Плазмин

ПЛГ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1B2I, 1BML, 1BUI, 1CEA, 1CEB, 1DDJ, 1HPJ, 1HPK, 1I5K, 1KI0, 1KRN, 1L4D, 1L4Z, 1PK4, 1PKR, 1PMK, 1QRZ, 1RJX, 2DOH, 2DOI, 2KNF, 2L0S, 2PK4, 3UIR, 4A5T, 4CIK, 4DCB, 4DUR, 4DUU, 5HPG
Идентификаторы
Псевдонимы	PLG , плазминоген, плазмин, HAE4
Внешние идентификаторы	Опустить : 173350 ; МГИ : 97620 ; Гомологен : 55452 ; Генные карты : PLG ; ОМА : PLG — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 6 (human)
End	160,754,097 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 17 (mouse)
End	12,638,272 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; kidney tubule; ; metanephric glomerulus; ; human kidney; ; Descending thoracic aorta; ; ascending aorta; ; testicle; ; tibial nerve; ; right coronary artery; ; gonad;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; gallbladder; ; human fetus; ; yolk sac; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; sexually immature organism; ; abdominal wall; ; primitive streak; ; embryo; ; thoracic diaphragm;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	apolipoprotein binding; protein domain specific binding; peptidase activity; protein binding; serine-type peptidase activity; signaling receptor binding; hydrolase activity; serine-type endopeptidase activity; chaperone binding; proteasome core complex binding; protein antigen binding; endopeptidase activity; enzyme binding; kinase binding;
Cellular component	blood microparticle; extracellular region; cell surface; extrinsic component of external side of plasma membrane; extracellular exosome; platelet alpha granule lumen; extracellular space; plasma membrane; extrinsic component of plasma membrane; intracellular membrane-bounded organelle; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	hemostasis; negative regulation of cell-substrate adhesion; negative regulation of fibrinolysis; negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin; platelet degranulation; extracellular matrix disassembly; positive regulation of fibrinolysis; tissue remodeling; negative regulation of cell population proliferation; blood coagulation; proteolysis; fibrinolysis; positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; tissue regeneration; myoblast differentiation; muscle cell cellular homeostasis; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; trophoblast giant cell differentiation; labyrinthine layer blood vessel development; mononuclear cell migration;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5340
	18815
	ENSG00000122194
	ENSMUSG00000059481
	P00747
	P20918
	НМ_001168338 ; НМ_000301
	НМ_008877
	НП_000292 ; НП_001161810
	НП_032903
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Плазмин — важный фермент ( EC 3.4.21.7 ), присутствующий в крови , который разрушает многие белки плазмы крови , включая фибрина сгустки . Разложение фибрина называется фибринолизом . У человека белок плазмин (в зимогенной форме плазминогена ) кодируется PLG геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Фибринолиз (упрощенно). Синие стрелки обозначают стимуляцию, красные — торможение.

Плазмин представляет собой сериновую протеазу , которая растворяет фибриновые сгустки крови. Помимо фибринолиза, плазмин протеолизирует белки в различных других системах: он активирует коллагеназы , некоторые медиаторы системы комплемента , и ослабляет стенку граафова фолликула , что приводит к овуляции . Плазмин также неотъемлемо участвует в воспалении. ^{[ 6 ]} Он расщепляет фибрин , фибронектин , тромбоспондин , ламинин и фактор фон Виллебранда . Плазмин, как и трипсин , принадлежит к семейству сериновых протеаз .

Плазмин высвобождается в виде зимогена, называемого плазминогеном (PLG), из печени в системный кровоток. У человека присутствуют две основные гликоформы плазминогена: плазминоген типа I содержит два фрагмента гликозилирования (N-связанный с N289 и O-связанный с T346), тогда как плазминоген типа II содержит только один O-связанный сахар (O-связанный с T346). . Плазминоген типа II преимущественно рекрутируется на клеточной поверхности, а не гликоформа типа I. И наоборот, плазминоген I типа, по-видимому, легче рекрутируется в сгустки крови.

В обращении плазминоген принимает закрытую, устойчивую к активации конформацию. При связывании со сгустками или с поверхностью клетки плазминоген принимает открытую форму, которая может превращаться в активный плазмин с помощью различных ферментов , включая тканевой активатор плазминогена (tPA), урокиназный активатор плазминогена (uPA), калликреин и фактор XII . фактор Хагемана). Фибрин является кофактором активации плазминогена тканевым активатором плазминогена. Рецептор урокиназного активатора плазминогена (uPAR) является кофактором активации плазминогена урокиназным активатором плазминогена. Превращение плазминогена в плазмин включает расщепление пептидной связи между Arg-561 и Val-562. ^{[ 5 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Расщепление плазмина приводит к образованию ангиостатина .

Механизм активации плазминогена

Полноразмерный плазминоген состоит из семи доменов. В дополнение к С-концевому домену сериновой протеазы, подобного химотрипсину, плазминоген содержит N-концевой домен Pan Apple (PAp) вместе с пятью доменами Крингла (KR1-5) . Домен Pan-Apple содержит важные детерминанты для поддержания плазминогена в закрытой форме, а домены крингла отвечают за связывание с остатками лизина, присутствующими в рецепторах и субстратах.

Рентгеновская кристаллическая структура закрытого плазминогена показывает, что домены PAp и SP поддерживают закрытую конформацию за счет взаимодействий, осуществляемых по всему массиву крингла. ^{[ 9 ]} Ионы хлорида дополнительно соединяют границы раздела PAp/KR4 и SP/KR2, что объясняет физиологическую роль хлорида сыворотки в стабилизации закрытого конформера. Структурные исследования также показывают, что различия в гликозилировании изменяют положение KR3. Эти данные помогают объяснить функциональные различия между гликоформами плазминогена I и II типов. ^{[ нужна ссылка ]}

В закрытом плазминогене доступ к активационной связи (R561/V562), предназначенной для расщепления tPA и uPA, блокируется через положение линкерной последовательности KR3/KR4 и O-связанного сахара на T346. Положение KR3 также может препятствовать доступу к петле активации . Междоменные взаимодействия также блокируют все сайты связывания лиганда крингла, кроме сайта KR-1, указывая тем самым, что последний домен управляет рекрутированием проферментов к мишеням. Анализ промежуточной структуры плазминогена предполагает, что конформационное изменение плазминогена в открытую форму инициируется посредством временного отслаивания KR-5 от домена PAp. Эти движения открывают сайт связывания лизина KR5 с потенциальными партнерами по связыванию и предполагают потребность в пространственно различных остатках лизина для рекрутирования плазминогена и конформационных изменений соответственно. ^{[ 9 ]}

Механизм инактивации плазмина

Плазмин инактивируется такими белками, как α2-макроглобулин и α2-антиплазмин . ^{[ 10 ]} Механизм инактивации плазмина включает расщепление α2-макроглобулина в области приманки (сегмент аМ, который особенно чувствителен к протеолитическому расщеплению) плазмином. Это инициирует конформационные изменения, в результате которых α2-макроглобулин коллапсирует вокруг плазмина. В образовавшемся комплексе α2-макроглобулин-плазмин активный центр плазмина стерически экранирован, что существенно снижает доступ плазмина к белковым субстратам. Два дополнительных события происходят как следствие расщепления области-приманки, а именно (i) тиоловый эфир h-цистеинил-g-глутамила α2-макроглобулина становится высокореактивным и (ii) серьезное конформационное изменение обнажает консервативное связывание COOH-концевого рецептора. домен. Воздействие этого рецепторсвязывающего домена позволяет протеазному комплексу α2-макроглобулина связываться с рецепторами клиренса и удаляться из кровообращения.

Патология

Дефицит плазмина может привести к тромбозу , поскольку сгустки не разрушаются должным образом. Дефицит плазминогена у мышей приводит к нарушению восстановления печени. ^{[ 11 ]} нарушение заживления ран, репродуктивные нарушения. ^{[ 12 ]} ^{[ 13 ]}

У людей редкое заболевание, называемое дефицитом плазминогена I типа ( Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM): 217090 ), вызвано мутациями гена PLG и часто проявляется деревянистым конъюнктивитом . ^{[ 14 ]}

Редкая миссенс-мутация в домене крингла 3 плазминогена, приводящая к новому типу дисплазминогенемии, представляет собой молекулярную основу подтипа наследственного ангионевротического отека с нормальным ингибитором C1; ^{[ 15 ]} мутация создает новый сайт связывания лизина в крингле 3 и изменяет гликозилирование плазминогена. ^{[ 15 ]} Показано, что мутантный белок плазминоген представляет собой высокоэффективную кининогеназу, которая непосредственно высвобождает брадикинин из высокомолекулярного и низкомолекулярного кининогена. ^{[ 16 ]}

Взаимодействия

Было показано, что плазмин взаимодействует с тромбоспондином 1 . ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Альфа-2-антиплазмин ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]} и IGFBP3 . ^{[ 21 ]} Более того, плазмин индуцирует выработку брадикинина у мышей и людей посредством расщепления высокомолекулярного кининогена . ^{[ 22 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122194 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000059481 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Энтрез Ген: плазминоген» .
^ Ацев С., Томов Н. (декабрь 2020 г.). «Использование антифибринолитиков для борьбы с нейровоспалением» . Исследование регенерации нейронов . 15 (12): 2203–2206. дои : 10.4103/1673-5374.284979 . ПМЦ 7749481 . ПМИД 32594031 .
^ Мията Т., Иванага С., Саката Ю., Аоки Н. (октябрь 1982 г.). «Плазминоген Точиги: неактивный плазмин, образующийся в результате замены аланина-600 треонином в активном центре» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (20): 6132–6136. Бибкод : 1982PNAS...79.6132M . дои : 10.1073/pnas.79.20.6132 . ПМК 347073 . ПМИД 6216475 .
^ Форсгрен М., Роден Б., Исраэлссон М., Ларссон К., Хеден Л.О. (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика полноразмерного клона кДНК плазминогена человека» . Письма ФЭБС . 213 (2): 254–260. дои : 10.1016/0014-5793(87)81501-6 . ПМИД 3030813 . S2CID 9075872 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Лоу Р.Х., Карадок-Дэвис Т., Коуисон Н., Хорват А.Дж., Квек А.Дж., Энкарнакао Дж.А. и др. (март 2012 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура полноразмерного человеческого плазминогена» . Отчеты по ячейкам . 1 (3): 185–190. дои : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . ПМИД 22832192 .
^ Ву Дж., Квек А.Дж., Карадок-Дэвис Т.Т., Эккель С.М., Маццителли Б., Уиссток Дж.К., Лоу Р.Х. (апрель 2019 г.). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Труды Биохимического общества . 47 (2): 541–557. дои : 10.1042/bst20180211 . ПМИД 30837322 . S2CID 73463150 .
^ Безерра Дж.А., Бугге Т.Х., Мелин-Алдана Х., Сабла Г., Комбринк К.В., Витте Д.П., Деген Дж.Л. (декабрь 1999 г.). «Дефицит плазминогена приводит к нарушению ремоделирования после токсического повреждения печени» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (26): 15143–15148. Бибкод : 1999PNAS...9615143B . дои : 10.1073/pnas.96.26.15143 . ПМК 24787 . ПМИД 10611352 .
^ Ромер Дж., Багге Т.Х., Пайк С., Лунд Л.Р., Флик М.Дж., Деген Дж.Л., Дано К. (март 1996 г.). «Нарушение заживления ран у мышей с нарушенным геном плазминогена». Природная медицина . 2 (3): 287–292. дои : 10.1038/nm0396-287 . ПМИД 8612226 . S2CID 29981847 .
^ Плоплис В.А., Кармелиет П., Вазирзаде С., Ван Вландерен И., Мунс Л., Плау Э.Ф., Коллен Д. (ноябрь 1995 г.). «Влияние нарушения гена плазминогена на тромбоз, рост и здоровье мышей». Тираж . 92 (9): 2585–2593. дои : 10.1161/01.cir.92.9.2585 . ПМИД 7586361 .
^ Шустер В., Хюгле Б., Тефс К. (декабрь 2007 г.). «Дефицит плазминогена» . Журнал тромбозов и гемостаза . 5 (12): 2315–2322. дои : 10.1111/j.1538-7836.2007.02776.x . ПМИД 17900274 .
^ Jump up to: ^а ^б Девальд Дж. (март 2018 г.). «Миссенс-мутация гена плазминогена в домене плазминогена крингла 3 при наследственном ангионевротическом отеке с нормальным ингибитором C1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 498 (1): 193–198. дои : 10.1016/j.bbrc.2017.12.060 . ПМИД 29548426 .
^ Дикесон С.К., Кумар С., Сан М.Ф., Мохаммед Б.М., Филлипс Д.Р., Уиссток Дж.К. и др. (май 2022 г.). «Механизм наследственного ангионевротического отека, вызванного заменой лизина 311 на глутаминовую кислоту в плазминогене» . Кровь . 139 (18): 2816–2829. дои : 10.1182/blood.2021012945 . ПМК 9074402 . ПМИД 35100351 .
^ Сильверстайн Р.Л., Люнг Л.Л., Харпель П.К., Нахман Р.Л. (ноябрь 1984 г.). «Комплексное образование тромбоцитарного тромбоспондина с плазминогеном. Модуляция активации тканевым активатором» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–1633. дои : 10.1172/JCI111578 . ПМЦ 425339 . ПМИД 6438154 .
^ ДеПоли П., Бэкон-Багули Т., Кендра-Франчак С., Седерхольм М.Т., Уолц Д.А. (март 1989 г.). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Доказательства связывания с определенной областью крингл-структуры плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–982. дои : 10.1182/blood.V73.4.976.976 . ПМИД 2522013 .
^ Виман Б., Коллен Д. (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции альфа-2-антиплазмина человека с плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–9297. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86843-6 . ПМИД 158022 .
^ Ши Б.Х., Трэвис Дж. (май 1987 г.). «Реактивный сайт альфа-2-антиплазмина человека» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–6059. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45536-6 . ПМИД 2437112 .
^ Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Дж.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепаринсвязывающий домен белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321–E331. дои : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.E321 . ПМИД 9688635 .
^ Маркос-Контрерас О.А., Мартинес де Лисаррондо С., Барду И., Орсет С., Прувост М., Анфрай А. и др. (ноябрь 2016 г.). «Гиперфибринолиз увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера по плазмин- и брадикинин-зависимому механизму» . Кровь . 128 (20): 2423–2434. doi : 10.1182/blood-2016-03-705384 . ПМИД 27531677 .

Дальнейшее чтение

Шанмукхаппа К., Мурья Р., Сабла Г.Е., Деген Дж.Л., Безерра Дж.А. (июль 2005 г.). «Переключение печени на поджелудочную железу определяет роль гемостатических факторов в клеточной пластичности у мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (29): 10182–10187. Бибкод : 2005PNAS..10210182S . дои : 10.1073/pnas.0501691102 . ПМЦ 1177369 . ПМИД 16006527 .
Англес-Кано Э., Рохас Г. (январь 2002 г.). «Аполипопротеин (а): взаимосвязь структура-функция в сайте связывания лизина и сайте расщепления активатором плазминогена». Биологическая химия . 383 (1): 93–99. дои : 10.1515/BC.2002.009 . ПМИД 11928826 . S2CID 29248198 .
Рэнсон М., Андроникос Н.М. (май 2003 г.). «Связывание плазминогена и рак: обещания и подводные камни». Границы бионауки . 8 (6): с294–с304. дои : 10.2741/1044 . ПМИД 12700073 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS Архивировано по пептидазам и их ингибиторам: S01.233. 13 сентября 2019 г. на Wayback Machine.
Плазмин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122194 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000059481 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Энтрез Ген: плазминоген» .

[6] Ацев С., Томов Н. (декабрь 2020 г.). «Использование антифибринолитиков для борьбы с нейровоспалением» . Исследование регенерации нейронов . 15 (12): 2203–2206. дои : 10.4103/1673-5374.284979 . ПМЦ 7749481 . ПМИД 32594031 .

[pmid6216475-7] Мията Т., Иванага С., Саката Ю., Аоки Н. (октябрь 1982 г.). «Плазминоген Точиги: неактивный плазмин, образующийся в результате замены аланина-600 треонином в активном центре» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (20): 6132–6136. Бибкод : 1982PNAS...79.6132M . дои : 10.1073/pnas.79.20.6132 . ПМК 347073 . ПМИД 6216475 .

[pmid-8] Форсгрен М., Роден Б., Исраэлссон М., Ларссон К., Хеден Л.О. (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика полноразмерного клона кДНК плазминогена человека» . Письма ФЭБС . 213 (2): 254–260. дои : 10.1016/0014-5793(87)81501-6 . ПМИД 3030813 . S2CID 9075872 .

[Law_2012-9] Jump up to: ^а ^б ^с Лоу Р.Х., Карадок-Дэвис Т., Коуисон Н., Хорват А.Дж., Квек А.Дж., Энкарнакао Дж.А. и др. (март 2012 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура полноразмерного человеческого плазминогена» . Отчеты по ячейкам . 1 (3): 185–190. дои : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . ПМИД 22832192 .

[10] Ву Дж., Квек А.Дж., Карадок-Дэвис Т.Т., Эккель С.М., Маццителли Б., Уиссток Дж.К., Лоу Р.Х. (апрель 2019 г.). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Труды Биохимического общества . 47 (2): 541–557. дои : 10.1042/bst20180211 . ПМИД 30837322 . S2CID 73463150 .

[11] Безерра Дж.А., Бугге Т.Х., Мелин-Алдана Х., Сабла Г., Комбринк К.В., Витте Д.П., Деген Дж.Л. (декабрь 1999 г.). «Дефицит плазминогена приводит к нарушению ремоделирования после токсического повреждения печени» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (26): 15143–15148. Бибкод : 1999PNAS...9615143B . дои : 10.1073/pnas.96.26.15143 . ПМК 24787 . ПМИД 10611352 .

[12] Ромер Дж., Багге Т.Х., Пайк С., Лунд Л.Р., Флик М.Дж., Деген Дж.Л., Дано К. (март 1996 г.). «Нарушение заживления ран у мышей с нарушенным геном плазминогена». Природная медицина . 2 (3): 287–292. дои : 10.1038/nm0396-287 . ПМИД 8612226 . S2CID 29981847 .

[13] Плоплис В.А., Кармелиет П., Вазирзаде С., Ван Вландерен И., Мунс Л., Плау Э.Ф., Коллен Д. (ноябрь 1995 г.). «Влияние нарушения гена плазминогена на тромбоз, рост и здоровье мышей». Тираж . 92 (9): 2585–2593. дои : 10.1161/01.cir.92.9.2585 . ПМИД 7586361 .

[14] Шустер В., Хюгле Б., Тефс К. (декабрь 2007 г.). «Дефицит плазминогена» . Журнал тромбозов и гемостаза . 5 (12): 2315–2322. дои : 10.1111/j.1538-7836.2007.02776.x . ПМИД 17900274 .

[Dewald-15] Jump up to: ^а ^б Девальд Дж. (март 2018 г.). «Миссенс-мутация гена плазминогена в домене плазминогена крингла 3 при наследственном ангионевротическом отеке с нормальным ингибитором C1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 498 (1): 193–198. дои : 10.1016/j.bbrc.2017.12.060 . ПМИД 29548426 .

[16] Дикесон С.К., Кумар С., Сан М.Ф., Мохаммед Б.М., Филлипс Д.Р., Уиссток Дж.К. и др. (май 2022 г.). «Механизм наследственного ангионевротического отека, вызванного заменой лизина 311 на глутаминовую кислоту в плазминогене» . Кровь . 139 (18): 2816–2829. дои : 10.1182/blood.2021012945 . ПМК 9074402 . ПМИД 35100351 .

[pmid6438154-17] Сильверстайн Р.Л., Люнг Л.Л., Харпель П.К., Нахман Р.Л. (ноябрь 1984 г.). «Комплексное образование тромбоцитарного тромбоспондина с плазминогеном. Модуляция активации тканевым активатором» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–1633. дои : 10.1172/JCI111578 . ПМЦ 425339 . ПМИД 6438154 .

[pmid2522013-18] ДеПоли П., Бэкон-Багули Т., Кендра-Франчак С., Седерхольм М.Т., Уолц Д.А. (март 1989 г.). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Доказательства связывания с определенной областью крингл-структуры плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–982. дои : 10.1182/blood.V73.4.976.976 . ПМИД 2522013 .

[pmid158022-19] Виман Б., Коллен Д. (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции альфа-2-антиплазмина человека с плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–9297. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86843-6 . ПМИД 158022 .

[pmid2437112-20] Ши Б.Х., Трэвис Дж. (май 1987 г.). «Реактивный сайт альфа-2-антиплазмина человека» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–6059. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45536-6 . ПМИД 2437112 .

[pmid9688635-21] Кэмпбелл П.Г., Дарем С.К., Суваничкул А., Хейс Дж.Д., Пауэлл Д.Р. (август 1998 г.). «Плазминоген связывает гепаринсвязывающий домен белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста». Американский журнал физиологии . 275 (2): E321–E331. дои : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.E321 . ПМИД 9688635 .

[22] Маркос-Контрерас О.А., Мартинес де Лисаррондо С., Барду И., Орсет С., Прувост М., Анфрай А. и др. (ноябрь 2016 г.). «Гиперфибринолиз увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера по плазмин- и брадикинин-зависимому механизму» . Кровь . 128 (20): 2423–2434. doi : 10.1182/blood-2016-03-705384 . ПМИД 27531677 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v т и Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы ( EC 3.4.21 ).
Digestive enzymes	Enteropeptidase Trypsin Chymotrypsin Elastase Neutrophil Pancreatic
Coagulation	factors: Thrombin Factor VIIa Factor IXa Factor Xa Factor XIa Factor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolysis: Plasmin Plasminogen activator Tissue plasminogen activator Urinary plasminogen activator
Complement system	Factor B Factor D Factor I MASP MASP1 MASP2 C3-convertase
Other immune system	Chymase Granzyme Tryptase Proteinase 3/Myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
Other	Acrosin Prolyl endopeptidase Pronase Proprotein convertases 1 2 Prostasin Reelin Subtilisin/Furin/S1P4 Sedolisin/TPP1 Streptokinase Cathepsin A G

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)