Синтаза уропорфириногена III

Синтаза уропорфириногена III
Синтаза уропорфириногена III
Идентификаторы
Символ	МУЖСКОЙ
ген NCBI	7390
HGNC	12592
МОЙ БОГ	606938
RefSeq	НМ_000375
ЮниПрот	P10746
Другие данные
Номер ЕС	4.2.1.75
Локус	Хр. 10 q25.2-26.3
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Синтаза уропорфириногена-III
Синтаза уропорфириногена-III
	Мономер синтазы уропорфириногена-III, Thermus thermophilus
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.2.1.75
Номер CAS.	37340-55-9
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Синтаза уропорфириноген-III HemD

кристаллическая структура синтазы уропорфириногена III из чрезвычайно термофильной бактерии thermus thermophilus hb8 (дикий тип, нативная, кристалл формы-2)

Идентификаторы

Символ

ВСЕ4

1jr2 / СФЕРА / СУПФАМ

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Синтаза уропорфириногена III ( EC 4.2.1.75 ) представляет собой фермент, участвующий в метаболизме циклического тетрапиррольного соединения порфирина . Он участвует в превращении гидроксиметилбилана в уропорфириноген III . Этот фермент катализирует инверсию конечного пиррольного звена (кольцо D) линейной молекулы тетрапиррола, связывая его с первым пиррольным звеном (кольцо А), образуя тем самым большую макроциклическую структуру, уропорфириноген III. ^[1] Фермент складывается в два альфа/бета- домена, соединенных бета-лестницей, причем активный центр расположен между двумя доменами . ^[2]

Синтез гема - обратите внимание, что некоторые реакции происходят в цитоплазме , а некоторые - в митохондриях (желтый).

Патология

Дефицит связан с болезнью Гюнтера , также известной как врожденная эритропоэтическая порфирия (ВЭП). Это аутосомно-рецессивное врожденное нарушение метаболизма, возникающее в результате заметного дефицита активности синтазы уропорфириногена III. ^[3]

Ссылки

^ Ро Э., Шуберт Х.Л., Уоррен М.Дж. (декабрь 2000 г.). «Биосинтез кобаламина (витамина B12): бактериальная загадка» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 57 (13–14): 1880–93. дои : 10.1007/PL00000670 . ПМЦ 11147154 . ПМИД 11215515 . S2CID 583311 .
^ Мэтьюз М.А., Шуберт Х.Л., Уитби Ф.Г., Александр К.Дж., Шадик К., Бергония Х.А., Филлипс Дж.Д., Хилл К.П. (ноябрь 2001 г.). «Кристаллическая структура синтазы уропорфириногена III человека» . ЭМБО Дж . 20 (21): 5832–9. дои : 10.1093/emboj/20.21.5832 . ПМК 125291 . ПМИД 11689424 .
^ То-Фигерас Дж, Баденас С, Маскаро ХМ, Мадригал I, Мерино А, Бастида П, Леча М, Эрреро С (2007). «Изучение взаимосвязи генотип-фенотип в четырех случаях врожденной эритропоэтической порфирии». Клетки крови Мол. Дис . 38 (3): 242–6. дои : 10.1016/j.bcmd.2006.12.001 . ПМИД 17270473 .

Внешние ссылки

Уропорфириноген + III + синтаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003754.

Эта о лиазе статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid11215515-1] Ро Э., Шуберт Х.Л., Уоррен М.Дж. (декабрь 2000 г.). «Биосинтез кобаламина (витамина B12): бактериальная загадка» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 57 (13–14): 1880–93. дои : 10.1007/PL00000670 . ПМЦ 11147154 . ПМИД 11215515 . S2CID 583311 .

[pmid11689424-2] Мэтьюз М.А., Шуберт Х.Л., Уитби Ф.Г., Александр К.Дж., Шадик К., Бергония Х.А., Филлипс Дж.Д., Хилл К.П. (ноябрь 2001 г.). «Кристаллическая структура синтазы уропорфириногена III человека» . ЭМБО Дж . 20 (21): 5832–9. дои : 10.1093/emboj/20.21.5832 . ПМК 125291 . ПМИД 11689424 .

[pmid17270473-3] То-Фигерас Дж, Баденас С, Маскаро ХМ, Мадригал I, Мерино А, Бастида П, Леча М, Эрреро С (2007). «Изучение взаимосвязи генотип-фенотип в четырех случаях врожденной эритропоэтической порфирии». Клетки крови Мол. Дис . 38 (3): 242–6. дои : 10.1016/j.bcmd.2006.12.001 . ПМИД 17270473 .

[1]

[2]

[3]

v т и Углекислородные лиазы ( КФ 4.2) (прежде всего дегидратазы )
4.2.1 : Гидролиазы	Карбоангидраза Фумараза Аконитаза Энолаза Альфа Энолаза 2 Эноил-КоА-гидратаза / 3-гидроксиацил-АПФ-дегидраза Метилглутаконил-КоА-гидратаза Триптофансинтаза Цистатионин-бета-синтаза Порфобилиногенсинтаза 3-изопропилмалатдегидратаза Уроканаза Синтаза уропорфириногена III Нитрилгидратаза
4.2.2 : Воздействие на полисахариды	Гиалуронат лиаза Пектин лиаза
4.2.3 : Воздействие на фосфаты	Треонинсинтаза
4.2.99 : Другое	Карбоксиметилоксисукцинатлиаза Гидропероксидлиаза

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )