✖


Jump to content

Биосинтез кобаламина

    Add links
    (Перенаправлено из «Биосинтез кобаламина» )

    Аденозилкобаламин
    Метилкобаламин, еще одна биологически активная форма. Темно-красные кристаллы растворяются в воде, образуя растворы вишневого цвета.

    Биосинтез кобаламина – это процесс, посредством которого бактерии и археи производят кобаламин , витамин B12 . Преобразование аминолевулиновой кислоты посредством уропорфириногена III и аденозилкобировой кислоты в конечные формы, в которых она используется ферментами как организмов-продуцентов, так и других видов, включая людей, которые получают ее с пищей, включает множество этапов.

    Особенность, которая отличает два основных пути биосинтеза , заключается в том, ли кобальт , находящийся в каталитическом участке кофермента , включается рано (у анаэробных организмов ) или поздно (у аэробных организмов ) и ли кислород требуется . В обоих случаях макроцикл , который образует координационный комплекс кобальта, с ионом представляет собой корриновое кольцо, в частности кольцо с семью карбоксилатными группами, называемое кобириновой кислотой. В дальнейшем лигируется на всех карбоксилатах, кроме одного, образуются амидные группы, образующие кобировую кислоту, а аденозильной группой кобальт . На заключительной стадии биосинтеза, общей для всех организмов, к одной свободной карбоксильной группе присоединяется боковая цепь аминопропанола и завершается сборка нуклеотидной петли, которая обеспечит второй лиганд для кобальта.

    Многие виды прокариот не могут биосинтезировать аденозилкобаламин , но могут синтезировать его из кобаламина, который они усваивают из внешних источников. У людей пищевые источники кобаламина после приема внутрь связываются в виде транскобаламинов и преобразуются в коферментные формы, в которых они используются.

    Кобаламин

    [ редактировать ]
    Основная статья: Витамин B 12

    Кобаламин (витамин B12 ) — самый крупный и структурно сложный витамин . Он состоит из модифицированного тетрапиррола , коррина, с центрально- хелатным ионом кобальта и обычно встречается в одной из двух биологически активных форм: метилкобаламина и аденозилкобаламина . У большинства прокариот , а также животных есть кобаламин-зависимые ферменты, которые используют его в качестве кофактора , тогда как растения и грибы его не используют. У бактерий и архей эти ферменты включают метионинсинтазу , рибонуклеотидредуктазу и метилмалонил-КоА-мутазы , этаноламинаммиаклиазу и диолдегидратазу , глутаматную . [1] У некоторых млекопитающих кобаламин поступает с пищей и необходим для синтеза метионина и мутазы метилмалонил-КоА . [2] У человека он играет важную роль в метаболизме фолиевой кислоты и в синтезе промежуточного продукта цикла лимонной кислоты , сукцинил-КоА . [3]

    Обзор биосинтеза кобаламина

    [ редактировать ]

    существует по крайней мере два различных пути биосинтеза кобаламина У бактерий : [4]

    Пути биосинтеза витамина B12 из аминолевулиновой кислоты (АЛК) у бактерий и архей [5]
    Витамин B12 (в виде цианокобаламина) и его родительская кобировая кислота.

    Любой путь можно разделить на две части:

    • Синтез корринового кольца, приводящий к образованию кобириновой кислоты с семью карбоксилатными группами. При анаэробном пути он уже содержит кобальт, но при аэробном пути материал, образующийся на этой стадии, представляет собой гидробириновую кислоту без связанного кобальта. [11] [12] [5]
    • Введение кобальта там, где его еще нет; образование амидов по всем карбоксилатным группам, кроме одной, с образованием кобировой кислоты; присоединение аденозильной группы в качестве лиганда к кобальту; присоединение боковой цепи аминопропанола к одной свободной карбоксильной группе и сборка нуклеотидной петли, которая обеспечит второй лиганд для кобальта. [5] [13]

    Дальнейший тип синтеза происходит через путь спасения , при котором внешние корриноиды абсорбируются с образованием B 12 . [5] Известно, что виды из следующих родов и следующие отдельные виды синтезируют кобаламин: Propionibacterium shermanii, Pseudomonas denitrificans , Streptomyces griseus , Acetobacterium , Aerobacter , Agrobacterium , Alcaligenes , Azotobacter , Bacillus , Clostridium , Corynebacterium , Flavobacterium , Lactobacillus . , Микромоноспора , Микобактерия , Нокардия , Протей , Ризобиумы , сальмонеллы , серратии , стрептококки и ксантомонады . [14] [15]

    Подробности этапов образования уропорфириногена III

    [ редактировать ]
    Основная статья: Порфирин § Синтез

    На ранних стадиях биосинтеза тетрапиррольная структурная основа создается ферментами деаминазой и косинтетазой , которые преобразуют аминолевулиновую кислоту через порфобилиноген и гидроксиметилбилан в уропорфириноген III . Последний является первым макроциклическим промежуточным соединением, общим для гема , хлорофилла , сирогема и самого кобаламина. [7] [16] [17]

    Детали этапов от уропорфириногена III до а,с-диамида коб(II)ириновой кислоты в аэробных организмах

    [ редактировать ]

    Биосинтез кобаламина отличается от биосинтеза гема и хлорофилла в уропорфриногене III: его трансформация включает последовательное присоединение метильных (СН 3 ) групп с образованием промежуточных продуктов, которым были даны тривиальные названия в зависимости от количества включенных групп. Следовательно, первый промежуточный продукт — прекоррин-1, следующий — прекоррин-2 и так далее. Включение всех восьми дополнительных метильных групп, встречающихся в кобировой кислоте, исследовали с помощью 13 C- метил-меченный S-аденозилметионин . Только когда ученые из Рон-Пуленк Рорер использовали генетически модифицированный штамм Pseudomonas denitrificans , в котором восемь генов початка , участвующих в биосинтезе витамина, были сверхэкспрессированы , удалось определить полную последовательность метилирования и других этапов. , таким образом полностью устанавливая все промежуточные соединения на пути. [18] [19]

    От уропорфириногена III до прекоррина-2

    [ редактировать ]

    Фермент CobA катализирует два метилирования с образованием прекоррина-2 : [20]

    (1a) уропорфириноген III + S-аденозилметионин прекоррин-1 + S-аденозил-L-гомоцистеин
    (1b) прекоррин-1 + S-аденозилметионин прекоррин-2 + S-аденозил-L-гомоцистеин

    От прекоррина-2 к прекоррину-3А

    [ редактировать ]

    Затем фермент CobI превращает его в прекоррин-3А: [18]

    прекоррин-2 + S-аденозилметионин прекоррин-3А + S-аденозил-L-гомоцистеин

    От прекоррина-3А к прекоррину-3В

    [ редактировать ]

    Далее фермент CobG превращает прекоррин-3A в прекоррин-3B: [18]

    прекоррин-3А + НАДН + Н + + Около 2 прекоррин-3Б + НАД + + Н 2 О

    Этот фермент представляет собой оксидоредуктазу , которой необходим кислород, поэтому реакция может происходить только в аэробных условиях. Название этих прекорринов как 3А и 3В отражает тот факт, что каждый из них содержит на три метильные группы больше, чем уропорфириноген III, но с другой структурой: в частности, прекоррин-3В имеет внутреннее γ-лактоновое кольцо, образованное из замыкающейся боковой цепи уксусной кислоты кольца А. переходим к макроциклу.

    От прекоррина-3В к ​​прекоррину-4

    [ редактировать ]

    Фермент CobJ продолжает тему внедрения метильной группы. Важно отметить, что на этом этапе макроцикла кольцо сжимается так, что продукт впервые содержит корриновое ядро, которое характеризует кобаламин. [18]

    прекоррин-3B + S-аденозилметионин прекоррин-4 + S-аденозил-L-гомоцистеин

    От прекоррина-4 к прекоррину-5

    [ редактировать ]

    Вставки метильной группы продолжаются, поскольку фермент CobM действует на прекоррин-4: [21]

    прекоррин-4 + S-аденозилметионин прекоррин-5 + S-аденозил-L-гомоцистеин

    Вновь вставленная метильная группа добавляется к кольцу C по углероду, присоединенному к метиленовому (CH 2 ) мостику кольца B. Это не окончательное ее расположение на кобаламине, поскольку более поздний этап включает ее перегруппировку на соседний углерод кольца.

    От прекоррина-5 к прекоррину-6А

    [ редактировать ]

    Фермент CobF теперь удаляет ацетильную группу, расположенную в положении 1 кольцевой системы прекоррина-4, и заменяет ее вновь введенной метильной группой. Название продукта, прекоррин-6А, отражает тот факт, что к этому моменту к уропорфириногену III было добавлено всего шесть метильных групп. Однако, поскольку один из них был экструдирован с ацетатной группой, структура прекоррина-6А содержит только оставшиеся пять. [21]

    прекоррин-5 + S-аденозилметионин + H 2 O прекоррин-6А + S-аденозил-L-гомоцистеин + ацетат

    От прекоррина-6А к прекоррину-6В

    [ редактировать ]

    Фермент CobK теперь восстанавливает двойную связь в кольце D с помощью НАДФН : [21]

    прекоррин-6А + НАДФН + Н + прекоррин-6Б + НАДФ +

    Таким образом, прекоррин-6B отличается по структуре от прекоррина-6А только наличием двух дополнительных атомов водорода.

    От прекоррина-6В к прекоррину-8

    [ редактировать ]

    Фермент CobL имеет два активных центра: один катализирует присоединение двух метильных групп, а другой - декарбоксилирование группы CH 2 COOH в кольце D, так что этот заместитель становится простой метильной группой: [21]

    прекоррин-6B + 2 S-аденозилметионин прекоррин-8Х + 2 S-аденозил-L-гомоцистеин + CO 2

    От прекоррина-8 к гидробириновой кислоте

    [ редактировать ]

    Фермент CobH катализирует реакцию перегруппировки, в результате чего метильная группа, добавленная к кольцу C, изомеризуется до своего конечного местоположения, что является примером внутримолекулярного переноса : [22]

    прекоррин-8X гидробиринат

    От гидробириновой кислоты до а,с-диамида гидробириновой кислоты.

    [ редактировать ]

    Следующий фермент этого пути, CobB , избирательно превращает две из восьми групп карбоновых кислот в их первичные амиды. АТФ используется для обеспечения энергии для образования амидной связи, при этом перенос аммиака происходит из глутамина : [23]

    гидробириновая кислота + 2 АТФ + 2 глутамин + 2 H 2 O гидробириновая кислота а,с-диамид + 2 АДФ + 2 фосфат + 2 глутаминовая кислота

    От a,c-диамида гидробириновой кислоты до a,c-диамида cob(II)ириновой кислоты.

    [ редактировать ]

    Включение кобальта(II) в макроцикл катализируется ферментом хелатазой кобальта (CobNST): [24]

    а,с-диамид гидробириновой кислоты + Co 2+ + АТФ + Н 2 О a,c-диамид cob(II)ириновой кислоты + АДФ + фосфат + H +

    Именно на этом этапе происходит слияние аэробного и анаэробного путей, причем более поздние этапы химически идентичны.

    Детали этапов от уропорфириногена III до а,с-диамида коб(II)ириновой кислоты в анаэробных организмах

    [ редактировать ]

    Многие этапы, выходящие за рамки уропорфириногена III, у анаэробных организмов, таких как Bacillus megaterium, включают в себя химически сходные, но генетически отличные трансформации по сравнению с трансформациями аэробного пути. [10] [25]

    От прекоррина-2 к кобальт-сирогидрохлорину

    [ редактировать ]

    Ключевое различие в путях заключается в том, что кобальт вводится в анаэробные организмы на ранней стадии путем окисления прекоррина-2 до его полностью ароматизированной формы сирогидрохлорина этого соединения , а затем до комплекса кобальта (II) . [26] Эти реакции катализируются CysG и сирогидрохлорин-кобалтохелатазой . [27]

    От кобальт-сирогидрохлорина к кобальт-фактору III

    [ редактировать ]

    Как и при аэробном пути, третья метильная группа вводится ферментом метилтрансферазой CbiL : [26]

    кобальт-сирогидрохлорин + S-аденозилметионин кобальт-фактор III + S-аденозил-L-гомоцистеин

    От кобальт-фактора III к кобальт-прекоррину-4

    [ редактировать ]

    Затем происходит метилирование и сжатие кольца с образованием макроцикла коррина, катализируемое ферментом метилтрансферазой кобальт-фактора III (CbiH, EC 2.1.1.272 ). [28]

    кобальт-фактор III + S-аденозилметионин кобальт-прекоррин-4 + S-аденозил-L-гомоцистеин

    В этом пути полученный материал содержит δ-лактон, шестичленное кольцо, а не γ-лактон (пятичленное кольцо) прекоррина-3B.

    От кобальт-прекоррина-4 к кобальт-прекоррину-5А

    [ редактировать ]

    Введение метильной группы у C-11 на следующем этапе катализируется метилтрансферазой кобальт-прекоррин-4 (CbiF, EC 2.1.1.271 ). [29]

    кобальт-прекоррин-4 + S-аденозилметионин кобальт-прекоррин-5 + S-аденозил-L-гомоцистеин

    От кобальт-прекоррина-5А к кобальт-прекоррину-5В

    [ редактировать ]

    Теперь все готово для экструзии двухуглеродного фрагмента, соответствующего ацетату, высвобождаемому при образовании прекоррина-6А аэробным путем. В этом случае высвобождаемый фрагмент представляет собой ацетальдегид , который катализируется CbiG : [29]

    кобальт-прекоррин-5А + H 2 O кобальт-прекоррин-5Б + ацетальдегид + 2 Н +

    От кобальт-прекоррина-5В до а,с-диамида коб(II)ириновой кислоты.

    [ редактировать ]

    Стадии от кобальт-прекоррина-5B до a,c-диамида коб(II)ириновой кислоты в анаэробном пути по существу химически идентичны стадиям в аэробном пути. Промежуточные соединения называются кобальт-прекоррин-6А, кобальт-прекоррин-6В, кобальт-прекоррин-8 и кобириновая кислота. Ферменты в последовательности: CbiD ; [30] кобальт-прекоррин-6А редуктаза (CbiJ, EC 1.3.1.106 ); [31] CbiT , метилмутаза кобальт-прекоррин-8 (CbiC, EC 5.4.99.60 ) и CbiA . Конечный фермент образует a,c-диамид cob(II)ириновой кислоты по мере сближения двух путей. [5]

    Подробности этапов от a,c-диамида cob(II)ириновой кислоты до аденозилкобаламина

    [ редактировать ]

    Аэробные и анаэробные организмы имеют один и тот же химический путь, за исключением a,c-диамида ириновой кислоты cob(II), и это проиллюстрировано на примере продуктов гена cob .

    От a,c-диамида cob(II)ириновой кислоты до аденозилкобировой кислоты.

    [ редактировать ]

    Кобальт(II) восстанавливается до кобальта(I) ферментом CobR , а затем фермент CobO присоединяет аденозильный лиганд к металлу. Затем фермент CobQ превращает все карбоновые кислоты, за исключением пропионовой кислоты в кольце D, в их первичные амиды. [7] [21]

    От аденозилкобировой кислоты до аденозилкобинамидфосфата.

    [ редактировать ]

    В аэробных организмах фермент CobCD теперь присоединяет (R)-1-амино-2-пропанол (полученный из треонина ) к пропионовой кислоте, образуя аденозилкобинамид, а фермент CobU фосфорилирует концевую гидроксильную группу с образованием аденозилкобинамидфосфата. [21] Тот же конечный продукт образуется в анаэробных организмах путем прямой реакции аденозилкобировой кислоты с (R)-1-амино-2-пропанол О-2-фосфатом (полученным из треонин-О-фосфата ферментом CobD ), катализируемой ферментом CbiB . . [5]

    От аденозилкобинамидфосфата до аденозилкобаламина

    [ редактировать ]

    В отдельной ветви пути 5,6-диметилбензимидазол биосинтезируется из флавинмононуклеотида ферментом 5,6-диметилбензимидазолсинтазой и превращается с помощью CobT в альфа-рибазол-5'-фосфат. Затем фермент CobU активирует аденозилкобинамидфосфат путем образования аденозилкобинамид-GDP, а CobV связывает два субстрата с образованием аденозилкобаламин-5'-фосфата. На последнем этапе взаимодействия с коферментом CobC удаляет 5'-фосфатную группу: [32] [33]

    Аденозилкобаламин-5'-фосфат + H 2 O аденозилкобаламин + фосфат

    Полный путь биосинтеза включает в себя длинный линейный путь, требующий около 25 этапов ферментации.

    Другие пути метаболизма кобаламина

    [ редактировать ]

    Пути спасения у прокариот

    [ редактировать ]

    Многие виды прокариот не могут биосинтезировать аденозилкобаламин, но могут производить его из кобаламина. Эти организмы способны транспортировать кобаламин в клетку и превращать его в необходимую форму кофермента. [34] Даже такие организмы, как Salmonella typhimurium , которые могут вырабатывать кобаламин, также усваивают его из внешних источников, если они доступны. [5] [35] [36] [37] Поглощение в клетки облегчается транспортерами ABC , которые поглощают кобаламин через клеточную мембрану. [38]

    Метаболизм кобаламина у человека

    [ редактировать ]
    Основная статья: ММАЧК

    У людей пищевые источники кобаламина после приема внутрь связываются в виде транскобаламинов . [39] Затем они преобразуются в коферментные формы, в которых они используются. Белок типа C метилмалоновой ацидурии и гомоцистинурии представляет собой фермент, который катализирует децианирование цианокобаламина , а также деалкилирование алкилкобаламинов, включая метилкобаламин и аденозилкобаламин. [40] [41] [42]

    Дальнейшее чтение

    [ редактировать ]
    • Слой G, Ян Д., Дири Э., Лоуренс А.Д., Уоррен М.Дж. (2010). «Биосинтез гема и витамина B12». Комплексные натуральные продукты II . стр. 445–499. дои : 10.1016/B978-008045382-8.00144-1 . ISBN  9780080453828 .

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Родионов Д.А., Витрещак А.Г., Миронов А.А., Гельфанд М.С. (2003). «Сравнительная геномика метаболизма и регуляции витамина B12 у прокариот» . Журнал биологической химии . 278 (42): 41148–41159. дои : 10.1074/jbc.M305837200 . ПМИД   12869542 .
    2. ^ Банерджи Р. (2006). «Торговля млекопитающими B12: аргументы в пользу службы сопровождения коэнзима». АКС Химическая биология . 1 (3): 149–159. дои : 10.1021/cb6001174 . ПМИД   17163662 .
    3. ^ «Витамин В12» . Информационный центр по микроэлементам, Институт Лайнуса Полинга, Университет штата Орегон, Корваллис, Орегон. 4 июня 2015 г. Проверено 20 апреля 2020 г.
    4. ^ Росснер К.А., Сантандер П.Дж., Скотт А. (2001). «Множественные пути биосинтеза витамина B12: вариации на центральную тему». Биосинтез кофактора . Витамины и гормоны. Том. 61. С. 267–297. дои : 10.1016/s0083-6729(01)61009-4 . ISBN  9780127098616 . ПМИД   11153269 .
    5. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г Фанг Х., Кан Дж., Чжан Д. (30 января 2017 г.). «Микробное производство витамина B 12 : обзор и перспективы на будущее» . Заводы по производству микробных клеток . 16 (1): 15. дои : 10.1186/s12934-017-0631-y . ПМК   5282855 . ПМИД   28137297 .
    6. ^ Хелдт Д., Лоуренс А., Линденмейер М., Дири Э., Хиткот П., Ригби С., Уоррен М. (2005). «Аэробный синтез витамина B12: сокращение кольца и хелатирование кобальта». Труды Биохимического общества . 33 (4): 815–819. дои : 10.1042/BST0330815 . ПМИД   16042605 . S2CID   37362827 .
    7. ^ Перейти обратно: а б с Р. Каспи (25 сентября 2013 г.). «Путь: биосинтез аденозилкобаламина II (аэробный)» . База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 24 апреля 2020 г.
    8. ^ Росснер К.А., Хуанг К.Х., Уоррен М.Дж., Ро Э., Скотт А.И. (июнь 2002 г.). «Выделение и характеристика 14 дополнительных генов, определяющих анаэробный биосинтез кобаламина (витамина B12) у Propionibacterium freudenreichii (P. shermanii)» . Микробиология . 148 (Часть 6): 1845–1853. дои : 10.1099/00221287-148-6-1845 . ПМИД   12055304 .
    9. ^ Фрэнк С., Бриндли А., Дири Э., Хиткот П., Лоуренс А., Лич Х., Пикерсгилл Р., Уоррен М. (2005). «Анаэробный синтез витамина B12: характеристика ранних этапов пути». Труды Биохимического общества . 33 (4): 811–814. дои : 10.1042/BST0330811 . ПМИД   16042604 .
    10. ^ Перейти обратно: а б Р. Каспи (25 сентября 2013 г.). «Путь: биосинтез аденозилкобаламина I (анаэробный)» . База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 24 апреля 2020 г.
    11. ^ Баттерсби, АР (1993). «Как природа создает пигменты жизни» (PDF) . Чистая и прикладная химия . 65 (6): 1113–1122. дои : 10.1351/pac199365061113 . S2CID   83942303 .
    12. ^ Баттерсби, Арканзас (2000). «Тетрапирролы: пигменты жизни. Обзор тысячелетия». Нат. Прод. Представитель . 17 (6): 507–526. дои : 10.1039/B002635M . ПМИД   11152419 .
    13. ^ Ро Э., Шуберт Х.Л., Уоррен М.Дж. (декабрь 2000 г.). «Биосинтез кобаламина (витамина B12): бактериальная загадка» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 57 (13–14): 1880–1893. дои : 10.1007/PL00000670 . ПМЦ   11147154 . ПМИД   11215515 . S2CID   583311 .
    14. ^ Перлман Д. (1959). «Микробный синтез кобамидов». Достижения прикладной микробиологии . 1 : 87–122. дои : 10.1016/S0065-2164(08)70476-3 . ISBN  9780120026012 . ПМИД   13854292 .
    15. ^ Мартенс Дж. Х., Барг Х., Уоррен М. Дж., Ян Д. (март 2002 г.). «Микробное производство витамина В12». Прикладная микробиология и биотехнология . 58 (3): 275–285. дои : 10.1007/s00253-001-0902-7 . ПМИД   11935176 . S2CID   22232461 .
    16. ^ Баттерсби А.Р., Фукс С.Дж., Мэтчем Г.В., Макдональд Э. (май 1980 г.). «Биосинтез пигментов жизни: образование макроцикла» . Природа . 285 (5759): 17–21. Бибкод : 1980Natur.285...17B . дои : 10.1038/285017a0 . ПМИД   6769048 . S2CID   9070849 .
    17. ^ Фрэнк С., Бриндли А.А., Дири Э., Хиткот П., Лоуренс А.Д., Лич Х.К. и др. (август 2005 г.). «Анаэробный синтез витамина B12: характеристика ранних этапов пути». Труды Биохимического общества . 33 (Часть 4): 811–814. дои : 10.1042/BST0330811 . ПМИД   16042604 .
    18. ^ Перейти обратно: а б с д Дебюше Л., Тибо Д., Кэмерон Б., Крузе Дж., Бланш Ф. (1993). «Биосинтез корринового макроцикла кофермента B12 у Pseudomonas denitrificans» . Журнал бактериологии . 175 (22): 7430–7440. дои : 10.1128/jb.175.22.7430-7440.1993 . ПМК   206888 . ПМИД   8226690 .
    19. ^ Баттерсби А. (2005). «Глава 11: Открытие чуда того, как природа строит свои молекулы». В Archer MD, Haley CD (ред.). Кафедра химии в Кембридже 1702 года: трансформация и перемены . Издательство Кембриджского университета. стр. xvi, 257–282. ISBN  0521828732 .
    20. ^ Уоррен М.Дж., Росснер К.А., Сантандер П.Дж., Скотт А.И. (1990). «Ген cysG Escherichia coli кодирует S-аденозилметионин-зависимую уропорфириноген III метилазу» . Биохимический журнал . 265 (3): 725–729. дои : 10.1042/bj2650725 . ПМЦ   1133693 . ПМИД   2407234 .
    21. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Уоррен М.Дж., Ро Э., Шуберт Х.Л., Эскаланте-Семерена Дж.К. (2002). «Биосинтез аденозилкобаламина (витамина B12)». Отчеты о натуральных продуктах . 19 (4): 390–412. дои : 10.1039/b108967f . ПМИД   12195810 .
    22. ^ Тибо Д., Кудер М., Фамечон А., Дебюше Л., Кэмерон Б., Крузе Дж., Бланш Ф. (1992). «Последний этап биосинтеза гидробириновой кислоты катализируется продуктом гена cobH с прекоррином-8x в качестве субстрата» . Журнал бактериологии . 174 (3): 1043–1049. дои : 10.1128/jb.174.3.1043-1049.1992 . ПМК   206186 . ПМИД   1732194 .
    23. ^ Дебюше Л., Тибо Д., Кэмерон Б., Крузе Дж., Бланш Ф. (1990). «Очистка и характеристика а, с-диамидсинтазы кобириновой кислоты из Pseudomonas denitrificans» . Журнал бактериологии . 172 (11): 6239–6244. дои : 10.1128/jb.172.11.6239-6244.1990 . ПМК   526805 . ПМИД   2172209 .
    24. ^ Дебюше Л., Кудер М., Тибо Д., Кэмерон Б., Крузе Дж., Бланш Ф. (1992). «Анализ, очистка и характеристика кобальтохелатазы, уникального сложного фермента, катализирующего вставку кобальта в a,c-диамид гидробириновой кислоты во время биосинтеза кофермента B12 у Pseudomonas denitrificans» . Журнал бактериологии . 174 (22): 7445–7451. дои : 10.1128/JB.174.22.7445-7451.1992 . ПМК   207441 . ПМИД   1429466 .
    25. ^ Росснер Калифорния, Скотт А.И. (2006). «Точная настройка наших знаний об анаэробном пути получения кобаламина (витамина B12)» . Журнал бактериологии . 188 (21): 7331–7334. дои : 10.1128/JB.00918-06 . ПМЦ   1636268 . ПМИД   16936030 .
    26. ^ Перейти обратно: а б Мур С.Дж., Уоррен М.Дж. (2012). «Анаэробный биосинтез витамина В12». Труды Биохимического общества . 40 (3): 581–586. дои : 10.1042/BST20120066 . ПМИД   22616870 . S2CID   26057998 .
    27. ^ Инь Дж., Сюй LX, Черный М.М., Ро-Дири Э., Биндли А.А., Савченко А., Уокер Дж.Р., Кафф М.Э., Уоррен М.Дж., Джеймс М.Н. (2006). «Кристаллическая структура биосинтетической кобальтохелатазы витамина B12, CbiXS, из Archaeoglobus Fulgidus». Журнал структурной и функциональной геномики . 7 (1): 37–50. дои : 10.1007/s10969-006-9008-x . ПМИД   16835730 . S2CID   6613060 .
    28. ^ Мур С.Дж., Бидендик Р., Лоуренс А.Д., Дири Э., Ховард М.Дж., Ригби С.Э., Уоррен М.Дж. (2013). «Характеристика фермента CbiH60, участвующего в анаэробном сокращении колец пути биосинтеза кобаламина (витамина B12)» . Журнал биологической химии . 288 (1): 297–305. дои : 10.1074/jbc.M112.422535 . ПМК   3537027 . ПМИД   23155054 .
    29. ^ Перейти обратно: а б Кадзивара И., Сантандер П.Дж., Росснер К.А., Перес Л.М., Скотт А.И. (2006). «Генетически-инженерный синтез и структурная характеристика кобальт-прекоррина 5A и -5B, двух новых промежуточных продуктов на анаэробном пути к витамину B12: определение роли ферментов CbiF и CbiG». Журнал Американского химического общества . 128 (30): 9971–9978. дои : 10.1021/ja062940a . ПМИД   16866557 .
    30. ^ Росснер К.А., Уильямс Х.Дж., Скотт А.И. (2005). «Генетически-инженерное производство 1-десметилкобириновой кислоты, 1-десметилкобириновой кислоты,c-диамида и кобириновой кислоты,c-диамида в Escherichia coli предполагает роль CbiD в метилировании C-1 на анаэробном пути к кобаламину» . Журнал биологической химии . 280 (17): 16748–16753. дои : 10.1074/jbc.M501805200 . ПМИД   15741157 .
    31. ^ Ким В., Майор Т.А., Уитмен В.Б. (2005). «Роль гена прекоррин 6-X редуктазы в биосинтезе кобамида у Methanococcus maripaludis» . Архея . 1 (6): 375–384. дои : 10.1155/2005/903614 . ПМЦ   2685584 . ПМИД   16243778 .
    32. ^ Р. Каспи (23 апреля 2007 г.). «Путь: биосинтез аденозилкобаламина из аденозилкобинамида-GDP I» . База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 24 апреля 2020 г.
    33. ^ Заяс КЛ, Эскаланте-Семерена ХК (2007). «Переоценка поздних этапов синтеза коэнзима B12 у Salmonella enterica: доказательства того, что дефосфорилирование аденозилкобаламин-5'-фосфата фосфатазой CobC является последним шагом на пути» . Журнал бактериологии . 189 (6): 2210–2218. дои : 10.1128/jb.01665-06 . ПМК   1899380 . ПМИД   17209023 .
    34. ^ Р. Каспи (25 сентября 2013 г.). «Путь: спасение аденозилкобаламина из кобаламина» . База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 24 апреля 2020 г.
    35. ^ Эскаланте-Семерена Дж.К., Су С.Дж., Рот-младший (1990). «Функция CobA необходима как для биосинтеза кобаламина de novo, так и для ассимиляции экзогенных корриноидов у Salmonella typhimurium» . Журнал бактериологии . 172 (1): 273–280. дои : 10.1128/jb.172.1.273-280.1990 . ПМК   208428 . ПМИД   2403541 .
    36. ^ Вудсон Дж.Д., Заяс К.Л., Эскаланте-Семерена Дж.К. (2003). «Новый путь спасения кобинамида-предшественника коэнзима B12 у архей требует фермента кобинамид -фосфатсинтазы (CbiB) активности » . Журнал бактериологии . 185 (24): 7193–7201. дои : 10.1128/jb.185.24.7193-7201.2003 . ПМЦ   296239 . PMID   14645280 .
    37. ^ Вудсон Дж.Д., Эскаланте-Семерена Дж.К. (2004). «CbiZ, фермент амидогидролазы, необходимый для спасения кобинамида, предшественника кофермента B12, у архей» . Труды Национальной академии наук . 101 (10): 3591–3596. Бибкод : 2004PNAS..101.3591W . дои : 10.1073/pnas.0305939101 . ПМК   373507 . ПМИД   14990804 .
    38. ^ Вудсон Дж.Д., Рейнольдс А.А., Эскаланте-Семерена Дж.К. (2005). «ABC-транспортер корриноидов в штамме Halobacterium sp. NRC-1» . Журнал бактериологии . 187 (17): 5901–5909. дои : 10.1128/JB.187.17.5901-5909.2005 . ПМК   1196138 . ПМИД   16109931 .
    39. ^ Р. Каспи (25 сентября 2013 г.). «Путь: спасение кобаламина (эукариотический)» . База данных метаболических путей MetaCyc . Проверено 24 апреля 2020 г.
    40. ^ Ганнибал Л., Ким Дж., Браш Н.Е., Ван С., Розенблатт Д.С., Банерджи Р., Якобсен Д.В. (2009). «Процессинг алкилкобаламинов в клетках млекопитающих: роль продукта гена MMACHC (CBLC)» . Молекулярная генетика и обмен веществ . 97 (4): 260–266. дои : 10.1016/j.ymgme.2009.04.005 . ПМК   2709701 . ПМИД   19447654 .
    41. ^ Банерджи Р., Герасим С., Падовани Д. (2009). «Ремесленник, портной, солдат во внутриклеточной торговле B12» . Современное мнение в области химической биологии . 13 (4): 484–491. дои : 10.1016/j.cbpa.2009.07.007 . ПМК   5750051 . ПМИД   19665918 .
    42. ^ Квадрос EV (2010). «Достижения в понимании ассимиляции и метаболизма кобаламина» . Британский журнал гематологии . 148 (2): 195–204. дои : 10.1111/j.1365-2141.2009.07937.x . ПМК   2809139 . ПМИД   19832808 .
    [ редактировать ]
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cobalamin_biosynthesis&oldid=1228246122"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: fc63aa0b4e7546df88991adb7b6f4982__1717989600
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/fc/82/fc63aa0b4e7546df88991adb7b6f4982.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Cobalamin biosynthesis - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)