smegmatis, использовать небольшое количество водорода в атмосфере в качестве источника энергии, когда другие источники отсутствуют. [11] [12]

[FeFe] гидрогеназа

[ редактировать ]
Кристаллическая структура гидрогеназы [FeFe]

Гидрогеназы, содержащие дижелезный центр с мостиковым дитиолатным кофактором, называются [FeFe] гидрогеназами. [13] Выделяют три семейства гидрогеназ [FeFe]:

  • цитоплазматические растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные у строгих анаэробов, таких как Clostridium Pasteurianum и Megasphaera elsdenii . Они катализируют как выделение, так и поглощение H 2 .
  • периплазматические гетеродимерные гидрогеназы Desulfovibrio spp., которые можно очищать аэробно.
  • растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные в хлоропластах зеленой водоросли Scenedesmus obliquus , катализируют эволюцию H 2 . Ферредоксин [Fe 2 S 2 ] действует как природный донор электронов, связывая фермент с фотосинтетической цепью переноса электронов .

В отличие от гидрогеназ [NiFe] гидрогеназы [FeFe] обычно более активны в производстве молекулярного водорода. Частота оборотов (TOF) порядка 10 000 с. −1 В литературе сообщалось о гидрогеназах [FeFe] Clostridium Pasteurianum . [14] Это привело к интенсивным исследованиям, направленным на использование гидрогеназы [FeFe] для устойчивого производства H 2 . [15]

Активный центр дижелезогидрогеназы известен как H-кластер. H-кластер состоит из структуры [4Fe4S] кубановой формы, связанной с кофактором низковалентного дижелеза посредством тиола, производного цистеина. Дижелезный кофактор включает два атома железа, соединенных мостиковым аза-дитиолатным лигандом (-SCH 2 -NH-CH 2 S-, adt), атомы железа координированы карбонильными и цианидными лигандами. [16]

[FeFe]-гидрогеназы можно разделить на четыре отдельные филогенетические группы A-D. [17] Группа А состоит из прототипических и разветвленных [FeFe]-гидрогеназ. В природе прототипические [FeFe]-гидрогеназы осуществляют обмен водорода , используя ферредоксин в качестве окислительно-восстановительного партнера, в то время как раздвоенные типы выполняют ту же реакцию, используя как ферредоксин, так и НАД (H) в качестве донора или акцептора электронов. [18] Чтобы сохранить энергию, анаэробные бактерии используют бифуркацию электронов , при которой экзергонические и эндергонические окислительно-восстановительные реакции соединяются, чтобы обойти термодинамические барьеры . Группа А включает наиболее охарактеризованные и каталитически наиболее активные ферменты, такие как [FeFe]-гидрогеназа Chlamydomonas Reinhardtii ( Cr HydA1), [19] Desulfovibrio desulfuricans ( Dd HydAB или Dd H), [20] и Clostridium Pasteurianum и Clostridium acetobutylicum ( Cp HydA1 и Ca HydA1, называемые Cp I и Ca I). [21] Репрезентативных примеров группы B еще не было охарактеризовано, но она филогенетически различна, даже если она имеет схожие аминокислотные мотивы вокруг H-кластера, что и [FeFe]-гидрогеназы группы A. Группа C была классифицирована как «сенсорная» на основании присутствия домена Per-Arnt-Sim . [22] [23] Одним из примеров [FeFe]-гидрогеназы группы C является Thermotoga maritima ( Tm HydS), которая демонстрирует лишь умеренную каталитическую скорость по сравнению с ферментами группы A и очевидную высокую чувствительность к водороду (H 2 ). [24] Близкородственный подкласс из группы D имеет аналогичное расположение бактериального гена и структуру домена, аналогичную подклассу из группы E, но у него отсутствует домен PAS. [17] [22] [FeFe]-гидрогеназа из Thermoanaerobacter mathranii (именуемая Tam HydS). В группе D была охарактеризована [25]

[Fe]-только гидрогеназа

[ редактировать ]
Кристаллическая структура [Fe] гидрогеназы

5,10-метенилтетрагидрометаноптерингидрогеназа (EC 1.12.98.2 ), обнаруженная у метаногенных архей, не содержит ни никелевых, ни железо-серных кластеров, но содержит железосодержащий кофактор, который недавно был охарактеризован методом рентгеновской дифракции. [26]

В отличие от двух других типов, [Fe]-только гидрогеназы обнаружены только у некоторых гидрогенотрофных метаногенных архей. Они также имеют принципиально другой ферментативный механизм с точки зрения окислительно-восстановительных партнеров и способа доставки электронов в активный центр. В гидрогеназах [NiFe] и [FeFe] электроны проходят через ряд металлорганических кластеров, находящихся на большом расстоянии; структуры активного сайта остаются неизменными в течение всего процесса. Однако в [Fe]-только гидрогеназах электроны доставляются непосредственно в активный центр на короткое расстояние. Метенил-H4MPT + напрямую принимает гидрид от H 2 , кофактор, в процессе . [Fe]-только гидрогеназа также известна как H 2 -образующая метилентетрагидрометаноптерин (метилен-H4MPT) дегидрогеназа, поскольку ее функцией является обратимое восстановление метенил-H4MPT. + в метилен-H4MPT. [27] Гидрирование метенил-H4MPT+ происходит вместо окисления/производства H2 , что имеет место для двух других типов гидрогеназ. Хотя точный механизм катализа все еще изучается, недавние открытия позволяют предположить, что молекулярный водород сначала гетеролитически расщепляется Fe (II) с последующим переносом гидрида на карбокатион акцептора. [28]

Механизм

[ редактировать ]

Молекулярный механизм превращения протонов в молекулы водорода внутри гидрогеназ все еще находится в стадии обширного изучения. Один популярный подход использует мутагенез для выяснения роли аминокислот и/или лигандов на различных стадиях катализа, таких как внутримолекулярный транспорт субстратов. Например, Корниш и др. провели исследования мутагенеза и обнаружили, что четыре аминокислоты, расположенные вдоль предполагаемого канала, соединяющего активный центр и поверхность белка, имеют решающее значение для ферментативной функции [FeFe] гидрогеназы Clostridium Pasteurianum (CpI). [29] С другой стороны, можно также положиться на вычислительный анализ и моделирование. Нильссон Лилль и Зигбан недавно применили этот подход при исследовании механизма, с помощью которого гидрогеназы [NiFe] катализируют H 2 . расщепление [30] Эти два подхода дополняют друг друга и могут принести пользу друг другу. Фактически, Као и Холл объединили оба подхода при разработке модели, описывающей, как молекулы водорода окисляются или образуются в активном центре гидрогеназ [FeFe]. [31] Хотя для полного понимания механизма необходимы дополнительные исследования и экспериментальные данные, эти результаты позволили ученым применить знания, например, для создания искусственных катализаторов, имитирующих активные центры гидрогеназ. [32]

Биологическая функция

[ редактировать ]

Предполагая, что атмосфера Земли изначально была богата водородом, ученые выдвинули гипотезу, что гидрогеназы развились для выработки энергии из/в виде молекулярного H 2 . Соответственно, гидрогеназы могут либо помогать микроорганизмам размножаться в таких условиях, либо создавать экосистемы, усиленные H 2 . [33] Микробные сообщества, управляемые молекулярным водородом, фактически были обнаружены в глубоководных районах, где другие источники энергии фотосинтеза недоступны. На основании этих оснований считается, что основная роль гидрогеназ заключается в выработке энергии, и этого может быть достаточно для поддержания экосистемы.

Недавние исследования выявили и другие биологические функции гидрогеназ. Начнем с того, что двунаправленные гидрогеназы также могут действовать как «клапаны» для контроля избытка восстанавливающих эквивалентов, особенно у фотосинтезирующих микроорганизмов. Такая роль заставляет гидрогеназы играть жизненно важную роль в анаэробном метаболизме . [34] [35] Более того, гидрогеназы также могут участвовать в сохранении мембраносвязанной энергии посредством генерации трансмембранной протондвижущей силы. [15] Существует вероятность, что гидрогеназы ответственны за биоремедиацию хлорированных соединений. Гидрогеназы, способные поглощать H 2 , могут помочь извлекать примеси тяжелых металлов в отравленных формах. Эти поглощающие гидрогеназы были недавно обнаружены у патогенных бактерий и паразитов и, как полагают, участвуют в их вирулентности. [15]

Приложения

[ редактировать ]

Гидрогеназы были впервые открыты в 1930-х годах. [36] и с тех пор они привлекли интерес многих исследователей, включая химиков-неоргаников , которые синтезировали множество имитаторов гидрогеназы . Растворимая гидрогеназа [NiFe] из Ralstonia eutrofa H16 является многообещающим ферментом-кандидатом для применения в биотопливе на основе H 2 , поскольку она способствует окислению H 2 и относительно толерантна к кислороду. Его можно производить на гетеротрофных питательных средах. [8] и очищали с помощью анионообменной и эксклюзионной хроматографии . матриц [9] Понимание каталитического механизма гидрогеназы может помочь ученым разработать чистые биологические источники энергии, такие как водоросли, производящие водород. [37]

Производство биологического водорода

[ редактировать ]

Различные системы способны расщеплять воду на O 2 и H. + от падающего солнечного света. Аналогично, многочисленные катализаторы, химические или биологические, могут снизить количество образующегося H. + в Н 2 . Различные катализаторы требуют неодинакового перенапряжения для того, чтобы произошла эта реакция восстановления. Гидрогеназы привлекательны тем, что требуют относительно низкого перенапряжения . Фактически, его каталитическая активность более эффективна, чем у платины, которая является наиболее известным катализатором реакции выделения H 2 . [38] Среди трех различных типов гидрогеназ гидрогеназы [FeFe] считаются сильными кандидатами на роль неотъемлемой части солнечной системы производства H 2 , поскольку они предлагают дополнительное преимущество в виде высокой TOF (более 9000 с). −1 ) [6] .

Низкий перенапряжение и высокая каталитическая активность гидрогеназ [FeFe] сопровождаются высокой чувствительностью к O 2 . Необходимо сделать их устойчивыми к O 2 для использования в солнечном производстве H 2 , поскольку O 2 является побочным продуктом реакции расщепления воды . Предыдущие исследовательские усилия различных групп по всему миру были сосредоточены на понимании механизмов, участвующих в O 2 -инактивации гидрогеназ. [5] [39] Например, Стрип и др. опираясь на электрохимию белковых пленок, они обнаружили, что O 2 сначала превращается в активную форму в активном центре гидрогеназ [FeFe], а затем повреждает его домен [4Fe-4S]. [40] Коэн и др. исследовали, как кислород может достичь активного центра, который скрыт внутри тела белка, с помощью метода молекулярно-динамического моделирования; их результаты показывают, что O 2 диффундирует главным образом двумя путями, которые образуются за счет расширения и соединения между полостями во время динамического движения. [41] Эти работы, в сочетании с другими сообщениями, предполагают, что инактивация регулируется двумя явлениями: диффузией O 2 в активный центр и деструктивной модификацией активного центра.

Несмотря на эти результаты, исследования по созданию толерантности к кислороду гидрогеназ все еще продолжаются. Хотя исследователи обнаружили кислородтолерантные [NiFe] гидрогеназы, они эффективны только при поглощении, но не производстве водорода. [21] . Недавний успех Бингама и др. в разработке [FeFe] гидрогеназы Clostridium Pasteurianum также был ограничен сохранением активности (во время воздействия кислорода) только при потреблении H 2 . [42]

Биотопливные элементы на основе гидрогеназы

[ редактировать ]

Типичные ферментативные биотопливные элементы предполагают использование ферментов в качестве электрокатализаторов либо на катоде, либо на аноде, либо на одном электроде. элементах на основе гидрогеназы В биотопливных ферменты гидрогеназы присутствуют на аноде для окисления H 2 . [9] [4] [43]

Принцип

[ редактировать ]

Двунаправленная или обратимая реакция , катализируемая гидрогеназой, позволяет улавливать и хранить возобновляемую энергию в качестве топлива с использованием по требованию. Это можно продемонстрировать на примере химического хранения электроэнергии, полученной из возобновляемых источников (например, солнечной, ветровой, гидротермальной ) в виде H 2 в периоды низкого энергопотребления. Когда требуется энергия, H 2 можно окислить для производства электричества. [43]

Преимущества

[ редактировать ]

Это одно из решений проблемы разработки технологий улавливания и хранения возобновляемой энергии в качестве топлива с использованием по требованию. Выработка электроэнергии из H 2 сравнима с аналогичной функциональностью платиновых катализаторов за вычетом отравления катализатора и, следовательно, очень эффективна. В случае топливных элементов H 2 /O 2 , продуктом которых является вода, выбросы парниковых газов не производятся . [43]

Биохимическая классификация

[ редактировать ]
ЕС 1.12.1.2

водороддегидрогеназа (водород:НАД + оксидоредуктаза)

Н 2 + НАД + ⇌ Ч + + НАДН
ЕС 1.12.1.3

водороддегидрогеназа (НАДФ) (водород:НАДФН + оксидоредуктаза)

Н 2 + НАДФ + ⇌ Ч + + НАДФН
ЕС 1.12.2.1

цитохром -с 3 гидрогеназа (водород:феррицитохром- с 3 оксидоредуктаза)

2H 2 + феррицитохром с 3 ⇌ 4H + + ферроцитохром с 3
ЕС 1.12.5.1

водород:хиноноксидоредуктаза

H 2 + менахинон ⇌ менахинол
ЕС 1.12.7.2

ферредоксингидрогеназа (водород:ферредоксиноксидоредуктаза)

H 2 + окисленный ферредоксин ⇌ 2H + + восстановленный ферредоксин
ЕС 1.12.98.1

коэнзим F 420 гидрогеназа (водород:коэнзим F 420 оксидоредуктаза)

H 2 + коэнзим F 420 ⇌ восстановленный кофермент F 420
ЕС 1.12.99.6

гидрогеназа (акцептор) (водород:акцепторная оксидоредуктаза)

Н 2 + А ⇌ А 2
ЕС 1.12.98.2

5,10-метенилтетрагидрометаноптерингидрогеназа (водород:5,10-метенилтетрагидрометаноптериноксидоредуктаза)

Н 2 + 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин ⇌ Н + + 5,10-метилентетрагидрометаноптерин
ЕС 1.12.98.3

Метаносарцина -феназингидрогеназа [водород:2-(2,3-дигидропентапренилокси)феназиноксидоредуктаза]

Н 2 + 2-(2,3-дигидропентапренилокси)феназин ⇌ 2-дигидропентапренилоксифеназин

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Винье П.М., Биллоуд Б., Мейер Дж. (август 2001 г.). «Классификация и филогения гидрогеназ» . Обзоры микробиологии FEMS . 25 (4): 455–501. дои : 10.1111/j.1574-6976.2001.tb00587.x . ПМИД   11524134 .
  2. ^ Любиц В. , Огата Х., Рюдигер О., Рейерс Э. (апрель 2014 г.). «Гидрогеназы». Химические обзоры . 114 (8): 4081–4148. дои : 10.1021/cr4005814 . ПМИД   24655035 .
  3. ^ Фонтесилла-Кампс Х.К., Вольбеда А., Кавацца С., Николет Ю. (октябрь 2007 г.). «Структурно-функциональные взаимоотношения [NiFe]- и [FeFe]-гидрогеназ». Химические обзоры . 107 (10): 4273–4303. дои : 10.1021/cr050195z . ПМИД   17850165 .
  4. ^ Перейти обратно: а б с д Джагдер Б.Е., Уэлч Дж., Аги-Зинсу К.Ф., Маркиз С.П. (14 мая 2013 г.). «Основы и электрохимические применения гидрогеназ, поглощающих [Ni – Fe]». РСК Прогресс . 3 (22): 8142. Бибкод : 2013RSCAd...3.8142J . дои : 10.1039/c3ra22668a . ISSN   2046-2069 .
  5. ^ Перейти обратно: а б Либготт П.П., Леру Ф., Бурла Б., Дементин С., Бафферт С., Лотье Т. и др. (январь 2010 г.). «Связь диффузии по туннелю субстрата и чувствительности к кислороду гидрогеназы». Химическая биология природы . 6 (1): 63–70. дои : 10.1038/nchembio.276 . ПМИД   19966788 .
  6. ^ Грининг С., Берни М., Хардс К., Кук Г.М., Конрад Р. (март 2014 г.). «Почвенные актинобактерии поглощают атмосферный H2 с помощью двух мембраносвязанных кислородзависимых [NiFe] гидрогеназ» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (11): 4257–4261. Бибкод : 2014PNAS..111.4257G . дои : 10.1073/pnas.1320586111 . ПМЦ   3964045 . ПМИД   24591586 .
  7. ^ Бургдорф Т., Ленц О., Бурке Т., ван дер Линден Э., Джонс А.К., Альбрахт С.П. и др. (2005). «[NiFe]-гидрогеназы Ralstonia eutrofa H16: модульные ферменты для кислородтолерантного биологического окисления водорода». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 10 (2–4): 181–196. дои : 10.1159/000091564 . ПМИД   16645314 . S2CID   8030367 .
  8. ^ Перейти обратно: а б Джагдер Б.Е., Чен З., Пинг Д.Т., Лебхар Х., Уэлч Дж., Маркиз С.П. (март 2015 г.). «Анализ изменений растворимой гидрогеназы и глобальной экспрессии генов у Cupriavidus necator (Ralstonia eutropa) H16, выращенного в гетеротрофной диауксической периодической культуре» . Заводы по производству микробных клеток . 14 (1): 42. дои : 10.1186/s12934-015-0226-4 . ПМК   4377017 . ПМИД   25880663 .
  9. ^ Перейти обратно: а б с Джагдер Б.Е., Лебхар Х., Агуэй-Зинсу К.Ф., Маркиз С.П. (01 января 2016 г.). «Производство и очистка растворимой гидрогеназы из Ralstonia eutrofa H16 для потенциального применения водородных топливных элементов» . МетодыX . 3 : 242–250. дои : 10.1016/j.mex.2016.03.005 . ПМЦ   4816682 . ПМИД   27077052 .
  10. ^ Кордеро П.Р., Гринтер Р., Хардс К., Крайл М.Дж., Уорр К.Г., Кук Г.М. и др. (декабрь 2019 г.). «Две поглощающие гидрогеназы по-разному взаимодействуют с аэробной дыхательной цепью во время роста и персистенции микобактерий» . Журнал биологической химии . 294 (50): 18980–18991. дои : 10.1074/jbc.RA119.011076 . ПМК   6916507 . ПМИД   31624148 .
  11. ^ Гринтер Р., Кропп А., Венугопал Х., Сенгер М., Бэдли Дж., Каботахе П.Р. и др. (март 2023 г.). «Структурные основы бактериального извлечения энергии из атмосферного водорода» . Природа . 615 (7952): 541–547. Бибкод : 2023Natur.615..541G . дои : 10.1038/s41586-023-05781-7 . ПМЦ   10017518 . ПМИД   36890228 .
  12. ^ Уилкинс А. (8 марта 2023 г.). «Фермент почвенных бактерий вырабатывает электричество из водорода в воздухе» . Новый учёный . 257 (3430): 13. Бибкод : 2023NewSc.257...13W . дои : 10.1016/S0262-4079(23)00459-1 . S2CID   257625443 .
  13. ^ Берггрен Г., Адамска А., Ламбертц С., Симмонс Т.Р., Эссельборн Дж., Атта М. и др. (июль 2013 г.). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe]-гидрогеназ» . Природа . 499 (7456): 66–69. Бибкод : 2013Natur.499...66B . дои : 10.1038/nature12239 . ПМЦ   3793303 . ПМИД   23803769 .
  14. ^ Мэдден С., Вон, доктор медицинских наук, Диес-Перес I, Браун К.А., Кинг П.В., Гаст Д. и др. (январь 2012 г.). «Каталитический оборот [FeFe]-гидрогеназы на основе визуализации одиночных молекул». Журнал Американского химического общества . 134 (3): 1577–1582. дои : 10.1021/ja207461t . ПМИД   21916466 .
  15. ^ Смит П.Р., Бингхэм А.С., Шварц-младший (2012). «Получение водорода из НАДФН с использованием гидрогеназы [FeFe]». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2977–2983. doi : 10.1016/j.ijhydene.2011.03.172 .
  16. ^ Немет Б., Эсмье С., Редман Х.Дж., Берггрен Дж. (май 2019 г.). «Мониторинг сборки H-кластера с использованием полусинтетического белка HydF» . Транзакции Далтона . 48 (18): 5978–5986. дои : 10.1039/C8DT04294B . ПМК   6509880 . ПМИД   30632592 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Лэнд Х., Сенгер М., Берггрен Дж., Стрип С.Т. (28 мая 2020 г.). «Текущее состояние исследований [FeFe]-гидрогеназы: биоразнообразие и спектроскопические исследования». АКС-катализ . 10 (13): 7069–7086. дои : 10.1021/acscatal.0c01614 . ISSN   2155-5435 . S2CID   219749715 .
  18. ^ Шухманн К., Чоудхури Н.П., Мюллер В. (04 декабря 2018 г.). «Сложные мультимерные [FeFe] гидрогеназы: биохимия, физиология и новые возможности для водородной экономики» . Границы микробиологии . 9 : 2911. дои : 10.3389/fmicb.2018.02911 . ПМК   6288185 . ПМИД   30564206 .
  19. ^ Хаппе Т., Набер Дж.Д. (июнь 1993 г.). «Выделение, характеристика и N-концевая аминокислотная последовательность гидрогеназы зеленой водоросли Chlamydomonas Reinhardtii» . Европейский журнал биохимии . 214 (2): 475–481. дои : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17944.x . ПМИД   8513797 .
  20. ^ Глик Б.Р., Мартин В.Г., Мартин С.М. (октябрь 1980 г.). «Очистка и свойства периплазматической гидрогеназы Desulfovibrio desulfuricans». Канадский журнал микробиологии . 26 (10): 1214–1223. дои : 10.1139/m80-203 . ПМИД   7006765 .
  21. ^ Накос Г., Мортенсон Л. (март 1971 г.). «Очистка и свойства гидрогеназы, белка железа и серы, из Clostridium Pasteurianum W5». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 227 (3): 576–583. дои : 10.1016/0005-2744(71)90008-8 . ПМИД   5569125 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Калусинска М., Хаппе Т., Йорис Б., Уилмотт А. (июнь 2010 г.). «Удивительное разнообразие клостридиальных гидрогеназ: сравнительная геномная перспектива» . Микробиология . 156 (Часть 6): 1575–1588. дои : 10.1099/mic.0.032771-0 . ПМИД   20395274 .
  23. ^ Грининг С., Бисвас А., Карере С.Р., Джексон С.Дж., Тейлор М.К., Стотт М.Б. и др. (март 2016 г.). «Геномные и метагеномные исследования распределения гидрогеназы показывают, что H2 является широко используемым источником энергии для роста и выживания микробов» . Журнал ISME . 10 (3): 761–777. Бибкод : 2016ISMEJ..10..761G . дои : 10.1038/ismej.2015.153 . ПМЦ   4817680 . ПМИД   26405831 .
  24. ^ Чонгдар Н., Биррелл Дж.А., Павлак К., Соммер С., Рейджерс Э.Дж., Рюдигер О. и др. (январь 2018 г.). «Уникальные спектроскопические свойства H-кластера предполагаемой сенсорной [FeFe] гидрогеназы». Журнал Американского химического общества . 140 (3): 1057–1068. дои : 10.1021/jacs.7b11287 . ПМИД   29251926 .
  25. ^ Лэнд Х., Секретарева А., Хуанг П., Редман Х.Дж., Немет Б., Полидори Н. и др. (сентябрь 2020 г.). «Охарактеризация предполагаемой сенсорной [FeFe]-гидрогеназы дает новое понимание роли архитектуры активного сайта» . Химическая наука . 11 (47): 12789–12801. дои : 10.1039/D0SC03319G . ПМЦ   8163306 . ПМИД   34094474 .
  26. ^ Шима С., Пилак О., Фогт С., Шик М., Стагни М.С., Мейер-Клауке В. и др. (июль 2008 г.). «Кристаллическая структура [Fe]-гидрогеназы раскрывает геометрию активного центра». Наука . 321 (5888): 572–575. Бибкод : 2008Sci...321..572S . дои : 10.1126/science.1158978 . ПМИД   18653896 . S2CID   206513302 .
  27. ^ Саломоне-Стагни М., Стеллато Ф., Уэйли С.М., Фогт С., Моранте С., Шима С. и др. (март 2010 г.). «Структура узлов железа [Fe]-гидрогеназы и модельных систем: исследование спектроскопии рентгеновского поглощения вблизи края» . Транзакции Далтона . 39 (12): 3057–3064. дои : 10.1039/b922557a . ПМЦ   3465567 . ПМИД   20221540 .
  28. ^ Шима С., Фогт С., Гёбельс А., Билл Э. (декабрь 2010 г.). «Круговой дихроизм железо-хромофора [Fe]-гидрогеназы: конформационные изменения, необходимые для активации H2». Ангеванде Хеми . 49 (51): 9917–9921. дои : 10.1002/anie.201006255 . ПМИД   21105038 .
  29. ^ Корниш А.Дж., Гертнер К., Ян Х., Петерс Дж.В., Хегг Э.Л. (ноябрь 2011 г.). «Механизм переноса протона в [FeFe]-гидрогеназе Clostridium Pasteurianum» . Журнал биологической химии . 286 (44): 38341–38347. дои : 10.1074/jbc.M111.254664 . ПМК   3207428 . ПМИД   21900241 .
  30. ^ Лилль С.О., Siegbahn PE (февраль 2009 г.). «Автокаталитический механизм NiFe-гидрогеназы: восстановление до Ni (I) с последующим окислительным присоединением». Биохимия . 48 (5): 1056–1066. дои : 10.1021/bi801218n . ПМИД   19138102 .
  31. ^ Цао З, Холл МБ (апрель 2001 г.). «Моделирование активных центров металлоферментов. 3. Расчеты функциональной плотности на моделях [Fe]-гидрогеназы: структуры и частоты колебаний наблюдаемых окислительно-восстановительных форм и механизм реакции в дижелезном активном центре». Журнал Американского химического общества . 123 (16): 3734–3742. дои : 10.1021/ja000116v . ПМИД   11457105 .
  32. ^ Тард С., Лю Х, Ибрагим С.К., Бруски М., Де Джоя Л., Дэвис С.К. и др. (февраль 2005 г.). «Синтез H-кластерного каркаса железосодержащей гидрогеназы». Природа . 433 (7026): 610–613. Бибкод : 2005Natur.433..610T . дои : 10.1038/nature03298 . ПМИД   15703741 . S2CID   4430994 .
  33. ^ Винье П.М., Биллоуд Б. (октябрь 2007 г.). «Возникновение, классификация и биологическая функция гидрогеназ: обзор». Химические обзоры . 107 (10): 4206–4272. дои : 10.1021/cr050196r . ПМИД   17927159 .
  34. ^ Адамс М.В., Штифель Э.И. (декабрь 1998 г.). «Биологическое производство водорода: не так уж и элементарно». Наука . 282 (5395): 1842–1843. дои : 10.1126/science.282.5395.1842 . ПМИД   9874636 . S2CID   38018712 .
  35. ^ Фрей М. (март 2002 г.). «Гидрогеназы: ферменты, активирующие водород» . ХимБиоХим . 3 (2–3): 153–160. doi : 10.1002/1439-7633(20020301)3:2/3<153::AID-CBIC153>3.0.CO;2-B . ПМИД   11921392 . S2CID   36754174 .
  36. ^ Тауэр РК (сентябрь 1998 г.). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон. Лекция по премии Марджори Стивенсон 1998 года» . Микробиология . 144 (Часть 9): 2377–2406. дои : 10.1099/00221287-144-9-2377 . ПМИД   9782487 .
  37. ^ Флорин Л., Цокоглу А., Хаппе Т. (март 2001 г.). «Новый тип железогидрогеназы в зеленой водоросли Scenedesmus obliquus связан с фотосинтетической цепью переноса электронов» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6125–6132. дои : 10.1074/jbc.M008470200 . ПМИД   11096090 .
  38. ^ Хиннеманн Б., Мозес П.Г., Бонде Дж., Йоргенсен К.П., Нильсен Дж.Х., Хорх С. и др. (апрель 2005 г.). «Биомиметическая эволюция водорода: наночастицы MoS2 как катализатор выделения водорода». Журнал Американского химического общества . 127 (15): 5308–5309. дои : 10.1021/ja0504690 . ПМИД   15826154 .
  39. ^ Горис Т., Уэйт А.Ф., Саггу М., Фрич Дж., Хейдари Н., Штейн М. и др. (май 2011 г.). «Уникальный кластер железо-сера имеет решающее значение для толерантности к кислороду [NiFe]-гидрогеназы». Химическая биология природы . 7 (5): 310–318. дои : 10.1038/nchembio.555 . ПМИД   21390036 .
  40. ^ Стрип С.Т., Голдет Г., Брандмайр С., Санганас О., Винсент К.А., Хауманн М. и др. (октябрь 2009 г.). «Как кислород атакует [FeFe] гидрогеназы фотосинтезирующих организмов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (41): 17331–17336. Бибкод : 2009PNAS..10617331S . дои : 10.1073/pnas.0905343106 . ПМК   2765078 . ПМИД   19805068 .
  41. ^ Коэн Дж., Ким К., Кинг П., Зайберт М., Шультен К. (сентябрь 2005 г.). «Обнаружение путей газовой диффузии в белках: применение к транспорту O2 и H2 в CpI [FeFe]-гидрогеназе и роль дефектов упаковки» . Структура . 13 (9): 1321–1329. дои : 10.1016/j.str.2005.05.013 . ПМИД   16154089 .
  42. ^ Бингхэм А.С., Смит П.Р., Шварц-младший (2012). «Эволюция гидрогеназы [FeFe] с пониженной чувствительностью к кислороду». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2965–2976. doi : 10.1016/j.ijhydene.2011.02.048 .
  43. ^ Перейти обратно: а б с Любиц В., Огата Х., Рюдигер О., Рейерс Э. (апрель 2014 г.). «Гидрогеназы». Химические обзоры . 114 (8): 4081–4148. дои : 10.1021/cr4005814 . ПМИД   24655035 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hydrogenase&oldid=1217739703"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 2bfda3311a3d7f6dac48352b0a77bd8d__1712494860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/2b/8d/2bfda3311a3d7f6dac48352b0a77bd8d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Hydrogenase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)