✖


Jump to content

Биосинтез

В молекулярной биологии биосинтез представляет собой многоэтапный превращаются субстраты в процесс, катализируемый ферментами, в ходе которого более сложные продукты в живых организмах. В биосинтезе простые соединения модифицируются, превращаются в другие соединения или соединяются с образованием макромолекул . Этот процесс часто состоит из метаболических путей . Некоторые из этих путей биосинтеза расположены внутри одной клеточной органеллы , тогда как другие включают ферменты, расположенные в нескольких клеточных органеллах. Примеры этих путей биосинтеза включают производство компонентов липидных мембран и нуклеотидов . обычно является синонимом анаболизма . Биосинтез

Необходимые элементы для биосинтеза включают: соединения- предшественники , химическую энергию (например, АТФ ) и каталитические ферменты, которым могут потребоваться коферменты (например, НАДН , НАДФН ). Эти элементы создают мономеры — строительные блоки макромолекул. Некоторые важные биологические макромолекулы включают: белки , которые состоят из мономеров аминокислот , соединенных пептидными связями , и молекулы ДНК , которые состоят из нуклеотидов, соединенных фосфодиэфирными связями .

Свойства химических реакций [ править ]

Биосинтез происходит за счет ряда химических реакций. Для того, чтобы эти реакции имели место, необходимы следующие элементы: [1]

В самом простом смысле реакции, протекающие при биосинтезе, имеют следующий формат: [2]

Некоторые варианты этого основного уравнения, которые будут обсуждаться более подробно позже: [3]

  1. Простые соединения, которые превращаются в другие соединения, обычно в рамках многостадийной реакции. происходят во время образования нуклеиновых кислот и зарядки тРНК Два примера реакций этого типа перед трансляцией . Для некоторых из этих шагов требуется химическая энергия:
  2. Простые соединения, которые превращаются в другие соединения с помощью кофакторов. Например, для синтеза фосфолипидов требуется ацетил-КоА, тогда как для синтеза другого компонента мембраны, сфинголипидов , необходимы НАДН и ФАДН для образования основной цепи сфингозина . Общее уравнение для этих примеров:
  3. Простые соединения, которые соединяются, образуя макромолекулу. Например, жирные кислоты объединяются с образованием фосфолипидов. В свою очередь, фосфолипиды и холестерин взаимодействуют нековалентно , образуя липидный бислой . Эту реакцию можно изобразить следующим образом:

Липид [ править ]

Бислой липидной мембраны

Многие сложные макромолекулы синтезируются в виде простых повторяющихся структур. [4] Например, простейшими структурами липидов являются жирные кислоты . Жирные кислоты являются углеводородов производными ; они содержат «голову» карбоксильной группы и «хвост» углеводородной цепи. [4] Эти жирные кислоты создают более крупные компоненты, которые, в свою очередь, включают нековалентные взаимодействия, образуя липидный бислой. [4] Цепи жирных кислот встречаются в двух основных компонентах мембранных липидов: фосфолипидах и сфинголипидах . Третий основной компонент мембраны, холестерин , не содержит этих жирных кислот. [5]

Эукариотические фосфолипиды [ править ]

Смотрите также: Фосфолипид § Синтез фосфолипидов

Основу всех биомембран составляет двухслойная структура фосфолипидов. [6] Молекула фосфолипида является амфипатической ; он содержит гидрофильную полярную головку и гидрофобный неполярный хвост. [4] Фосфолипидные головки взаимодействуют между собой и водными средами, а углеводородные хвосты ориентируются в центре, вдали от воды. [7] Эти последние взаимодействия управляют двухслойной структурой, которая действует как барьер для ионов и молекул. [8]

Существуют различные типы фосфолипидов; следовательно, пути их синтеза различаются. Однако первый этап синтеза фосфолипидов включает образование фосфатидата или диацилглицерин-3-фосфата в эндоплазматическом ретикулуме и внешней мембране митохондрий . [7] Путь синтеза представлен ниже:

Синтез фосфатидной кислоты
Phosphatidic acid synthesis

Путь начинается с глицерин-3-фосфата, который превращается в лизофосфатидат путем добавления цепи жирной кислоты, обеспечиваемой ацил-коэнзимом А. [9] Затем лизофосфатидат превращается в фосфатидат путем добавления другой цепи жирной кислоты, вносимой вторым ацил-КоА; все эти этапы катализируются ферментом глицеринфосфатацилтрансферазой . [9] Синтез фосфолипидов продолжается в эндоплазматическом ретикулуме, причем путь биосинтеза расходится в зависимости от компонентов конкретного фосфолипида. [9]

Сфинголипиды [ править ]

Подобно фосфолипидам, эти производные жирных кислот имеют полярную головку и неполярные хвосты. [5] В отличие от фосфолипидов, сфинголипиды имеют сфингозиновый остов. [10] Сфинголипиды существуют в эукариотических клетках и особенно распространены в центральной нервной системе . [7] Например, сфингомиелин входит в состав миелиновой оболочки нервных волокон. [11]

Сфинголипиды образуются из церамидов , которые состоят из цепи жирных кислот, присоединенной к аминогруппе основной цепи сфингозина. Эти церамиды синтезируются в результате ацилирования сфингозина. [11] Путь биосинтеза сфингозина описан ниже:

Синтез сфингозина
Sphingosine synthesis

Как видно на изображении, во время синтеза сфингозина пальмитоил-КоА и серин подвергаются реакции конденсации , которая приводит к образованию 3-дегидросфинганина. [7] Этот продукт затем восстанавливается с образованием дигидроспингозина, который превращается в сфингозин в результате реакции окисления с помощью FAD . [7]

Холестерин [ править ]

Этот липид принадлежит к классу молекул, называемых стеролами . [5] Стеролы имеют четыре слитых кольца и гидроксильную группу . [5] Холестерин является особенно важной молекулой. Он не только служит компонентом липидных мембран, но также является предшественником нескольких стероидных гормонов, включая кортизол , тестостерон и эстроген . [12]

Холестерин синтезируется из ацетил-КоА . [12] Путь показан ниже:

Путь синтеза холестерина
Cholesterol synthesis pathway

В более общем плане этот синтез происходит в три стадии: первая стадия происходит в цитоплазме , а вторая и третья стадии - в эндоплазматическом ретикулуме. [9] Этапы следующие: [12]

1. Синтез изопентенилпирофосфата , «строительного блока» холестерина.
2. Образование сквалена путем конденсации шести молекул изопентенилфосфата.
3. Превращение сквалена в холестерин посредством нескольких ферментативных реакций.

Нуклеотиды [ править ]

Биосинтез нуклеотидов включает реакции , катализируемые ферментами , которые превращают субстраты в более сложные продукты. [1] Нуклеотиды являются строительными блоками ДНК и РНК . Нуклеотиды состоят из пятичленного кольца, образованного сахаром рибозы в РНК и сахаром дезоксирибозы в ДНК; эти сахара связаны с пуриновым или пиримидиновым основанием гликозидной связью и фосфатной группой в 5'-положении сахара. [13]

Пуриновые нуклеотиды [ править ]

Синтез ИМФ .

Нуклеотиды ДНК аденозин и гуанозин состоят из пуринового основания, присоединенного к рибозному сахару гликозидной связью. В случае нуклеотидов РНК дезоксиаденозин и дезоксигуанозин пуриновые основания присоединены к сахару дезоксирибозе гликозидной связью. Пуриновые основания на нуклеотидах ДНК и РНК синтезируются по двенадцатиступенчатому механизму реакции, присущему большинству одноклеточных организмов. Высшие эукариоты используют аналогичный механизм реакции , состоящий из десяти стадий. Пуриновые основания синтезируются путем превращения фосфорибозилпирофосфата (PRPP) в инозинмонофосфат (IMP), который является первым ключевым промежуточным продуктом в биосинтезе пуриновых оснований. [14] Дальнейшая ферментативная модификация IMP приводит к образованию аденозиновых и гуанозиновых оснований нуклеотидов.

  1. Первым этапом биосинтеза пуринов является реакция конденсации , осуществляемая глутамин-PRPP-амидотрансферазой . Этот фермент переносит аминогруппу от глутамина к PRPP, образуя 5-фосфорибозиламин . Следующий шаг требует активации глицина путем добавления фосфатной группы АТФ .
  2. GAR-синтетаза [15] осуществляет конденсацию активированного глицина на PRPP, образуя глицинамидрибонуклеотид (GAR).
  3. Трансформилаза GAR добавляет формильную группу к аминогруппе GAR, образуя формилглицинамидрибонуклеотид (FGAR).
  4. FGAR амидотрансфераза [16] катализирует присоединение азотистой группы к FGAR, образуя формилглицинамидинрибонуклеотид (FGAM).
  5. FGAM-циклаза катализирует замыкание кольца, которое включает удаление молекулы воды, образуя 5-членное имидазольное кольцо 5-аминоимидазолрибонуклеотид (AIR).
  6. N5-CAIR-синтетаза переносит карбоксильную группу, образуя промежуточный N5-карбоксиминоимидазолрибонуклеотид (N5-CAIR). [17]
  7. Мутаза N5-CAIR перестраивает карбоксильную функциональную группу и переносит ее на имидазольное кольцо, образуя карбоксиаминоимидазольный рибонуклеотид (CAIR). Двухэтапный механизм образования CAIR из AIR чаще всего встречается у одноклеточных организмов. Высшие эукариоты содержат фермент АИР-карбоксилазу, [18] который переносит карбоксильную группу непосредственно на имидазольное кольцо AIR, образуя CAIR.
  8. SAICAR-синтетаза образует пептидную связь между аспартатом и добавленной карбоксильной группой имидазольного кольца, образуя N-сукцинил-5-аминоимидазол-4-карбоксамид рибонуклеотид (SAICAR).
  9. Лиаза SAICAR удаляет углеродный скелет добавленного аспартата, оставляя аминогруппу и образуя 5-аминоимидазол-4-карбоксамид рибонуклеотид (AICAR).
  10. Трансформилаза AICAR переносит карбонильную группу на AICAR, образуя N-формиламиноимидазол-4-карбоксамидрибонуклеотид (FAICAR).
  11. На последнем этапе участвует фермент IMP-синтаза , который замыкает пуриновое кольцо и образует промежуточный продукт инозинмонофосфата. [5]

Пиримидиновые нуклеотиды [ править ]

Биосинтез уридинмонофосфата (UMP)

Другими нуклеотидными основаниями ДНК и РНК, которые связаны с сахаром рибозы посредством гликозидной связи, являются тимин , цитозин и урацил (который встречается только в РНК). Биосинтез уридинмонофосфата включает фермент, расположенный во внутренней мембране митохондрий , и многофункциональные ферменты, расположенные в цитозоле . [19]

  1. На первом этапе фермент карбамоилфосфатсинтаза объединяет глутамин с CO2 образованием в АТФ-зависимой реакции с карбамоилфосфата .
  2. Аспартаткарбамоилтрансфераза конденсирует карбамоилфосфат с аспартатом с образованием уридосукцината.
  3. Дигидрооротаза осуществляет замыкание кольца — реакцию, при которой теряется вода с образованием дигидрооротата .
  4. Дигидрооротатдегидрогеназа , локализованная во внутренней мембране митохондрий. [19] окисляет дигидрооротат до оротата .
  5. Оротатфосфорибозилгидролаза (OMP-пирофосфорилаза) конденсирует оротат с PRPP с образованием оротидин-5'-фосфата .
  6. Декарбоксилаза OMP катализирует превращение оротидин-5'-фосфата в UMP . [20]

После синтеза уридинового нуклеотидного основания синтезируются другие основания, цитозин и тимин. Биосинтез цитозина представляет собой двухэтапную реакцию, которая включает превращение UMP в UTP . Присоединение фосфата к UMP катализируется ферментом киназой . Фермент CTP-синтаза катализирует следующую стадию реакции: превращение UTP в CTP путем переноса аминогруппы от глутамина к уридину; это образует цитозиновое основание CTP. [21] Механизм, который изображает реакцию УТФ + АТФ + глутамин ⇔ ЦТФ + АДФ + глутамат, приведен ниже:

'Реакция тимидилатсинтазы: dUMP + 5,10-метилентетрагидрофолат ⇔ dTMP + дигидрофолат.
'Thymidylate synthase reaction: dUMP + 5,10-methylenetetrahydrofolate ⇔ dTMP + dihydrofolate
Механизм Ctp-синтазы: УТФ + АТФ + глутамин ⇔ ЦТФ + АДФ + глутамат.
Ctp synthase mechanism: UTP + ATP + glutamine ⇔ CTP + ADP + glutamate

Цитозин – это нуклеотид, который присутствует как в ДНК, так и в РНК. Однако урацил содержится только в РНК. Следовательно, после синтеза UTP его необходимо преобразовать в дезокси -форму для включения в ДНК. В этом преобразовании участвует фермент рибонуклеозидтрифосфатредуктаза . На эту реакцию, которая удаляет 2'-ОН сахара рибозы с образованием дезоксирибозы, не влияют основания, присоединенные к сахару. Эта неспецифичность позволяет рибонуклеозидтрифосфатредуктазе превращать все нуклеотидтрифосфаты в дезоксирибонуклеотиды по аналогичному механизму. [21]

В отличие от урацила, тиминовые основания встречаются преимущественно в ДНК, а не в РНК. Клетки обычно не содержат тиминовых оснований, которые связаны с сахарами рибозы в РНК, что указывает на то, что клетки синтезируют только тимин, связанный с дезоксирибозой. Фермент тимидилатсинтетаза отвечает за синтез остатков тимина из dUMP в dTMP . Эта реакция переносит метильную группу на урациловое основание dUMP с образованием dTMP. [21] Реакция тимидилатсинтазы, dUMP + 5,10-метилентетрагидрофолат ⇔ dTMP + дигидрофолат, показана справа.

ДНК [ править ]

Когда ДНК-полимераза движется в направлении от 3’ к 5’ вдоль цепи матрицы, она синтезирует новую цепь в направлении от 5’ к 3’.

Хотя существуют различия между синтезом ДНК эукариот и прокариот , в следующем разделе обозначены ключевые характеристики репликации ДНК, общие для обоих организмов.

ДНК состоит из нуклеотидов , соединенных фосфодиэфирными связями . [4] Синтез ДНК , происходящий в ядре , представляет собой полуконсервативный процесс, означающий, что полученная молекула ДНК содержит исходную цепь родительской структуры и новую цепь. [22] Синтез ДНК катализируется семейством ДНК-полимераз , которым требуются четыре дезоксинуклеозидтрифосфата, матричная цепь и праймер со свободным 3'-ОН для включения нуклеотидов. [23]

Чтобы произошла репликация ДНК, репликационная вилка создается с помощью ферментов, называемых хеликазами, , которая раскручивает спираль ДНК. [23] Топоизомеразы в репликационной вилке удаляют суперспирали , вызванные раскручиванием ДНК, а одноцепочечные ДНК-связывающие белки поддерживают две одноцепочечные ДНК-матрицы, стабилизированные перед репликацией. [13]

Синтез ДНК инициируется РНК-полимеразой- примазой , которая образует праймер РНК со свободным 3'-ОН. [23] Этот праймер прикрепляется к одноцепочечной матрице ДНК, а ДНК-полимераза удлиняет цепь за счет включения нуклеотидов; ДНК-полимераза также корректирует вновь синтезированную цепь ДНК. [23]

Во время реакции полимеризации, катализируемой ДНК-полимеразой, происходит нуклеофильная атака 3'-ОН растущей цепи на самый внутренний атом фосфора дезоксинуклеозидтрифосфата; это приводит к образованию фосфодиэфирного мостика , который присоединяет новый нуклеотид и высвобождает пирофосфат . [9]

Во время репликации одновременно создаются два типа цепей: ведущая цепь , которая синтезируется непрерывно и растет к репликационной вилке, и отстающая цепь , которая образуется прерывисто во фрагментах Окадзаки и растет в направлении от репликационной вилки. [22] Фрагменты Окадзаки ковалентно соединяются ДНК-лигазой с образованием непрерывной цепи. [22] Затем для завершения репликации ДНК праймеры РНК удаляются, а образовавшиеся пробелы заменяются ДНК и соединяются с помощью ДНК-лигазы. [22]

Аминокислоты [ править ]

Основная статья: Синтез аминокислот

Белок – это полимер, состоящий из аминокислот , связанных пептидными связями . В природе обнаружено более 300 аминокислот , из которых только двадцать две, известные как протеиногенные аминокислоты , являются строительными блоками белка. [24] Только зеленые растения и большинство микробов способны синтезировать все 20 стандартных аминокислот, необходимых всем живым видам. Млекопитающие могут синтезировать только десять из двадцати стандартных аминокислот. Остальные аминокислоты: валин , метионин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , лизин , треонин и триптофан для взрослых и гистидин и аргинин для детей получают с пищей. [25]

Основная структура аминокислот [ править ]

L-аминокислота

Общая структура стандартных аминокислот включает первичную аминогруппу , карбоксильную группу и функциональную группу, присоединенную к α-углероду . Различные аминокислоты идентифицируются по функциональной группе. В результате того, что к α-углероду присоединены три разные группы, аминокислоты представляют собой асимметричные молекулы . Для всех стандартных аминокислот, кроме глицина , α-углерод является хиральным центром . В случае глицина α-углерод имеет два атома водорода, что добавляет симметрии этой молекуле. За исключением пролина , все аминокислоты, встречающиеся в жизни, имеют конформацию L-изоформы . Пролин имеет функциональную группу на α-углероде, которая образует кольцо с аминогруппой. [24]

Глутаминоксоглутаратаминотрансфераза и глутаминсинтетаза
Glutamine oxoglutarate aminotransferase and glutamine synthetase

Источник азота [ править ]

Один из основных этапов биосинтеза аминокислот включает включение азотистой группы в α-углерод. В клетках существует два основных пути включения групп азота. Один путь включает фермент глутамин-оксоглутарат-аминотрансферазу (GOGAT), который удаляет амидную аминогруппу глутамина и переносит ее на 2-оксоглутарат , образуя две глутамата молекулы . В этой реакции катализа глутамин служит источником азота. Изображение, иллюстрирующее эту реакцию, находится справа.

Другой путь включения азота в α-углерод аминокислот включает фермент глутаматдегидрогеназу (GDH). GDH способна переносить аммиак на 2-оксоглутарат и образовывать глутамат. Кроме того, фермент глютаминсинтетаза (GS) способен переносить аммиак на глутамат и синтезировать глютамин, восполняя глутамин. [26]

Семейство аминокислот глутамата [ править ]

Семейство аминокислот глутамата включает аминокислоты, полученные из аминокислоты глутамата. В это семейство входят: глутамат, глютамин , пролин и аргинин . В это семейство также входит аминокислота лизин , полученная из α-кетоглутарата . [27]

Биосинтез глутамата и глутамина является ключевым этапом ассимиляции азота, обсуждавшейся выше. Ферменты GOGAT и GDH катализируют реакции ассимиляции азота .

У бактерий фермент глутамат-5-киназа инициирует биосинтез пролина путем переноса фосфатной группы с АТФ на глутамат. Следующая реакция катализируется ферментом пирролин-5-карбоксилатсинтазой (P5CS), который катализирует восстановление ϒ-карбоксильной группы L-глутамат-5-фосфата. Это приводит к образованию полуальдегида глутамата, который самопроизвольно циклизуется до пирролин-5-карбоксилата. Пирролин-5-карбоксилат далее восстанавливается ферментом пирролин-5-карбоксилатредуктазой (P5CR) с образованием аминокислоты пролин. [28]

На первом этапе биосинтеза аргинина у бактерий глутамат ацетилируется путем переноса ацетильной группы от ацетил-КоА в положение N-α; это предотвращает спонтанную циклизацию. Фермент N-ацетилглутаматсинтаза (глутамат-N-ацетилтрансфераза) отвечает за катализацию стадии ацетилирования. Последующие этапы катализируются ферментами N-ацетилглутаматкиназой , N-ацетилгаммаглутамилфосфатредуктазой и ацетилорнитин/сукцинилдиаминопимелатаминотрансферазой и дают N-ацетил-L-орнитин. Ацетильная группа ацетилорнитина удаляется ферментом ацетилорнитиназой (АО) или орнитинацетилтрансферазой (ОАТ), в результате чего образуется орнитин . Затем ферменты цитруллин и аргининосукцинат превращают орнитин в аргинин. [29]

Путь диаминопимелиновой кислоты

Существует два различных пути биосинтеза лизина: путь диаминопимелиновой кислоты и путь α-аминоадипата . Наиболее распространенным из двух путей синтеза является путь диаминопимелиновой кислоты; он состоит из нескольких ферментативных реакций, в ходе которых к аспартату добавляются углеродные группы с образованием лизина: [30]

  1. Аспартаткиназа инициирует путь диаминопимелиновой кислоты путем фосфорилирования аспартата и образования аспартилфосфата.
  2. Аспартатполуальдегиддегидрогеназа катализирует НАДФН -зависимое восстановление аспартилфосфата с образованием аспартатполуальдегида.
  3. 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза присоединяет пируватную группу к β-аспартил-4-полуальдегиду и удаляет молекулу воды. Это вызывает циклизацию и дает (2S,4S)-4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидродипиколинат.
  4. 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатредуктаза катализирует восстановление (2S,4S)-4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидродипиколината НАДФН с образованием Δ'-пиперидин-2,6-дикарбоксилата (2,3,4, 5-тетрагидродипиколинат) и H 2 O.
  5. Тетрагидродипиколинат-ацилтрансфераза катализирует реакцию ацетилирования, которая приводит к раскрытию кольца и дает N-ацетил α-амино-ε-кетопимелат.
  6. N-сукцинил-α-амино-ε-кетопимелат-глутамат-аминотрансаминаза катализирует реакцию трансаминирования, которая удаляет кетогруппу N-ацетил-α-амино-ε-кетопилата и заменяет ее аминогруппой с образованием N-сукцинил-L-диаминопимелата. . [31]
  7. N-ацилдиаминопимелатдеацилаза катализирует деацилирование N-сукцинил-L-диаминопимелата с образованием L,L-диаминопимелата. [32]
  8. DAP-эпимераза катализирует превращение L,L-диаминопимелата в мезоформу L,L-диаминопимелата. [33]
  9. DAP-декарбоксилаза катализирует удаление карбоксильной группы с образованием L-лизина.

Семейство аминокислот серина [ править ]

Семейство серина аминокислот включает: серин, цистеин и глицин . Большинство микроорганизмов и растений получают серу для синтеза метионина из аминокислоты цистеина. Кроме того, превращение серина в глицин обеспечивает углероды, необходимые для биосинтеза метионина и гистидина . [27]

В ходе биосинтеза серина [34] Фермент фосфоглицератдегидрогеназа катализирует начальную реакцию, которая окисляет 3-фосфо-D-глицерат с образованием 3-фосфонооксипирувата . [35] Следующая реакция катализируется ферментом фосфосеринаминотрансферазой , которая переносит аминогруппу с глутамата на 3-фосфонооксипируват с образованием L-фосфосерина . [36] Последний этап катализируется ферментом фосфосеринфосфатазой , который дефосфорилирует L-фосфосерин с образованием L-серина . [37]

Известны два пути биосинтеза глицина. Организмы, которые используют этанол и ацетат в качестве основного источника углерода, используют гликонеогенный путь для синтеза глицина . Другой путь биосинтеза глицина известен как гликолитический путь. Этот путь превращает серин, синтезированный из промежуточных продуктов гликолиза, в глицин. В гликолитическом пути фермент серингидроксиметилтрансфераза катализирует расщепление серина с образованием глицина и переносит отщепленную углеродную группу серина на тетрагидрофолат , образуя 5,10-метилентетрагидрофолат . [38]

Биосинтез цистеина представляет собой двухэтапную реакцию, которая включает в себя включение неорганической серы . У микроорганизмов и растений фермент серинацетилтрансфераза катализирует перенос ацетильной группы с ацетил-КоА на L-серин с образованием О-ацетил-L-серина . [39] Следующий этап реакции, катализируемый ферментом О-ацетилсерин(тиол)лиазой , заменяет ацетильную группу O-ацетил-L-серина на сульфид с образованием цистеина. [40]

аминокислот Аспартатное семейство ​

Семейство аспартатных аминокислот включает в себя: треонин , лизин , метионин , изолейцин и аспартат. Лизин и изолейцин считаются частью семейства аспартатов, хотя часть их углеродного скелета происходит из пирувата . В случае метионина метиловый углерод образуется из серина и группы серы, но у большинства организмов он образуется из цистеина. [27]

Биосинтез аспартата представляет собой одностадийную реакцию, катализируемую одним ферментом. Фермент аспартатаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы от аспартата на α-кетоглутарат с образованием глутамата и оксалоацетата . [41] Аспарагин синтезируется путем АТФ-зависимого добавления аминогруппы к аспартату; аспарагинсинтетаза катализирует присоединение азота из глутамина или растворимого аммиака к аспартату с образованием аспарагина. [42]

Путь биосинтеза лизина диаминопимелиновой кислоты

Путь биосинтеза лизина диаминопимелиновой кислоты принадлежит к семейству аминокислот аспартата. Этот путь включает девять реакций, катализируемых ферментами, которые превращают аспартат в лизин. [43]

  1. Аспартаткиназа катализирует начальную стадию пути диаминопимелиновой кислоты путем переноса фосфорила из АТФ на карбоксилатную группу аспартата, что дает аспартил-β-фосфат. [44]
  2. Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа катализирует реакцию восстановления путем дефосфорилирования аспартил-β-фосфата с образованием аспартат-β-полуальдегида. [45]
  3. Дигидродипиколинатсинтаза катализирует реакцию конденсации аспартат-β-полуальдегида с пируватом с образованием дигидродипиколиновой кислоты. [46]
  4. 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатредуктаза катализирует восстановление дигидродипиколиновой кислоты с образованием тетрагидродипиколиновой кислоты. [47]
  5. Тетрагидродипиколинат-N-сукцинилтрансфераза катализирует перенос сукцинильной группы от сукцинил-СоА на тетрагидродипиколиновую кислоту с образованием N-сукцинил-L-2,6-диаминогептандиоата. [48]
  6. N-сукцинилдиаминопимелатаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы с глутамата на N-сукцинил-L-2,6-диаминогептандиоат с образованием N-сукцинил-L,L-диаминопимелиновой кислоты. [49]
  7. Сукцинилдиаминопимелатдесукцинилаза катализирует удаление ацильной группы у N-сукцинил-L,L-диаминопимелиновой кислоты с образованием L,L-диаминопимелиновой кислоты. [50]
  8. Диаминопимелатэпимераза катализирует инверсию α-углерода L,L-диаминопимелиновой кислоты с образованием мезо-диаминопимелиновой кислоты . [51]
  9. Сиаминопимелатдекарбоксилаза катализирует заключительную стадию биосинтеза лизина, которая удаляет группу диоксида углерода из мезо-диаминопимелиновой кислоты с образованием L-лизина. [52]

Белки [ править ]

Антикодон тРНК взаимодействует с кодоном мРНК, чтобы связать аминокислоту с растущей полипептидной цепью.
Процесс зарядки тРНК

Синтез белка происходит посредством процесса, называемого трансляцией . [53] Во время трансляции генетический материал, называемый мРНК , считывается рибосомами для создания белковой полипептидной цепи. [53] Для этого процесса требуется транспортная РНК (тРНК), которая служит адаптером, связывая аминокислоты на одном конце и взаимодействуя с мРНК на другом конце; последнее спаривание тРНК и мРНК гарантирует добавление к цепи нужной аминокислоты. [53] Синтез белка происходит в три фазы: инициация, элонгация и терминация. [13] Прокариотический ( архейный и бактериальный ) перевод отличается от эукариотического перевода ; однако в этом разделе основное внимание будет уделено сходствам между этими двумя организмами.

Дополнительная информация [ править ]

Прежде чем трансляция сможет начаться, должен произойти процесс связывания конкретной аминокислоты с соответствующей тРНК. Эта реакция, называемая зарядкой тРНК, катализируется аминоацил-тРНК-синтетазой . [54] Специфическая тРНК-синтетаза отвечает за распознавание и зарядку определенной аминокислоты. [54] Кроме того, этот фермент имеет специальные дискриминационные области, обеспечивающие правильное связывание тРНК с родственной ей аминокислотой. [54] Первым шагом присоединения аминокислоты к соответствующей тРНК является образование аминоацил-АМФ: [54]

После этого происходит перенос аминоацильной группы с аминоацил-АМФ на молекулу тРНК. Полученная молекула представляет собой аминоацил-тРНК : [54]

Сочетание этих двух этапов, оба из которых катализируются аминоацил-тРНК-синтетазой, приводит к образованию заряженной тРНК, которая готова добавлять аминокислоты к растущей полипептидной цепи.

Помимо связывания аминокислоты, тРНК имеет трехнуклеотидную единицу, называемую антикодоном , которая образует пары оснований со специфическими тройками нуклеотидов на мРНК, называемыми кодонами ; кодоны кодируют определенную аминокислоту. [55] Такое взаимодействие возможно благодаря рибосоме, которая служит местом синтеза белка. Рибосома имеет три сайта связывания тРНК: аминоацильный сайт (сайт А), пептидильный сайт (сайт Р) и сайт выхода (сайт Е). [56]

В транскрипте мРНК имеется множество кодонов, и очень часто аминокислота определяется более чем одним кодоном; это явление называется вырождением . [57] Всего имеется 64 кодона, по 61 каждого из которых кодирует одну из 20 аминокислот, а остальные кодоны определяют обрыв цепи. [57]

Перевод по шагам [ править ]

Как упоминалось ранее, трансляция происходит в три фазы: инициация, элонгация и терминация.

Перевод

Шаг 1: Инициация [ править ]

Завершение фазы инициации зависит от следующих трех событий: [13]

1. Рекрутирование рибосомы на мРНК.

2. Связывание заряженной инициаторной тРНК с Р-сайтом рибосомы.

3. Правильное выравнивание рибосомы со стартовым кодоном мРНК.

Шаг 2: Удлинение [ править ]

После инициации полипептидная цепь удлиняется за счет взаимодействий антикодон:кодон, при этом рибосома добавляет аминокислоты к полипептидной цепи по одной за раз. Для обеспечения правильного добавления аминокислот необходимо выполнить следующие шаги: [58]

1. Связывание правильной тРНК с А-сайтом рибосомы.

2. Образование пептидной связи между тРНК в А-сайте и полипептидной цепью, прикрепленной к тРНК в Р-сайте.

3. Транслокация или продвижение комплекса тРНК-мРНК на три нуклеотида.

Транслокация «отключает» тРНК в сайте E и перемещает тРНК из сайта A в сайт P, оставляя сайт A свободным для входящей тРНК, которая может добавить еще одну аминокислоту.

Шаг 3: Прекращение действия [ править ]

Последний этап трансляции происходит, когда стоп-кодон попадает в сайт А. [1] Затем происходят следующие шаги:

1. Распознавание кодонов факторами высвобождения , что вызывает гидролиз полипептидной цепи от тРНК, расположенной в Р-сайте. [1]

2. Высвобождение полипептидной цепи [57]

3. Диссоциация и «переработка» рибосомы для будущих процессов трансляции. [57]

Сводную таблицу ключевых игроков в сфере перевода можно найти ниже:

Ключевые игроки в сфере перевода Этап перевода Цель
тРНК-синтетаза перед началом Отвечает за зарядку тРНК.
мРНК инициация, элонгация, завершение Шаблон для синтеза белка; содержит области, называемые кодонами, которые кодируют аминокислоты
тРНК инициация, элонгация, завершение Связывает сайты рибосом A, P, E; пары оснований антикодона с кодоном мРНК, чтобы гарантировать включение правильной аминокислоты в растущую полипептидную цепь.
рибосома инициация, элонгация, завершение Направляет синтез белка и катализирует образование пептидной связи.

Заболевания, связанные с дефицитом макромолекул [ править ]

Семейная гиперхолестеринемия вызывает отложения холестерина

Ошибки в путях биосинтеза могут иметь пагубные последствия, включая нарушение формирования макромолекул или недостаточное производство функциональных молекул. Ниже приведены примеры, иллюстрирующие сбои, возникающие из-за такой неэффективности.

См. также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Альбертс, Брюс (2008). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN  978-0815341055 .
  2. ^ Зумдал, Стивен С. Зумдал, Сьюзен А. (2008). Химия (8-е изд.). КА: Cengage Learning. ISBN  978-0547125329 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  3. ^ Воэт, Дональд; Воэт, Джудит Г.; Пратт, Шарлотта В. (2013). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN  978-0470547847 .
  4. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Лодиш, Харви; и др. (2007). Молекулярно-клеточная биология (6-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN  978-0716743668 .
  5. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Кокс, Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. (2008). Ленингерские принципы биохимии (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN  9780716771081 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  6. ^ Ханин, Израиль (2013). Фосфолипиды: биохимические, фармацевтические и аналитические аспекты . Спрингер. ISBN  978-1475713664 .
  7. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Вэнс, Деннис Э.; Вэнс, Джин Э. (2008). Биохимия липидов, липопротеинов и мембран (5-е изд.). Амстердам: Эльзевир. ISBN  978-0444532190 .
  8. ^ Катсарас, Дж.; и др. (2001). Липидные бислои: структура и взаимодействие; с 6 столами . Берлин [ua]: Шпрингер. ISBN  978-3540675556 .
  9. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Страйер, Джереми М. Берг; Джон Л. Тимочко; Люберт (2007). Биохимия (6-е изд., 3-е печатное изд.). Нью-Йорк: Фриман. ISBN  978-0716787242 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  10. ^ Голт, ЧР; Л. М. Обейд; Ю.А. Ханнун (2010). «Обзор метаболизма сфинголипидов: от синтеза к распаду». Сфинголипиды как сигнальные и регуляторные молекулы . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 688. стр. 1–23. дои : 10.1007/978-1-4419-6741-1_1 . ISBN  978-1-4419-6740-4 . ПМК   3069696 . ПМИД   20919643 .
  11. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Сигел, Джордж Дж. (1999). Основная нейрохимия: молекулярные, клеточные и медицинские аспекты (6-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания [ua]: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN  978-0397518203 .
  12. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Харрис, Дж. Робин (2010). Белки, связывающие холестерин и транспортирующие холестерин: структура и функции в здоровом состоянии и при заболеваниях . Дордрехт: Спрингер. ISBN  978-9048186211 .
  13. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Уотсон, Джеймс Д.; и др. (2007). Молекулярная биология гена (6-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Бенджамин Каммингс. ISBN  978-0805395921 .
  14. ^ Каппок, Ти Джей; Илик, SE; Стуббе, Дж. (октябрь 2000 г.). «Модульная эволюция пути биосинтеза пуринов». Современное мнение в области химической биологии . 4 (5): 567–72. дои : 10.1016/s1367-5931(00)00133-2 . ПМИД   11006546 .
  15. ^ Сампей, Г; Баба, С; Канагава, М; Янаи, Х; Исии, Т; Каваи, Х; Фукай, Ю; Эбихара, А; Накагава, Н.; Каваи, Дж. (октябрь 2010 г.). «Кристаллические структуры глицинамидрибонуклеотидсинтетазы PurD из термофильных эубактерий». Журнал биохимии . 148 (4): 429–38. дои : 10.1093/jb/mvq088 . ПМИД   20716513 .
  16. ^ Хоскинс, А.А.; Ананд, Р; Илик, SE; Стуббе, Дж. (17 августа 2004 г.). «Комплекс формилглицинамид-рибонуклеотид-амидотрансферазы из Bacillus subtilis: образование комплекса, опосредованное метаболитами». Биохимия . 43 (32): 10314–27. дои : 10.1021/bi049127h . ПМИД   15301530 .
  17. ^ Мюллер, Э.Дж.; Мейер, Э; Рудольф, Дж; Дэвиссон, виджей; Стуббе, Дж. (1 марта 1994 г.). «N5-карбоксиминоимидазолрибонуклеотид: доказательства наличия нового промежуточного соединения и двух новых ферментативных активностей в пути биосинтеза пуринов de novo Escherichia coli». Биохимия . 33 (8): 2269–78. дои : 10.1021/bi00174a038 . ПМИД   8117684 .
  18. ^ Файерстин, С.М.; Пун, Юго-Запад; Мюллер, Э.Дж.; Стуббе, Дж; Дэвиссон, виджей (4 октября 1994 г.). «Реакции, катализируемые 5-аминоимидазолрибонуклеотидкарбоксилазами из Escherichia coli и Gallus Gallus: случай расхождения каталитических механизмов». Биохимия . 33 (39): 11927–34. дои : 10.1021/bi00205a031 . ПМИД   7918411 .
  19. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Срере, Пенсильвания (1987). «Комплексы последовательных метаболических ферментов». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 89–124. дои : 10.1146/annurev.bi.56.070187.000513 . ПМИД   2441660 .
  20. ^ Броуч, под редакцией Джеффри Н. Стратерна, Элизабет В. Джонс, Джеймса Р. (1981). Молекулярная биология дрожжей Saccharomyces . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. ISBN  978-0879691394 . {{cite book}}: |first= имеет общее имя ( справка ) CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с О'Донован, Джорджия; Нойхард, Дж (сентябрь 1970 г.). «Пиримидиновый обмен у микроорганизмов» . Бактериологические обзоры . 34 (3): 278–343. дои : 10.1128/MMBR.34.3.278-343.1970 . ПМЦ   378357 . ПМИД   4919542 .
  22. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Гир, Джеральд Карп; ответственный за пересмотр главы 15 Питер ван дер (2004). Клеточная и молекулярная биология: концепции и эксперименты (4-е изд., Изд. Wiley International). Нью-Йорк: Дж. Уайли и сыновья. ISBN  978-0471656654 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
  23. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Гриффитс, Энтони Дж. Ф. (1999). Современный генетический анализ (2-е печатное изд.). Нью-Йорк: Фриман. ISBN  978-0716731184 .
  24. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Ву, Дж. (май 2009 г.). «Аминокислоты: обмен веществ, функции и питание». Аминокислоты . 37 (1): 1–17. дои : 10.1007/s00726-009-0269-0 . ПМИД   19301095 . S2CID   1870305 .
  25. ^ Мусдейл, DM; Коггинс, младший (1991). «Синтез аминокислот». Целевые участки для действия гербицидов . стр. 29–56. дои : 10.1007/978-1-4899-2433-9_2 . ISBN  978-1-4899-2435-3 .
  26. ^ Мифлин, Б.Дж.; Леа, Пи Джей (1977). «Метаболизм аминокислот». Ежегодный обзор физиологии растений . 28 : 299–329. дои : 10.1146/annurev.pp.28.060177.001503 .
  27. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Умбаргер, HE (1978). «Биосинтез аминокислот и его регуляция». Ежегодный обзор биохимии . 47 (1): 532–606. дои : 10.1146/annurev.bi.47.070178.002533 . ПМИД   354503 .
  28. ^ Перес-Арельяно, я; Кармона-Альварес, Ф; Мартинес, А.И.; Родригес-Диас, Дж; Сервера, Дж. (март 2010 г.). «Пирролин-5-карбоксилатсинтаза и биосинтез пролина: от осмотолерантности к редкому метаболическому заболеванию» . Белковая наука . 19 (3): 372–82. дои : 10.1002/pro.340 . ПМЦ   2866264 . ПМИД   20091669 .
  29. ^ Сюй, Ю; Лабедан, Б; Глансдорф, Н. (март 2007 г.). «Удивительный биосинтез аргинина: переоценка ферментологии и эволюции этого пути у микроорганизмов» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 71 (1): 36–47. дои : 10.1128/MMBR.00032-06 . ПМЦ   1847373 . ПМИД   17347518 .
  30. ^ «MetaCyc: биосинтез L-лизина I» .
  31. ^ ПЕТЕРКОФСКИЙ, Б; ГИЛВАРГ, К. (май 1961 г.). «N-Сукцинил-L-диаминопимелик-глутаминовая трансаминаза» . Журнал биологической химии . 236 (5): 1432–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64192-4 . ПМИД   13734750 .
  32. ^ КИНДЛЕР, Ш.; ГИЛВАРГ, К. (декабрь 1960 г.). «Деацилаза N-сукцинил-L-2,6-диаминопимелиновой кислоты» . Журнал биологической химии . 235 : 3532–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64502-8 . ПМИД   13756049 .
  33. ^ Борн, ТЛ; Бланшар, Дж. С. (октябрь 1999 г.). «Исследование структуры/функции ферментов диаминопимелатного пути биосинтеза клеточной стенки бактерий». Современное мнение в области химической биологии . 3 (5): 607–13. дои : 10.1016/s1367-5931(99)00016-2 . ПМИД   10508663 .
  34. ^ «Эшерихия coli К-12 субстр. MG1655» . биосинтез серина . НИИ Интернешнл . Проверено 12 декабря 2013 г.
  35. ^ Белл, Дж. К.; Грант, Джорджия; Банасзак, LJ (30 марта 2004 г.). «Мультиконформационные состояния фосфоглицератдегидрогеназы». Биохимия . 43 (12): 3450–8. дои : 10.1021/bi035462e . ПМИД   15035616 .
  36. ^ Дубновицкий А.П.; Капетаниу, Е.Г.; Папагеоргиу, AC (январь 2005 г.). «Адаптация фермента к щелочному pH: структура атомного разрешения (1,08 А) фосфосеринаминотрансферазы из Bacillus alcalophilus» . Белковая наука . 14 (1): 97–110. дои : 10.1110/ps.041029805 . ПМЦ   2253317 . ПМИД   15608117 .
  37. ^ Ван, В; Ким, Р; Джанкарик, Дж; Йокота, Х; Ким, С.Х. (10 января 2001 г.). «Кристаллическая структура фосфосеринфосфатазы из Methanococcus jannaschii, гипертермофила, при разрешении 1,8 А» . Структура . 9 (1): 65–71. дои : 10.1016/s0969-2126(00)00558-x . ПМИД   11342136 .
  38. ^ Моншау, Н.; Стаманн, КП; Сам, Х; Макнил, Дж. Б.; Богнар, Ал. (1 мая 1997 г.). «Идентификация Saccharomyces cerevisiae GLY1 как треонинальдолазы: ключевого фермента в биосинтезе глицина» . Письма FEMS по микробиологии . 150 (1): 55–60. дои : 10.1111/j.1574-6968.1997.tb10349.x . ПМИД   9163906 .
  39. ^ Пай, ВЕ; Тинги, AP; Робсон, РЛ; Муди, ПК (24 сентября 2004 г.). «Строение и механизм действия серин-ацетилтрансферазы Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 279 (39): 40729–36. дои : 10.1074/jbc.M403751200 . ПМИД   15231846 .
  40. ^ Хуанг, Б; Веттинг, МВт; Родерик, СЛ (май 2005 г.). «Активный центр О-ацетилсеринсульфгидрилазы является опорной точкой для образования биферментного комплекса с серин-ацетилтрансферазой» . Журнал бактериологии . 187 (9): 3201–5. дои : 10.1128/JB.187.9.3201-3205.2005 . ПМЦ   1082839 . ПМИД   15838047 .
  41. ^ Макфален, Калифорния; Винсент, Миннесота; Пико, Д; Янсониус, Ю.Н .; Леск, AM; Чотия, К. (5 сентября 1992 г.). «Закрытие домена в митохондриальной аспартатаминотрансферазе». Журнал молекулярной биологии . 227 (1): 197–213. дои : 10.1016/0022-2836(92)90691-C . ПМИД   1522585 .
  42. ^ Ларсен, ТМ; Бёлейн, СК; Шустер, С.М.; Ричардс, штат Нью-Йорк; Тоден, Дж.Б.; Холден, HM; Рэймент, I (7 декабря 1999 г.). «Трехмерная структура аспарагинсинтетазы B Escherichia coli: короткий путь от субстрата к продукту». Биохимия . 38 (49): 16146–57. CiteSeerX   10.1.1.453.5998 . дои : 10.1021/bi9915768 . ПМИД   10587437 .
  43. ^ Веласко, AM; Легина, Дж.И.; Ласкано, А. (октябрь 2002 г.). «Молекулярная эволюция путей биосинтеза лизина». Журнал молекулярной эволюции . 55 (4): 445–59. Бибкод : 2002JMolE..55..445В . дои : 10.1007/s00239-002-2340-2 . ПМИД   12355264 . S2CID   19460256 .
  44. ^ Котака, М; Рен, Дж; Локьер, М; Хокинс, Арканзас; Стаммерс, ДК (20 октября 2006 г.). «Структуры R- и Т-состояний аспартокиназы III Escherichia coli. Механизмы аллостерического перехода и ингибирования лизином» . Журнал биологической химии . 281 (42): 31544–52. дои : 10.1074/jbc.M605886200 . ПМИД   16905770 .
  45. ^ Хэдфилд, А; Крайгер, Г; Оуян, Дж; Пецко, Г.А.; Ринге, Д; Виола, Р. (18 июня 1999 г.). «Структура аспартат-бета-полуальдегиддегидрогеназы из Escherichia coli, ключевого фермента в семействе аспартатов биосинтеза аминокислот». Журнал молекулярной биологии . 289 (4): 991–1002. дои : 10.1006/jmbi.1999.2828 . ПМИД   10369777 .
  46. ^ Мирвальдт, К; Корндорфер, я; Хубер, Р. (10 февраля 1995 г.). «Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы из Escherichia coli при разрешении 2,5 А». Журнал молекулярной биологии . 246 (1): 227–39. дои : 10.1006/jmbi.1994.0078 . ПМИД   7853400 .
  47. ^ Чирилли, М; Чжэн, Р; Скапен, Г; Бланшар, Дж. С. (16 сентября 2003 г.). «Трехмерные структуры комплексов дигидродипиколинатредуктаза-НАДН-2,6-ПДК и -НАДФН-2,6-ПДК микобактерии туберкулеза. Структурный и мутагенный анализ расслабленной нуклеотидной специфичности». Биохимия . 42 (36): 10644–50. дои : 10.1021/bi030044v . ПМИД   12962488 .
  48. ^ Биман, ТВ; Биндер, Д.А.; Бланшар, Дж.С.; Родерик, СЛ (21 января 1997 г.). «Трехмерная структура тетрагидродипиколинат-N-сукцинилтрансферазы». Биохимия . 36 (3): 489–94. дои : 10.1021/bi962522q . ПМИД   9012664 .
  49. ^ Вейанд, С; Кефала, Г; Вайс, М.С. (30 марта 2007 г.). «Трёхмерная структура N-сукцинилдиаминопимелатаминотрансферазы микобактерии туберкулеза». Журнал молекулярной биологии . 367 (3): 825–38. дои : 10.1016/j.jmb.2007.01.023 . ПМИД   17292400 .
  50. ^ Ночек, БП; Гиллнер, DM; Фан, Ю; Хольц, RC; Иоахимиак, А. (2 апреля 2010 г.). «Структурные основы катализа моно- и диметаллизированными формами десукцинилазы N-сукцинил-L,L-диаминопимелиновой кислоты, кодируемой dapE» . Журнал молекулярной биологии . 397 (3): 617–26. дои : 10.1016/j.jmb.2010.01.062 . ПМК   2885003 . ПМИД   20138056 .
  51. ^ Пиллаи, Б; Черный, М; Подгузник, см; Сазерленд, А; Бланшар, Дж.С.; Ведерас, Дж. К.; Джеймс, Миннесота (23 ноября 2007 г.). «Динамика катализа, выявленная на кристаллических структурах мутантов диаминопимелат эпимеразы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 363 (3): 547–53. дои : 10.1016/j.bbrc.2007.09.012 . ПМИД   17889830 .
  52. ^ Гокулан, К; Рупп, Б; Павелка М.С., младший; Джейкобс В.Р., младший; Саккеттини, JC (16 мая 2003 г.). «Кристаллическая структура диаминопимелатдекарбоксилазы микобактерии туберкулеза, важного фермента бактериального биосинтеза лизина» . Журнал биологической химии . 278 (20): 18588–96. дои : 10.1074/jbc.M301549200 . ПМИД   12637582 .
  53. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Уивер, Роберт Ф. (2005). Молекулярная биология (3-е изд.). Бостон: Высшее образование Макгроу-Хилла. ISBN  978-0-07-284611-9 .
  54. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Купер, Джеффри М. (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN  978-0878931064 .
  55. ^ Джексон, Р.Дж.; и др. (февраль 2010 г.). «Механизм инициации эукариотической трансляции и принципы его регуляции» . Молекулярно-клеточная биология . 10 (2): 113–127. дои : 10.1038/nrm2838 . ПМЦ   4461372 . ПМИД   20094052 .
  56. ^ Грин, Рэйчел; Гарри Ф. Ноллер; и др. (1997). «Рибосомы и трансляция». Анну. Преподобный Биохим . 66 : 679–716. doi : 10.1146/annurev.biochem.66.1.679 . ПМИД   9242921 .
  57. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Вайсбах, Герберт; Пестка, Сидней (1977). Молекулярные механизмы биосинтеза белка . Нью-Йорк: Академическая пресса. ISBN  978-0127442501 .
  58. ^ Фрэнк, Дж; Хайсяо Гао; и др. (сентябрь 2007 г.). «Процесс транслокации мРНК-тРНК» . ПНАС . 104 (50): 19671–19678. дои : 10.1073/pnas.0708517104 . ПМК   2148355 . ПМИД   18003906 .
  59. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Бандели, Салман Дж.; Дай, Джад; Вирани, Салим С. (30 ноября 2013 г.). «Новые методы лечения семейной гиперхолестеринемии». Текущие отчеты об атеросклерозе . 16 (1): 382. дои : 10.1007/s11883-013-0382-0 . ПМИД   24293346 . S2CID   8903481 .
  60. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Кан, Тэ Хёк; Пак, Ёнджин; Бадер, Джоэл С.; Фридманн, Теодор; Куни, Остин Джон (9 октября 2013 г.). «Ген домашнего хозяйства гипоксантингуанинфосфорибозилтрансфераза (HPRT) регулирует многочисленные пути развития и метаболизма дифференцировки нейронов эмбриональных стволовых клеток мышей» . ПЛОС ОДИН . 8 (10): е74967. Бибкод : 2013PLoSO...874967K . дои : 10.1371/journal.pone.0074967 . ПМК   3794013 . ПМИД   24130677 .
  61. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Уолпорт, Кен Мерфи, Пол Трэверс, Марк (2011). Иммунобиология Джейнвей (8-е изд.). Оксфорд: Тейлор и Фрэнсис. ISBN  978-0815342434 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  62. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Хьюз, под редакцией Дональда К. Ло, Роберта Э. (2010). Нейробиология болезни Хантингтона: применение к открытию лекарств (2-е изд.). Бока-Ратон: CRC Press/Taylor & Francisco Group. ISBN  978-0849390005 . {{cite book}}: |first= имеет общее имя ( справка ) CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  63. ^ Биглан, Кевин М.; Росс, Кристофер А.; Лангбен, Дуглас Р.; Эйлуорд, Элизабет Х.; Стаут, Джули С.; Квеллер, Сара; Карлоцци, Ноэль Э.; Дафф, Кевин; Беглингер, Ли Дж.; Полсен, Джейн С. (26 июня 2009 г.). «Моторные нарушения у преманифестных людей с болезнью Хантингтона: исследование PREDICT-HD» . Двигательные расстройства . 24 (12): 1763–1772. дои : 10.1002/mds.22601 . ПМК   3048804 . ПМИД   19562761 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Biosynthesis&oldid=1227452158"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 54b0255c83e647c7f3a823805552ba44__1717607700
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/54/44/54b0255c83e647c7f3a823805552ba44.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Biosynthesis - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)