Альфа-цепь фибриногена

ФГА
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 1BBR, 1DM4, 1FPH, 1FZA, 1FZB, 1FZC, 1FZD, 1FZE, 1FZF, 1FZG, 1LT9, 1LTJ, 1N86, 1N8E, 1RE3, 1RE4, 1RF0, 1RF1, 1YCP, 2A45, 2FFD, 2H43, 2HLO, 2HOD, 2HPC, 2OYH, 2OYI, 2Q9I, 2XNX, 2XNY, 2Z4E, 3AT0, 3BVH, 3E1I, 3GHG, 3H32, 3HUS, 4F27, 5CFA
Идентификаторы
Псевдонимы	FGA , Fib2, альфа-цепь фибриногена
Внешние идентификаторы	Опустить : 134820 ; МГИ : 1316726 ; Гомологен : 428 ; Генные карты : FGA ; ОМА : FGA – ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 4 (human) Band 4q31.3 Start 154,583,128 bp End 154,590,745 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 3 (mouse) Band 3 E3|3 36.96 cM Start 82,933,383 bp End 82,940,934 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in right lobe of liver islet of Langerhans beta cell body of stomach testicle fundus decidua cerebellar vermis cardia body of pancreas Top expressed in left lobe of liver gallbladder human fetus yolk sac fetal liver hematopoietic progenitor cell right kidney proximal tubule sexually immature organism human kidney epithelium of small intestine More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function protein-macromolecule adaptor activity structural molecule activity metal ion binding protein binding signaling receptor binding cell adhesion molecule binding Cellular component platelet alpha granule extracellular vesicle plasma membrane fibrinogen complex extracellular region cell surface cell cortex extracellular exosome platelet alpha granule lumen external side of plasma membrane blood microparticle extracellular space endoplasmic reticulum lumen Biological process hemostasis negative regulation of endothelial cell apoptotic process positive regulation of peptide hormone secretion protein polymerization positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion adaptive immune response fibrinolysis immune system process platelet degranulation blood coagulation extracellular matrix organization response to calcium ion positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading blood coagulation, common pathway negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors positive regulation of vasoconstriction positive regulation of protein secretion positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade negative regulation of blood coagulation, common pathway positive regulation of exocytosis blood coagulation, fibrin clot formation plasminogen activation cell-matrix adhesion innate immune response platelet aggregation signal transduction induction of bacterial agglutination platelet activation toll-like receptor signaling pathway post-translational protein modification Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 2243 14161 Вместе ENSG00000171560 ENSMUSG00000028001 ЮниПрот P02671 Е9ПВ24 RefSeq (мРНК) НМ_000508 НМ_021871 НМ_001111048 НМ_010196 RefSeq (белок) НП_000499 НП_068657 НП_001104518 НП_034326 Местоположение (UCSC) Chr 4: 154,58 – 154,59 Мб Chr 3: 82,93 – 82,94 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Альфа-цепь фибриногена — это белок , который у человека кодируется FGA геном .

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является альфа-компонентом фибриногена , переносимого через кровь гликопротеина, состоящего из трех пар неидентичных полипептидных цепей. После повреждения сосудов фибриноген расщепляется тромбином с образованием фибрина, который является наиболее распространенным компонентом тромбов. Кроме того, различные продукты расщепления фибриногена и фибрина регулируют адгезию и распространение клеток, проявляют сосудосуживающую и хемотаксическую активность и являются митогенами для нескольких типов клеток. Мутации в этом гене приводят к ряду заболеваний, включая дисфибриногенемию, гипофибриногенемию, афибриногенемию и почечный амилоидоз. Альтернативный сплайсинг приводит к образованию двух изоформ, которые различаются по карбокси-концу.

Взаимодействия

Было показано, что альфа-цепь фибриногена взаимодействует с тканевым активатором плазминогена .

См. также

• Гамма-цепь фибриногена

Дальнейшее чтение

• Дулитл РФ (1984). «Фибриноген и фибрин». Ежегодный обзор биохимии . 53 : 195–229. дои : 10.1146/annurev.bi.53.070184.001211 . ПМИД   6383194 .
• Галанакис Д.К. (1994). «Наследственная дисфибриногенемия: возникающие ассоциации аномальной структуры с патологическими и непатологическими дисфункциями». Семинары по тромбозам и гемостазу . 19 (4): 386–395. дои : 10.1055/s-2007-993290 . ПМИД   8140431 . S2CID   739367 .
• Херрик С., Блан-Бруд О, Грей А., Лоран Дж. (июль 1999 г.). «Фибриноген». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 31 (7): 741–746. дои : 10.1016/S1357-2725(99)00032-1 . ПМИД   10467729 .
• Беннетт Дж.С. (2001). «Взаимодействие тромбоцитов и фибриногена». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 936 (1): 340–354. Бибкод : 2001NYASA.936..340B . дои : 10.1111/j.1749-6632.2001.tb03521.x . ПМИД   11460491 . S2CID   25431334 .
• Редман СМ, Ся Х (2001). «Биосинтез фибриногена. Сборка, внутриклеточная деградация и связь с синтезом и секрецией липидов». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 936 : 480–495. дои : 10.1111/j.1749-6632.2001.tb03535.x . ПМИД   11460506 . S2CID   31741202 .
• Мацуда М., Суго Т. (август 2002 г.). «Структура и функция фибриногена человека, выведенная из дисфибриногенов». Международный журнал гематологии . 76 (Приложение 1): 352–60. дои : 10.1007/bf03165284 . ПМИД   12430881 . S2CID   11165476 .
• Эверс SJ (август 2002 г.). «Новое понимание структуры и функции фибрина (огена)». Вокс Сангвинис 83 (Приложение 1): 375–82. дои : 10.1111/j.1423-0410.2002.tb05338.x . ПМИД   12617173 . S2CID   21813767 .
• Скотт Э.М., Ариенс Р.А., Грант П.Дж. (сентябрь 2004 г.). «Генетические и экологические детерминанты структуры и функции фибрина: значение для клинических заболеваний». Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 24 (9): 1558–1566. doi : 10.1161/01.ATV.0000136649.83297.bf . ПМИД   15217804 . S2CID   21298700 .
• Лорд С.Т. (май 2007 г.). «Фибриноген и фибрин: каркасные белки в гемостазе». Современное мнение в гематологии . 14 (3): 236–241. дои : 10.1097/MOH.0b013e3280dce58c . ПМИД   17414213 . S2CID   31315177 .
• Коттрелл Б.А., Стронг Д.Д., Уотт К.В., Дулитл Р.Ф. (ноябрь 1979 г.). «Исследование аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Точное расположение акцепторных сайтов поперечной сшивки». Биохимия . 18 (24): 5405–5410. дои : 10.1021/bi00591a023 . ПМИД   518845 .
• Уотт К.В., Коттрелл Б.А., Стронг Д.Д., Дулитл Р.Ф. (ноябрь 1979 г.). «Исследование аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Перекрывающиеся последовательности, обеспечивающие полную последовательность». Биохимия . 18 (24): 5410–5416. дои : 10.1021/bi00591a024 . ПМИД   518846 .
• Фретто Л.Дж., Фергюсон Э.В., Стейнман Х.М., Макки П.А. (апрель 1978 г.). «Локализация акцепторных участков поперечных связей альфа-цепи фибрина человека» . Журнал биологической химии . 253 (7): 2184–95. дои : 10.1016/S0021-9258(17)38057-2 . ПМИД   632262 .
• Бломбек Б., Хессель Б., Хогг Д. (май 1976 г.). «Дисульфидные мостики в nh2-концевой части фибриногена человека». Исследование тромбоза . 8 (5): 639–658. дои : 10.1016/0049-3848(76)90245-0 . ПМИД   936108 .
• Купман Дж., Хаверкейт Ф., Гримберген Дж., Эгбринг Р., Лорд С.Т. (октябрь 1992 г.). «Фибриноген Марбурга: гомозиготный случай дисфибриногенемии с отсутствием аминокислот А-альфа 461-610 (Lys 461 AAA → стоп ТАА)» . Кровь . 80 (8): 1972–9. дои : 10.1182/blood.V80.8.1972.1972 . ПМИД   1391954 .
• Фу Й., Вайсбах Л., Плант П.В., Одду С., Цао Й., Лян Т.Дж., Рой С.Н., Редман СМ, Гринингер Г. (декабрь 1992 г.). «Вариант альфа-субъединицы фибриногена человека с удлиненным карбокси-концом: новый экзон, обеспечивающий заметную гомологию с бета- и гамма-субъединицами». Биохимия . 31 (48): 11968–11972. дои : 10.1021/bi00163a002 . ПМИД   1457396 .
• Мартин П.Д., Робертсон В., Терк Д., Хубер Р., Боде В., Эдвардс Б.Ф. (апрель 1992 г.). «Структура остатков 7–16 А-альфа-цепи фибриногена человека, связанной с бычьим тромбином с разрешением 2,3-А» . Журнал биологической химии . 267 (11): 7911–20. дои : 10.1016/S0021-9258(18)42599-9 . ПМИД   1560020 .
• Стаббс М.Т., Ошкинат Х., Майр И., Хубер Р., Англикер Х., Стоун С.Р., Боде В. (май 1992 г.). «Взаимодействие тромбина с фибриногеном. Структурные основы его специфичности». Европейский журнал биохимии . 206 (1): 187–195. дои : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16916.x . ПМИД   1587268 .
• Маэкава Х., Ямазуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., Ароча-Пиньянго С.Л., Родригес С., Надь Х., Перес-Рекехо Х.Л. (июль 1992 г.). «Фибриноген Лима: гомозиготный дисфибриноген с заменой А-альфа-аргинина-141 на серин, связанный с дополнительным N-гликозилированием по А-альфа-аспарагину-139. Нарушение образования геля фибрина, но нормальная активация плазминогена, облегчаемая фибрином, катализируемая активатором плазминогена тканевого типа. " . Журнал клинических исследований . 90 (1): 67–76. дои : 10.1172/JCI115857 . ПМК   443064 . ПМИД   1634621 .
• Маэкава Х., Ямазуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., де Босх Н.Б., Карвахал З., Охеда А., Ароча-Пиньянго CL (июнь 1991 г.). «Замена A-альфа-Ser-434 на N-гликозилированный Asn в дисфибриногене, фибриногене Каракас II, характеризующемся нарушением образования геля фибрина» . Журнал биологической химии . 266 (18): 11575–81. дои : 10.1016/S0021-9258(18) 98995-7 ПМИД   1675636 .
• Ву С., Чунг А.Э. (октябрь 1991 г.). «Потенциальная роль энтактина в гемостазе. Специфическое взаимодействие энтактина с А-альфа- и В-бета-цепями фибриногена» . Журнал биологической химии . 266 (28): 18802–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55134-6 . ПМИД   1680863 .