✖


Jump to content

Энолаза

фосфопируватгидратаза
Димер дрожжевой енолазы. [1]
Идентификаторы
Номер ЕС. 4.2.1.11
Номер CAS. 9014-08-8
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
Энолаза, N-концевой домен
Рентгеновская структура и каталитический механизм енолазы омаров
Идентификаторы
Символ Энолаза_N
Пфам PF03952
Пфам Клан CL0227
ИнтерПро ИПР020811
PROSITE PDOC00148
СКОП2 1элс / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Энолаза
Кристаллическая структура димерной бета-енолазы человека ENO3 . [2]
Идентификаторы
Символ Энолаза
Пфам PF00113
ИнтерПро IPR000941
PROSITE PDOC00148
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
PDBPDB: 1e9i​ PDB: 1ebg​ PDB: 1ebh​ PDB: 1els​ PDB: 1iyx​ PDB: 1l8p​ PDB: 1nel​ PDB: 1oep​ PDB: 1one​ PDB: 1p43​

Фосфопируватгидратаза , обычно известная как енолаза , представляет собой металлофермент ( EC 4.2.1.11 ), который катализирует превращение 2-фосфоглицерата (2-PG) в фосфоенолпируват (PEP), девятую и предпоследнюю стадию гликолиза . реакция Химическая :

2-фосфо- D -глицерат фосфоенолпируват + H 2 O

Фосфопируватгидратаза принадлежит к семейству лиаз , в частности гидролиаз, которые расщепляют углерод-кислородные связи. Систематическое название этого фермента — 2-фосфо- D -глицератгидролиаза (фосфоенолпируватобразующая) .

Реакция обратима и зависит от концентрации субстратов в окружающей среде. [3] Оптимальный pH для человеческого фермента составляет 6,5. [4] Энолаза присутствует во всех тканях и организмах, способных к гликолизу или ферментации . Фермент был открыт Ломанном и Мейергофом в 1934 году. [5] и с тех пор был выделен из различных источников, включая человеческие мышцы и эритроциты . [4] У людей дефицит ENO1 связан с наследственной гемолитической анемией , а дефицит ENO3 связан с болезнью накопления гликогена XIII типа .

Изоферменты [ править ]

У человека есть три субъединицы енолазы: α , β и γ , каждая из которых кодируется отдельным геном, который может объединяться с образованием пяти различных изоферментов : αα, αβ, αγ, ββ и γγ. [3] [6] Три из этих изоферментов (все гомодимеры) чаще встречаются в клетках взрослого человека, чем остальные:

  • αα или ненейрональная енолаза (NNE). Также известен как енолаза 1 . Обнаружен в различных тканях, включая печень, мозг, почки, селезенку, жировую ткань. Он присутствует на определенном уровне во всех нормальных клетках человека.
  • ββ или мышечная енолаза (MSE). Также известен как енолаза 3 . Этот фермент в основном ограничен мышцами, где он присутствует в мышцах в очень высоких количествах.
  • γγ или нейрон-специфическая енолаза (NSE). Также известен как енолаза 2 . Экспрессируется на очень высоких уровнях в нейронах и нервных тканях, где может составлять до 3% от общего количества растворимого белка. В большинстве клеток млекопитающих он экспрессируется на гораздо более низких уровнях.

Разные изоферменты, присутствуя в одной и той же клетке, легко образуют гетеродимеры . [ нужна ссылка ]

Структура [ править ]

Энолаза является членом большого суперсемейства енолаз . Его молекулярная масса составляет 82 000–100 000 дальтон в зависимости от изоформы. [3] [4] В альфа-енолазе человека две субъединицы ориентированы антипараллельно , так что Glu 20 одна субъединица образует ионную связь с Arg 414 другой субъединицы. [3] Каждая субъединица имеет два отдельных домена. Меньший N-концевой домен состоит из трех α-спиралей и четырех β-листов . [3] [6] Более крупный С-концевой домен начинается с двух β-листов, за которыми следуют две α-спирали, и заканчивается бочонком, состоящим из чередующихся β-листов и α-спиралей, расположенных так, что β-бета-листы окружены α-спиралями. [3] [6] Компактная глобулярная структура фермента является результатом значительных гидрофобных взаимодействий между этими двумя доменами.

Энолаза — высококонсервативный фермент, активность которого особенно важна для пяти остатков в активном центре. По сравнению с енолазой дикого типа, мутантная енолаза, отличающаяся либо по Glu 168 , Глу 211 , Свет 345 , или Лис 396 остаток имеет уровень активности, сниженный в 105 раз. [3] Также изменения, затрагивающие Его 159 оставить мутанту только 0,01% его каталитической активности. [3] Неотъемлемой частью енолазы являются два Mg 2+ кофакторы в активном центре, которые служат для стабилизации отрицательных зарядов в субстрате. [3] [6]

В последнее время подработка функций нескольких енолаз, таких как взаимодействие с плазминогеном , привлекла интерес к каталитическим петлям ферментов и их структурному разнообразию. [7] [8]

  • Трехмерное изображение димера енолазы в антипараллельной ориентации. N-концевой Glu20 одного димера образует ионную связь с C-концевым Arg414 другого, чтобы стабилизировать четвертичную структуру фермента.
    Трехмерное изображение димера енолазы в антипараллельной ориентации. N-концевая Glu одного димера 20 образует ионную связь с C-концевым Arg другого 414 для стабилизации четвертичной структуры фермента.
  • Активный сайт енолазы в середине ствола С-концевого домена. Изображены два кофактора Mg2+ и пять высококонсервативных остатков, необходимых для правильной каталитической функции: His159, Glu168, Glu211, Lys345, Lys396.
    Активный сайт енолазы в середине ствола С-концевого домена. На фото два Mg 2+ кофакторы и пять высококонсервативных остатков, необходимых для правильной каталитической функции: Его 159 , Глу 168 , Глу 211 , Свет 345 , Свет 396 .

Механизм [ править ]

Механизм преобразования 2PG в PEP.

Предполагается, что с использованием изотопных зондов общий механизм превращения 2-PG в PEP представляет собой реакцию элиминирования E1cB с участием промежуточного карбаниона. [9] Следующий подробный механизм основан на исследованиях кристаллической структуры и кинетики . [3] [10] [11] [12] [13] [14] [15] Когда субстрат, 2-фосфоглицерат, связывается с α-енолазой, его карбоксильная группа координируется с двумя кофакторами ионов магния в активном центре. Это стабилизирует отрицательный заряд депротонированного кислорода, одновременно увеличивая кислотность альфа-водорода. Лиз Энолазы 345 депротонирует альфа-водород, и полученный отрицательный заряд стабилизируется за счет резонанса с карбоксилатным кислородом и кофакторами ионов магния. После образования промежуточного карбаниона гидроксид C3 удаляется в виде воды с помощью Glu. 211 , и формируется PEP.

Кроме того, внутри фермента происходят конформационные изменения, которые способствуют катализу. В α-енолазе человека субстрат поворачивается в нужное положение при связывании с ферментом за счет взаимодействия с двумя каталитическими ионами магния, Gln. 167 и Лис 396 . Движения петель Сер 36 Его 43 , Быть 158 в Гли 162 и Асп 255 в Асн 256 разрешить Серу 39 согласовать с Мг 2+ и закройте активный сайт. Помимо координации с каталитическими ионами магния, pKa альфа-водорода субстрата также снижается из-за протонирования фосфорильной группы His. 159 и его близость к Аргу 374 . Арг 374 также вызывает Лис 345 в активном центре депротонируется, что запускает Lys 345 за его роль в механизме.

Диагностическое использование [ править ]

В недавних медицинских экспериментах концентрации енолазы были отобраны в попытке диагностировать определенные состояния и их тяжесть. Например, более высокие концентрации енолазы в спинномозговой жидкости низкой степени злокачественности, более сильно коррелировали с астроцитомой чем другие протестированные ферменты ( альдолаза , пируваткиназа , креатинкиназа и лактатдегидрогеназа ). [16] То же исследование показало, что самая быстрая скорость роста опухоли наблюдалась у пациентов с самым высоким уровнем энолазы спинномозговой жидкости.Повышенные уровни енолазы также были выявлены у пациентов, недавно перенесших инфаркт миокарда или нарушение мозгового кровообращения . Был сделан вывод, что уровни нейрон-специфической енолазы спинномозговой жидкости, сывороточного NSE и креатинкиназы (тип BB) являются показательными для прогностической оценки пострадавших от остановки сердца. [17] Другие исследования были сосредоточены на прогностической ценности значений NSE у жертв мозгового кровообращения. [18]

Аутоантитела к альфа-енолазе связаны с ревматоидным артритом. [19] и редкий синдром, называемый энцефалопатией Хашимото . [20]

Ингибиторы [ править ]

Низкомолекулярные ингибиторы енолазы были синтезированы как химические зонды (субстраты-аналоги) каталитического механизма фермента, а в последнее время исследовались как потенциальные средства лечения рака и инфекционных заболеваний. [21] [22] Большинство ингибиторов обладают металлохелатирующими свойствами и связываются с ферментом путем взаимодействия со структурным атомом магния Mg(A). [23] [24] Наиболее активным из них является фосфоноацетогидроксамат. [24] который в своей непротонированной форме имеет сродство к ферменту pM. Он имеет структурное сходство с предполагаемым каталитическим промежуточным продуктом между PEP и 2-PG. Были предприняты попытки использовать этот ингибитор в качестве препарата против трипаносом. [25] и в последнее время в качестве противоракового средства, в частности, при глиобластоме с дефицитом енолазы из-за гомозиготной делеции гена ENO1 как части локуса-супрессора опухоли 1p36 ( синтетическая летальность ). [26] Натуральный фосфонатный антибиотик SF2312 ( CAS 107729-45-3), активный против грамположительных и отрицательных бактерий, особенно в анаэробных условиях. [27] является высокоэффективным ингибитором енолазы 4zcw , который связывается аналогично фосфоноацетогидроксамату 4za0 . [28] SF2312 ингибирует активность енолазы как эукариотического , так и прокариотического происхождения. [29] что отражает сильную эволюционную консервативность енолазы и древнее происхождение пути гликолиза. SF2312 представляет собой хиральную молекулу, содержащую только 3S-энантиомер, проявляющую ингибирующую енолазу активность и биологическую активность в отношении бактерий. [30] Совсем недавно было показано, что производное SF2312, названное HEX, и его пролекарство POMHEX проявляют противоопухолевую активность против глиомы с делецией ENO1 на доклинической внутричерепной ортотопической мышиной модели. [31] Аллостерическое связующее, ENOblock. [22] Первоначально был описан как ингибитор енолазы, но впоследствии было показано, что он на самом деле не ингибирует фермент, а, скорее, мешает ферментативному анализу енолазы in vitro. [32] Было обнаружено, что ENOblock изменяет клеточную локализацию енолазы, влияя на ее вторичные, негликолитические функции, такие как регуляция транскрипции. [33] Последующий анализ с использованием коммерческого анализа также показал, что ENOblock может ингибировать активность енолазы в биологических средах, таких как клетки и ткани животных. [33] Метилглиоксаль также описан как ингибитор енолазы человека. [34]

Ингибиторы энолазы с переходным состоянием активного сайта были исследованы доклинически для лечения различных микробных патогенов, а также в прецизионной онкологии для опухолей с гомозиготными делециями 1p36, в которых отсутствует ENO1. [31] [35] [36] [37] [38] [39] [40]

Фторид является известным конкурентом субстрата енолазы 2-PG. Фторид может образовывать комплекс с магнием и фосфатом, который связывается в активном центре вместо 2-PG. [4] Одно исследование показало, что фторид может ингибировать бактериальную енолазу in vitro . [41] Ингибирующая енолазу активность аниона фтора может способствовать противокариесному эффекту фторидной зубной пасты за счет ограничения выработки молочной кислоты (продукта гликолиза, для которого требуется энолаза). [ нужна медицинская ссылка ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ PDB : 2ONE ; Чжан Э., Брюэр Дж. М., Минор В., Каррейра Л. А., Лебиода Л. (октябрь 1997 г.). «Механизм енолазы: кристаллическая структура асимметричной димерной енолазы-2-фосфо-D-глицерата/енолазы-фосфоенолпирувата при разрешении 2,0 А». Биохимия . 36 (41): 12526–12534. дои : 10.1021/bi9712450 . ПМИД   9376357 .
  2. ^ ВВП : 2XSX ; Воллмар М., Кристофинска Э., Чайкуад А., Кройер Т., Кокинг Р., Вондельфт Ф., Бунтра С., Эроусмит CH, Вайгельт Дж., Эдвардс А., Юэ В.В., Опперманн Ю. (2010). «Кристаллическая структура бета-енолазы человека ENOB». Банк данных по белкам .
  3. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж Панчоли V (июнь 2001 г.). «Многофункциональная альфа-енолаза: ее роль в заболеваниях». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 58 (7): 902–920. дои : 10.1007/pl00000910 . ПМИД   11497239 . S2CID   9191423 .
  4. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с д Хоорн Р.К., Фликверт Дж.П., Стаал Г.Е. (ноябрь 1974 г.). «Очистка и свойства енолазы эритроцитов человека». Международный журнал биохимии . 5 (11–12): 845–852. дои : 10.1016/0020-711X(74)90119-0 . hdl : 1874/18158 . S2CID   86699159 .
  5. ^ Ломан, К; Мейерхоф, О (1934). «О ферментативном превращении фосфоглицериновой кислоты в пировиноградную и фосфорную кислоту» [Ферментативное превращение фосфоглицериновой кислоты в пировиноградную и фосфорную кислоту]. Биохимический журнал (на немецком языке). 273 :60–72.
  6. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с д Пешавария М, День ИН (апрель 1991 г.). «Молекулярная структура гена енолазы, специфического для мышц человека (ENO3)» . Биохимический журнал . 275 (Часть 2) (Часть 2): 427–433. дои : 10.1042/bj2750427 . ПМЦ   1150071 . ПМИД   1840492 .
  7. ^ Эхингер С., Шуберт В.Д., Бергманн С., Хаммершмидт С., Хайнц Д.В. (октябрь 2004 г.). «Плазмин(оген)-связывающая альфа-енолаза из Streptococcus pneumoniae: кристаллическая структура и оценка сайтов связывания плазмин(оген)». Журнал молекулярной биологии . 343 (4): 997–1005. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.088 . ПМИД   15476816 .
  8. ^ Рагунатан К., Харрис П.Т., Спурбек Р.Р., Арвидсон К.Г., Арвидсон Д.Н. (июнь 2014 г.). «Кристаллическая структура эффективного ингибитора адгезии гонококков: енолаза из Lactobacillus gasseri». Письма ФЭБС . 588 (14): 2212–2216. doi : 10.1016/j.febslet.2014.05.020 . ПМИД   24859038 . S2CID   9976031 .
  9. ^ Диново ЕС, Бойер П.Д. (1971). «Изотопные зонды механизма енолазной реакции» . J Биол Хим . 240 (14): 4586–93. дои : 10.1016/S0021-9258(18)62051-4 .
  10. ^ Пойнер Р.Р., Лафлин Л.Т., Сова Г.А., Рид Г.Х. (февраль 1996 г.). «На пути к идентификации кислотно-основных катализаторов в активном центре енолазы: сравнение свойств вариантов K345A, E168Q и E211Q». Биохимия . 35 (5): 1692–1699. дои : 10.1021/bi952186y . ПМИД   8634301 .
  11. ^ Рид Г.Х., Пойнер Р.Р., Ларсен Т.М., Ведекинд Дж.Э., Рэймент I (декабрь 1996 г.). «Структурные и механистические исследования енолазы». Современное мнение в области структурной биологии . 6 (6): 736–743. дои : 10.1016/S0959-440X(96)80002-9 . ПМИД   8994873 .
  12. ^ Ведекинд Дж. Э., Рид Г. Х., Рэймент I (апрель 1995 г.). «Октаэдрическая координация на участке металла с высоким сродством в енолазе: кристаллографический анализ комплекса MgII-фермент из дрожжей при разрешении 1,9 А». Биохимия . 34 (13): 4325–4330. дои : 10.1021/bi00013a022 . ПМИД   7703246 .
  13. ^ Ведекинд Дж. Э., Пойнер Р. Р., Рид Г. Х., Рэймент I (август 1994 г.). «Хелирование серина 39 с Mg2+ фиксирует ворота в активном центре енолазы: структура бис(Mg2+) комплекса дрожжевой енолазы и промежуточного аналога фосфоноацетогидроксамата с разрешением 2,1-А». Биохимия . 33 (31): 9333–9342. дои : 10.1021/bi00197a038 . ПМИД   8049235 .
  14. ^ Ларсен Т.М., Ведекинд Дж.Э., Рэймент И., Рид Г.Х. (апрель 1996 г.). «Карбоксилатный кислород субстрата соединяет ионы магния в активном центре енолазы: структура дрожжевого фермента в комплексе с равновесной смесью 2-фосфоглицерата и фосфоенолпирувата при разрешении 1,8 А». Биохимия . 35 (14): 4349–4358. дои : 10.1021/bi952859c . ПМИД   8605183 .
  15. ^ Дюкеррой С., Камю С., Жанен Дж. (октябрь 1995 г.). «Рентгеновская структура и каталитический механизм енолазы омаров». Биохимия . 34 (39): 12513–12523. дои : 10.1021/bi00039a005 . ПМИД   7547999 .
  16. ^ Ройдс Дж. А., Тимперли В. Р., Тейлор CB (декабрь 1981 г.). «Уровни енолазы и других ферментов в спинномозговой жидкости как показатели патологических изменений» . Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 44 (12): 1129–1135. дои : 10.1136/jnnp.44.12.1129 . ПМЦ   491233 . ПМИД   7334408 .
  17. ^ Ройне Р.О., Сомер Х., Касте М., Вийникка Л., Каронен С.Л. (июль 1989 г.). «Неврологический исход после внебольничной остановки сердца. Прогнозирование с помощью ферментного анализа спинномозговой жидкости». Архив неврологии . 46 (7): 753–756. дои : 10.1001/archneur.1989.00520430047015 . ПМИД   2742544 .
  18. ^ Хэй Э., Ройдс Дж.А., Дэвис-Джонс Г.А., Льютас Н.А., Тимперли В.Р., Тейлор CB (июль 1984 г.). «Энолаза спинномозговой жидкости при инсульте» . Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 47 (7): 724–729. дои : 10.1136/jnnp.47.7.724 . ПМЦ   1027902 . ПМИД   6747647 .
  19. ^ Лундберг К., Кинлох А., Фишер Б.А., Вегнер Н., Уэйт Р., Чарльз П. и др. (октябрь 2008 г.). «Антитела к пептиду 1 цитруллинированной альфа-енолазы специфичны для ревматоидного артрита и перекрестно реагируют с бактериальной енолазой». Артрит и ревматизм . 58 (10): 3009–3019. дои : 10.1002/арт.23936 . ПМИД   18821669 .
  20. ^ Фуджи А., Йонеда М., Ито Т., Ямамура О., Сатоми С., Хига Х. и др. (май 2005 г.). «Аутоантитела против аминоконца альфа-енолазы являются полезным диагностическим маркером энцефалопатии Хашимото». Журнал нейроиммунологии . 162 (1–2): 130–136. дои : 10.1016/j.jneuroim.2005.02.004 . ПМИД   15833368 . S2CID   43249019 .
  21. ^ Андерсон В.Е., Вайс П.М., Клеланд В.В. (июнь 1984 г.). «Промежуточные аналоги реакции енолазы». Биохимия . 23 (12): 2779–2786. дои : 10.1021/bi00307a038 . ПМИД   6380574 .
  22. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Юнг Д.В., Ким В.Х., Пак Ш.Х., Ли Дж., Ким Дж., Су Д. и др. (2 апреля 2013 г.). «Уникальный низкомолекулярный ингибитор енолазы проясняет свою роль в фундаментальных биологических процессах». АКС Химическая биология . 8 (6): 1271–1282. дои : 10.1021/cb300687k . ПМИД   23547795 .
  23. ^ Пойнер Р.Р., Рид Г.Х. (август 1992 г.). «Структура бивалентного катионного комплекса с фосфоноацетогидроксаматом в активном центре енолазы». Биохимия . 31 (31): 7166–7173. дои : 10.1021/bi00146a020 . ПМИД   1322695 .
  24. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Чжан Э., Хатада М., Брюэр Дж. М., Лебиода Л. (май 1994 г.). «Каталитическое связывание ионов металлов в енолазе: кристаллическая структура комплекса енолаза-Mn2+-фосфоноацетогидроксамат при разрешении 2,4 А». Биохимия . 33 (20): 6295–6300. дои : 10.1021/bi00186a032 . ПМИД   8193144 .
  25. ^ де Наварро М.В., Гомес Диас С.М., Мелло Л.В., да Силва Джотто М.Т., Гавальда С., Блонски С. и др. (октябрь 2007 г.). «Структурная гибкость енолазы Trypanosoma brucei, выявленная с помощью рентгеновской кристаллографии и молекулярной динамики» . Журнал ФЭБС . 274 (19): 5077–5089. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.06027.x . ПМИД   17822439 .
  26. ^ Мюллер Ф.Л., Колла С., Аквиланти Е., Манзо В.Е., Дженовезе Г., Ли Дж. и др. (август 2012 г.). «Удаления пассажиров создают терапевтические уязвимости при раке» . Природа . 488 (7411): 337–342. Бибкод : 2012Natur.488..337M . дои : 10.1038/nature11331 . ПМЦ   3712624 . ПМИД   22895339 .
  27. ^ Ватанабэ Х., Ёсида Дж., Танака Э., Ито М., Миядо С., Шомура Т. (1986). «Исследование нового антибиотика на основе фосфоновой кислоты SF-2312». Научный представитель Мэйдзи Сейка Кайша . 25 : 12–17.
  28. ^ Леонард П.Г., Сатани Н., Максвелл Д., Лин Ю.Х., Хаммуди Н., Пэн З. и др. (декабрь 2016 г.). «SF2312 является природным фосфонатным ингибитором енолазы» . Химическая биология природы . 12 (12): 1053–1058. дои : 10.1038/nchembio.2195 . ПМК   5110371 . ПМИД   27723749 .
  29. ^ Кручинска Дж., Ломбардо М.Н., Эрландсен Х., Хазин А., Дуай С.С., Паттис Дж.Г. и др. (ноябрь 2019 г.). «Функциональная и структурная основа ингибирования енолазы E. coli с помощью SF2312: имитатор промежуточного карбаниона» . Научные отчеты . 9 (1): 17106. Бибкод : 2019НатСР...917106К . дои : 10.1038/s41598-019-53301-3 . ПМК   6863902 . ПМИД   31745118 .
  30. ^ Писанески Ф., Лин Ю.Х., Леонард П.Г., Сатани Н., Ян В.К., Хаммуди Н. и др. (июль 2019 г.). «Энантиомер 3 S стимулирует ингибирующую енолазу активность в SF2312 и его аналогах» . Молекулы . 24 (13): 2510. doi : 10,3390/molecules24132510 . ПМК   6651268 . ПМИД   31324042 .
  31. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Лин Ю.Х., Сатани Н., Хаммуди Н., Ян В.К., Барекатаин Ю., Хадка С. и др. (декабрь 2020 г.). «Ингибитор енолазы для таргетного лечения рака с удаленным ENO1» . Природный метаболизм . 2 (12): 1413–1426. дои : 10.1038/s42255-020-00313-3 . ПМЦ   7744354 . ПМИД   33230295 .
  32. ^ Сатани Н., Лин Й.Х., Хаммуди Н., Рагхаван С., Георгиу Д.К., Мюллер Флорида (28 декабря 2016 г.). «ЭНОблок не ингибирует активность гликолитического фермента енолазы» . ПЛОС ОДИН . 11 (12): e0168739. Бибкод : 2016PLoSO..1168739S . дои : 10.1371/journal.pone.0168739 . ПМК   5193436 . ПМИД   28030597 .
  33. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Чо Х., Ум Дж., Ли Дж.Х., Ким В.Х., Кан В.С., Ким Ш.Х. и др. (март 2017 г.). «ЭНОблок, уникальный низкомолекулярный ингибитор негликолитических функций енолазы, облегчает симптомы диабета 2 типа» . Научные отчеты . 7 : 44186. Бибкод : 2017NatSR...744186C . дои : 10.1038/srep44186 . ПМЦ   5341156 . ПМИД   28272459 .
  34. ^ Петкевич Дж., Гамиан А., Станишевска М., Даниэлевич Р. (апрель 2009 г.). «Ингибирование енолазы, специфичной для мышц человека, метилглиоксалем и необратимое образование конечных продуктов гликирования». Журнал ингибирования ферментов и медицинской химии . 24 (2): 356–364. дои : 10.1080/14756360802187679 . ПМИД   18830874 . S2CID   85416928 .
  35. ^ Ежевски А.Дж., Лин Ю.Х., Рейш Дж.А., Калп-Хилл Р., Барекатайн Ю., Ян В.К. и др. (16 сентября 2021 г.). «Нацеливание на гликолиз хозяина как стратегия противомалярийного развития» . Границы клеточной и инфекционной микробиологии . 11 : 730413. doi : 10.3389/fcimb.2021.730413 . ПМЦ   8482815 . ПМИД   34604112 .
  36. ^ Миллер Дж.Дж., Шах И.Т., Хаттен Дж., Барекатейн Ю., Мюллер Э.А., Мустафа А.М. и др. (июль 2021 г.). «Структурно-ориентированное микробное нацеливание антистафилококковых пролекарств» . электронная жизнь . 10 : е66657. дои : 10.7554/eLife.66657 . ПМЦ   8318587 . ПМИД   34279224 .
  37. ^ [Бесплатная статья PMC] [PubMed] Микати М.О., Миллер Дж.Дж., Осборн Д.М., Барекатайн Ю., Гебремайкл Н., Шах И.Т. и др. (ноябрь 2020 г.). «Активация противомикробного пролекарства стафилококковой глиоксалазой GloB» . ОКС Инфекционные болезни . 6 (11): 3064–3075. doi : 10.1021/acsinfecdis.0c00582 . ПМЦ   8543975 . ПМИД   33118347 . S2CID   226052354 .
  38. ^ Майтитуохети М., Кеунг Э.З., Тан М., Ян Л., Алам Х., Хан Г. и др. (октябрь 2020 г.). «Перепрограммирование энхансеров приводит к зависимости от гликолиза и передачи сигналов IGF при мутантной меланоме KMT2D» . Отчеты по ячейкам . 33 (3): 108293. doi : 10.1016/j.celrep.2020.108293 . ПМЦ   7649750 . ПМИД   33086062 .
  39. ^ Кручинска Дж., Ломбардо М.Н., Эрландсен Х., Хазин А., Дуай С.С., Паттис Дж.Г. и др. (ноябрь 2019 г.). «Функциональная и структурная основа ингибирования енолазы E. coli с помощью SF2312: имитатор промежуточного карбаниона» . Научные отчеты . 9 (1): 17106. Бибкод : 2019НатСР...917106К . дои : 10.1038/s41598-019-53301-3 . ПМК   6863902 . ПМИД   31745118 .
  40. ^ Писанески Ф., Лин Ю.Х., Леонард П.Г., Сатани Н., Ян В.К., Хаммуди Н. и др. (июль 2019 г.). «Энантиомер 3 S стимулирует ингибирующую енолазу активность в SF2312 и его аналогах» . Молекулы . 24 (13): 2510. doi : 10,3390/molecules24132510 . ПМК   6651268 . ПМИД   31324042 .
  41. ^ Хютер Ф.Дж., Псаррос Н., Душнер Х. (апрель 1990 г.). «Выделение, характеристика и кинетика ингибирования енолазы из Streptococcus rattus FA-1» . Инфекция и иммунитет . 58 (4): 1043–1047. дои : 10.1128/IAI.58.4.1043-1047.1990 . ПМК   258580 . ПМИД   2318530 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Внешние ссылки [ править ]

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Enolase&oldid=1211685367"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c60004a1854acf6ae8b9c5de86cb85ad__1709492040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c6/ad/c60004a1854acf6ae8b9c5de86cb85ad.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Enolase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)