Пектин лиаза
| пектинлиаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 4.2.2.10 | ||
| Номер CAS. | 9033-35-6 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Пектинлиаза представляет собой полисахаридный фермент сложной структуры, присутствующий в клеточных стенках растений. Он играет значительную роль в разложении пектина и различных биотехнологических и промышленных применениях. Его можно найти в разных организмах. [ 1 ]
Номер ЕС
[ редактировать ]Пектинлиаза представляет собой фермент, номер EC которого равен (EC4.2.2.10). Это числовая система классификации ферментов, основанная на катализируемых ими химических реакциях. [ 2 ]
Пектиновый путь
[ редактировать ]Пектинлиаза – это компонент, который содержится в клеточных стенках растений. Этот фермент создает ненасыщенные продукты, разрывая гликозидные связи, находящиеся внутри. Пектинлиаза имеет решающее значение для нескольких биологических процессов, таких как созревание фруктов и изменение формы стенок растительных клеток. Путь реакции фермента включает связывание с субстратом и активным центром, расщепление гликозидных связей, образование ненасыщенных продуктов и высвобождение продуктов. Пектинлиаза имеет решающее значение для разложения растительных материалов и широко используется в пищевой промышленности и биотехнологии. [ 3 ]
Организмы и функции
[ редактировать ]Существует множество организмов, которые содержат пектиновый фермент, например растения (фрукты и овощи), особенно во время созревания фруктов некоторые растения вырабатывают внутренние пектинлиазы, которые приводят к анализу пектина в клеточных стенках. Цитрусовые, яблоки и тыква. Отходы цитрусовых, яблок, помело и их кожура являются основным сырьем для производства пектина, поскольку считаются побочными продуктами производства соков в пищевой промышленности. Также он помогает защитить растения от повреждений, вызванных патогенными микроорганизмами, благодаря своей жесткости и гибкости. В культуре растительных клеток он сочетается с ферментом целлюлазой для образования протопластов путем разрушения стенок растительных клеток. Пектин демонстрирует универсальность своего химического поведения в зависимости от условий, которым он подвергается. В присутствии кислоты, щелочи или пектиназы он может подвергаться гидролизу сложного эфира или разрыву гликозидной связи с образованием галактуроновой кислоты и спирта. Когда пектин подвергается воздействию определенных условий, таких как низкий уровень pH и высокая концентрация сахара, он обладает способностью образовывать гель в присутствии сахара, кислоты или ионов кальция. Это гелеобразующее свойство пектина обычно используется в медицинской промышленности и пищевой промышленности, где он действует как загущающее вещество, стабилизатор и эмульгирующий агент в различных приложениях пищевой промышленности. Не только это, но и пектин необходим в медицине, косметике и других отраслях промышленности, включая производство продуктов, связанных со здоровьем, направленных на профилактику и лечение таких заболеваний, как диабет и ожирение. [ 3 ]
Кристаллическая структура
[ редактировать ]Кристаллические структуры пектинлиазы А (PNLA) из двух разных штаммов Aspergillus niger: N400 и 4M-147. PNLA показывает, что они имеют параллельную структуру β-листа и имеют некоторые общие структурные особенности с пектатлиазами, такие как стопки аминокислот и аспарагиновая лестница. Трехмерная структура была использована для идентификации пектинлиазы B (PNLB) из структуры Aspergillus niger с разрешением 1,7 Å. [ 1 ]
Это изображение кристаллической структуры пектинлиазы представляет структурные особенности обеих пектинлиаз (PNLA и PNLB). Буква А обозначает (PNLA) штамма 4М-147. На (А) мы видим обзор структуры пектинлиазы А, обозначенной стрелками для β-нитей и витками для спиралей. Параллельный β-лист 1 (PB1) окрашен в желтый цвет, зеленый цвет относится к PB2, красный цвет относится к PB3, а синий цвет указывает на то, что антипараллельный β-лист имеет длинную петлю T3. Переходя к (PNLB), буква B обозначает основную цепь пектинлиазы с розовыми витками, показывающими спирали, и стрелками, обозначающими β-структуры. Желтый цвет относится к параллельному β-листу PB1, синий цвет относится к PB2, а красный цвет относится к PB3. Оранжевым цветом обозначена антипараллельная β-структура в первом повороте Т3 и короткая β-цепь в третьей петле Т3. Кроме того, толстые черные линии обозначают положение дисульфидных связей. [ 1 ]
Активный сайт
[ редактировать ]Каждый фермент имеет активный центр, который представляет собой определенную область, где субстрат связывается и вступает в химическую реакцию. Эта область пектина включает в себя остатки особых аминокислот, которые присоединяются к пектину, катализируют расщепление гликозидных связей, гарантируют субстратную специфичность и стабилизируют промежуточный продукт реакции. Активный центр имеет решающее значение для способности пектинлиазы эффективно расщеплять пектин, который известен как сложный полисахарид, присутствующий в клеточных стенках растений. [ нужна ссылка ]
Номенклатура
[ редактировать ]Систематическое название этого класса ферментов — (1→4)-6- О -метил-α- D -галактуронанлиаза . Другие широко используемые имена включают:
- эндопектинлиаза,
- пектинметилтрансэлиминаза,
- пектиновая трансэлиминаза,
- пектолиаза,
- ПЛ,
- ПМГЛ,
- ПНЛ и
- полиметилгалактуроновая трансэлиминаза.
Биотехнологические приложения
[ редактировать ]Пектинлиаза играет решающую роль во многих биотехнологических применениях, включая текстильную промышленность, производство бумаги, предварительную очистку сточных вод от пектина, осветление сока и экстракцию масла. Он обладает способностью эффективно разрушать основу молекулы пектина путем β-элиминирования с образованием пектин-олигосахарида. В результате этот метод позволил не производить высокий уровень токсичного метанола, и этот процесс имеет преимущество высокой эффективности, хорошей ферментативной селективности и небольшого количества побочных продуктов. [ 3 ] [ 1 ]
Кроме того, наличие нежелательной ферментативной активности у коммерческих пектиназ может быть вредным для аромата, поскольку они ответственны за образование неприятного летучего привкуса. Имеется множество сообщений об осветлении фруктовых соков пектинлиазами.
Щелочная пектиназа непригодна для использования в пищевой промышленности из-за кислого pH фруктовых соков. Однако они пользуются очень высоким спросом в текстильной промышленности. Они используются для вымачивания растительных волокон, таких как рами , солнечная конопля , джут , лен и конопля . Первый отчет о вымачивании солнечной конопли (Crotalaria juncea) пектинлиазой, продуцируемой Aspergillus flavus MTCC 7589, был опубликован в 2008 году, но этот аспект пектинлиаз требует дальнейшего тщательного изучения. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с д и Ядав, Сангита; Ядав, Прамод Кумар; Ядав, Динеш; Ядав, Капил Део Сингх (1 января 2009 г.). «Пектинлиаза: обзор» . Процесс биохимии . 44 (1): 1–10. дои : 10.1016/j.procbio.2008.09.012 . ISSN 1359-5113 .
- ^ «Оценка безопасности пищевого фермента пектинлиазы из генетически модифицированного штамма Aspergillus luchuensis FLOSC | EFSA» . www.efsa.europa.eu . 03.05.2022 . Проверено 24 октября 2023 г.
- ^ Перейти обратно: а б с Чжэн, Лин; Сюй, Иньсяо; Ли, Цянь; Чжу, Бэньвэй (23 августа 2021 г.). «Пектинолитические лиазы: всесторонний обзор источников, категорий, свойств, структуры и каталитического механизма пектатлиаз и пектинлиаз» . Биоресурсы и биопереработка . 8 (1). дои : 10.1186/s40643-021-00432-z . ISSN 2197-4365 . ПМЦ 10992409 .
- ^ Ядав С, Ядав ПК, Ядав Д, Ядав КД (2008). «Очистка и характеристика кислой пектинлиазы, продуцируемой штаммом Aspergillus ficuum MTCC 7591, подходящей для осветления фруктовых соков» . Анналы микробиологии . 58 (1): 61–65. дои : 10.1007/BF03179446 . S2CID 34944691 .
- ^ Ядав С, Ядав ПК, Ядав Д, Ядав КД (2008). «Очистка и характеристика щелочной пектинлиазы Aspergillus flavus». Процесс Биохим . 43 (5): 547–552. дои : 10.1016/j.procbio.2008.01.015 .
- ^ Мантовани CF, Геймба MP, Бранделли А (2005). «Ферментативное осветление фруктовых соков грибковой пектинлиазой». Пищевая биотехнология . 19 (3): 173–181. дои : 10.1080/08905430500316284 . S2CID 83712284 .
- ^ Капур М., Бег К.К., Бхушан Б., Сингх К., Дадхич К.С., Хундал Г.С. (2001). «Применение щелочной термостабильной полигалактуроназы из Bacillus sp. MG-ep-2 при шлифовке лубяных волокон рами (Boehemeria nivea) и солнечной конопли (Crotalaria juncea)». Процесс Биохим . 6 : 803–807. дои : 10.1016/S0032-9592(00)00282-X .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Альберсхайм П., Нойком Х., Деуэль Х. (1960). «Об образовании ненасыщенных продуктов распада пекиндеградирующим ферментом». Хелв. Акта . 43 (5): 1422–1426. дои : 10.1002/hlca.19600430525 .
- Пикерсгилл Р., Дженкинс Дж (1997). «Две кристаллические структуры пектинлиазы А из Aspergillus обнаруживают конформационные изменения, вызванные pH, и поразительное расхождение в субстратсвязывающих щелях пектиновой и пектатлиаз» . Структура . 5 (5): 677–89. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . ПМИД 9195887 .
- Кестер ХК, Виссер Дж (1994). «Очистка и характеристика пектинлиазы B, нового пектинолитического фермента Aspergillus niger» . ФЭМС Микробиол. Летт . 120 (1–2): 63–68. дои : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb07008.x .
- Мутенда К.Е., Корнер Р., Кристенсен Т.М., Миккельсен Дж., Ропсторфф П. (2002). «Применение масс-спектрометрии для определения активности и специфичности пектинлиазы А». Углевод. Рез . 337 (13): 1217–27. дои : 10.1016/S0008-6215(02)00127-1 . ПМИД 12110197 .
